QCM : Biologie cellulaire du cytosquelette — 30 questions

Questions et réponses du QCM

1. Concernant les fonctions générales du cytosquelette, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Le cytosquelette participe à la résistance mécanique cellulaire.
Le cytosquelette contribue à maintenir la forme de la cellule.
Le cytosquelette intervient dans la réplication de l’ADN nucléaire.
Le cytosquelette assure principalement la synthèse des protéines cellulaires.
Le cytosquelette contribue aux mouvements cellulaires.

Le cytosquelette participe à la résistance mécanique cellulaire. · Le cytosquelette contribue à maintenir la forme de la cellule. · Le cytosquelette contribue aux mouvements cellulaires.

Explication

Le cytosquelette participe à la forme cellulaire, à la résistance mécanique et aux mouvements cellulaires. La synthèse protéique et la réplication de l’ADN ne constituent pas ses fonctions générales décrites ici.

2. Parmi les propositions suivantes concernant les trois types de filaments du cytosquelette, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Les microtubules sont formés d’actine G polymérisée.
Les filaments d’actine résultent de la polymérisation de l’actine G.
Les filaments intermédiaires constituent une catégorie du cytosquelette.
Les filaments intermédiaires sont constitués de tubuline polymérisée.
Les microtubules sont constitués de tubuline.

Les filaments d’actine résultent de la polymérisation de l’actine G. · Les filaments intermédiaires constituent une catégorie du cytosquelette. · Les microtubules sont constitués de tubuline.

Explication

Les trois catégories comprennent les filaments intermédiaires, les microtubules de tubuline et les filaments d’actine issus de l’actine G. L’actine G ne forme pas les microtubules, et la tubuline ne constitue pas les filaments intermédiaires.

3. Concernant la structure moléculaire de l’actine F :

L’actine G est le polymère hélicoïdal à double brin.
L’actine F correspond à un monomère globulaire d’actine.
Sa structure comprend deux brins organisés en hélice.
L’actine F est un polymère formé de monomères d’actine G.
Les monomères sont associés par des interactions électrostatiques et hydrogène.

Sa structure comprend deux brins organisés en hélice. · L’actine F est un polymère formé de monomères d’actine G. · Les monomères sont associés par des interactions électrostatiques et hydrogène.

Explication

L’actine F est le polymère hélicoïdal à double brin constitué de monomères d’actine G. Ces monomères sont reliés par des interactions électrostatiques et des liaisons hydrogène; l’actine G est le monomère, non le polymère.

4. Les caractéristiques de la polarité des filaments d’actine comprennent :

L’extrémité négative reçoit les monomères plus rapidement.
L’actine G s’ajoute plus rapidement à l’extrémité positive.
Les deux extrémités se distinguent par leurs vitesses d’addition.
Les filaments d’actine possèdent une extrémité positive et une extrémité négative.
L’absence de polarité caractérise les filaments d’actine.

L’actine G s’ajoute plus rapidement à l’extrémité positive. · Les deux extrémités se distinguent par leurs vitesses d’addition. · Les filaments d’actine possèdent une extrémité positive et une extrémité négative.

Explication

Les filaments d’actine sont polarisés et présentent des extrémités positive et négative. L’ajout d’actine G est beaucoup plus rapide à l’extrémité positive; l’extrémité négative n’est donc pas la plus rapide et le filament n’est pas apolaire.

5. Concernant les étapes de la polymérisation de l’actine, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

L’arrêt survient lorsque la concentration critique est atteinte.
La nucléation survient après une phase de latence.
Le noyau initial comprend quatre monomères d’actine.
L’élongation peut se produire aux deux extrémités.
La polymérisation s’arrête dès la formation du premier monomère.

L’arrêt survient lorsque la concentration critique est atteinte. · La nucléation survient après une phase de latence. · L’élongation peut se produire aux deux extrémités.

Explication

La polymérisation débute par une nucléation après latence, avec un noyau de trois monomères, puis se poursuit par élongation aux deux extrémités. Elle atteint ensuite un arrêt à la concentration critique; le noyau ne comprend pas quatre monomères.

6. Au sujet des propriétés des molécules d’actine G, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

L’actine G fixe l’ATP.
Une molécule d’actine G pèse environ 42 000 daltons.
L’actine F représente environ 5 à 20 % des protéines cellulaires.
L’actine G fixe principalement le GTP.
La masse moléculaire de l’actine G est proche de 25 000 daltons.

L’actine G fixe l’ATP. · Une molécule d’actine G pèse environ 42 000 daltons. · L’actine F représente environ 5 à 20 % des protéines cellulaires.

Explication

L’actine G a une masse moléculaire d’environ 42 000 daltons et fixe l’ATP. L’actine F représente environ 5 à 20 % des protéines cellulaires; les valeurs de 25 000 daltons et la fixation du GTP ne correspondent pas à l’actine décrite.

7. Concernant le tapis roulant des filaments d’actine, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Il associe une addition nette à l’extrémité positive.
La dissociation nette se produit à l’extrémité négative.
Il associe une dissociation nette à l’extrémité positive.
Il nécessite une concentration monomérique située hors de l’intervalle critique.
Il survient lorsque C(-) est inférieure à C(+).

Il associe une addition nette à l’extrémité positive. · La dissociation nette se produit à l’extrémité négative.

Explication

Le tapis roulant associe une addition nette à l’extrémité positive et une dissociation nette à l’extrémité négative. Il survient entre C(+) et C(-), avec C(-) supérieure à C(+); les autres associations proposées sont donc incorrectes.

8. Parmi les propositions suivantes concernant l’action de la thymosine, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Elle favorise l’élongation des filaments d’actine.
Elle facilite l’échange de l’ADP contre l’ATP.
Elle masque le site de liaison de l’actine.
Elle se lie à l’actine portant de l’ATP.
La thymosine inhibe la polymérisation de l’actine.

Elle masque le site de liaison de l’actine. · Elle se lie à l’actine portant de l’ATP. · La thymosine inhibe la polymérisation de l’actine.

Explication

La thymosine inhibe la polymérisation en se liant à l’actine-ATP et en masquant son site de liaison. La facilitation de l’échange ADP-ATP et la stimulation de la polymérisation caractérisent la profiline, non la thymosine.

9. Concernant la profiline et les monomères d’actine, quelles sont les réponses exactes ?

Elle exerce l’action de séquestration attribuée à la thymosine.
Elle se lie préférentiellement à l’actine-ATP pour bloquer son association.
Elle inhibe la polymérisation en masquant le site de liaison.
La profiline favorise la polymérisation de l’actine.
Elle facilite l’échange de l’ADP contre l’ATP.

La profiline favorise la polymérisation de l’actine. · Elle facilite l’échange de l’ADP contre l’ATP.

Explication

La profiline favorise la polymérisation en facilitant l’échange de l’ADP contre l’ATP sur les monomères d’actine. Le masquage du site de liaison et l’inhibition de la polymérisation relèvent de la thymosine; les autres propositions lui attribuent donc à tort cette fonction.

10. Concernant la gelsoline, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

La gelsoline bloque la polymérisation en coiffant l’extrémité (−) du filament.
La gelsoline fragilise le filament sans couper la structure d’actine.
Une hausse du Ca2+ cytosolique active la gelsoline dans la cellule.
La cofiline est associée à la fragilisation du filament sans coiffage décrit.
Après coupure, la gelsoline se fixe à l’extrémité (+) nouvellement exposée.

Une hausse du Ca2+ cytosolique active la gelsoline dans la cellule. · La cofiline est associée à la fragilisation du filament sans coiffage décrit. · Après coupure, la gelsoline se fixe à l’extrémité (+) nouvellement exposée.

Explication

L’augmentation du Ca2+ cytosolique active la gelsoline, qui coupe le filament puis coiffe l’extrémité (+). La cofiline fragilise le filament, mais aucun mécanisme de coiffage ne lui est attribué ici. La gelsoline ne se fixe donc pas à l’extrémité (−), et elle coupe bien le filament.

11. Parmi les propositions suivantes concernant les faisceaux d’actine, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Les faisceaux de fimbrine permettent la contraction par insertion de myosine.
L’alpha-actinine forme des faisceaux serrés qui excluent l’insertion de myosine.
L’alpha-actinine forme des faisceaux larges compatibles avec une contraction.
La fimbrine et l’alpha-actinine produisent des architectures de faisceaux distinctes.
La fimbrine organise des faisceaux serrés dépourvus de fonction contractile.

L’alpha-actinine forme des faisceaux larges compatibles avec une contraction. · La fimbrine et l’alpha-actinine produisent des architectures de faisceaux distinctes. · La fimbrine organise des faisceaux serrés dépourvus de fonction contractile.

Explication

La fimbrine forme des faisceaux serrés non contractiles, tandis que l’alpha-actinine forme des faisceaux larges. Ces derniers permettent l’insertion de myosine et la contraction. L’insertion de myosine et la contraction ne caractérisent donc pas les faisceaux de fimbrine.

12. À propos de la myosine-II :

La myosine-II comporte deux chaînes lourdes identiques et deux paires de chaînes légères.
La myosine-II possède une seule tête globulaire et une courte queue.
Ses têtes possèdent une activité ATPasique impliquée dans la contraction.
La myosine-II transporte principalement les vésicules grâce à une queue courte.
Elle forme des faisceaux bipolaires capables de contracter les réseaux d’actine.

La myosine-II comporte deux chaînes lourdes identiques et deux paires de chaînes légères. · Ses têtes possèdent une activité ATPasique impliquée dans la contraction. · Elle forme des faisceaux bipolaires capables de contracter les réseaux d’actine.

Explication

La myosine-II comprend deux chaînes lourdes identiques, deux paires de chaînes légères et des têtes ATPasiques. Elle forme des faisceaux bipolaires contractiles. La structure à tête unique et queue courte, ainsi que le transport vésiculaire, correspondent à la myosine-I.

13. Concernant la myosine-I, quelle(s) est(sont) la(les) proposition(s) exacte(s) ?

La myosine-I comporte deux chaînes lourdes identiques associées à quatre chaînes légères.
La myosine-I possède une seule tête globulaire douée d’une activité ATPasique.
Sa courte queue peut participer au transport de vésicules.
Elle peut ancrer l’actine à la membrane cellulaire.
Elle forme des faisceaux bipolaires responsables de la contraction actinique.

La myosine-I possède une seule tête globulaire douée d’une activité ATPasique. · Sa courte queue peut participer au transport de vésicules. · Elle peut ancrer l’actine à la membrane cellulaire.

Explication

La myosine-I possède une tête globulaire ATPasique et une courte queue. Elle peut transporter des vésicules ou ancrer l’actine à la membrane, mais elle ne forme pas de faisceaux bipolaires. La composition en deux chaînes lourdes et deux paires de chaînes légères caractérise la myosine-II.

14. Dans une cellule non musculaire, quelles propositions décrivent correctement la régulation de la myosine-II par le calcium ?

La MLCP phosphoryle les chaînes légères et inactive la myosine-II.
La déphosphorylation par la MLCP augmente l’activité de la myosine-II.
La MLCK phosphoryle les chaînes légères de la myosine-II.
Le Ca2+ active la calmoduline, qui participe à l’activation de la MLCK.
La phosphorylation par la MLCK active la myosine-II.

La MLCK phosphoryle les chaînes légères de la myosine-II. · Le Ca2+ active la calmoduline, qui participe à l’activation de la MLCK. · La phosphorylation par la MLCK active la myosine-II.

Explication

Le Ca2+ active la calmoduline, puis la MLCK phosphoryle les chaînes légères de la myosine-II et l’active. La MLCP déphosphoryle ces chaînes et inactive la myosine-II. Elle ne les phosphoryle donc pas, et sa déphosphorylation diminue plutôt l’activité.

15. Les étapes du cycle actomyosine comprennent :

La tête de myosine est armée après hydrolyse de l’ATP.
L’hydrolyse de l’ATP entraîne immédiatement la libération de l’ADP.
L’ATP provoque le détachement de la tête de myosine de l’actine.
Le coup de force débute lors de la fixation de l’ATP à la myosine.
Le départ du phosphate inorganique déclenche le coup de force.

La tête de myosine est armée après hydrolyse de l’ATP. · L’ATP provoque le détachement de la tête de myosine de l’actine. · Le départ du phosphate inorganique déclenche le coup de force.

Explication

L’ATP induit le détachement, puis son hydrolyse arme la tête de myosine. Après fixation à l’actine, le départ du Pi déclenche le coup de force, suivi de la libération de l’ADP. L’ADP n’est donc pas libéré immédiatement après l’hydrolyse, et l’ATP ne déclenche pas directement le coup de force.

16. Concernant le cortex cellulaire, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

La contraction corticale dépend principalement des filopodes membranaires.
Le cortex cellulaire correspond à une expansion membranaire spécialisée.
Le cortex cellulaire se trouve directement sous la membrane plasmique.
La myosine-II peut permettre la contraction du cortex cellulaire.
Il est constitué d’un réseau dense de filaments d’actine.

Le cortex cellulaire se trouve directement sous la membrane plasmique. · La myosine-II peut permettre la contraction du cortex cellulaire. · Il est constitué d’un réseau dense de filaments d’actine.

Explication

Le cortex est un réseau dense d’actine situé sous la membrane plasmique. La myosine-II peut y produire une contraction. Les filopodes ne définissent pas la contraction corticale, et une expansion membranaire spécialisée correspond plutôt aux microvillosités.

17. Parmi les caractéristiques des microvillosités, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Ses filaments d’actine sont disposés parallèlement.
Elle augmente la surface d’échange de la cellule.
Son diamètre atteint généralement 0,5 µm.
Une microvillosité mesure environ 1 µm de longueur.
Elle constitue une structure dynamique et fortement contractile.

Ses filaments d’actine sont disposés parallèlement. · Elle augmente la surface d’échange de la cellule. · Une microvillosité mesure environ 1 µm de longueur.

Explication

Les microvillosités mesurent environ 1 µm de longueur et 0,1 µm de diamètre. Leurs filaments d’actine parallèles augmentent la surface d’échange, dans une structure stable et non contractile. Leur diamètre n’est donc pas de 0,5 µm et leur structure n’est pas fortement contractile.

18. À propos des filopodes et des lamellipodes, quelles propositions sont exactes ?

Les filopodes sont des prolongements cellulaires minces.
Les filopodes génèrent principalement les adhésions impliquées dans la migration.
Les lamellipodes forment de vastes prolongements en feuillets.
Les lamellipodes sont des prolongements fins constitués de quinze filaments.
Ils contiennent généralement quinze à vingt filaments d’actine.

Les filopodes sont des prolongements cellulaires minces. · Les lamellipodes forment de vastes prolongements en feuillets. · Ils contiennent généralement quinze à vingt filaments d’actine.

Explication

Les filopodes sont minces et contiennent quinze à vingt filaments d’actine. Les lamellipodes sont de vastes prolongements en feuillets capables de générer des adhésions et de participer à la migration. La description des lamellipodes comme prolongements fins à quinze filaments et l’attribution principale des adhésions aux filopodes sont donc incorrectes.

19. Concernant l’anneau contractile, quelle(s) est(sont) la(les) proposition(s) exacte(s) ?

Il se contracte pendant la phase de réplication de l’ADN.
L’anneau contractile est un faisceau circulaire temporaire d’actine.
Il forme une structure permanente qui maintient la membrane plasmique.
Il est constitué de filaments d’actine orientés dans la même direction.
Il sépare la cellule en deux cellules filles au début de la mitose.

L’anneau contractile est un faisceau circulaire temporaire d’actine.

Explication

L’anneau contractile est un faisceau circulaire temporaire de filaments d’actine de polarité opposée. Il se contracte pendant la mitose afin de séparer la cellule en deux cellules filles. Il n’est donc ni constitué de filaments de même polarité, ni associé à la réplication de l’ADN, ni permanent.

20. Concernant les cytochalasines, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Les cytochalasines stabilisent la coiffe de GTP des microtubules.
Les cytochalasines se fixent à l’extrémité (+) des filaments d’actine.
Les cytochalasines stimulent la phagocytose des cellules exposées.
Les cytochalasines favorisent l’addition d’actine G à l’extrémité (+).
Les cytochalasines bloquent la dépolymérisation des filaments d’actine.

Les cytochalasines se fixent à l’extrémité (+) des filaments d’actine.

Explication

Les cytochalasines se fixent à l’extrémité (+) de l’actine et empêchent l’addition d’actine G. Elles bloquent donc la polymérisation, contrairement à la phalloïdine qui empêche la dépolymérisation ; elles paralysent notamment la phagocytose et ne concernent pas la coiffe de GTP.

21. Parmi les propositions suivantes concernant le déplacement intracellulaire de Listeria monocytogenes, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

La protéine ActA inhibe le complexe Arp2/3 de la cellule hôte.
Listeria se déplace grâce à une comète formée par des filaments de tubuline.
Cette interaction permet la formation d’une comète d’actine propulsive.
La protéine ActA de Listeria interagit avec le complexe Arp2/3 cellulaire.
Le déplacement bactérien repose sur une comète constituée de microtubules.

Cette interaction permet la formation d’une comète d’actine propulsive. · La protéine ActA de Listeria interagit avec le complexe Arp2/3 cellulaire.

Explication

ActA interagit avec Arp2/3 dans la cellule hôte, ce qui nucléé une comète d’actine. Cette comète permet la propulsion intracellulaire de Listeria ; le mécanisme ne repose ni sur les microtubules ni sur une inhibition d’Arp2/3.

22. Concernant la structure d’un microtubule :

Un microtubule est un tube creux d’environ 25 nm de diamètre.
Sa paroi comprend treize protofilaments de tubuline.
Les protofilaments sont constitués d’hétérodimères de tubuline α et β.
Un microtubule est un filament hélicoïdal formé d’actine G.
Les sous-unités du microtubule fixent principalement l’ATP.

Un microtubule est un tube creux d’environ 25 nm de diamètre. · Sa paroi comprend treize protofilaments de tubuline. · Les protofilaments sont constitués d’hétérodimères de tubuline α et β.

Explication

Le microtubule est un tube creux d’environ 25 nm formé de treize protofilaments. Ces protofilaments contiennent des hétérodimères de tubuline α et β, dont les sous-unités fixent le GTP ; l’actine G et l’ATP caractérisent d’autres systèmes.

23. Lors de la dynamique d’un microtubule, quelles sont les propositions exactes ?

L’hydrolyse du GTP empêche la courbure des protofilaments.
La coiffe de GTP déstabilise l’extrémité (+) du microtubule.
L’hydrolyse du GTP porté par la tubuline β produit du GDP.
La disparition de la coiffe de GTP stabilise durablement le microtubule.
La présence de GDP redresse les protofilaments et favorise leur assemblage.

L’hydrolyse du GTP porté par la tubuline β produit du GDP.

Explication

La coiffe de GTP stabilise l’extrémité (+), tandis que l’hydrolyse du GTP sur la tubuline β produit du GDP. Le GDP favorise la courbure et la dépolymérisation ; la disparition de la coiffe déstabilise donc le microtubule.

24. La catastrophe et le sauvetage des microtubules correspondent respectivement à :

Le sauvetage correspond à la disparition de la coiffe et à une dépolymérisation accélérée.
La catastrophe associe disparition de la coiffe de GTP et dépolymérisation rapide.
Le sauvetage implique la réapparition de la coiffe de GTP et une stabilisation.
La catastrophe et le sauvetage décrivent deux phases identiques de croissance.
La catastrophe désigne la réapparition de la coiffe suivie d’une stabilisation.

La catastrophe associe disparition de la coiffe de GTP et dépolymérisation rapide. · Le sauvetage implique la réapparition de la coiffe de GTP et une stabilisation.

Explication

La catastrophe survient lorsque la coiffe de GTP disparaît, entraînant une dépolymérisation rapide. Le sauvetage correspond à la réapparition de cette coiffe et à la stabilisation du microtubule ; les deux phénomènes ne sont donc pas identiques.

25. À propos du centrosome et de l’organisation des microtubules, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

La tubuline β organisée en anneaux constitue le principal site de nucléation centrosomique.
Les extrémités (+) des microtubules se dirigent principalement vers le centre cellulaire.
Le centrosome contribue à stabiliser les microtubules nouvellement nucléés.
Le centrosome nucléé les microtubules grâce à de la tubuline γ organisée en anneaux.
Les extrémités (+) orientées vers la périphérie sont dépourvues de dynamique.

Le centrosome contribue à stabiliser les microtubules nouvellement nucléés. · Le centrosome nucléé les microtubules grâce à de la tubuline γ organisée en anneaux.

Explication

La tubuline γ organisée en anneaux permet au centrosome de nucléer et de stabiliser les microtubules. Leurs extrémités (+) s’orientent vers la périphérie et restent dynamiques ; elles ne convergent donc pas vers le centre et ne sont pas statiques.

26. Concernant la direction des transports assurés par les moteurs microtubulaires :

Les dynéines cytoplasmiques se dirigent vers l’extrémité (-) des microtubules.
Les deux familles motrices orientent leurs cargos vers le centre cellulaire.
Les bras de dynéine déplacent les doublets vers l’extrémité (+) des microtubules.
Les kinésines se déplacent généralement vers l’extrémité (+) des microtubules.
Les dynéines cytoplasmiques transportent les organites vers la périphérie cellulaire.

Les dynéines cytoplasmiques se dirigent vers l’extrémité (-) des microtubules. · Les kinésines se déplacent généralement vers l’extrémité (+) des microtubules.

Explication

Les kinésines avancent généralement vers l’extrémité (+), tandis que les dynéines cytoplasmiques vont vers l’extrémité (-). Ces dernières transportent ainsi des organites vers le centre cellulaire ; les bras de dynéine interviennent quant à eux dans le glissement des doublets de microtubules lors du mouvement ciliaire, et non dans leur déplacement vers l’extrémité (+).

27. Parmi les caractéristiques de l’axonème, quelles sont les propositions exactes ?

L’axonème comprend neuf triplets périphériques sans structure centrale.
L’axonème correspond au matériel péricentriolaire entourant les centrioles.
L’axonème constitue l’armature microtubulaire d’un cil ou d’un flagelle.
Son organisation comporte neuf doublets périphériques et une paire centrale.
L’axonème est formé de filaments d’actine disposés autour du cil.

L’axonème constitue l’armature microtubulaire d’un cil ou d’un flagelle. · Son organisation comporte neuf doublets périphériques et une paire centrale.

Explication

L’axonème est l’armature microtubulaire des cils et des flagelles. Il comprend neuf doublets périphériques et une paire centrale ; les neuf triplets caractérisent les centrioles, tandis que l’actine et le matériel péricentriolaire ne définissent pas l’axonème.

28. Le mouvement ciliaire repose sur quels mécanismes moléculaires ?

La nexine transforme le glissement des doublets en courbure.
Les bras de dynéine provoquent un glissement ATP-dépendant des doublets.
Le mouvement ciliaire résulte d’un glissement indépendant de l’ATP.
Les bras de dynéine transforment directement les doublets en actine.
La nexine dissocie les doublets et supprime la courbure ciliaire.

La nexine transforme le glissement des doublets en courbure. · Les bras de dynéine provoquent un glissement ATP-dépendant des doublets.

Explication

Les bras de dynéine utilisent l’ATP pour faire glisser les doublets de microtubules. La nexine et les autres liaisons entre doublets convertissent ce glissement en courbure ; le mécanisme ne repose donc ni sur l’actine ni sur un processus indépendant de l’ATP.

29. Concernant les caractéristiques générales des filaments intermédiaires :

Les filaments intermédiaires contribuent à la résistance mécanique de la cellule et du noyau.
Les filaments intermédiaires sont constitués de tétramères protéiques non polarisés.
Les filaments intermédiaires sont des structures très dynamiques comparables aux microtubules.
Les filaments intermédiaires présentent une stabilité supérieure à celle de l’actine et des microtubules.
Les filaments intermédiaires possèdent une polarité structurale comparable à celle de l’actine.

Les filaments intermédiaires contribuent à la résistance mécanique de la cellule et du noyau. · Les filaments intermédiaires sont constitués de tétramères protéiques non polarisés. · Les filaments intermédiaires présentent une stabilité supérieure à celle de l’actine et des microtubules.

Explication

Les filaments intermédiaires sont formés de tétramères non polarisés et stables, ce qui leur permet d’assurer une résistance mécanique à la cellule et au noyau. Leur stabilité et leur absence de polarité les distinguent de l’actine et des microtubules, qui sont polarisés et plus dynamiques.

30. Parmi les propositions suivantes concernant les familles de filaments intermédiaires, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Les lamines nucléaires sont principalement des filaments intermédiaires cytoplasmiques.
Les cytokératines font partie des filaments intermédiaires cytoplasmiques.
Les lamines nucléaires appartiennent aux filaments intermédiaires nucléaires.
La vimentine appartient aux filaments intermédiaires.
Les neurofilaments constituent une famille de filaments intermédiaires.

Les cytokératines font partie des filaments intermédiaires cytoplasmiques. · Les lamines nucléaires appartiennent aux filaments intermédiaires nucléaires. · La vimentine appartient aux filaments intermédiaires. · Les neurofilaments constituent une famille de filaments intermédiaires.

Explication

Les cytokératines, la vimentine et les neurofilaments sont des filaments intermédiaires principalement cytoplasmiques. Les lamines constituent la famille nucléaire des filaments intermédiaires ; elles ne sont donc pas principalement cytoplasmiques.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 78 flashcards sur Biologie cellulaire du cytosquelette.

Qu'est-ce que le cytosquelette ?

Un réseau dynamique de filaments protéiques responsable de la forme et des mouvements cellulaires.

Quels sont les trois types de filaments du cytosquelette ?

Les filaments intermédiaires, les microtubules et les filaments d’actine.

De quoi sont constitués les microtubules ?

De tubuline.

Voir les flashcards →

Approfondir avec la fiche

Consultez la fiche de révision complète sur Biologie cellulaire du cytosquelette.

Voir la fiche →

Cours similaires

Crée tes propres QCM

Importe ton cours et l'IA génère des QCM avec corrections en 30 secondes.

Générateur de QCM