Qu’est-ce qu’une enzyme ?
Une protéine ou un ribozyme qui catalyse des réactions spécifiques sans être modifié de façon permanente.
Qu’est-ce qu’un substrat dans une réaction enzymatique ?
Une molécule transformée par l’action catalytique d’une enzyme.
Qu’est-ce qu’un cofacteur enzymatique ?
Une molécule non protéique qui aide une enzyme à catalyser une réaction.
Qu’est-ce qu’une coenzyme ?
Un cofacteur organique qui transporte des groupes chimiques, des électrons ou des atomes d’hydrogène.
Qu’est-ce que la spécificité enzymatique ?
La capacité d’une enzyme à reconnaître des substrats spécifiques et à catalyser une réaction particulière grâce à la configuration de son site actif.
Que caractérise la spécificité absolue d’une enzyme ?
L’action sur un seul substrat précis.
Que caractérise la spécificité relative d’une enzyme ?
L’action sur des substrats partageant un groupe fonctionnel ou une structure chimique similaire.
Que reconnaît la spécificité stéréochimique d’une enzyme ?
Un seul isomère optique ou une seule configuration stéréochimique.
Quelle commission, créée en 1955, est responsable de la nomenclature enzymatique ?
La Commission des Enzymes de l'Union Internationale de Biochimie et de Biologie Moléculaire, ou Enzyme Commission.
Que désignent les quatre chiffres d’un numéro EC, dans l’ordre ?
La classe, la sous-classe, la sous-sous-classe et le numéro spécifique de l’enzyme.
Quelles sont les six classes enzymatiques ?
Les oxydoréductases, les transférases, les hydrolases, les lyases, les isomérases et les ligases.
Quelle réaction catalysent les hydrolases ?
Elles coupent des liaisons en ajoutant H et OH issus de l’eau.
À quelle classe de molécules appartiennent les enzymes ?
Aux protéines globulaires.
Comment la structure primaire d’une chaîne polypeptidique est-elle orientée ?
Du résidu N-terminal au résidu C-terminal.
Qu’est-ce que le centre actif d’une enzyme ?
Une région spécifique en forme de poche ou de sillon où le substrat se lie et est transformé.
Que désigne la spécificité de substrat d’une enzyme ?
La reconnaissance d’un substrat particulier.
Que désigne la spécificité d’action d’une enzyme ?
La catalyse d’un seul type de réaction chimique avec son substrat.
Quelle étape suit la dissociation du produit dans le cycle enzyme-substrat ?
La libération de l’enzyme inchangée.
Que renseigne la thermodynamique sur une réaction ?
Sur l’énergie des états initial et final et la faisabilité de la réaction.
Comment dépend la vitesse d’une réaction d’ordre zéro de la concentration du substrat ?
Elle en est indépendante.
En quelle quantité le catalyseur est-il présent ?
En faible quantité.
Que devient le catalyseur pendant puis à la fin de la réaction ?
Il n’est pas consommé et se régénère à la fin.
Quel effet le catalyseur a-t-il sur l’énergie libre et l’énergie des réactifs et produits ?
Il ne les modifie pas.
Quelle valeur de caractérise une réaction exergonique ?
.
Que mesure une unité internationale d’enzyme dans des conditions déterminées ?
La quantité d’enzyme qui transforme 1 μmol de substrat par minute, avec le substrat en excès.
Comment calcule-t-on l’activité spécifique d’une enzyme ?
En divisant le nombre d’unités internationales par la masse de protéine, en UI/mg.
Que permet d’évaluer l’activité spécifique d’une préparation enzymatique ?
Sa pureté.
Que signifie une activité spécifique élevée pour la fraction d’enzyme d’intérêt ?
Elle est plus pure.
Que désigne la cinétique enzymatique ?
La branche de la biochimie qui étudie la vitesse des réactions catalysées par des enzymes.
Quelles sont les trois phases d’une cinétique enzymatique typique ?
Les phases pré-stationnaire, stationnaire et post-stationnaire.
Comment évolue la concentration du complexe ES pendant la phase stationnaire ?
Elle est maximale et constante.
Quelle est la vitesse pendant la phase stationnaire si le substrat reste abondant ?
Elle est constante et maximale.
Dans une réaction enzymatique simple, comment évoluent les concentrations de substrat et de produit ?
Le substrat diminue tandis que le produit augmente.
Comment exprime-t-on la vitesse instantanée de formation du produit ?
À quelle partie de la courbe de formation du produit correspond la vitesse initiale ?
À la partie rectiligne initiale, ou à la limite de la tangente à l’origine.
Quand la vitesse initiale est-elle directement proportionnelle à la concentration enzymatique ?
Lorsque la concentration initiale de substrat est très supérieure à celle de l’enzyme : .
Vers quelle valeur tend asymptotiquement la courbe hyperbolique ?
Vers , la vitesse initiale maximale pour la concentration d’enzyme utilisée.
Quel est l’ordre de la réaction par rapport au substrat à très faible concentration ?
Un ordre 1.
Quels auteurs et quelle année sont associés au modèle de Michaelis-Menten ?
Michealis et Menten, 1913.
Quelle équation exprime la représentation de Lineweaver-Burk ?
Quelle relation décrit la représentation d’Eadie-Hofstee ?
Quelle relation décrit la représentation de Hanes-Woolf ?
Pourquoi le terme inverse est-il négligeable pendant la phase initiale ?
Le produit est encore peu présent.
À quels processus cellulaires les enzymes contribuent-elles ?
Au métabolisme, à la réplication de l’ADN, à la transcription de l’ARN, à la synthèse des protéines, aux réactions immunitaires et à la signalisation cellulaire.
Qu’est-ce qu’un produit d’une réaction enzymatique ?
Une molécule résultant de la transformation du substrat.
Qu’est-ce qu’un ligand protéique ?
Une molécule qui se lie spécifiquement à un site de liaison sur une protéine.
Quels ions métalliques peuvent être des cofacteurs ?
Mg²⁺, Zn²⁺ et Fe²⁺.
Quel substrat la glucokinase phosphoryle-t-elle exclusivement ?
Le glucose.
Quels alcools l’alcool déshydrogénase peut-elle oxyder ?
L’éthanol et le méthanol.
Quelle liaison chimique les protéases coupent-elles dans les protéines ?
Les liaisons peptidiques.
Quelle série de sucres les enzymes de la glycolyse reconnaissent-elles ?
La série D.
Quel suffixe termine souvent le nom d’une enzyme dérivé de son substrat ?
Le suffixe « -ase ».
Quel type de réaction le nom « oxydoréductase » indique-t-il ?
Une réaction d’oxydoréduction.
Quelle réaction catalyse la glucokinase, EC 2.7.1.2 ?
ATP + D-glucose → ADP + D-glucose-6-P.
Que signifie le chiffre 1 dans le code EC 6.5.1.2 de l’ADN ligase ?
L’enzyme utilise l’ATP comme source d’énergie.
Que désigne le chiffre 2 dans le code EC 6.5.1.2 de l’ADN ligase ?
Son numéro séquentiel dans cette sous-classe.
Comment les chaînes polypeptidiques acquièrent-elles leur caractère globulaire ?
Elles se replient dans les trois directions de l’espace.
Qui a proposé la classification des protéines en quatre niveaux de structure, et quand ?
Linderstrom-Lang, en 1950.
Quelles liaisons caractérisent la structure secondaire d’une chaîne polypeptidique ?
Des liaisons hydrogène entre les groupes C=O et NH.
Quelles interactions maintiennent principalement la structure quaternaire des protéines ?
Des interactions non covalentes.
Comment des résidus éloignés dans la séquence primaire rejoignent-ils le centre actif ?
Le repliement tridimensionnel de la protéine les rapproche.
Comment les résidus de liaison reconnaissent-ils et ancrent-ils le substrat ?
Par des liaisons hydrogène, des interactions hydrophobes ou des liaisons ioniques.
Quel rôle les résidus catalytiques jouent-ils sur les liaisons du substrat ?
Ils peuvent former ou rompre ses liaisons.
Comment les résidus catalytiques favorisent-ils la réaction chimique ?
Ils participent aux réactions acido-basiques et stabilisent les états de transition ou les intermédiaires réactionnels.
Comment s’écrit la vitesse de réaction en fonction des concentrations de P et S ?
Que décrit l’ordre d’une réaction ?
La relation entre sa vitesse et la concentration du substrat.
Quand une réaction enzymatique atteint-elle généralement l’ordre zéro ?
Lorsque l’enzyme est saturée par le substrat et que tous ses sites disponibles sont occupés.
Quelle relation donne la concentration du produit pour une réaction d’ordre zéro ?
Quelle équation décrit la vitesse d’une réaction d’ordre un ?
Quelle est l’unité de la constante de vitesse d’une réaction d’ordre un ?
s⁻¹
Qu’est-ce qu’une réaction exergonique ?
Une réaction spontanée qui libère de l’énergie utilisable pour effectuer un travail.
Quelle formule décrit la variation d’énergie libre d’une réaction ?
Quelle relation lie et la constante d’équilibre ?
Pourquoi la dégradation du glucose nécessite-t-elle un catalyseur enzymatique à température ambiante ?
Son énergie d’activation élevée empêche une réaction spontanée.
Que mesure l’activité spécifique moléculaire d’une enzyme ?
Le nombre de molécules de substrat transformées par molécule d’enzyme et par minute.
De quoi dépend l’activité spécifique moléculaire intrinsèque d’une enzyme ?
Du substrat déterminé.
Quelle formule définit l’indice de purification après n étapes ?
Que révèle une hausse de l’indice de purification à chaque étape ?
L’enzyme devient de plus en plus pure.
Que se forme-t-il progressivement pendant la phase pré-stationnaire ?
Le complexe ES.
Comment évolue la vitesse pendant la phase pré-stationnaire ?
Elle augmente jusqu’à approcher son maximum.
Qu’est-ce qui caractérise la phase post-stationnaire de la cinétique enzymatique ?
La vitesse diminue lorsque le substrat se raréfie et que le produit s’accumule.
À quoi aboutit finalement la réaction durant la phase post-stationnaire ?
Elle atteint l’équilibre ou s’arrête.
Lors du suivi de l’uréase, que maintient-on fixe et que mesure-t-on à intervalles définis ?
Le pH, la température et les concentrations initiales de substrat et d’enzyme restent fixes, tandis que l’ammoniac formé est dosé.
Quelle réaction chimique est suivie lors de la transformation de l’urée par l’uréase ?
Après l’ajout de l’enzyme, que dose-t-on à intervalles définis pour mesurer la vitesse ?
Le substrat restant ou le produit formé.
À quel degré de transformation du substrat mesure-t-on la vitesse initiale ?
Lorsque moins de 5 à 10 % du substrat a été transformé.
Que représente chaque point de la courbe à concentration d’enzyme constante ?
Une vitesse initiale mesurée pour une concentration initiale de substrat donnée.
Quand la vitesse maximale est-elle atteinte ?
Lorsque tous les sites actifs de l’enzyme sont occupés par le substrat.
Que représente la constante de Michaelis ?
La concentration en substrat pour laquelle .
Quelle est l’équation de Michaelis-Menten ?
Quelle est la pente du graphique d’Eadie-Hofstee ?
Quel inconvénient d’Eadie-Hofstee concerne la corrélation entre vitesse et concentration ?
La corrélation entre vitesse et concentration est moins évidente qu’avec Lineweaver-Burk.
Quelle est la pente du graphique de Hanes-Woolf ?
Quel avantage de Hanes-Woolf concerne la répartition des points ?
Elle répartit les points de façon plus homogène.
Quelle expression décrit la vitesse initiale de formation du produit ?
Dans EC 1.1.1.27, à quelle classe enzymatique correspond le premier chiffre ?
Aux oxydoréductases.
Teste tes connaissances avec un QCM de 60 questions sur Catalyse et cinétique enzymatique.
1. Quelle description correspond à une enzyme dans une réaction chimique ?
2. Dans une réaction enzymatique, une molécule se fixe à l’enzyme puis est transformée en une autre molécule. Comment désigne-t-on cette molécule avant sa transformation ?
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