QCM : Biochimie des acides aminés — 18 questions

Explication

Les sept familles citées comprennent les chaînes non polaires, hydroxylées, dicarboxyliques et leurs amides, dibasiques, soufrées, aromatiques et iminées. Les acides aminés hydroxylés sont associés à la phosphorylation, les soufrés aux ponts disulfures, et les aromatiques possèdent un cycle à six atomes avec trois liaisons alternées absorbant à 280 nm.

Explication

Les acides aminés aromatiques possèdent un cycle à six atomes comportant trois liaisons alternées et peuvent absorber à 280 nm. Les acides aminés soufrés sont définis par la présence de soufre, tandis que la fonction hydroxyle caractérise les acides aminés hydroxylés.

Explication

Chez l’adulte, les huit acides aminés essentiels sont la méthionine, la leucine, la valine, la lysine, l’isoleucine, la phénylalanine, le tryptophane et la thréonine. L’histidine s’ajoute chez l’enfant et l’arginine chez le nourrisson.

Explication

L’enfant possède neuf acides aminés essentiels : les huit de l’adulte et l’histidine. Le nourrisson en possède dix, avec l’ajout de l’arginine aux neuf précédents.

Explication

La chiralité désigne la non-superposabilité d’une structure et de son image dans un miroir, les formes correspondantes étant des énantiomères. La glycine est achirale car son carbone alpha porte deux hydrogènes, tandis que la proline possède une chaîne latérale cyclique créant des coudes rigides.

Explication

Les protéines intègrent les isomères de la série L, et non ceux de la série D. Le tryptophane et la tyrosine absorbent à 280 nm, tandis que la phénylalanine y absorbe dans une moindre mesure, ce qui permet l’analyse des protéines en solution.

Explication

Une fonction est protonée lorsque le pH est inférieur à son pKa et déprotonée lorsque le pH lui est supérieur. Ainsi, un pH de 3 face à un pKa de 5 favorise la forme protonée, tandis qu’un pH de 8 favorise la forme déprotonée.

Explication

Le point isoélectrique se calcule avec les deux pKa qui encadrent la forme neutre. Pour un acide aminé monocarboxylique et monoaminé, le pI est voisin de 6 ; les valeurs proches de 3 et 10 concernent respectivement les acides aminés dicarboxyliques et dibasiques.

Explication

Un acide aminé associe une fonction carboxylique et une fonction amine. Les acides aminés contiennent du carbone, de l’hydrogène, de l’oxygène et de l’azote, tandis que le soufre caractérise la cystéine et la méthionine.

Explication

La définition structurale repose sur la présence conjointe des groupes carboxylique et amine. Une fonction amine tertiaire comporte un azote lié à deux autres atomes, et non à trois.

Explication

Les acides aminés protéinogènes participent à la constitution des protéines et sont des acides aminés alpha. Ils sont au nombre de 20, tandis que les acides aminés non protéinogènes ne constituent pas la structure protéique.

Explication

Lors de la traduction, les acides aminés libres s’assemblent par des liaisons peptidiques selon l’enchaînement imposé par l’ARNm. Les acides aminés non protéinogènes ne constituent pas la structure des protéines.

Explication

La chiralité correspond à la non-superposabilité d’une structure et de son image miroir ; les formes correspondantes sont des énantiomères. Les protéines intègrent les acides aminés de série L, et non ceux de série D.

Explication

Le point isoélectrique des acides aminés monocarboxyliques et monoaminés est proche de 6, tandis qu’il est proche de 3 pour les acides aminés dicarboxyliques et de 10 pour les acides aminés dibasiques. Ces valeurs caractérisent les grandes catégories selon leurs fonctions ionisables.

Explication

Lorsque le pH dépasse le pI, l’acide aminé porte une charge globale négative ; lorsque le pH est inférieur au pI, sa charge globale est positive. La relation entre pH et pI permet donc de prévoir le signe de la charge nette.

Explication

Les acides aminés protéinogènes sont des acides aminés alpha : leurs fonctions sont portées par le carbone alpha, et ils sont au nombre de 20. Ils s’incorporent aux protéines lors de la traduction grâce à des liaisons peptidiques formées selon la séquence imposée par l’ARNm, tandis que les acides aminés non protéinogènes ne constituent pas la structure des protéines.

Explication

La dégradation commence par la séparation du groupe amine, par désamination ou transamination. Le squelette carboné peut ensuite fournir de l’énergie, être transformé en glucose ou conduire à des corps cétoniques ou à des lipides ; l’ammoniac toxique peut être converti en urée dans le foie ou recyclé pour une néosynthèse.

Explication

Le squelette carboné peut être utilisé pour produire de l’énergie, du glucose, des corps cétoniques ou des lipides. L’alanine illustre un acide aminé glucoformateur, tandis que la leucine et la lysine sont des exemples d’acides aminés cétogènes ; l’ammoniac, quant à lui, provient de la gestion du groupe amine et non du squelette carboné.