QCM : Enzymologie fondamentale — 11 questions

Explication

Lorsque l’enzyme est saturée, $V_{max}=k_{cat}[E]$. La vitesse maximale augmente donc avec $k_{cat}$ et avec la concentration enzymatique. La division par $k_{cat}$ est incorrecte, et une augmentation de cette constante accroît plutôt la vitesse maximale.

Explication

Les enzymes abaissent l’énergie libre d’activation, accélèrent les réactions sans être consommées et ne changent pas leur sens thermodynamique. Elles sont généralement des protéines produites par les cellules. Une réaction à variation d’énergie libre positive n’est pas rendue favorable par la catalyse enzymatique.

Explication

À concentration d’enzyme constante, les enzymes michaeliennes présentent une relation hyperbolique entre $v_0$ et $[S]$. Les enzymes allostériques donnent une courbe sigmoïde, tandis que la vitesse michaelienne tend vers un plateau. La courbe sigmoïde n’est donc pas caractéristique du modèle michaelien.

Explication

La variation d’énergie libre vérifie $\Delta G = G_{produits} - G_{substrats}$. Une réaction exergonique présente $\Delta G < 0$, tandis qu’une réaction endergonique présente $\Delta G > 0$. Lorsque $\Delta G = 0$, la réaction est à l’équilibre. Le signe de $\Delta G$ renseigne donc sur la favorabilité thermodynamique de la réaction.

Explication

Une enzyme catalyse une réaction biochimique en abaissant l'énergie libre d'activation sans être modifiée, ce qui accélère la processus. Contrairement à une source d'énergie, elle ne fournit pas d'énergie, ni ne modifie le sens de la réaction.

Explication

L’ICB a classé les enzymes en six classes principales, identifiées par un numéro EC à quatre chiffres. Cette classification permet une organisation systématique des différentes activités enzymatiques.

Explication

La classification en six classes permet d’organiser les enzymes selon le type de réaction qu’elles catalysent, facilitant ainsi leur étude et leur identification. Les autres options concernent des aspects spécifiques ou secondaires, mais la classification vise principalement à regrouper par fonction.

Explication

Le pyruvate est principalement formé lors de la réaction catalysée par la pyruvate kinase, une étape clé de la glycolyse. La compréhension détaillée de cette étape a été consolidée dans les années 1960, avec les avancées en biochimie mitochondriale.

Explication

La néoglucogenèse se déroule principalement dans le foie et le rein, en contournant les trois réactions irréversibles de la glycolyse grâce à des réactions spécifiques, contrairement à la glycolyse qui a lieu dans le cytosol. Elle utilise le pyruvate comme substrat principal pour synthétiser du glucose.

Explication

Fisher est l’auteur du modèle clé-serrure en 1894, qui suppose une complémentarité rigide entre l’enzyme et le substrat. Le modèle de Koshland, en 1958, repose sur une modification de conformation après fixation.

Explication

Les substrats de la néoglucogenèse, comme le lactate, le glycérol et certains acides aminés, permettent de contourner les réactions irréversibles de la glycolyse, notamment celles catalysées par la hexokinase, la PFK1 et la pyruvate kinase. La présence de ces substrats est essentielle pour synthétiser du glucose à partir de composés non glucidiques.