Fiche de révision : Enzymes et mutations

📋 Plan du Cours

1. Propriétés catalytiques des enzymes
2. Spécificité enzymatique et nomenclature
3. Structure du site actif de l’amylase
4. Mutation et activité de l’amylase
5. Structure et catalyse enzymatiques
6. Cinétique et vitesse enzymatiques
7. Spécificité et spécialisation cellulaire

📖 1. Propriétés catalytiques des enzymes

🔑 Notions clés & Définitions

• Enzyme : Macromolécule de nature protéique qui possède des propriétés catalytiques et constitue un biocatalyseur.

📝 Points essentiels

• L’amylase salivaire dégrade rapidement l’amidon à 37 °C et à pH 7.

📌 Le froid empêche temporairement la réaction enzymatique sans dénaturer l’enzyme, tandis que la chaleur la dénature et lui fait perdre définitivement sa fonction.

📖 2. Spécificité enzymatique et nomenclature

🔑 Notions clés & Définitions

• Substrat : Molécule dont l’enzyme catalyse la modification.

📝 Points essentiels

• L’amylase agit sur l’amidon, mais pas sur le saccharose.

💡 Astuce mémo

Le substrat est ce qui est transformé ; le produit est ce qui est obtenu.

📖 3. Structure du site actif de l’amylase

📝 Points essentiels

• Le site actif de l’amylase fonctionnelle comporte trois acides aminés importants : l’acide aspartique en position 197, l’acide glutamique en position 233 et l’acide aspartique en position 300.

• Une modification du gène peut modifier la séquence de la protéine et la structure de son site actif, empêchant l’amidon de s’y fixer et donc son hydrolyse en glucose.

• Dans l’amylase pancréatique non fonctionnelle, le site actif comprend l’alanine ALA 197, l’acide aspartique ASP 300 et l’acide glutamique GLU 233.

💡 Astuce mémo

Mutation du gène → modification du site actif → perte d’hydrolyse.

📖 4. Mutation et activité de l’amylase

📝 Points essentiels

• La mutation de l’amylase pancréatique remplace, en position 635 du gène, une adénine par une cytosine.

• Dans la protéine mutée, une alanine remplace un acide aspartique en position 212.

• La mutation modifie la séquence primaire de l’amylase, change la forme de son site actif, perturbe la reconnaissance de l’amidon et empêche son hydrolyse en maltose, maltotriose et dextrines.

💡 Astuce mémo

ADN muté → protéine modifiée → site actif altéré → amidon non hydrolysé

📖 5. Structure et catalyse enzymatiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Site actif : Poche de l’enzyme formée de quelques acides aminés, où se fixe le substrat et où se déroule la réaction catalysée.

📝 Points essentiels

• Les liaisons entre acides aminés comprennent :
  • les liaisons hydrogène
  • les liaisons ioniques
  • les ponts disulfure

📌 Le site de reconnaissance du site actif fixe le substrat grâce à leur complémentarité, tandis que le site catalytique permet la réaction chimique.

💡 Astuce mémo

Une poche accueille le substrat, puis libère les produits et reste intacte

📖 6. Cinétique et vitesse enzymatiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Vitesse de réaction enzymatique : Quantité de substrat transformé ou de produit formé par unité de temps.

📝 Points essentiels

• Lorsque toutes les molécules d’enzyme sont occupées par leur substrat, la vitesse n’augmente plus et atteint son maximum Vmax.

💡 Astuce mémo

Saturation des enzymes par le substrat → vitesse maximale Vmax

📖 7. Spécificité et spécialisation cellulaire

📝 Points essentiels

📌 La spécificité de substrat dépend du site de reconnaissance, tandis que la spécificité d’action dépend du site catalytique et correspond à la réalisation d’une réaction déterminée.