Que désigne la biochimie ?
L’étude des bases moléculaires de la vie.
Quelles fonctions les protéines remplissent-elles dans les systèmes biologiques ?
Elles participent à la catalyse enzymatique, au transport, au mouvement, au soutien mécanique, à l’influx nerveux et au contrôle de la croissance et de la différenciation.
Quelles sont les unités structurales de base des protéines ?
Les acides aminés.
Quels acides aminés l’hydrolyse des protéines fournit-elle presque exclusivement ?
Des acides α-aminés.
Jusqu’à combien d’acides aminés différents les protéines naturelles peuvent-elles contenir ?
Jusqu’à 20.
Quelle est la particularité structurale de la glycine ?
C’est l’acide aminé le plus simple et elle ne possède pas de carbone asymétrique.
Quelles charges portent les chaînes latérales de Lys, Arg, His, Asp et Glu à pH neutre ?
Lys, Arg et His sont positives ; Asp et Glu sont négatives.
Pourquoi un acide aminé est-il un ampholyte ?
Il possède une fonction acide –COOH et une fonction basique –NH₂, et peut agir comme un acide ou une base.
Quelles charges caractérisent un zwitterion d’acide aminé ?
Des charges intramoléculaires positives et négatives dont la somme est nulle.
Qu’est-ce que le point isoélectrique d’un acide aminé ?
Le pH auquel sa charge nette est nulle en solution tamponnée.
Que fait la forme dipolaire d’un acide aminé en milieu acide ?
Elle accepte un proton sur le groupement COO⁻.
Que fait la forme dipolaire d’un acide aminé en milieu alcalin ?
Elle perd un proton du groupement NH₃⁺.
Quelle formule décrit la formation d’un amide à partir d’un acide carboxylique et d’une amine ?
Quelles fonctions forment la liaison peptidique entre deux acides aminés ?
La fonction COOH du premier et la fonction NH₂ du deuxième.
Quel sous-produit est libéré lors de la formation d’une liaison peptidique ?
Une molécule d’eau.
Quels groupes libres caractérisent les extrémités N-terminale et C-terminale d’un peptide ?
Une amine à l’extrémité N-terminale et un carboxyle à l’extrémité C-terminale.
Que produit la décarboxylation chimique ou enzymatique d’un acide aminé ?
Une amine, avec élimination du carboxyle sous forme de CO₂.
Que forme le FDNB en réagissant avec une fonction amine ?
Un dérivé jaune 2,4-dinitrophénylé.
À quelle longueur d’onde dose-t-on le dérivé formé par le FDNB ?
À 360 nm par spectrophotométrie.
Quel chercheur a établi en 1953 la méthode au FDNB pour identifier l’acide aminé N-terminal ?
Frederik SANGER.
Après hydrolyse acide d’un peptide traité par le FDNB, quelle liaison reste stable ?
La liaison entre le groupe dinitrophényl et l’acide aminé N-terminal.
Que permet la répétition de la réaction du phénylisothiocyanate avec l’acide aminé N-terminal ?
De déterminer la structure primaire de la protéine.
À quelle longueur d’onde la plupart des acides aminés prennent-ils une coloration pourpre de Ruhemann avec la ninhydrine ?
À 570 nm.
Quelle coloration la proline et l’hydroxyproline prennent-elles avec la ninhydrine ?
Jaune, à 440 nm.
Quel produit l’oxydation des thiols de deux cystéines forme-t-elle ?
Une cystine comportant un pont disulfure.
Quel rôle le pont disulfure joue-t-il dans les protéines ?
Il contribue au maintien de leur structure tridimensionnelle.
Quel produit forme la phosphorylation des hydroxyles de sérine, thréonine et tyrosine ?
Un ester phosphate.
Sur quel atome de la sérine ou de la thréonine la O-glycosylation ajoute-t-elle des glucides ?
Sur l’oxygène de leur chaîne latérale.
Où se déroule la O-glycosylation ?
Dans la lumière de l’appareil de Golgi.
Où et quand les glucides sont-ils ajoutés lors de la N-glycosylation ?
À l’entrée dans la lumière du réticulum endoplasmique, de manière cotraductionnelle.
Sous quelle forme les glucides sont-ils transférés lors de la N-glycosylation ?
En bloc, sous forme d’un oligosaccharide composé de N-acétylglucosamine, de mannose et de glucose.
À quelle séquence consensus l’oligosaccharide se lie-t-il lors de la N-glycosylation ?
À une asparagine de la séquence Asn-X-Ser/Thr, où X n’est pas une proline.
Que catalysent les enzymes dans les systèmes biologiques ?
Presque toutes leurs réactions chimiques.
Comment la nomenclature officielle forme-t-elle le nom d’un acide aminé ?
En faisant précéder le nom de l’acide organique de « α-amino ».
Quel acide aminé est désigné par le nom « acide α-aminopropionique » ?
L’alanine.
Comment les acides aminés sont-ils couramment désignés dans les formules des peptides et des protéines ?
Par des abréviations à trois lettres ou à une lettre.
Quelles propriétés varient entre les chaînes latérales des 20 acides aminés ?
Leur dimension, leur forme, leur charge, leur capacité à former des liaisons hydrogène et leur réactivité chimique.
À quel pH un groupement acide-base est-il à demi-dissociation ?
Au pH correspondant à son pK, lorsque 50 % du groupement est dissocié.
À quels pH correspondent les points d’inflexion du titrage de la glycine ?
Aux pH de demi-neutralisation de ses fonctions acide et basique.
En présence d’un acide fort, que produit l’estérification d’un acide aminé par un alcool ?
Un ester d’acide aminé.
À quoi servent les esters d’acides aminés en phase gazeuse ou liquide ?
À séparer les acides aminés.
Quels dérivés physiologiques résultent de la réaction d’un acide carboxylique avec une amine ?
L’asparagine et la glutamine.
Que forme la réaction d’un aldéhyde avec la fonction amine d’un acide aminé ?
Une imine appelée base de Schiff.
Pourquoi la proline fait-elle exception à la formation d’une base de Schiff ?
Elle possède une fonction amine secondaire.
Avec quels réactifs obtient-on la N-acylation des acides aminés ?
Avec un anhydride d’acide ou un chlorure d’acide.
Quelles étapes suivent la formation d’une imine lors de la réaction d’un acide aminé avec un excès de ninhydrine ?
Décarboxylation, hydrolyse de l’imine, puis condensation avec une seconde molécule de ninhydrine.
Quel est l’usage de la ninhydrine en analyse des acides aminés ?
Elle sert de révélateur des acides aminés.
À quelle famille de composés appartient la ninhydrine ?
Aux composés aromatiques.
Quel effet la carboxyamidométhylation a-t-elle sur le thiol des cystéines ?
Elle le bloque et empêche la formation de ponts disulfure.
Dans quelle analyse la carboxyamidométhylation des cystéines est-elle utilisée ?
Dans la cartographie des peptides.
Quels sont les taux eucaryotes de phosphorylation de la sérine, thréonine et tyrosine ?
Respectivement 1000, 100 et 1.
Quelle enzyme catalyse la O-glycosylation ?
Une glycosyl-transférase.
De quel compartiment proviennent généralement les polypeptides concernés par la O-glycosylation ?
Du réticulum endoplasmique.
Quelle enzyme catalyse la N-glycosylation ?
Une oligosaccharyl-transférase membranaire.
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1. Concernant les fondements de la biochimie :
2. Parmi les propositions suivantes concernant les rôles des protéines, laquelle ou lesquelles sont exactes ?
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