Fiche de révision : Catalyse enzymatique et enzymes

📋 Plan du Cours

1. Vitesse et équilibre réactionnel
2. Énergie libre et activation
3. Catalyseurs et catalyse biologique
4. Spécificité et régulation enzymatiques
5. Classification internationale des enzymes
6. Structure et cofacteurs enzymatiques

📖 1. Vitesse et équilibre réactionnel

★ À maîtriser

📌 Une réaction chimique est soumise à un contrôle cinétique qui détermine sa vitesse et à un contrôle thermodynamique qui détermine sa faisabilité énergétique.

📐 Formule — Pour la réaction réversible $A+B \rightleftharpoons C+D$, la vitesse dans le sens 1 est $v_1=k_1[A][B]$ et celle dans le sens 2 est $v_2=k_2[C][D]$.

📐 Formule — À l’équilibre, les deux vitesses sont égales et la constante d’équilibre vérifie $K_{eq}=\frac{k_1}{k_2}=\frac{[C][D]}{[A][B]}$.

Compléments

📌 La vitesse de réaction dépend de la constante de vitesse et de la concentration des substrats.

💡 Astuce mémo

Cinétique = vitesse ; thermodynamique = faisabilité

📖 2. Énergie libre et activation

🔑 Notions clés & Définitions

• Énergie libre : GIBBS — Énergie interne des molécules qui permet de déterminer le sens énergétique d’une réaction.

★ À maîtriser

📐 Formule — La variation d’énergie libre d’une réaction est $\Delta_rG=G_{produits}-G_{substrats}$ et s’exprime en kJ/mol.

📌 Une réaction avec ΔrG < 0 dans le sens étudié est spontanée et exergonique, tandis qu’une réaction avec ΔrG > 0 est non spontanée dans ce sens et endergonique.

📌 Une réaction avec ΔrG proche de zéro est à l’équilibre et réversible, tandis qu’une réaction avec ΔrG < −10 kJ/mol est totale et irréversible.

Compléments

📐 Formule — Selon la loi d’Arrhenius donnée dans le cours, la constante de vitesse vérifie $k=A\times e^{Ea/(RT)}$, avec Ea l’énergie d’activation, A une constante, R la constante des gaz parfaits et T la température.

💡 Astuce mémo

Ea diminue → k augmente → réaction accélérée

📖 3. Catalyseurs et catalyse biologique

🔑 Notions clés & Définitions

• Catalyseur : Substance qui augmente la vitesse d’une réaction en abaissant l’énergie d’activation sans modifier ΔrG ni les concentrations à l’équilibre.

★ À maîtriser

📌 Un catalyseur accélère la réaction dans les deux sens, est retrouvé intact en fin de réaction et agit à faible dose parce qu’il est recyclé.

📌 Les enzymes sont des protéines qui catalysent les réactions du vivant, et leur activité est fortement influencée par la température et le pH.

Compléments

• Les catalyseurs peuvent être chimiques, comme le platine, ou biologiques, comme les enzymes.

💡 Astuce mémo

Le catalyseur change Ea, mais pas ΔG ni l’équilibre

📖 4. Spécificité et régulation enzymatiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Spécificité enzymatique : Capacité d’une enzyme à reconnaître une réaction ou un substrat particulier.

★ À maîtriser

• Les niveaux de spécificité enzymatique comprennent:

  • la spécificité de réaction
  • la spécificité de liaison
  • la spécificité de groupe
  • la spécificité absolue
  • la stéréospécificité

• La catalase accélère d’un facteur 10 la décomposition de H2O2 en 1/2 O2 et H2O, tandis que le platine accélère cette réaction d’un facteur 2.

Compléments

• La glucokinase illustre la stéréospécificité car elle agit uniquement sur le D-glucose, tandis que l’uréase illustre la spécificité absolue.

• L’activité enzymatique est régulée par:

  • le pH
  • la température
  • les concentrations en substrats et produits
  • les molécules activatrices
  • les molécules inhibitrices

📖 5. Classification internationale des enzymes

🔑 Notions clés & Définitions

• Oxydoréductases : Enzymes qui catalysent des réactions d’oxydoréduction impliquant un échange d’électrons, avec ou sans protons, souvent avec des coenzymes comme NAD, FAD ou NAPD.
• Ligases : Enzymes qui catalysent des réactions de synthèse dont l’énergie est souvent apportée sous forme d’ATP.

📝 Points essentiels

• La classification internationale des enzymes repose sur un code à quatre chiffres, illustré par l’exemple EC 1.2.1.13.

• Les six grandes classes enzymatiques sont:

  • les oxydoréductases
  • les transférases
  • les hydrolases
  • les lyases
  • les isomérases
  • les ligases ou synthétases

💡 Astuce mémo

Oxydo-réduction, transfert, hydrolyse, lyase, isomérisation, ligation

📖 6. Structure et cofacteurs enzymatiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Site actif : Ensemble des acides aminés de l’enzyme qui entrent en contact avec le substrat et le cofacteur, comprenant un site de fixation et un site catalytique.
• Cofacteur : Petite molécule ou ion non protéique nécessaire au fonctionnement de nombreuses enzymes, pouvant être lié faiblement ou fortement à l’enzyme et généralement recyclé après la réaction.

★ À maîtriser

• La catalyse enzymatique suit la séquence $E+S\rightarrow ES^*\rightarrow EP\rightarrow E+P$, où ES* est un état transitoire instable.

📌 Le modèle clé-serrure explique la complémentarité initiale entre le substrat et l’enzyme, tandis que le modèle d’ajustement induit décrit la modification de la structure enzymatique lors de la fixation du substrat.

Compléments

• Les ions métalliques cités comme cofacteurs inorganiques sont:
  • Zn2+
  • Mg2+
  • Mn2+
  • Fe3+
  • Cu2+

📌 Les coenzymes vraies sont liées à l’enzyme par des liaisons fortes, comme le FAD, tandis que les coenzymes mobiles se dissocient facilement et sont liées par des liaisons faibles.

💡 Astuce mémo

E + S → ES* → EP → E + P

📊 Tableaux de synthèse

Types de catalyseurs