Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?
Une liaison covalente de type amide entre deux acides aminés avec le motif CO=NH.
À quoi correspond l'angle φ dans la structure peptidique ?
À la rotation autour de la liaison Cα–N.
À quoi correspond l'angle ψ dans la structure peptidique ?
À la rotation autour de la liaison Cα–C.
Quelle configuration adopte la liaison peptidique ?
La configuration trans.
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine ?
L'enchaînement linéaire et covalent d'acides aminés selon la séquence génomique.
Comment définit-on un oligopeptide ?
Un peptide de moins de 25 acides aminés.
Quelle est la taille maximale d'un polypeptide ?
Moins de 100 acides aminés.
À partir de combien d'acides aminés parle-t-on d'une protéine ?
Plus de 100 acides aminés.
Quelles formes peuvent avoir les peptides ?
Ils peuvent être linéaires, cycliques ou multicaténaire.
Qu'est-ce que le glutathion ?
Un peptide γGlu-Cys-Gly protégeant les fonctions thiol.
Sous quelles formes le glutathion existe-t-il ?
Sous les formes réduite GSH et oxydée GSSG.
Quelle est la structure du glucagon ?
Un peptide monocaténaire linéaire de 29 acides aminés.
Quelle est la séquence du glucagon ?
NH2-HSQGTFTSNYSLYLDSRRAENFVEYLMNT-COOH.
De quoi est composée l'insuline ?
De deux chaînes de 21 et 30 acides aminés.
Quelle est la nature de la gramicidine S ?
Un peptide cyclique antibiotique bactérien de 10 acides aminés.
Qu'est-ce que la structure secondaire d'une protéine ?
La configuration spatiale locale d’une chaîne polypeptidique stabilisée par des liaisons non covalentes.
Par quelles liaisons l'hélice α est-elle stabilisée ?
Par des liaisons hydrogène intrachaîne.
Combien de résidus comporte un tour d'hélice α ?
3,6 résidus par tour.
Comment se forme un feuillet β ?
Par l’association de brins β stabilisés par des liaisons hydrogène.
Quel effet ont la leucine et la valine sur le feuillet β ?
Elles favorisent la formation d’un feuillet β plus stable.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
Le repliement global d’une chaîne polypeptidique maintenu par des liaisons covalentes et non covalentes entre chaînes latérales.
Que désigne la structure quaternaire d'une protéine ?
L’association de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques avec chacune sa propre structure tertiaire.
Quand une protéine oligomérique est-elle homopolymérique ?
Lorsque ses sous-unités sont identiques.
Quelle structure manquent les protéines fibreuses ?
Elles ne possèdent ni structure tertiaire ni structure quaternaire.
Quelle est la structure formée par deux hélices α dans la kératine ?
Une superhélice.
Quels sont les niveaux d'organisation de la kératine après la superhélice ?
Protofibrilles, microfibrilles et fibre réticulée par des ponts disulfure.
Quel motif répété caractérise le collagène ?
Le motif Gly–X–Y.
Quels acides aminés modifiés trouve-t-on dans le collagène ?
De la proline, hydroxyproline et hydroxylysine glycosylée.
Quelle structure forme le collagène avant les microfibrilles ?
Une triple hélice appelée tropocollagène.
Quels résidus sont reliés par le pontage covalent du collagène ?
Des résidus d’allysine entre eux.
Quel motif caractérise la fibroïne en feuillets β ?
Le motif Gly + (Val ou Ser).
Qu'est-ce qu'une protéine globulaire ?
Une protéine globulaire a une forme sphérique avec des structures secondaires alternées.
Où se situent les acides aminés hydrophiles dans une protéine globulaire ?
Ils sont surtout à la surface externe.
Où se situent les acides aminés hydrophobes dans une protéine globulaire ?
Ils sont surtout à l’intérieur.
Combien d'acides aminés contient la myoglobine ?
La myoglobine contient 153 acides aminés.
Combien d'hélices α comprend la myoglobine ?
Elle comprend huit hélices α nommées de A à H.
Quelles classes d'immunoglobulines existent ?
Les classes IgG, IgA, IgM, IgD et IgE.
Quelle est la structure quaternaire de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase ?
C'est un homotétramère.
Que contient chaque sous-unité de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase ?
Deux domaines associant feuillets β et hélices α.
Qu'est-ce que la glycosylation ?
L'addition enzymatique d'un glucide à une chaîne polypeptidique.
Que comprend la N-glycosylation ?
L'ajout d'un oligoside avec N-acétylglucosamine et formation d'une liaison amide.
Où se déroule la O-glycosylation ?
Dans l'appareil de Golgi.
Qu'est-ce que la glycation ?
La fixation non enzymatique d'oses simples sur des groupements aminés libres.
Que reflète l'HbA1c chez les patients diabétiques ?
La glycémie moyenne sur trois mois.
À quoi correspond une variation de 1 % d'HbA1c ?
À 0,29 g/L ou 1,6 mM de glucose.
Que comprend la maturation post-traductionnelle ?
L'acquisition des structures II, III, IV, modifications d'acides aminés et clivage de précurseurs.
Quelles structures protéiques la dénaturation perturbe-t-elle principalement ?
Les structures tertiaire et quaternaire.
Quel est l'état final d'une protéine après dénaturation ?
Un état déployé.
Quels agents peuvent dénaturer les protéines ?
La température élevée, les pH extrêmes, la concentration ionique élevée, les solvants organiques apolaires et certaines substances chimiques.
Quels types d'interactions l'urée à 8 M perturbe-t-elle ?
Les liaisons hydrogène et les interactions hydrophobes.
Quel effet a le 2-mercaptoéthanol à 1 mM sur les ponts disulfure ?
Il rompt les ponts disulfure.
Quel type de liaison sont les ponts disulfure ?
Des liaisons covalentes.
Que fait le SDS à 1 % aux protéines ?
Il perturbe toutes les liaisons non covalentes et charge négativement les protéines.
Comment la méthode de Biuret dose-t-elle les protéines ?
Par formation d’un complexe tétracoordonné avec les ions Cu2+ en milieu alcalin.
Quelle coloration produit la méthode de Biuret et à quelle longueur d'onde ?
Une coloration violette mesurée à 540 nm.
Quels réactifs combine la méthode de Lowry pour doser les protéines ?
La réaction de Biuret et le réactif de Folin-Ciocalteu.
Quelle est la longueur d'onde de la coloration produite par la méthode de Lowry ?
691 nm.
Quel colorant utilise la méthode de Bradford pour le dosage protéique ?
Le bleu de Coomassie G250 en milieu acide.
Quelle est la différence principale entre endopeptidases et exopeptidases ?
Les endopeptidases coupent à l’intérieur, les exopeptidases aux extrémités de la chaîne.
Quels acides aminés la pepsine cible-t-elle ?
Les acides aminés aromatiques.
Quelle spécificité a la carboxypeptidase B ?
Elle cible les acides aminés basiques.
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1. Comment se forme un feuillet β ?
2. Comment classe-t-on un peptide constitué de 80 acides aminés selon sa longueur ?
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