Quelles fonctions possède un acide α-aminé sur le carbone alpha ?
Une fonction acide carboxylique et une fonction amine primaire.
Quelle exception existe pour la fonction amine des acides α-aminés ?
La proline et l’hydroxyproline ont une fonction amine secondaire.
Quand un carbone alpha est-il asymétrique ?
Lorsque ses quatre substituants sont différents.
Quel acide aminé ne possède pas de carbone alpha asymétrique ?
La glycine.
Sous quelles formes les fonctions amine et carboxylique sont-elles ionisées en milieu biologique ?
Sous les formes NH3+ et COO−.
Les acides aminés sont-ils ionisés à pH 7 ?
Oui, ils sont toujours ionisés à pH 7.
Qu'est-ce que l'amphoterie chez les acides aminés ?
La propriété de posséder à la fois des propriétés acides et basiques.
Qu'est-ce qu'un acide aminé protéinogène ?
Un acide aminé défini par le code génétique et participant à la synthèse des protéines.
Combien d'acides aminés le code génétique spécifie-t-il ?
Le code génétique spécifie 20 acides aminés.
Les acides aminés spécifiés par le code génétique sont-ils présents en proportions variables dans les protéines ?
Oui, ils sont présents en proportions variables.
Quelles modifications peuvent subir les acides aminés après la traduction ?
Hydroxylation, phosphorylation, oxydation ou glycosylation.
Les acides aminés non protéinogènes sont-ils définis par le code génétique ?
Non, ils ne sont pas définis par le code génétique.
Quel rôle ont les acides aminés non protéinogènes comme la citrulline ?
Ils interviennent comme intermédiaires du métabolisme.
Quels rôles biologiques les acides aminés jouent-ils dans le métabolisme ?
Ils participent au métabolisme de l’azote, au transport de l’azote, à la formation d’urée, au catabolisme énergétique et à la néoglucogenèse.
De quelles molécules dérivent l’histamine, la sérotonine et les hormones thyroïdiennes ?
L’histamine dérive de l’histidine, la sérotonine du tryptophane, et les hormones thyroïdiennes de la tyrosine.
Quelles sont les caractéristiques de la chaîne latérale des acides aminés aliphatiques ?
Elle est hydrocarbonée, constituée de carbone et d’hydrogène.
Quelle est la particularité de la chaîne latérale de la glycine ?
Elle est constituée d’un atome d’hydrogène.
Quelle est la taille relative de la glycine parmi les acides aminés ?
C’est le plus petit et le plus simple des acides aminés.
Quelle fonction chimique possèdent la sérine et la thréonine dans leur chaîne latérale ?
Une fonction alcool.
Quelle particularité possède la thréonine concernant ses carbones asymétriques ?
Elle possède deux carbones asymétriques.
Quel est le rôle du pont disulfure formé par l’oxydation de cystéines ?
Il stabilise la conformation tridimensionnelle des protéines.
Quelle différence chimique distingue les acides aminés carboxyliques des amides ?
Les carboxyliques ont une fonction carboxylique, les amides une fonction amide dans leur chaîne latérale.
Quelle est la conséquence structurale de la fonction amine secondaire de la proline ?
Elle rigidifie la chaîne peptidique et impose une structure en coude.
Quelle différence existe entre acides aminés indispensables et non-indispensables ?
Les indispensables ne sont pas synthétisés par l’organisme, les non-indispensables le sont.
Quels sont les huit acides aminés indispensables ?
Isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane, valine.
Citez trois acides aminés non-indispensables.
Alanine, asparagine, aspartate.
Pourquoi l’arginine et l’histidine sont-elles semi-indispensables ?
Elles sont synthétisées en quantité insuffisante par l’organisme.
Qu'est-ce qu'un acide aminé hydrophobe ?
Un acide aminé hydrophobe a une chaîne latérale apolaire.
Quels acides aminés sont hydrophobes ?
La glycine, l’alanine, la valine, la leucine, l’isoleucine, la phénylalanine, le tryptophane, la proline et la méthionine.
Comment les acides aminés hydrophiles interagissent-ils avec l’eau ?
Ils forment des liaisons hydrogène ou électrostatiques grâce à leurs groupements polaires, acides ou basiques.
Où se placent les acides aminés hydrophiles dans une protéine en milieu aqueux ?
Ils se positionnent au contact de l’eau.
Où se replient les acides aminés hydrophobes dans une protéine en milieu aqueux ?
Ils se replient au centre de la protéine.
Qu'est-ce qui distingue les énantiomères en chimie?
Ils sont images miroir non superposables avec propriétés biologiques différentes.
En projection de Fischer, où se place l'amine primaire dans la série L?
À gauche du carbone alpha.
En projection de Fischer, où se place l'amine primaire dans la série D?
À droite du carbone alpha.
À quelle série appartiennent tous les acides aminés des protéines humaines?
À la série L.
Dans quels peptides trouve-t-on des acides aminés de la série D?
Dans certains peptides bactériens.
Combien d'énantiomères possède un acide aminé avec un carbone asymétrique?
Deux énantiomères.
Combien d'énantiomères possède un acide aminé avec deux carbones asymétriques?
Quatre énantiomères.
À quelle longueur d'onde les acides aminés aromatiques absorbent-ils un pic UV?
À 280 nm.
Quelles sont les trois formes d'un acide aminé neutre selon le pH ?
Un cation +1, un zwitterion neutre, un anion −1.
À quoi correspond le pK1 pour un acide aminé neutre ?
À la demi-dissociation du carboxyle proche de pH 2.
À quoi correspond le pK2 pour un acide aminé neutre ?
À la demi-dissociation de l’amine proche de pH 9.
Comment se calcule le point isoélectrique d'un acide aminé neutre ?
Quelles sont les caractéristiques d'un acide aminé acide ?
Trois fonctions ionisables, quatre formes, pHi acide entre deux pK les plus bas.
Comment se calcule le point isoélectrique d'un acide aminé basique comme la lysine ?
Quel est le caractère du point isoélectrique d'un acide aminé basique ?
Le point isoélectrique est basique.
Quelle réaction chimique produit un ester et de l'eau ?
L’estérification entre un acide et un alcool.
Quelle enzyme élimine la fonction carboxylique sous forme de CO2 ?
La décarboxylase.
Quel composé est formé lors de la décarboxylation de l’histidine ?
L’histamine.
Que remplace la désamination oxydative sur une molécule ?
La fonction amine par une fonction cétone.
Quel produit est libéré lors de la désamination oxydative ?
L’ammoniac.
Quel groupement est transféré lors de la transamination ?
Le groupement aminé d’un acide aminé.
Quel cofacteur utilisent les transaminases en transamination ?
Le phosphate de pyridoxal, dérivé de la vitamine B6.
Quelle liaison covalente forme un peptide entre deux acides aminés ?
La liaison peptidique amide entre carboxyle et amine.
À quoi sert la mesure de l’absorbance à 280 nm lors d’une extraction d’ADN ou ARN ?
À détecter une contamination par des protéines.
Quel est l’acide aminé le plus représenté dans la circulation sanguine ?
La glutamine.
Quel rôle joue la glutamine dans le transport de l’azote ?
Elle participe au transport et à la mise en réserve de l’azote.
Quel groupement donne la méthionine activée dans les réactions de méthylation ?
Des groupements méthyle.
Quelle transformation implique la méthionine activée dans la méthylation ?
La transformation de la noradrénaline en adrénaline.
Quels acides aminés peuvent être phosphorylés ?
La sérine, la thréonine et la tyrosine.
Quels acides aminés peuvent être glycosylés ?
La sérine, la thréonine et l’asparagine.
Quelle est la caractéristique du tryptophane ?
C’est un acide aminé aromatique avec un noyau indole codé W et indispensable.
Teste tes connaissances avec un QCM de 32 questions sur Acides aminés : structures et propriétés.
1. Lequel de ces groupes correspond à la liste des acides aminés hydrophobes ?
2. Pourquoi l’arginine et l’histidine sont-elles qualifiées de semi-indispensables ?
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