Enzymologie cinétique et régulation

📋 Plan du Cours

1. Modèles de cinétique à un substrat
2. Équation intégrée et état stationnaire
3. Paramètres et site actif enzymatiques
4. Facteurs de vitesse et inhibitions
5. Fixation des ligands aux protéines
6. Mécanismes à deux substrats
7. Réactions enzymatiques couplées
8. Régulation allostérique

📖 1. Modèles de cinétique à un substrat

📝 Points essentiels

📌 L’hypothèse de l’équilibre rapide considère que la dissociation du complexe ES en E + S est largement plus rapide que sa dissociation en E + P, de sorte que E, S et ES sont à l’équilibre. — Victor HENRI, 1902

📌 L’hypothèse de l’état stationnaire, proposée par BRIGGS et HALDANE en 1925, considère que la concentration du complexe ES reste pratiquement constante pendant la phase initiale de la réaction.

📐 Formule — Dans l’hypothèse de l’état stationnaire, la constante de Michaelis vérifie $K_M = \frac{k_{-1}+k_2}{k_{+1}}$ et devient $K_M = \frac{k_{-1}}{k_{+1}} = K_S$ lorsque $k_{-1} \gg k_2$.

💡 Astuce mémo

Équilibre rapide versus état stationnaire

📖 2. Équation intégrée et état stationnaire