QCM : Acides aminés : structures et propriétés — 32 questions

Explication

La glycine, l’alanine, la valine et la leucine figurent parmi les acides aminés hydrophobes. Les autres groupes comprennent principalement des acides aminés polaires ou chargés.

Explication

L’arginine et l’histidine peuvent être synthétisées par l’organisme, mais cette production ne suffit pas toujours à couvrir ses besoins. Elles se distinguent ainsi des acides aminés totalement indispensables.

Explication

La désamination oxydative remplace la fonction amine par une fonction cétone et libère l’azote sous forme d’ammoniac. Le transfert d’un groupement aminé vers un acide alpha-cétonique caractérise plutôt la transamination.

Explication

Le $pK1$, proche de 2, correspond à la demi-dissociation du carboxyle, tandis que le $pK2$, proche de 9, correspond à celle de l’amine. Inverser ces fonctions conduit à attribuer à chaque constante le mauvais groupe ionisable.

Explication

Les énantiomères sont des images l’une de l’autre dans un miroir et ne sont pas superposables. Ils ont des propriétés chimiques et physiques identiques dans le contexte considéré, mais peuvent avoir des propriétés biologiques différentes.

Explication

Le code génétique spécifie 20 acides aminés, qui peuvent être présents en proportions variables dans les protéines. Le nombre 64 correspond aux codons, et non au nombre d’acides aminés directement spécifiés.

Explication

Le zwitterion porte simultanément des charges positives et négatives qui se compensent, donnant une charge nette nulle. Le cation a une charge globale de +1, tandis que l’anion a une charge globale de −1.

Explication

Un acide aminé acide possède trois fonctions ionisables, donc quatre formes, et son point isoélectrique est déterminé par les deux constantes les plus basses. Le modèle à trois formes correspond à un acide aminé neutre.

Explication

Un acide α-aminé classique porte une fonction carboxylique et une fonction amine primaire sur le même carbone alpha. La proline et l’hydroxyproline font exception, car leur fonction amine est secondaire.

Explication

En projection de Fischer, la série L place l’amine primaire du carbone alpha à gauche. La série D la place à droite, ce qui constitue la confusion la plus fréquente entre ces deux séries.

Explication

Tous les acides aminés absorbent fortement les ultraviolets à une longueur d’onde inférieure à 230 nm, tandis que le tryptophane, la phénylalanine et la tyrosine présentent aussi un pic à 280 nm. Une absorption inférieure à 230 nm ne correspond donc pas à ce pic supplémentaire caractéristique.

Explication

Un acide aminé protéinogène est spécifié par le code génétique et participe directement à la synthèse des protéines. Les acides aminés formés ou utilisés après la traduction ne sont pas définis de cette manière.

Explication

La glycine possède deux atomes d’hydrogène liés à son carbone alpha, ce qui empêche celui-ci d’être asymétrique. Les autres acides aminés proposés possèdent quatre substituants différents sur ce carbone.

Explication

La glycine est le plus petit acide aminé : sa chaîne latérale est un atome d’hydrogène, et elle représente environ un tiers des acides aminés du collagène. Le groupe méthyle appartient à l’alanine, tandis que les ponts disulfure proviennent de la cystéine.

Explication

La sérine porte un alcool primaire, alors que la thréonine porte un alcool secondaire et possède deux carbones asymétriques. Les fonctions thiol et amide correspondent à d’autres familles de chaînes latérales.

Explication

En milieu aqueux, les acides aminés hydrophiles se placent au contact de l’eau, tandis que les hydrophobes se replient vers le centre de la protéine. Cette organisation réduit l’exposition des chaînes apolaires à l’eau.

Explication

La décarboxylation élimine la fonction carboxylique sous forme de $CO2$ et transforme notamment l’histidine en histamine. La désamination concerne le groupement amine, tandis que la transamination le transfère vers un autre composé.

Explication

Les acides aminés participent au métabolisme de l’azote, notamment via la glutamine et la formation d’urée, ainsi qu’au catabolisme énergétique et à la néoglucogenèse pendant le jeûne. Les autres associations remplacent ces fonctions par des rôles non attribués aux acides aminés dans cette description.

Explication

Un acide aminé indispensable ne peut pas être synthétisé par l’organisme et doit donc provenir de l’alimentation. Un acide aminé non-indispensable peut, lui, être produit par l’organisme.

Explication

La transamination transfère un groupement aminé vers un acide alpha-cétonique grâce aux transaminases utilisant le phosphate de pyridoxal, dérivé de la vitamine B6. La libération de $CO2$ relève de la décarboxylation, tandis que la formation d’une liaison amide décrit la liaison peptidique.

Explication

Un acide aminé hydrophobe possède une chaîne latérale apolaire qui interagit peu avec l’eau. La formation de liaisons hydrogène ou électrostatiques avec l’eau caractérise plutôt les acides aminés hydrophiles.

Explication

L’isoleucine, la leucine, la lysine et la méthionine font partie des huit acides aminés indispensables. Les autres groupes contiennent des acides aminés non-indispensables ou semi-indispensables.

Explication

La phosphorylation peut concerner la sérine, la thréonine et la tyrosine, tandis que la glycosylation peut concerner la sérine, la thréonine et l’asparagine. La sérine et la thréonine appartiennent donc aux deux ensembles.

Explication

Le tryptophane possède un noyau indole, est représenté par la lettre W et fait partie des acides aminés indispensables. La méthionine, l’arginine et la thréonine présentent des structures et des codes différents.

Explication

L’oxydation de deux fonctions thiol de cystéines forme une cystine et un pont disulfure covalent, contribuant à la stabilisation de la conformation tridimensionnelle des protéines. Une liaison peptidique relie des acides aminés dans la chaîne, mais elle ne résulte pas de l’oxydation de thiols.

Explication

Pour un acide aminé neutre, le point isoélectrique se calcule par $pHi = \frac{pK1+pK2}{2}$, soit $\frac{2,0+9,0}{2}=5,5$. La valeur 7,0 correspondrait à une moyenne incorrecte des constantes.

Explication

Tous les acides aminés constitutifs des protéines humaines appartiennent à la série L. Certains peptides bactériens contiennent toutefois des acides aminés de série D.

Explication

Les acides aminés aliphatiques possèdent une chaîne latérale hydrocarbonée constituée de carbone et d’hydrogène. Une fonction carboxylique, un cycle aromatique ou une fonction amide supplémentaire caractérise d’autres familles structurales.

Explication

À $pH = 7$, les acides aminés sont majoritairement présents sous forme ionisée, avec une fonction amine $NH_3^+$ et une fonction carboxylique $COO^-$. La représentation $NH_2$ et $COOH$ correspond à une forme entièrement non ionisée.

Explication

L’estérification associe un acide et un alcool pour former un ester avec libération d’eau, notamment dans le contexte de la phosphorylation de la sérine. Le transfert d’un groupement aminé décrit une transamination, et non une estérification.

Explication

Les groupements polaires, acides ou basiques des acides aminés hydrophiles permettent des liaisons hydrogène ou électrostatiques avec l’eau. Les chaînes latérales apolaires interagissent au contraire peu avec l’eau.

Explication

L’histamine est dérivée de l’histidine, tandis que la sérotonine dérive du tryptophane et les hormones thyroïdiennes ainsi que les catécholamines de la tyrosine. La tyrosine est donc associée aux catécholamines, mais pas la cystéine.