QCM : Biochimie des acides aminés (24 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Concernant les fondements de la biochimie :

La biochimie porte sur les bases moléculaires du vivant.
La biochimie analyse les bases énergétiques de la vie.
La biochimie étudie les bases anatomiques de la vie.
La biochimie étudie les bases cellulaires de la vie.
La biochimie étudie les bases moléculaires de la vie.

La biochimie porte sur les bases moléculaires du vivant. · La biochimie étudie les bases moléculaires de la vie.

Explication

La biochimie a pour objet les bases moléculaires de la vie, ce qui justifie les formulations exactes. Les bases cellulaires, anatomiques ou énergétiques ne définissent pas son champ dans cette définition.

2. Parmi les propositions suivantes concernant les rôles des protéines, laquelle ou lesquelles sont exactes ?

Les protéines participent à la catalyse enzymatique et au transport de molécules.
Les protéines participent au contrôle de la croissance et de la différenciation.
Les protéines assurent la transmission de l’influx nerveux par leur rôle énergétique.
Les protéines contribuent au mouvement et au support mécanique des tissus.
Les protéines interviennent dans la production et la transmission de l’influx nerveux.

Les protéines participent à la catalyse enzymatique et au transport de molécules. · Les protéines participent au contrôle de la croissance et de la différenciation. · Les protéines contribuent au mouvement et au support mécanique des tissus. · Les protéines interviennent dans la production et la transmission de l’influx nerveux.

Explication

Les protéines interviennent dans la catalyse, le transport, le mouvement, le support mécanique et le contrôle de la croissance et de la différenciation. Elles participent aussi à la production et à la transmission de l’influx nerveux ; leur rôle n’est pas décrit ici comme une fonction énergétique de transmission.

3. Les acides aminés sont :

Les unités fonctionnelles qui assurent directement le mouvement des protéines.
Les unités mécaniques qui constituent les protéines.
Les éléments de base de la structure des protéines.
Les unités de réserve qui constituent les protéines.
Les unités structurales de base qui constituent les protéines.

Les éléments de base de la structure des protéines. · Les unités structurales de base qui constituent les protéines.

Explication

Les acides aminés sont les unités structurales de base des protéines. Les qualifier d’unités fonctionnelles du mouvement, de réserve ou mécaniques ne correspond pas à leur définition structurale.

4. À propos de la constitution des protéines naturelles :

L’hydrolyse des protéines fournit principalement des acides β-aminés.
Les protéines naturelles peuvent réunir jusqu’à trente acides aminés différents.
Les protéines naturelles peuvent réunir jusqu’à vingt acides aminés différents.
L’hydrolyse des protéines fournit presque exclusivement des acides α-aminés.
Les protéines naturelles peuvent être constituées de vingt acides aminés différents au maximum.

Les protéines naturelles peuvent réunir jusqu’à vingt acides aminés différents. · L’hydrolyse des protéines fournit presque exclusivement des acides α-aminés. · Les protéines naturelles peuvent être constituées de vingt acides aminés différents au maximum.

Explication

L’hydrolyse des protéines fournit presque exclusivement des acides α-aminés, et les protéines naturelles peuvent comprendre jusqu’à vingt acides aminés différents. Les acides β-aminés et la limite de trente ne correspondent pas aux faits donnés.

5. Concernant la glycine, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

La glycine est l’acide aminé le plus simple et possède une chaîne latérale chargée positivement.
La glycine se distingue par l’absence de carbone asymétrique.
La glycine est l’acide aminé le plus simple et ne possède pas de carbone asymétrique.
La glycine est l’acide aminé le plus simple et possède deux carbones asymétriques.
La glycine est l’acide aminé le plus simple et possède une chaîne latérale chargée négativement.

La glycine se distingue par l’absence de carbone asymétrique. · La glycine est l’acide aminé le plus simple et ne possède pas de carbone asymétrique.

Explication

La glycine est l’acide aminé le plus simple et ne possède pas de carbone asymétrique. Les chaînes latérales chargées positivement sont celles de Lys, Arg et His, tandis que celles d’Asp et Glu sont négatives ; ces charges ne caractérisent pas la glycine.

6. À pH neutre, quelles propositions décrivent correctement la charge des chaînes latérales de certains acides aminés ?

Lys, His et Glu sont positifs, tandis qu’Arg et Asp sont négatifs.
Lys, Arg et Asp sont positifs, tandis qu’His et Glu sont négatifs.
Lys, Arg et His sont chargés positivement, tandis qu’Asp et Glu sont négativement.
Lys, Arg et His sont chargés négativement, tandis qu’Asp et Glu sont positifs.
Lys et Arg sont positifs, tandis qu’His, Asp et Glu sont négatifs.

Lys, Arg et His sont chargés positivement, tandis qu’Asp et Glu sont négativement.

Explication

À pH neutre, les chaînes latérales de Lys, Arg et His sont positives, tandis que celles d’Asp et Glu sont négatives. Les autres répartitions attribuent une charge erronée à au moins un acide aminé.

7. Un acide aminé est qualifié d’ampholyte parce qu’il :

Possède deux fonctions acides et peut céder deux protons.
Possède deux fonctions basiques et peut accepter deux protons.
Peut agir comme un acide ou comme une base grâce à ses fonctions.
Possède une fonction acide –COOH et deux fonctions basiques –NH₂.
Possède une fonction acide –COOH et une fonction basique –NH₂.

Peut agir comme un acide ou comme une base grâce à ses fonctions. · Possède une fonction acide –COOH et une fonction basique –NH₂.

Explication

Un acide aminé est ampholyte parce qu’il possède une fonction acide –COOH et une fonction basique –NH₂, ce qui lui permet d’agir comme acide ou comme base. Il ne possède pas deux fonctions basiques ; les formulations attribuant deux fonctions acides ou deux fonctions basiques sont donc incorrectes.

8. Concernant la forme dipolaire des acides aminés :

Un zwitterion est la forme dipolaire d’un acide aminé.
Un zwitterion porte des charges opposées dont la somme est positive.
Un zwitterion porte des charges intramoléculaires positives et négatives dont la somme est nulle.
Un zwitterion porte des charges opposées dont la somme est négative.
Un zwitterion porte des charges intramoléculaires de même signe et une somme nulle.

Un zwitterion est la forme dipolaire d’un acide aminé. · Un zwitterion porte des charges intramoléculaires positives et négatives dont la somme est nulle.

Explication

Un zwitterion est la forme dipolaire d’un acide aminé, avec des charges intramoléculaires positives et négatives dont la somme est nulle. Des charges de même signe ou une charge nette positive ou négative ne décrivent pas cette forme.

9. Le point isoélectrique d’un acide aminé en solution tamponnée correspond au pH auquel :

La solution correspond à son point isoélectrique.
Il présente une charge nette égale à zéro.
Sa charge nette ne porte aucun excès de charge.
Sa charge nette est nulle.
Sa charge nette est positive.

La solution correspond à son point isoélectrique. · Il présente une charge nette égale à zéro. · Sa charge nette ne porte aucun excès de charge. · Sa charge nette est nulle.

Explication

Le point isoélectrique est le pH auquel l’acide aminé possède une charge nette nulle en solution tamponnée. Une charge nette positive ne correspond donc pas à cette définition.

10. Lors des changements de milieu, le comportement de la forme dipolaire d’un acide aminé est le suivant :

En milieu acide, elle perd un proton du groupement COO⁻.
En milieu acide, elle accepte un proton sur le groupement COO⁻.
En milieu alcalin, elle cède un proton depuis le groupement NH₃⁺.
En milieu alcalin, elle perd un proton du groupement NH₃⁺.
En milieu alcalin, elle accepte un proton sur le groupement NH₃⁺.

En milieu acide, elle accepte un proton sur le groupement COO⁻. · En milieu alcalin, elle cède un proton depuis le groupement NH₃⁺. · En milieu alcalin, elle perd un proton du groupement NH₃⁺.

Explication

En milieu acide, la forme dipolaire accepte un proton sur COO⁻ ; en milieu alcalin, elle perd un proton du groupement NH₃⁺. Les propositions inversant ces réactions ou faisant accepter un proton en milieu alcalin ne décrivent pas le comportement indiqué.

11. Concernant la formation d’un amide à partir d’un acide carboxylique et d’une amine :

Le produit formé comporte une liaison entre le carbone carbonylé et l’azote.
La formation de l’amide s’accompagne de la production d’une molécule d’eau.
La fonction carboxyle et la fonction amine réagissent pour former un amide.
La réaction transforme la fonction amine en aldéhyde avec dégagement d’eau.
La réaction produit un ester et libère une molécule d’eau.

Le produit formé comporte une liaison entre le carbone carbonylé et l’azote. · La formation de l’amide s’accompagne de la production d’une molécule d’eau. · La fonction carboxyle et la fonction amine réagissent pour former un amide.

Explication

La réaction associe l’acide carboxylique et l’amine pour former un amide comportant une liaison C–N, avec libération d’eau. Un ester ou un aldéhyde n’est pas le produit décrit.

12. Lors de la formation d’une liaison peptidique, quelles propositions sont exactes ?

La fonction NH₂ du premier acide aminé réagit avec celle du deuxième.
La fonction COOH du premier acide aminé réagit avec la fonction NH₂ du deuxième.
La condensation des deux acides aminés libère du dioxyde de carbone.
La liaison résulte de la condensation de deux fonctions amines avec libération d’eau.
La liaison peptidique se forme entre deux fonctions carboxyles avec libération d’eau.

La fonction COOH du premier acide aminé réagit avec la fonction NH₂ du deuxième.

Explication

La liaison peptidique résulte de la condensation entre le COOH du premier acide aminé et le NH₂ du deuxième. Une condensation de deux amines ou de deux carboxyles ne correspond pas à cette formation, qui libère de l’eau et non du dioxyde de carbone.

13. Les extrémités d’un peptide portent les groupements suivants :

Les deux extrémités du peptide portent des groupes amines libres.
L’extrémité N-terminale porte un groupe amine libre.
L’extrémité C-terminale porte un groupe amine libre.
L’extrémité N-terminale porte un groupe carboxyle engagé dans une liaison peptidique.
L’extrémité C-terminale porte un groupe carboxyle libre.

L’extrémité N-terminale porte un groupe amine libre. · L’extrémité C-terminale porte un groupe carboxyle libre.

Explication

L’extrémité N-terminale porte un groupe amine libre, et l’extrémité C-terminale porte un groupe carboxyle libre. Les deux extrémités ne portent donc pas des groupes amines libres. Le groupe carboxyle libre est à l’extrémité C-terminale, et non à l’extrémité N-terminale; il n’est pas lié à la chaîne ni engagé dans une liaison peptidique à cette extrémité.

14. Une décarboxylation d’acide aminé, chimique ou enzymatique, conduit à :

La perte du groupement carboxyle au cours de la réaction.
La libération d’ammoniac par élimination de la fonction amine.
L’élimination du groupement carboxyle sous forme de dioxyde de carbone.
La synthèse possible d’une amine à partir de l’acide aminé.
Une transformation applicable par voie chimique ou enzymatique.

La perte du groupement carboxyle au cours de la réaction. · L’élimination du groupement carboxyle sous forme de dioxyde de carbone. · La synthèse possible d’une amine à partir de l’acide aminé. · Une transformation applicable par voie chimique ou enzymatique.

Explication

La décarboxylation élimine le carboxyle sous forme de CO₂ et permet la synthèse d’une amine; elle peut être chimique ou enzymatique. L’ammoniac ne constitue pas le produit d’élimination indiqué.

15. À propos de la réaction du FDNB avec une fonction amine :

La réaction du FDNB avec une fonction amine donne un dérivé jaune.
Elle forme un dérivé jaune 2,4-dinitrophénylé identifiable par chromatographie.
Le FDNB réagit avec une fonction carboxyle pour former un dérivé jaune.
Elle produit un dérivé pourpre dosable par spectrophotométrie à 570 nm.
Le dérivé formé peut être dosé par spectrophotométrie à 360 nm.

La réaction du FDNB avec une fonction amine donne un dérivé jaune. · Elle forme un dérivé jaune 2,4-dinitrophénylé identifiable par chromatographie. · Le dérivé formé peut être dosé par spectrophotométrie à 360 nm.

Explication

Le FDNB réagit avec une fonction amine pour donner un dérivé jaune 2,4-dinitrophénylé, identifiable par chromatographie et dosable à 360 nm. Le pourpre à 570 nm correspond à la réaction à la ninhydrine, et la fonction visée ici est l’amine.

16. Après réaction d’un peptide avec le FDNB puis hydrolyse acide, quelles propositions sont exactes ?

La stabilité du dérivé marqué permet d’identifier l’acide aminé N-terminal.
Le traitement permet d’identifier l’acide aminé C-terminal du peptide.
L’hydrolyse acide préserve les liaisons peptidiques et détruit le marqueur.
Les liaisons peptidiques sont hydrolysées au cours du traitement acide.
La liaison entre le dinitrophényl et l’acide aminé N-terminal reste stable.

La stabilité du dérivé marqué permet d’identifier l’acide aminé N-terminal. · Les liaisons peptidiques sont hydrolysées au cours du traitement acide. · La liaison entre le dinitrophényl et l’acide aminé N-terminal reste stable.

Explication

L’hydrolyse acide rompt les liaisons peptidiques, tandis que la liaison du dinitrophényl à l’acide aminé N-terminal reste stable et permet son identification. Le traitement ne préserve donc pas les liaisons peptidiques et n’identifie pas l’extrémité C-terminale.

17. Concernant la dégradation d’Edman par le phénylisothiocyanate :

Le dérivé phénylthiohydantoïne-aminoacide absorbe dans l’ultraviolet.
La réaction se réalise à pH 7 et marque l’acide aminé C-terminal.
À pH 9, le réactif cible l’acide aminé N-terminal et forme un dérivé identifiable.
La répétition de la méthode identifie le résidu C-terminal sans nouvelle analyse.
Le dérivé formé peut être séparé par chromatographie.

Le dérivé phénylthiohydantoïne-aminoacide absorbe dans l’ultraviolet. · À pH 9, le réactif cible l’acide aminé N-terminal et forme un dérivé identifiable. · Le dérivé formé peut être séparé par chromatographie.

Explication

À pH 9, le phénylisothiocyanate réagit avec l’acide aminé N-terminal et forme un dérivé absorbant dans l’UV, séparable par chromatographie. La répétition de la réaction détermine la structure primaire; elle ne cible pas l’extrémité C-terminale.

18. Les colorations obtenues lors de la réaction à la ninhydrine comprennent :

La plupart des acides aminés prennent une coloration jaune à 440 nm.
La plupart des acides aminés prennent une coloration pourpre de Ruhemann à 570 nm.
La proline donne une coloration pourpre de Ruhemann à 570 nm.
L’hydroxyproline donne une coloration pourpre à 570 nm avec la ninhydrine.
La proline donne une coloration jaune à 440 nm avec la ninhydrine.

La plupart des acides aminés prennent une coloration pourpre de Ruhemann à 570 nm. · La proline donne une coloration jaune à 440 nm avec la ninhydrine.

Explication

La plupart des acides aminés donnent le pourpre de Ruhemann à 570 nm, alors que la proline et l’hydroxyproline donnent une coloration jaune à 440 nm. Les couleurs et longueurs d’onde inversées ne correspondent pas à ces résultats.

19. En présence d’un excès de ninhydrine, quelles étapes interviennent dans sa réaction avec les acides aminés ?

Le mécanisme se termine par une condensation avec une molécule d’amine.
La décarboxylation intervient après la formation de l’imine.
L’imine formée subit une hydrolyse au cours du mécanisme.
La réaction commence par la formation d’une imine avec l’acide aminé.
La réaction commence par une estérification de la fonction carboxyle.

La décarboxylation intervient après la formation de l’imine. · L’imine formée subit une hydrolyse au cours du mécanisme. · La réaction commence par la formation d’une imine avec l’acide aminé.

Explication

En excès, la ninhydrine conduit à la formation d’une imine, suivie d’une décarboxylation puis de l’hydrolyse de cette imine. La réaction ne débute pas par une estérification et se termine par une condensation avec une seconde molécule de ninhydrine.

20. Concernant la formation des ponts disulfure :

Un pont disulfure issu de deux cystéines contribue au maintien de la structure tridimensionnelle protéique.
L’oxydation des thiols de deux cystéines produit une cystine liée par un pont disulfure.
Les ponts disulfure formés entre cystéines participent à la stabilité de la conformation des protéines.
La formation d’une cystine résulte de l’oxydation des groupes thiol portés par deux cystéines.
L’oxydation de deux groupes thiol de cystéine conduit à une cystine comportant un pont disulfure.

Un pont disulfure issu de deux cystéines contribue au maintien de la structure tridimensionnelle protéique. · L’oxydation des thiols de deux cystéines produit une cystine liée par un pont disulfure. · Les ponts disulfure formés entre cystéines participent à la stabilité de la conformation des protéines. · La formation d’une cystine résulte de l’oxydation des groupes thiol portés par deux cystéines. · L’oxydation de deux groupes thiol de cystéine conduit à une cystine comportant un pont disulfure.

Explication

L’oxydation associe deux groupes thiol de cystéines pour former une cystine avec un pont disulfure. Ces ponts contribuent au maintien de la structure tridimensionnelle des protéines.

21. Parmi les propositions suivantes concernant la phosphorylation des chaînes latérales, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

La thréonine peut être phosphorylée sur son groupe hydroxyle par une réaction d’estérification.
La phosphorylation des hydroxyles de sérine, thréonine et tyrosine forme un amide phosphate.
L’acide phosphorique est impliqué dans l’estérification des hydroxyles de certains acides aminés.
La phosphorylation de la tyrosine porte sur son groupe hydroxyle et crée un ester phosphate.
La phosphorylation du hydroxyle de la sérine par l’acide phosphorique forme un ester phosphate.

La thréonine peut être phosphorylée sur son groupe hydroxyle par une réaction d’estérification. · L’acide phosphorique est impliqué dans l’estérification des hydroxyles de certains acides aminés. · La phosphorylation de la tyrosine porte sur son groupe hydroxyle et crée un ester phosphate. · La phosphorylation du hydroxyle de la sérine par l’acide phosphorique forme un ester phosphate.

Explication

La phosphorylation de la sérine, de la thréonine ou de la tyrosine est une estérification de leur groupe hydroxyle par l’acide phosphorique, donnant un ester phosphate. Un amide phosphate ne correspond pas au produit indiqué.

22. À propos de la O-glycosylation :

La O-glycosylation ajoute des glucides à l’oxygène latéral de la sérine ou de la thréonine dans le Golgi.
La O-glycosylation ajoute les glucides à l’oxygène latéral de la lysine dans le réticulum endoplasmique.
La O-glycosylation débute généralement par un résidu de N-acétylglucosamine dans l’appareil de Golgi.
La O-glycosylation ajoute des glucides à l’azote latéral de l’asparagine dans le réticulum endoplasmique.
La O-glycosylation débute généralement par une N-acétylgalactosamine dans le réticulum endoplasmique.

La O-glycosylation ajoute des glucides à l’oxygène latéral de la sérine ou de la thréonine dans le Golgi.

Explication

La O-glycosylation concerne l’oxygène de la chaîne latérale de la sérine ou de la thréonine, dans la lumière du Golgi, et débute généralement par une N-acétylgalactosamine. L’attachement à l’asparagine dans le réticulum relève de la N-glycosylation; le sucre initial indiqué pour la O-glycosylation est la N-acétylgalactosamine, et non la N-acétylglucosamine.

23. Lors de l’entrée d’une chaîne peptidique dans le réticulum endoplasmique, quelles propositions décrivent la N-glycosylation ?

Le transfert de l’oligosaccharide de N-glycosylation est cotraductionnel et concerne une chaîne peptidique en entrée.
L’oligosaccharide transféré en bloc comprend du N-acétylgalactosamine, du mannose et du glucose.
La N-glycosylation débute par un transfert en bloc dans la lumière de l’appareil de Golgi.
La N-glycosylation ajoute un oligosaccharide composé de N-acétylglucosamine, de galactose et de glucose.
La N-glycosylation peut transférer en bloc un oligosaccharide lors de l’entrée dans la lumière du réticulum endoplasmique.

Le transfert de l’oligosaccharide de N-glycosylation est cotraductionnel et concerne une chaîne peptidique en entrée. · La N-glycosylation peut transférer en bloc un oligosaccharide lors de l’entrée dans la lumière du réticulum endoplasmique.

Explication

La N-glycosylation se déroule lors de l’entrée de la chaîne dans la lumière du réticulum endoplasmique et procède de façon cotraductionnelle par transfert en bloc. L’oligosaccharide contient de la N-acétylglucosamine, du mannose et du glucose; le Golgi et la N-acétylgalactosamine ne correspondent pas à ce mécanisme.

24. Concernant la séquence cible de la N-glycosylation, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

La séquence consensus comprend Asn-X-Ser ou Asn-X-Thr, avec X différent de la proline.
La séquence consensus comprend Gln-X-Ser ou Gln-X-Thr, avec X différent de la proline.
La séquence consensus comprend Asn-X-Ser ou Asn-X-Thr, avec X correspondant à une proline.
La séquence consensus comprend Asn-X-Tyr ou Asn-X-Thr, avec X différent de la proline.
La séquence consensus comprend Asn-Ser-X ou Asn-Thr-X, avec X différent de la proline.

La séquence consensus comprend Asn-X-Ser ou Asn-X-Thr, avec X différent de la proline.

Explication

La N-glycosylation cible une asparagine dans la séquence Asn-X-Ser/Thr, et X peut être tout acide aminé sauf la proline. Les variantes proposées changent soit la contrainte sur X, soit l’acide aminé ou l’ordre des résidus du motif.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 54 flashcards sur Biochimie des acides aminés.

Que désigne la biochimie ?

L’étude des bases moléculaires de la vie.

Quelles fonctions les protéines remplissent-elles dans les systèmes biologiques ?

Elles participent à la catalyse enzymatique, au transport, au mouvement, au soutien mécanique, à l’influx nerveux et au contrôle de la croissance et de la différenciation.

Quelles sont les unités structurales de base des protéines ?

Les acides aminés.

Voir les flashcards →

Approfondir avec la fiche

Consultez la fiche de révision complète sur Biochimie des acides aminés.

Voir la fiche →

Cours similaires

Classification des acides aminés

Chimie

Monosaccharides et dérivés

Chimie

Fonctions polynômes du second degré

Mathématiques

Biologie végétale des algues

SVT

Introduction à la biologie végétale

SVT

Mathématiques Analyse et Probabilités

Mathématiques

Crée tes propres QCM

Importe ton cours et l'IA génère des QCM avec corrections en 30 secondes.

Générateur de QCM