QCM : Catalyse et cinétique enzymatique (60 questions)

Explication

Une enzyme est généralement une protéine, mais peut aussi être un ribozyme, et catalyse une réaction spécifique sans être modifiée de façon permanente. La molécule consommée confond enzyme et réactif, la catalyse variée et permanente déforme son rôle, et le produit final confond enzyme et produit.

Explication

Le substrat est la molécule qui entre dans la réaction et que l’action catalytique de l’enzyme transforme. Le produit désigne la molécule obtenue, un cofacteur aide l’enzyme, et un ribozyme est une enzyme constituée d’ARN.

Explication

Un cofacteur est une molécule non protéique, inorganique ou organique, qui aide l’enzyme, notamment en stabilisant sa structure ou en facilitant la liaison du substrat. Le substrat est transformé, une coenzyme est un cofacteur organique, et le produit est issu de la réaction.

Explication

L’apoenzyme est la protéine seule, dépourvue de cofacteur ou de coenzyme, et elle est inactive. L’holoenzyme désigne l’ensemble actif associé à un cofacteur ou une coenzyme, une coenzyme est un cofacteur organique, et le substrat est transformé par l’enzyme.

Explication

La spécificité enzymatique repose sur la capacité de l’enzyme à reconnaître un ou plusieurs substrats et à catalyser une réaction particulière grâce à la configuration de son site actif. Le produit, un cofacteur métallique ou la concentration totale ne définit pas cette capacité.

Explication

La spécificité relative caractérise une enzyme qui agit sur plusieurs substrats partageant un groupe fonctionnel ou une structure chimique similaire. La spécificité absolue porte sur un seul substrat, la spécificité de liaison sur un type de liaison, et la spécificité stéréochimique sur une configuration particulière.

Explication

La première enzyme reconnaît un type de liaison chimique, tandis que la seconde distingue une configuration stéréochimique précise. L’inversion des deux notions confond leurs critères, et les spécificités absolue ou relative portent sur le nombre ou la similarité des substrats.

Explication

La Commission des Enzymes de l’Union Internationale de Biochimie et de Biologie Moléculaire, appelée Enzyme Commission, est responsable de la nomenclature et a été créée en 1955. L’Union de chimie pure et appliquée, l’Organisation mondiale de la santé et la Société internationale de biochimie ne sont pas l’organisme désigné.

Explication

Dans un numéro EC, le premier chiffre indique la classe, le deuxième la sous-classe, le troisième la sous-sous-classe et le quatrième le numéro spécifique. La classe correspond au chiffre 1, la sous-sous-classe au chiffre 3 et le numéro spécifique au chiffre 4.

Explication

Les six classes sont les oxydoréductases, transférases, hydrolases, lyases, isomérases et ligases. Les synthétases, protéases et phosphatases ne remplacent pas une classe dans cette liste.

Explication

Les hydrolases coupent des liaisons en ajoutant H et OH issus de l’eau. Les lyases rompent des liaisons sans eau, les transférases déplacent des groupes fonctionnels et les ligases forment des liaisons en utilisant l’énergie de l’ATP.

Explication

Les enzymes sont des catalyseurs biologiques appartenant à la classe des protéines globulaires. Les glucides, les lipides et les acides nucléiques ne correspondent pas à la classe moléculaire indiquée.

Explication

La structure primaire est la séquence linéaire et covalente des résidus d’acides aminés, orientée du N-terminal vers le C-terminal. Le repliement tridimensionnel et l’association de chaînes décrivent d’autres aspects structuraux, tandis que l’orientation inverse ne respecte pas la convention donnée.

Explication

Le centre actif est une région spécifique, souvent en forme de poche ou de sillon, où le substrat se lie et est transformé. Le stockage durable confond liaison et stockage, la surface entière efface la spécificité de la région, et la région de libération confond le site de réaction avec la sortie du produit.

Explication

La spécificité de substrat porte sur la reconnaissance du substrat, tandis que la spécificité d’action porte sur le type de réaction catalysée avec celui-ci. L’inversion échange les définitions, leur assimilation efface la distinction, et la libération du produit ne définit pas la spécificité d’action.

Explication

Après la reconnaissance et la fixation, l’ajustement peut précéder la formation de ES; la catalyse conduit à EP, puis le produit se dissocie et l’enzyme est libérée inchangée. Placer la catalyse avant ES inverse l’ordre, la dissociation directe omet EP, et l’enzyme modifiée contredit sa libération inchangée.

Explication

La thermodynamique concerne l’énergie des états initial et final et la faisabilité, tandis que la cinétique décrit la vitesse, notamment par la variation de concentration au cours du temps. L’attribution inversée échange leurs rôles; les deux autres réponses attribuent à tort les deux questions à une seule discipline.

Explication

Une vitesse indépendante du substrat caractérise l’ordre zéro, une proportionnalité à sa concentration l’ordre un, et une proportionnalité au carré l’ordre deux. L’inversion zéro-un associe mal les deux premières relations; la proportionnalité linéaire ne caractérise pas l’ordre deux, et l’indépendance ne caractérise pas cet ordre.

Explication

L’énergie d’activation est l’énergie minimale nécessaire aux réactifs pour atteindre l’état de transition et se transformer en produits. L’énergie libérée concerne le bilan après réaction, l’énergie totale initiale n’est pas le seuil à franchir, et la vitesse est une grandeur cinétique distincte.

Explication

Un catalyseur fournit une voie réactionnelle alternative de plus faible énergie d’activation, ce qui augmente la vitesse. Une barrière plus élevée ne rend pas compte de l’accélération, modifier les états initial et final confond catalyse et bilan énergétique, et une vitesse diminuée contredit l’effet du catalyseur.

Explication

Le catalyseur intervient en faible quantité et se régénère à la fin, ce qui lui permet d’agir sans être consommé. L’idée d’un réactif consommé confond son rôle avec celui d’un substrat, tandis que l’accumulation ou la transformation irréversible contredit sa régénération.

Explication

Un catalyseur accélère l’atteinte de l’équilibre sans changer ΔG ni les niveaux énergétiques des réactifs et des produits. Diminuer ΔG confond vitesse et thermodynamique, tandis que modifier l’énergie des réactifs ou des produits attribue au catalyseur un effet qu’il n’a pas.

Explication

Une réaction exergonique a $\Delta G<0$, une réaction endergonique a $\Delta G>0$ et une réaction à l’équilibre a $\Delta G=0$. Inverser les deux signes échange les catégories exergonique et endergonique; attribuer une catégorie de réaction aux valeurs nulles confond l’équilibre avec un changement de $\Delta G$.

Explication

Une unité internationale est la quantité d’enzyme qui transforme $1\,\mu\text{mol}$ de substrat par minute dans des conditions déterminées, avec le substrat en excès pendant la mesure. L’activité spécifique rapporte les unités à une masse de protéine, l’activité moléculaire rapporte le substrat aux molécules d’enzyme, et la constante de Michaelis est un autre paramètre.

Explication

L’activité spécifique est le nombre d’unités internationales par milligramme de protéine, exprimé en UI/mg. L’activité totale ne divise pas par la masse, l’activité moléculaire compare substrat et enzyme en moles, et mg/UI inverse le rapport.

Explication

Une activité spécifique plus élevée indique une fraction plus pure de l’enzyme d’intérêt et aide à comparer l’efficacité des préparations. Elle ne démontre pas une activité totale supérieure, une pureté plus faible, ni une activité spécifique moléculaire supérieure.

Explication

Une cinétique enzymatique typique comprend une phase pré-stationnaire, puis une phase stationnaire et enfin une phase post-stationnaire. La vitesse initiale est mesurée pendant la phase stationnaire, tandis que l’équilibre ou l’arrêt survient à la fin de la phase post-stationnaire.

Explication

Dans la phase stationnaire, l’enzyme est saturée et la concentration du complexe ES est maximale et constante; la vitesse reste donc constante et maximale tant que le substrat est suffisamment abondant. L’augmentation progressive caractérise la phase pré-stationnaire, tandis que la baisse apparaît lorsque le substrat se raréfie.

Explication

Pendant la phase pré-stationnaire, ES se forme progressivement et sa concentration n’a pas encore atteint son maximum; la vitesse augmente donc vers son maximum. Une vitesse constante et maximale correspond à la phase stationnaire, et une baisse survient plus tard lorsque le substrat se raréfie.

Explication

Au cours de la réaction, le substrat est consommé tandis que le produit se forme : sa concentration diminue et celle du produit augmente. L’inversion des tendances confond réactif et produit; les deux autres réponses attribuent à tort la même évolution aux deux concentrations.

Explication

La vitesse instantanée de formation du produit est sa dérivée par rapport au temps, $v=\frac{dP}{dt}$; elle correspond à la pente de la tangente à la courbe au temps considéré. Une pente entre deux mesures donne une vitesse moyenne, et la concentration seule ne donne pas une vitesse.

Explication

La vitesse initiale correspond à la partie rectiligne initiale de la courbe de formation du produit, ou à la limite de la tangente à l’origine. La pente finale et la pente moyenne sur toute la réaction ne représentent pas cette vitesse initiale.

Explication

Lorsque $[S_0]\gg[E]$ et que la quantité de substrat est donnée, la vitesse initiale est directement proportionnelle à la concentration enzymatique : doubler celle-ci double donc la vitesse initiale. La diviser par deux inverse la relation, et la supposer inchangée néglige cette proportionnalité.

Explication

La vitesse initiale augmente selon une hyperbole et s’approche asymptotiquement de Vmax, la vitesse maximale pour la concentration d’enzyme utilisée. Une droite à pente constante néglige la saturation, une décroissance inverse la tendance et une atteinte immédiate de Vmax supprime le caractère asymptotique.

Explication

À très faible [S], la vitesse est proportionnelle à [S], ce qui correspond à un ordre un; à forte [S], l’enzyme est saturée et la réaction est d’ordre zéro par rapport au substrat. Inverser les régimes, ou prolonger un seul ordre aux deux situations, méconnaît ce changement dû à la saturation.

Explication

Dans le modèle, l’enzyme se lie d’abord au substrat pour former ES, puis le complexe se décompose en libérant P et en régénérant E. Placer le produit avant ES inverse les étapes, faire consommer E nie sa régénération, et faire intervenir P dans la formation du complexe change le substrat impliqué.

Explication

L’interception des ordonnées vaut $1/V_{max}=0,2$, donc $V_{max}=5$. La pente $K_M/V_{max}=4$ donne $K_M=20$, et l’interception des abscisses est $-1/K_M=-0,05$; 0,2 reprend l’interception verticale, 0,05 omet le signe et 4 reprend la pente.

Explication

La relation d’Eadie-Hofstee est $V_i=V_{max}-K_M(V_i/[S])$ : l’ordonnée à l’origine est Vmax et la pente est −KM. L’expression avec KM à l’origine confond les paramètres, le signe positif inverse la pente, et l’expression en [S]/Vi correspond à Hanes-Woolf.

Explication

Dans la représentation de Hanes-Woolf, la pente est $1/V_{max}$ et l’ordonnée à l’origine est $K_M/V_{max}$, d’où l’équation indiquée. L’échange de ces deux termes les attribue aux mauvais paramètres, KM seul omet la division par Vmax, et l’équation en Vi/( [S] ) relève d’Eadie-Hofstee.

Explication

Comme le produit est encore peu présent au début, le terme inverse $k_{-2}[E][P]$ est négligeable devant le terme direct $k_2[ES]$. Négliger le terme direct inverse le rapport établi, tandis que les termes de formation et de dissociation du complexe ne sont pas le terme de réaction inverse visé ici.

Explication

Pendant la phase initiale, la réaction inverse est négligeable et la vitesse se simplifie en $V=dP/dt=k_2[ES]$. Conserver le terme inverse ne réalise pas cette simplification, le signe négatif inverse la formation du produit, et $k_1[E][S]$ décrit la formation du complexe plutôt que la production par sa décomposition.

Explication

Pendant la phase initiale, la vitesse de formation du produit est $V=k_2[ES]$, donc $3\times0{,}4=1{,}2\ \text{mmol·L}^{-1}\text{·s}^{-1}$. La valeur 0,4 omet k₂, 7,5 divise au lieu de multiplier et 0,13 inverse les facteurs.

Explication

L’état stationnaire correspond à une concentration de ES constante parce que ses vitesses de formation et de décomposition se compensent. L’absence de formation, une décomposition supérieure ou l’équilibre final ne définissent pas cette approximation.

Explication

La relation $V_i=\frac{V_{max}[S]}{K_M+[S]}$ donne $V_i=\frac{12\times3}{3+3}=6\ \text{µmol·min}^{-1}$. La valeur 12 confond cette situation avec la vitesse maximale, tandis que 3 et 4 résultent d’erreurs dans le rapport.

Explication

Une différence de 1 °C entre deux mesures entraîne environ 10 % de différence d’activité, d’où la nécessité de contrôler la température. 1 % sous-estime l’effet, 30 % reprend la valeur d’une température de mesure et l’absence d’écart néglige cette sensibilité.

Explication

La vitesse augmente d’abord avec la température, puis l’inactivation de l’enzyme entraîne une baisse : la courbe est en cloche. Une hausse continue néglige l’inactivation, une baisse continue inverse l’effet initial et une forme en U inverse l’évolution générale.

Explication

La partie descendante résulte le plus souvent de la dénaturation progressive de la fraction protéinique de l’enzyme, qui intervient vers 55 à 65 °C. La baisse des collisions ne rend pas compte de l’effet thermique décrit, tandis que l’ionisation par le pH et la consommation du substrat relèvent d’autres mécanismes.

Explication

À deux unités de pH de part et d’autre de l’optimum, la vitesse est généralement négligeable et au moins 100 fois plus faible. Une baisse de dix fois sous-estime l’effet, une activité proche de l’optimum ignore l’écart et une hausse l’inverse.

Explication

Un activateur enzymatique est une petite molécule qui modifie la vitesse sans être consommée au cours de la réaction. La molécule consommée est confondue avec le substrat, la diminution de vitesse avec l’inhibition, et la molécule produite avec le produit de réaction.

Explication

Une inhibition est irréversible lorsque le ligand est lié de façon covalente ou se dissocie très lentement. Une dissociation rapide par dilution caractérise plutôt l’inhibition réversible; la baisse de vitesse seule ne définit pas la réversibilité; une liaison covalente n’est pas requise si la dissociation est très lente.

Explication

Les trois catégories principales sont l’inhibition compétitive, non compétitive et incompétitive. L’irréversibilité décrit une distinction différente, les ions métalliques relèvent des activateurs, et la réversibilité n’est pas l’un des trois types cinétiques énumérés.

Explication

En inhibition compétitive, l’inhibiteur occupe réversiblement le site actif et réduit ainsi la quantité d’enzyme libre disponible pour le substrat. Une fixation sur un site distinct correspond à une autre modalité d’inhibition; l’occupation du site par l’inhibiteur ne favorise pas ES et ne signifie pas que le substrat s’y fixe.

Explication

L’inhibition compétitive augmente le $K_m$ apparent, tandis que $V_{max}$ demeure inchangée. Une baisse de $V_{max}$ avec $K_m$ inchangé caractérise l’inhibition non compétitive; les autres profils inversent ou combinent incorrectement ces effets.

Explication

Un supplément de substrat peut compenser l’inhibition compétitive en favorisant la liaison du substrat à l’enzyme face à l’inhibiteur. Ajouter de l’inhibiteur renforce la compétition, réduire le substrat avantage l’inhibiteur, et réduire l’enzyme ne favorise pas la liaison du substrat.

Explication

L’inhibiteur non compétitif se fixe sur un site distinct du site de liaison du substrat, aussi bien sur l’enzyme libre que sur ES. L’inhibition compétitive implique le site actif; les deux autres réponses omettent l’un des deux états enzymatiques concernés.

Explication

En inhibition non compétitive, l’affinité enzyme-substrat ne change pas, ce qui laisse $K_m$ inchangé, tandis que la vitesse maximale diminue. L’augmentation de $K_m$ est associée à l’inhibition compétitive; les autres choix donnent une direction erronée à $V_{max}$.

Explication

L’inhibiteur incompétitif se fixe au complexe enzyme-substrat, et non à l’enzyme libre. La fixation à l’enzyme libre relève de la confusion avec l’inhibition compétitive, le complexe EI confond les espèces liées, et la fixation sur les deux formes correspond à un autre mode d’inhibition.

Explication

La fixation de l’inhibiteur au complexe ES le stabilise sous une forme inactive. La formation de produit confond inhibition et catalyse, la compétition pour l’enzyme libre décrit un autre mode de fixation, et la dissociation contredit cette stabilisation.

Explication

L’inhibition incompétitive augmente l’affinité apparente enzyme-substrat tout en diminuant la vitesse maximale. L’augmentation ou le maintien de la vitesse maximale inverse ou néglige cet effet, tandis que l’absence de changement d’affinité correspond à une autre inhibition.

Explication

L’itaconate inhibe l’isocitrate-lyase en se fixant au complexe enzyme-isocitrate. La fixation à l’enzyme libre ou à la fois à l’enzyme libre et au complexe ne correspond pas à cet exemple, et le complexe enzyme-itaconate ne décrit pas la forme liée à l’isocitrate.