★ À maîtriser
Compléments
ES constant → formation = destruction → vitesse initiale
📐 Formule — La vitesse initiale suit l’équation de Henri-Michaelis et Menten : .
1. Quelle caractéristique est généralement associée aux enzymes allostériques ?
2. Une réaction enzymatique est réalisée avec une concentration en substrat égale à KM. Quelle vitesse initiale obtient-on ?
3. Dans la représentation de Lineweaver-Burk, quelle est la valeur de l’ordonnée à l’origine ?
Que représente la constante de Michaelis Km en cinétique enzymatique ?
La capacité de l’enzyme à transformer son substrat.
La constante de Michaelis Km est-elle une constante d’affinité ?
Non, elle n’est pas une constante d’affinité.
Que mesure la constante de dissociation Kd pour une enzyme ?
L’affinité de l’enzyme pour son substrat.
Que signifie un Kd faible pour l’affinité enzyme-substrat ?
Une forte affinité entre l’enzyme et son substrat.
Pourquoi la concentration du complexe enzyme-substrat ES est-elle constante à l’équilibre cinétique ?
Parce que sa vitesse de formation égale sa vitesse de destruction.
Quelle est l'équation de la vitesse initiale selon Michaelis-Menten ?
v = (Vmax [S]) / (KM + [S])
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