QCM : De la molécule à l’organisme — 35 questions

Questions et réponses du QCM

1. Quelle succession présente correctement les principales échelles d’étude du vivant, de la plus petite à la plus grande ?

Macromolécules, molécules, cellules, organes, organites, tissus, organisme, systèmes et appareils
Molécules, cellules, macromolécules, tissus, organes, organites, organisme, systèmes et appareils
Molécules, organites, macromolécules, tissus, cellules, systèmes et appareils, organes, organisme
Molécules, macromolécules, organites, cellules, tissus, organes, systèmes et appareils, organisme

Molécules, macromolécules, organites, cellules, tissus, organes, systèmes et appareils, organisme

Explication

Le vivant peut être étudié selon une progression allant des petites molécules jusqu’à l’organisme, en passant notamment par les macromolécules, les organites, les cellules, les tissus et les organes.

2. Quel ensemble de disciplines et de modèles biologiques est mobilisé dans le programme décrit ?

Physiologie humaine, géologie, botanique forestière et biologie animale avec les insectes
Bioinformatique, immunologie, mycologie et biologie végétale avec les conifères
Génétique humaine, écologie marine, microbiologie et zoologie avec les mammifères
Biochimie, biologie cellulaire, biologie animale avec l’amphibien et biologie végétale avec l’arabette des champs

Biochimie, biologie cellulaire, biologie animale avec l’amphibien et biologie végétale avec l’arabette des champs

Explication

Le programme mobilise la biochimie et la biologie cellulaire, ainsi que la biologie animale étudiée avec l’amphibien et la biologie végétale étudiée avec l’arabette des champs.

3. Quelle proportion approximative de la masse cellulaire est constituée d’eau ?

Environ 95 %
Environ 10 %
Environ 70 %
Environ 30 %

Environ 70 %

Explication

Les cellules sont constituées à environ 70 % d’eau, ce qui souligne l’importance de cette molécule dans le fonctionnement cellulaire.

4. Quelle caractéristique distingue une molécule polaire d’une molécule apolaire ?

La molécule polaire possède un nuage électronique hétérogène, tandis que celui de la molécule apolaire est homogène
La molécule polaire contient davantage d’atomes, tandis que la molécule apolaire n’en contient que deux
La molécule polaire possède uniquement des liaisons ioniques, tandis que la molécule apolaire possède des liaisons covalentes
La molécule polaire est toujours chargée, tandis que la molécule apolaire est toujours neutre

La molécule polaire possède un nuage électronique hétérogène, tandis que celui de la molécule apolaire est homogène

Explication

La polarité moléculaire dépend de la répartition du nuage électronique : elle est hétérogène dans une molécule polaire et homogène dans une molécule apolaire.

5. Une liaison covalente entre deux atomes présente une différence d’électronégativité de 0,6. Comment la classer ?

Comme une liaison hydrogène
Comme une liaison exclusivement ionique
Comme une liaison covalente non polarisée
Comme une liaison covalente polarisée

Comme une liaison covalente polarisée

Explication

Une liaison covalente est polarisée lorsque la différence d’électronégativité entre les atomes liés est supérieure à 0,4. Une valeur de 0,6 satisfait donc ce critère.

6. Entre quelles entités une liaison hydrogène peut-elle s’établir ?

Entre un ion métallique et un atome quelconque sans doublet non liant
Entre deux hydrogènes dépourvus de liaison avec un atome électronégatif
Entre deux atomes de carbone partageant une paire d’électrons
Entre un hydrogène lié à l’oxygène ou à l’azote et un atome très électronégatif portant un doublet non liant

Entre un hydrogène lié à l’oxygène ou à l’azote et un atome très électronégatif portant un doublet non liant

Explication

Une liaison hydrogène implique un hydrogène lié à un atome très électronégatif, comme l’oxygène ou l’azote, et un autre atome très électronégatif portant un doublet non liant.

7. Quelle association décrit correctement les propriétés hydrophile, hydrophobe et amphiphile ?

Hydrophile : réagit avec l’eau ; hydrophobe : se dissocie dans l’eau ; amphiphile : ne possède aucune affinité pour l’eau
Hydrophile : possède deux parties hydrophobes ; hydrophobe : possède une partie hydrophile ; amphiphile : est toujours chargée
Hydrophile : évite l’eau ; hydrophobe : affinité pour l’eau ; amphiphile : est totalement insoluble
Hydrophile : affinité pour l’eau ; hydrophobe : évite l’eau ; amphiphile : possède une partie de chaque type

Hydrophile : affinité pour l’eau ; hydrophobe : évite l’eau ; amphiphile : possède une partie de chaque type

Explication

Une molécule hydrophile a une affinité pour l’eau, une molécule hydrophobe l’évite, tandis qu’une molécule amphiphile combine une partie hydrophile et une partie hydrophobe.

8. Pourquoi des molécules hydrophobes forment-elles de grands agrégats dans une solution aqueuse ?

Pour se dissocier en ions afin de devenir plus solubles
Pour remplacer les molécules d’eau autour de chaque atome hydrophobe
Pour réduire la désorganisation du réseau de liaisons hydrogène de l’eau
Pour augmenter directement le nombre de liaisons hydrogène entre elles et l’eau

Pour réduire la désorganisation du réseau de liaisons hydrogène de l’eau

Explication

Les molécules hydrophobes s’agrègent afin de réduire la désorganisation du réseau de liaisons hydrogène de l’eau. Cette tendance correspond à l’effet hydrophobe.

9. Quelle caractéristique définit le mieux un ose ?

Un monosaccharide ne comportant qu’une fonction hydroxyle libre
Un disaccharide constitué de deux fonctions carboxyle et d’un phosphate
Un monosaccharide portant une fonction carbonyle et plusieurs fonctions hydroxyle
Un polysaccharide formé uniquement de fonctions amine et hydroxyle

Un monosaccharide portant une fonction carbonyle et plusieurs fonctions hydroxyle

Explication

Un ose est un monosaccharide comportant généralement 3 à 8 carbones, une fonction carbonyle et des fonctions hydroxyle sur les autres carbones.

10. Lors de la cyclisation du glucose, quel carbone devient le carbone anomérique ?

Le carbone 1
Le carbone 6
Le carbone 2
Le carbone 5

Le carbone 1

Explication

Dans le glucose cyclisé, le carbone 1 devient le carbone anomérique, c’est-à-dire le carbone devenu asymétrique lors de la cyclisation.

11. Quelle différence distingue les anomères α et β du glucose ?

La position de tous les hydroxyles du cycle
La configuration du carbone anomérique
Le nombre total d’atomes de carbone
La présence ou l’absence de la fonction carbonyle

La configuration du carbone anomérique

Explication

Les anomères α et β diffèrent uniquement par la configuration stéréochimique du carbone anomérique ; leur groupe hydroxyle y est orienté respectivement vers le bas ou vers le haut.

12. Comment se forme une liaison glycosidique entre deux oses ?

Par rupture d’une liaison carbonée grâce à une molécule d’eau
Par addition d’un phosphate sans perte de molécule
Par union de deux fonctions amine avec libération d’ammoniac
Par intervention d’un hydroxyle anomérique avec élimination d’eau

Par intervention d’un hydroxyle anomérique avec élimination d’eau

Explication

Une liaison glycosidique associe deux oses en faisant intervenir le groupe hydroxyle d’un carbone anomérique et en éliminant une molécule d’eau.

13. Quels éléments constituent un nucléotide ?

Un glucose, une base azotée et une fonction carboxyle
Un phosphate, un acide gras et une base azotée
Un acide aminé, un ribose et un phosphate
Un phosphate, un ribose et une base azotée

Un phosphate, un ribose et une base azotée

Explication

Un nucléotide est constitué d’un phosphate, d’un ribose et d’une base azotée ; il peut porter un, deux ou trois phosphates.

14. Quelles extrémités caractérisent l’orientation d’un acide nucléique ?

Deux extrémités 5’P
Une extrémité 5’P et une extrémité 3’OH
Deux extrémités 3’OH
Une extrémité 3’P et une extrémité 5’OH

Une extrémité 5’P et une extrémité 3’OH

Explication

Les nucléotides sont les monomères de l’ARN et de l’ADN, dont les chaînes possèdent une orientation allant d’une extrémité 5’P à une extrémité 3’OH.

15. Quelle fonction des nucléotides est correctement associée à son exemple ?

Information génétique : glucose
Échange énergétique : ATP
Constituant de coenzyme : glycogène
Messager cellulaire : cellulose

Échange énergétique : ATP

Explication

Les nucléotides ont plusieurs fonctions, notamment le transfert d’énergie avec l’ATP, le stockage de l’information génétique et la participation à des messagers ou coenzymes.

16. Quelle structure possède typiquement un acide aminé ?

Un carbone lié à deux fonctions carboxyle et à un ribose
Un carbone α lié à deux phosphates, un hydroxyle et une base azotée
Un carbone lié à une amine, un phosphate, un sucre et une base azotée
Un carbone α lié à une amine, un carboxyle, un hydrogène et un groupe latéral

Un carbone α lié à une amine, un carboxyle, un hydrogène et un groupe latéral

Explication

Un acide aminé possède un carbone α auquel sont liés une fonction amine, une fonction acide carboxylique, un hydrogène et un groupe latéral variable.

17. Entre quelles fonctions se forme une liaison peptidique ?

Entre deux fonctions carboxyle de deux acides aminés
Entre le groupe latéral d’un acide aminé et un phosphate
Entre le carboxyle d’un acide aminé et l’amine d’un autre
Entre deux fonctions amine de deux acides aminés

Entre le carboxyle d’un acide aminé et l’amine d’un autre

Explication

La liaison peptidique est une liaison amide formée entre la fonction acide carboxylique d’un acide aminé et la fonction amine d’un autre.

18. Dans quel sens une chaîne polypeptidique est-elle orientée ?

Du premier groupe latéral vers le dernier groupe latéral
De l’extrémité N-terminale carboxyle vers l’extrémité C-terminale amine
De l’extrémité C-terminale amine vers l’extrémité N-terminale carboxyle
De l’extrémité N-terminale amine vers l’extrémité C-terminale carboxyle

De l’extrémité N-terminale amine vers l’extrémité C-terminale carboxyle

Explication

Une chaîne polypeptidique est orientée de l’extrémité N-terminale, qui porte l’amine, vers l’extrémité C-terminale, qui porte le carboxyle.

19. Quels acides aminés sont chargés négativement à pH 7 ?

L’aspartate et le glutamate
La lysine et l’arginine
La glycine et l’alanine
L’histidine et la lysine

L’aspartate et le glutamate

Explication

À pH 7, l’aspartate et le glutamate sont les deux acides aminés acides chargés négativement ; la lysine, l’arginine et l’histidine appartiennent aux acides aminés basiques.

20. Quelle caractéristique définit un acide gras ?

Une fonction carboxylique reliée à une chaîne carbonée variable
Un phosphate relié à deux chaînes carbonées ramifiées
Un glycérol relié à trois groupements phosphate
Une fonction amine reliée à une chaîne carbonée constante

Une fonction carboxylique reliée à une chaîne carbonée variable

Explication

Un acide gras possède une fonction carboxylique et une chaîne carbonée dont la longueur varie généralement entre 3 et 22 carbones.

21. Quelle distinction permet de différencier un acide gras saturé d’un acide gras insaturé ?

La longueur exacte de la chaîne carbonée
Le nombre de fonctions carboxyliques présentes
La présence ou l’absence d’un groupement phosphate
La présence ou l’absence de doubles liaisons C=C

La présence ou l’absence de doubles liaisons C=C

Explication

Un acide gras saturé ne contient aucune double liaison C=C, alors qu’un acide gras insaturé en possède au moins une.

22. Quelle structure constitue principalement une forme de réserve lipidique ?

Une bicouche formée de têtes polaires et de queues apolaires
Un acide gras portant plusieurs groupements phosphate
Un glycérophospholipide formé de deux acides gras
Un triglycéride formé de glycérol et de trois acides gras

Un triglycéride formé de glycérol et de trois acides gras

Explication

Un triglycéride associe un glycérol à trois acides gras par trois liaisons ester et sert de réserve lipidique.

23. Quelle composition correspond à un glycérophospholipide ?

Un glycérol, deux acides gras, un phosphate et une molécule polaire
Un glycérol, un acide gras et trois molécules de glucose
Trois glycérols, deux phosphates et une chaîne carbonée
Un glycérol, trois acides gras et aucune région polaire

Un glycérol, deux acides gras, un phosphate et une molécule polaire

Explication

Un glycérophospholipide comprend un glycérol, deux acides gras, un phosphate et une molécule polaire portant une fonction alcool. Il possède donc une région hydrophile et une région hydrophobe.

24. Comment les lipides s’organisent-ils dans une bicouche lipidique en milieu aqueux ?

Les têtes polaires et les queues apolaires alternent au hasard
Les têtes polaires font face à l’eau et les queues apolaires se font face
Toutes les parties lipidiques sont orientées vers le centre aqueux
Les queues apolaires font face à l’eau et les têtes polaires se font face

Les têtes polaires font face à l’eau et les queues apolaires se font face

Explication

Les têtes polaires sont en contact avec les milieux aqueux, tandis que les queues apolaires se regroupent au cœur de la bicouche.

25. Quel rôle général la bicouche lipidique joue-t-elle dans une cellule ?

Elle rend identiques les compositions des milieux séparés
Elle transforme directement les ions en molécules organiques
Elle constitue une matrice aqueuse dépourvue de séparation
Elle forme une barrière hydrophobe séparant deux espaces aqueux

Elle forme une barrière hydrophobe séparant deux espaces aqueux

Explication

La bicouche lipidique crée une barrière hydrophobe entre deux espaces aqueux et permet ainsi de délimiter un milieu intérieur de composition spécifique.

26. Quelle molécule traverse généralement le plus facilement une bicouche lipidique ?

Une grosse protéine soluble
Une grosse molécule polaire chargée
Une petite molécule non polaire
Un ion sodium hydraté

Une petite molécule non polaire

Explication

Les petites molécules non polaires diffusent rapidement à travers le cœur hydrophobe de la bicouche. Les ions et les grosses molécules polaires chargées la traversent très difficilement.

27. Quelle affirmation compare correctement les protéines transmembranaires et périphériques ?

Les transmembranaires s’attachent seulement aux têtes polaires, contrairement aux périphériques
Les périphériques sont toujours liées par des liaisons covalentes aux queues lipidiques
Les transmembranaires possèdent une région hydrophobe insérée dans la bicouche, contrairement aux périphériques
Les périphériques traversent la bicouche par une région hydrophobe, contrairement aux transmembranaires

Les transmembranaires possèdent une région hydrophobe insérée dans la bicouche, contrairement aux périphériques

Explication

Les protéines transmembranaires comportent une région hydrophobe insérée dans la bicouche. Les protéines périphériques s’associent plutôt aux parties polaires des lipides ou aux protéines intégrales par des interactions électrostatiques.

28. Laquelle de ces fonctions peut être assurée par une protéine ?

La catalyse de réactions chimiques
La suppression de toutes les mutations génétiques
La transformation systématique des ions en lipides
La formation spontanée d’une bicouche lipidique

La catalyse de réactions chimiques

Explication

Les protéines peuvent notamment catalyser des réactions, transporter des substances, permettre le mouvement, assurer la communication et participer à la défense immunitaire.

29. Que désigne la reconnaissance moléculaire par une protéine ?

L’association spécifique d’une protéine avec un partenaire complémentaire
La dégradation aléatoire de toute protéine proche
La formation d’une chaîne protéique sans interaction avec d’autres molécules
La diffusion d’une protéine à travers une bicouche lipidique

L’association spécifique d’une protéine avec un partenaire complémentaire

Explication

La reconnaissance moléculaire repose sur l’association spécifique entre une protéine et un partenaire, grâce à la complémentarité de leurs structures.

30. Quelle situation illustre une structure quaternaire plutôt qu’une structure tertiaire ?

L’assemblage de plusieurs chaînes polypeptidiques
Le repliement tridimensionnel d’une seule chaîne polypeptidique
La formation d’une hélice α dans une région locale
L’ordre des acides aminés dans une chaîne

L’assemblage de plusieurs chaînes polypeptidiques

Explication

La structure tertiaire correspond au repliement tridimensionnel d’une chaîne, tandis que la structure quaternaire résulte de l’assemblage de plusieurs sous-unités.

31. Quelle interaction est covalente et peut stabiliser certaines structures protéiques ?

Une liaison hydrogène
Une interaction ionique
Une force de Van der Waals
Un pont disulfure

Un pont disulfure

Explication

Les ponts disulfure sont des liaisons covalentes formées entre deux cystéines. Les autres interactions citées sont non covalentes.

32. Quelle caractéristique définit le mieux une enzyme ?

Un catalyseur biologique accélérant une réaction sans être consommé
Un substrat transformé en plusieurs enzymes différentes
Une molécule énergétique consommée pendant chaque réaction
Un produit final empêchant la réaction de se poursuivre

Un catalyseur biologique accélérant une réaction sans être consommé

Explication

Une enzyme est un catalyseur biologique, généralement une protéine, qui accélère une réaction sans être consommée et transforme un substrat en produit.

33. Pourquoi une enzyme catalyse-t-elle une réaction particulière plutôt qu’un grand nombre de réactions différentes ?

Parce que sa structure est identique à celle de tous les produits
Parce qu’elle est consommée dès qu’elle rencontre un substrat
Parce qu’elle fonctionne uniquement dans les cellules reproductrices
Parce que son site actif reconnaît spécifiquement son ou ses substrats

Parce que son site actif reconnaît spécifiquement son ou ses substrats

Explication

La spécificité enzymatique repose sur la reconnaissance du ou des substrats par le site actif de l’enzyme.

34. Une protéase hydrolyse une liaison peptidique située immédiatement après une arginine. Quelle enzyme correspond à cette spécificité ?

L’ADN polymérase
La trypsine
La lactase
La phosphatase

La trypsine

Explication

La trypsine coupe les liaisons peptidiques uniquement après une lysine ou une arginine, grâce à l’orientation spécifique du substrat dans son site actif.

35. Quel effet l’action d’une enzyme peut-elle avoir sur une réaction chimique ?

Elle abaisse l’énergie d’activation et peut multiplier la constante de vitesse par 10⁶ à 10¹²
Elle augmente l’énergie d’activation et réduit toujours la constante de vitesse
Elle modifie les produits formés sans influencer la vitesse de réaction
Elle consomme les réactifs afin de maintenir une constante de vitesse stable

Elle abaisse l’énergie d’activation et peut multiplier la constante de vitesse par 10⁶ à 10¹²

Explication

Les enzymes accélèrent les réactions en abaissant leur énergie d’activation; cette accélération peut correspondre à une augmentation de la constante de vitesse d’un facteur de 10⁶ à 10¹².

Révisez avec les flashcards

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À quelles échelles le vivant est-il étudié ?

Des petites molécules à l’organisme.

Quelles disciplines mobilise ce cours ?

La biochimie, biologie cellulaire, animale et végétale.

Quel organisme est étudié en biologie animale dans ce cours ?

L’amphibien.

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