Fiche de révision : Biochimie des acides aminés

📋 Plan du Cours

1. Structure et fonctions chimiques
2. Acides aminés protéinogènes
3. Devenir métabolique des acides aminés
4. Familles des acides aminés
5. Acides aminés essentiels
6. Stéréochimie et propriétés spectrales
7. Ionisation et point isoélectrique

📖 1. Structure et fonctions chimiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Acide organique constitué d’un groupe carboxylique -COOH et d’un groupe amine.

★ À maîtriser

• Les acides aminés contiennent de l’hydrogène, de l’azote, de l’oxygène et du carbone, tandis que seuls la cystéine et la méthionine contiennent également du soufre.

Compléments

• Les fonctions amines se distinguent ainsi:
  • fonction amine primaire : -NH2
  • fonction amine secondaire : -NH liée à un autre atome
  • fonction amine tertiaire : -N liée à deux autres atomes

💡 Astuce mémo

Carboxyle acide, amine basique

📖 2. Acides aminés protéinogènes

📝 Points essentiels

📌 Les acides aminés protéinogènes entrent dans la constitution des protéines, alors que les acides aminés non protéinogènes n’entrent pas dans leur structure et peuvent être des dérivés fonctionnalisés d’acides aminés protéinogènes.

• Les acides aminés protéinogènes sont des acides aminés alpha dont les fonctions sont portées par le même carbone alpha, et il existe 20 acides aminés protéinogènes alpha.

• Lors de la traduction, les acides aminés libres s’assemblent par des liaisons peptidiques selon l’enchaînement dirigé par l’ARNm pour former une protéine.

💡 Astuce mémo

Traduction → liaisons peptidiques → protéine

📖 3. Devenir métabolique des acides aminés

★ À maîtriser

• La dégradation des acides aminés commence par la séparation du groupe amine par désamination ou transamination, puis l’ammoniac toxique est transformé en urée dans le foie ou recyclé pour une néosynthèse.

📌 Le squelette carboné des acides aminés peut fournir de l’énergie, être converti en glucose pour former un acide aminé glucoformateur comme l’alanine, ou être converti en corps cétoniques ou en lipides pour former un acide aminé cétogène comme la leucine ou la lysine.

Compléments

• Le stock intracellulaire total d’acides aminés est d’environ 70 g, avec environ 80 g par jour provenant de l’alimentation et environ 300 g par jour provenant de l’hydrolyse des protéines endogènes.

💡 Astuce mémo

Désamination → urée → squelette carboné

📖 4. Familles des acides aminés

★ À maîtriser

• Les acides aminés sont répartis en sept familles:
  • à chaînes non polaires
  • hydroxylés
  • dicarboxyliques et leurs amides
  • dibasiques
  • soufrés
  • aromatiques
  • iminés

Compléments

• Les acides aminés hydroxylés possèdent des sites de phosphorylation associés à leur fonction OH, tandis que les acides aminés soufrés peuvent former des ponts disulfures.

• Les acides aminés aromatiques possèdent un cycle à six atomes avec trois liaisons alternées et peuvent absorber la lumière à 280 nm.

📖 5. Acides aminés essentiels

📝 Points essentiels

• Chez l’adulte, les acides aminés essentiels sont:

  • méthionine
  • leucine
  • valine
  • lysine
  • isoleucine
  • phénylalanine
  • tryptophane
  • thréonine

• Chez l’enfant, les neuf acides aminés essentiels comprennent les huit de l’adulte et l’histidine, tandis que chez le nourrisson, les dix comprennent ceux de l’enfant et l’arginine.

💡 Astuce mémo

Adulte 8 → enfant 9 → nourrisson 10

📖 6. Stéréochimie et propriétés spectrales

★ À maîtriser

📌 La chiralité est la propriété d’une structure non superposable à son image dans un miroir, et les énantiomères sont les formes correspondantes.

• Seuls les isomères de la série L sont intégrés dans les protéines.

📌 La glycine est le seul acide aminé dépourvu de chiralité car son carbone alpha porte deux hydrogènes, tandis que la proline possède une chaîne latérale cyclique qui se referme sur le groupe amine et crée des coudes rigides.

Compléments

• Le tryptophane, la tyrosine et, dans une moindre mesure, la phénylalanine absorbent la lumière à 280 nm, ce qui permet la détection, la quantification et le suivi analytique des protéines en solution.

💡 Astuce mémo

L incorporés, glycine achirale, proline cyclique

📖 7. Ionisation et point isoélectrique

★ À maîtriser

📐 Formule — Le pH est défini par $pH=-\log(H^+)$.

📌 Si le pH est inférieur au pKa, une fonction est protonée, tandis que si le pH est supérieur au pKa, elle est déprotonée.

📐 Formule — Le point isoélectrique se calcule par $pI=\frac{pK_{a1}+pK_{a2}}{2}$ en utilisant les deux pKa qui entourent la forme neutre.

• Le pI est d’environ 6 pour les acides aminés monocarboxyliques et monoaminés, d’environ 3 pour les dicarboxyliques et d’environ 10 pour les dibasiques.

📌 Si le pH est supérieur au pI, l’acide aminé est négatif, tandis que si le pH est inférieur au pI, il est positif.

Compléments

• Le pKa des fonctions acides des acides aminés est compris entre 2 et 4, tandis que celui des fonctions amines basiques est compris entre 9 et 12.

📐 Formule — La constante d’acidité de la fonction carboxylique vérifie $K_a=\frac{[COO^-][H^+]}{[COOH]}$.

• Le pI de l’acide aspartique est 2,98, celui de l’acide glutamique est 3,22, celui de la lysine est 9,74, celui de l’arginine est 10,76, celui de la cystéine est 5,02 et celui de la tyrosine est 5,65.

💡 Astuce mémo

pH inférieur au pKa → protonation ; pH supérieur → déprotonation

📊 Tableaux de synthèse

Acides aminés essentiels selon l’âge