QCM : Enzymes et mutations (17 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Quelle est la nature d’une enzyme qui accélère une réaction dans un organisme vivant ?

Une macromolécule protéique jouant le rôle de biocatalyseur
Un polymère glucidique servant de réserve énergétique
Un catalyseur minéral dépourvu de nature protéique
Une petite molécule consommée pendant la réaction

Une macromolécule protéique jouant le rôle de biocatalyseur

Explication

Une enzyme est une macromolécule de nature protéique qui possède des propriétés catalytiques : c’est un biocatalyseur. La molécule consommée relève d’une confusion avec un réactif, le polymère glucidique avec un substrat possible, et le catalyseur minéral avec un catalyseur non biologique.

2. Dans des conditions de laboratoire à 37 °C et à pH 7, on met de l’amylase salivaire en présence d’amidon. Quelle transformation est attendue ?

Une synthèse rapide de l’amidon
Une dégradation rapide de l’amidon
Une dégradation rapide du saccharose
Une absence d’activité à pH neutre

Une dégradation rapide de l’amidon

Explication

À 37 °C et à pH 7, l’amylase salivaire dégrade rapidement l’amidon. L’action sur le saccharose confond le substrat, la synthèse inverse le sens de transformation et l’inhibition à pH neutre contredit les conditions favorables indiquées.

3. Un échantillon d’amylase est refroidi, puis un autre est porté à ébullition avant d’être refroidi ; les deux sont ensuite placés avec de l’amidon à 37 °C. Quel résultat distingue les deux traitements ?

Les deux enzymes perdent définitivement leur fonction après refroidissement
Les deux enzymes retrouvent leur activité après avoir été refroidies
L’enzyme bouillie retrouve son activité, tandis que l’enzyme refroidie reste inactive
L’enzyme refroidie retrouve son activité, tandis que l’enzyme bouillie reste dénaturée

L’enzyme refroidie retrouve son activité, tandis que l’enzyme bouillie reste dénaturée

Explication

Le froid empêche temporairement la réaction sans dénaturer l’enzyme, qui peut donc agir lorsque les conditions redeviennent favorables. La chaleur dénature l’enzyme et lui fait perdre sa fonction ; les autres réponses inversent ou effacent cette distinction.

4. Dans une réaction enzymatique, que désigne le terme « substrat » ?

La molécule qui catalyse la transformation enzymatique
La molécule dont l’enzyme catalyse la modification
La condition thermique qui règle l’activité enzymatique
La molécule obtenue après la transformation enzymatique

La molécule dont l’enzyme catalyse la modification

Explication

Le substrat est la molécule dont l’enzyme catalyse la modification. L’enzyme est l’agent catalytique, le produit est obtenu après la transformation, et la température est une condition d’activité.

5. Dans deux tubes maintenus à 37 °C et à pH 7, on ajoute de l’amylase : le premier contient de l’amidon et le second du saccharose. Dans lequel l’amylase agit-elle ?

Dans aucun tube en présence de sucre
Dans le tube contenant l’amidon
Dans les deux tubes contenant un sucre
Dans le tube contenant le saccharose

Dans le tube contenant l’amidon

Explication

L’amylase agit sur l’amidon, mais pas sur le saccharose : sa spécificité de substrat détermine donc le tube où elle agit. Étendre son action à tout glucide néglige cette spécificité, tandis que la saccharase et le saccharose sont associés à un autre substrat.

6. Quels acides aminés se trouvent aux positions 197, 233 et 300 du site actif de l’amylase fonctionnelle, dans cet ordre ?

Acide aspartique, acide aspartique, acide glutamique
Acide aspartique, acide glutamique, alanine
Acide aspartique, acide glutamique, acide aspartique
Alanine, acide glutamique, acide aspartique

Acide aspartique, acide glutamique, acide aspartique

Explication

Le site actif fonctionnel comporte l’acide aspartique en 197, l’acide glutamique en 233 et l’acide aspartique en 300. L’alanine en 197 correspond à l’amylase non fonctionnelle, tandis que les autres propositions déplacent ou changent un acide aminé.

7. Une modification génétique change la séquence d’une amylase et déforme son site actif. Quelle conséquence directe peut en résulter pour l’amidon ?

L’amidon se fixe correctement malgré la modification du site actif
L’amidon se fixe plus fortement et son hydrolyse en glucose est accélérée
Le glucose ne se fixe pas correctement et l’amidon est alors hydrolysé
L’amidon ne se fixe pas correctement et son hydrolyse en glucose est empêchée

L’amidon ne se fixe pas correctement et son hydrolyse en glucose est empêchée

Explication

Une modification de la séquence protéique peut altérer le site actif, empêcher la fixation de l’amidon et ainsi bloquer son hydrolyse en glucose. Une fixation renforcée inverse la conséquence, et les autres réponses confondent le substrat ou nient l’effet sur le site actif.

8. Quel acide aminé distingue le site actif de l’amylase pancréatique non fonctionnelle de celui de l’amylase fonctionnelle en position 197 ?

L’acide aspartique remplace l’alanine
L’alanine remplace l’acide aspartique
L’acide glutamique remplace l’acide aspartique
L’alanine remplace l’acide glutamique

L’alanine remplace l’acide aspartique

Explication

À la position 197, l’amylase non fonctionnelle possède une alanine à la place de l’acide aspartique présent dans l’amylase fonctionnelle. L’acide glutamique est associé à la position 233, et les autres réponses inversent ou déplacent la substitution.

9. Lors de la comparaison de deux séquences du gène de l’amylase, quel changement nucléotidique caractérise la mutation en position 635 ?

Une adénine remplace une cytosine
Une guanine remplace une adénine
Une cytosine remplace une adénine
Une alanine remplace une adénine

Une cytosine remplace une adénine

Explication

En position 635 du gène, la cytosine remplace l’adénine. L’inversion décrit le changement opposé, l’alanine est un acide aminé et non un nucléotide, et la guanine n’est pas la base indiquée.

10. En examinant la protéine issue de l’amylase mutée, quel remplacement d’acide aminé observe-t-on à la position 212 ?

Une alanine remplace un acide aspartique
Un acide aspartique remplace une alanine
Une alanine remplace un acide glutamique
Un acide glutamique remplace un acide aspartique

Une alanine remplace un acide aspartique

Explication

Dans la protéine mutée, l’alanine remplace un acide aspartique en position 212. Inverser le remplacement, ou substituer l’acide glutamique, ne correspond pas au changement indiqué pour cette position.

11. Une mutation remplace un acide aminé de la séquence d’une enzyme. Quel effet peut expliquer une modification de sa forme tridimensionnelle ?

Les liaisons peptidiques assurent à elles seules toute la configuration spatiale de l’enzyme.
La modification des interactions entre acides aminés peut changer sa configuration spatiale.
La modification du site actif détermine directement la séquence primaire de l’enzyme.
La configuration spatiale reste indépendante de la séquence en acides aminés.

La modification des interactions entre acides aminés peut changer sa configuration spatiale.

Explication

La séquence primaire détermine la configuration spatiale par les interactions entre acides aminés, notamment les liaisons hydrogène, ioniques et les ponts disulfure. L’option sur le site actif inverse la relation, celle sur les seules liaisons peptidiques réduit les interactions impliquées, et celle sur l’indépendance nie le rôle de la séquence.

12. Quelle caractéristique définit le site actif d’une enzyme ?

Une région de l’enzyme qui contribue au repliement sans accueillir le substrat.
Une molécule libérée lorsque l’enzyme transforme le substrat au cours de la réaction.
Une poche formée de quelques acides aminés où se fixe le substrat et se déroule la réaction.
L’ensemble de la chaîne d’acides aminés qui constitue la protéine enzymatique.

Une poche formée de quelques acides aminés où se fixe le substrat et se déroule la réaction.

Explication

Le site actif est une poche constituée de quelques acides aminés, où le substrat se fixe et où la réaction catalysée se déroule. L’ensemble de la chaîne désigne l’enzyme entière, une molécule libérée est un produit, et une région qui n’accueille pas le substrat ne correspond pas à cette définition.

13. Dans une enzyme, une modification empêche le substrat de se fixer, mais la réaction chimique pourrait avoir lieu si le substrat était correctement positionné. Quelle partie est directement altérée ?

La structure primaire, qui constitue directement le site de reconnaissance.
Le site de reconnaissance, qui fixe le substrat par complémentarité.
Le site catalytique, qui fixe le substrat sans participer à la réaction chimique.
Le site catalytique, qui assure la reconnaissance du substrat par complémentarité.

Le site de reconnaissance, qui fixe le substrat par complémentarité.

Explication

Le site de reconnaissance fixe le substrat grâce à leur complémentarité, tandis que le site catalytique permet la réaction chimique. Attribuer la reconnaissance au site catalytique confond leurs rôles, et la structure primaire est la séquence d’acides aminés plutôt que le site lui-même.

14. Une expérience mesure la quantité de substrat transformé pendant une durée donnée. Quelle grandeur permet-elle de déterminer ?

La vitesse de réaction, exprimée comme une quantité transformée par unité de temps.
La quantité d’enzyme présente, rapportée au volume de la préparation.
La quantité totale transformée, indépendamment de la durée de l’expérience.
La concentration de substrat présente, indépendamment de sa transformation.

La vitesse de réaction, exprimée comme une quantité transformée par unité de temps.

Explication

La vitesse enzymatique correspond à la quantité de substrat transformé, ou de produit formé, par unité de temps. La quantité totale ne tient pas compte de la durée, tandis que la concentration de substrat et la quantité d’enzyme sont d’autres grandeurs.

15. On augmente la concentration en substrat jusqu’à ce que toutes les molécules d’enzyme soient occupées. Que se passe-t-il alors avec la vitesse de réaction ?

Elle devient nulle parce que les enzymes occupées ne peuvent plus réagir.
Elle continue d’augmenter proportionnellement à la concentration en substrat.
Elle cesse d’augmenter et atteint sa valeur maximale, Vmax.
Elle atteint son maximum lorsque le substrat a été entièrement consommé.

Elle cesse d’augmenter et atteint sa valeur maximale, Vmax.

Explication

Lorsque toutes les molécules d’enzyme sont occupées par leur substrat, la vitesse n’augmente plus et atteint Vmax. Une hausse illimitée ignore la saturation, une vitesse nulle confond occupation et inactivité, et l’épuisement du substrat n’est pas la condition indiquée pour atteindre Vmax.

16. Une enzyme fixe un substrat grâce à son site de reconnaissance, puis transforme ce substrat par une réaction déterminée au site catalytique. Quelle distinction entre les deux spécificités décrit ce mécanisme ?

La spécificité de substrat dépend de la reconnaissance, et la spécificité d’action de la réaction catalysée.
Les deux spécificités dépendent du site de reconnaissance et concernent la fixation du substrat.
La spécificité de substrat dépend de la réaction catalysée, et la spécificité d’action de la reconnaissance.
Les deux spécificités dépendent du site catalytique et concernent la réalisation de la réaction.

La spécificité de substrat dépend de la reconnaissance, et la spécificité d’action de la réaction catalysée.

Explication

Le site de reconnaissance détermine quel substrat peut se fixer, tandis que le site catalytique détermine la réaction réalisée. Attribuer la réaction à la spécificité de substrat confond les deux rôles; faire dépendre les deux spécificités d’un même site les assimile à tort.

17. Chez un individu, une mutation modifie la séquence primaire de l’amylase et déforme son site actif. Quelle conséquence cela a-t-il sur la digestion de l’amidon ?

L’amidon se fixe mal et n’est pas hydrolysé en maltose, maltotriose et dextrines.
L’amidon se fixe normalement, mais les produits ne peuvent pas quitter le site actif.
Le maltose est hydrolysé en amidon, maltotriose et dextrines.
L’amidon est hydrolysé plus rapidement en maltose, maltotriose et dextrines.

L’amidon se fixe mal et n’est pas hydrolysé en maltose, maltotriose et dextrines.

Explication

La modification de la séquence primaire déforme le site actif et perturbe la reconnaissance de l’amidon, empêchant son hydrolyse en maltose, maltotriose et dextrines. La fixation normale malgré la mutation néglige l’effet sur la reconnaissance, tandis que l’accélération et l’hydrolyse du maltose inversent ou déplacent le rôle de l’enzyme.

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De quelle nature moléculaire est une enzyme ?

Une macromolécule protéique.

Quelle propriété catalytique caractérise une enzyme ?

Elle constitue un biocatalyseur.

Que dégrade rapidement l’amylase salivaire à 37 °C et à pH 7 ?

L’amidon.

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