Quelle hypothèse considère qu'E, S et ES sont à l'équilibre ?
L'hypothèse de l'équilibre rapide.
Quelle hypothèse suppose que la concentration de ES reste constante initialement ?
L'hypothèse de l'état stationnaire.
Qui a proposé l'hypothèse de l'état stationnaire en 1925 ?
BRIGGS et HALDANE.
Quelle relation exprime la constante de Michaelis sous l'état stationnaire ?
.
Que devient lorsque ?
.
Quelle hypothèse suppose que la dissociation ES → E + S est plus rapide qu'ES → E + P ?
L'hypothèse de l'équilibre rapide.
Quelle conséquence a l'hypothèse de l'équilibre rapide sur les concentrations ?
E, S et ES sont à l'équilibre.
Comment la vitesse v est-elle reliée au complexe ES ?
v = k_2[ES]
Quelle est l'expression de la vitesse maximale ?
Comment s'exprime la constante de Michaelis ?
Quelle relation lie la concentration en produit à celle du substrat ?
Que représente dans la relation ?
La concentration initiale en substrat
Que se passe-t-il pour le terme exponentiel de l’état stationnaire quand le temps tend vers l’infini ?
Il tend vers zéro
Que devient la vitesse lorsque le temps tend vers l’infini ?
Elle tend vers la vitesse stationnaire
Quelle est l'équation de Michaelis-Menten ?
Quand la réaction enzymatique est-elle d'ordre zéro en pratique ?
Lorsque .
Quelle est la vitesse approximative quand ?
La vitesse est approximativement égale à .
Que montre la représentation linéaire directe d’Eisenthal et Cornish-Bowden ?
Les droites théoriques convergent vers un point d’abscisse et d’ordonnée .
Quels paramètres cinétiques sont indiqués par le point de convergence dans la méthode d’Eisenthal et Cornish-Bowden ?
L’abscisse est et l’ordonnée est .
Quel modèle enzymatique décrit un site actif rigide complémentaire du substrat ?
Le modèle clé-serrure d’E. Fischer.
Quel modèle enzymatique prévoit une modification de conformation lors de la fixation ?
Le modèle d’ajustement induit de D. Koshland.
Quelle différence principale existe entre les modèles clé-serrure et ajustement induit ?
Le modèle clé-serrure a un site actif rigide, l’ajustement induit implique une modification de conformation.
À quoi est proportionnelle la vitesse initiale d'une réaction enzymatique ?
À la concentration en enzyme.
Quelle formule exprime la loi d'Arrhenius reliant la constante de vitesse à la température ?
.
Quelle est la forme linéaire de la loi d'Arrhenius ?
.
Qu'est-ce que l'inhibition compétitive dans une réaction enzymatique ?
Un inhibiteur qui entre en compétition avec le substrat.
Que caractérisent les inhibitions incompétitive et non compétitive ?
D'autres modes de perturbation de la réaction enzymatique.
Quel est un autre nom de la tétrahydrolipstatine ?
Orlistat.
Quel type d'inhibiteur est la tétrahydrolipstatine ?
Un inhibiteur compétitif des carboxylesterhydrolases.
À quoi sert la tétrahydrolipstatine dans la digestion ?
À inhiber la digestion des lipides alimentaires.
Qu'est-ce que la constante de dissociation Kd ?
La concentration en ligand libre saturant 50 % du récepteur.
Comment évolue la fonction de saturation d’un récepteur avec la concentration en ligand libre ?
Elle augmente de 0 à 1 quand la concentration va de zéro à l'infini.
Comment se calcule la fixation spécifique d’un ligand ?
Fixation totale moins fixation non spécifique.
Que représente la fixation non spécifique d’un ligand ?
Des ligands de très faible affinité.
Quels mécanismes utilisent les réactions enzymatiques à deux substrats ?
Un mécanisme séquentiel avec complexe ternaire EAB ou un mécanisme ping-pong.
Quelle différence entre mécanisme séquentiel aléatoire et ordonné ?
L'ordre de fixation des substrats est imposé dans le mécanisme ordonné.
Quelle est la formule de la vitesse pour le mécanisme séquentiel aléatoire ?
Quelle est la formule de la vitesse pour le mécanisme séquentiel ordonné ?
Quelle est la formule de la vitesse pour le mécanisme ping-pong ?
Quel mode de détection est le plus utilisé pour suivre une réaction enzymatique couplée ?
La spectrophotométrie.
Quelle absorption spectrophotométrique est utilisée pour détecter le NADH ou NADPH ?
L'absorption à 340 nm.
Que fait une réaction enzymatique auxiliaire dans une réaction couplée ?
Elle transforme un produit non détectable en une espèce détectable.
Quelle est l'équation chimique de la réduction du NAD+ ?
.
Qu'est-ce que l'allostérie ?
La modification de la fixation d'autres ligands sur une protéine par un ligand sur un site distinct.
Quels sites doit posséder une protéine allostérique au minimum ?
Un site catalytique, un site activateur et un site inhibiteur.
Quelle forme de cinétique présentent les enzymes allostériques ?
Une cinétique sigmoïdale.
Quelle forme de cinétique suivent les enzymes michaeliennes ?
Une relation hyperbolique entre vitesse et concentration en substrat.
Quand la coopérativité est-elle positive ?
Lorsque la fixation d'un ligand augmente l'affinité du second site.
Quand la coopérativité est-elle négative ?
Lorsque la fixation d'un ligand diminue l'affinité du second site.
Quelles caractéristiques structurales ont les enzymes allostériques ?
Elles sont oligomériques et possèdent une structure quaternaire.
Quel rôle jouent les enzymes allostériques dans le métabolisme ?
Elles jouent un rôle clé dans la régulation du métabolisme.
Teste tes connaissances avec un QCM de 23 questions sur Enzymologie cinétique et régulation.
1. Quelle différence caractérise l’hypothèse de l’équilibre rapide par rapport à celle de l’état stationnaire ?
2. Quelle proposition décrit correctement l’hypothèse de l’état stationnaire formulée par Briggs et Haldane ?
Révisez le cours complet dans la fiche de révision de Enzymologie cinétique et régulation.
Voir la fiche →Importe ton cours et l'IA génère des flashcards en 30 secondes.
Générateur de flashcards