Fiche de révision : Enzymologie fondamentale

📋 Plan du Cours

1. Fonctions et propriétés des enzymes
2. Cinétique et modèles enzymatiques
3. Régulation de l’activité enzymatique
4. Classification et coenzymes
5. Cinétique et classification enzymatiques
6. Glycolyse et devenir du pyruvate
7. Néoglucogenèse à partir du pyruvate
8. Étapes finales de la néoglucogenèse
9. Substrats de la néoglucogenèse
10. Synthèse et dégradation du glycogène
11. Voie des pentoses phosphates
12. Structure et rôles des acides gras
13. Synthèse des acides gras
14. β-oxydation et régulation
15. Comparaison des deux voies
16. Bioénergétique et rôle de l’ATP
17. Origines et formation de l’acétyl-CoA
18. Cycle de Krebs

📖 1. Fonctions et propriétés des enzymes

🔑 Notions clés & Définitions

• Enzyme : Généralement une protéine produite par une cellule qui catalyse une réaction biochimique sans être modifiée ni consommée, en abaissant l’énergie libre d’activation sans changer le sens de la réaction.
• Site actif : Cavité de l’enzyme où se fixent le substrat et éventuellement le coenzyme et où se déroule la réaction ; il comprend un site de fixation et un site catalytique.

★ À maîtriser

📐 Formule — La variation d’énergie libre vérifie $\Delta G = G_{produits} - G_{substrats}$.

• Une réaction est exergonique si ΔG < 0, endergonique si ΔG > 0 et à l’équilibre si ΔG = 0.

• Le modèle clé-serrure de Fisher (1894) suppose une complémentarité rigide entre l’enzyme et le substrat, tandis que le modèle de l’ajustement induit de Koshland (1958) repose sur une modification de conformation de l’enzyme après fixation du substrat et constitue le modèle admis.

• Les exopeptidases hydrolysent les liaisons peptidiques aux extrémités de la protéine, tandis que les endopeptidases les hydrolysent à l’intérieur de la chaîne.

Compléments

📌 La glucokinase possède une spécificité de substrat absolue pour le glucose, tandis que l’hexokinase peut phosphoryler le glucose et d’autres hexoses.

💡 Astuce mémo

Glucokinase : un substrat ; hexokinase : plusieurs hexoses

📖 2. Cinétique et modèles enzymatiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Vitesse initiale : Pente de la portion linéaire de la courbe de formation du produit aux temps courts, ou de la tangente à la courbe à l’origine.
• Constante de Michaelis : Concentration en substrat nécessaire pour atteindre une vitesse initiale égale à Vmax/2 et qui varie en sens inverse de l’affinité de l’enzyme pour le substrat.

★ À maîtriser

📐 Formule — La vitesse instantanée vérifie $v = \frac{d[P]}{dt} = -\frac{d[S]}{dt} = k[S]$.

📌 À concentration d’enzyme constante, les enzymes michaeliennes donnent une courbe hyperbolique de v0 en fonction de [S], tandis que les enzymes allostériques donnent une courbe sigmoïde.

📐 Formule — Lorsque l’enzyme est saturée, sa vitesse maximale vérifie $V_{max} = k_{cat}[E]$.

📌 Une enzyme allostérique possède plusieurs sous-unités et sa fixation coopérative du substrat produit une cinétique sigmoïde ; un effet homotrope implique le substrat, tandis qu’un effet hétérotrope implique un effecteur allostérique.

Compléments

📐 Formule — Dans la représentation de Lineweaver-Burk, la droite de $\frac{1}{v_0}$ en fonction de $\frac{1}{[S]}$ a une ordonnée à l’origine égale à $\frac{1}{V_{max}}$, une abscisse à l’origine égale à $-\frac{1}{K_M}$ et une pente égale à $\frac{K_M}{V_{max}}$.

💡 Astuce mémo

Substrat faible → vitesse croissante → saturation

📖 3. Régulation de l’activité enzymatique

★ À maîtriser

• Un inhibiteur compétitif se fixe sur le site actif à la place du substrat, augmente KM sans modifier Vmax et son inhibition peut être levée par une augmentation de la concentration en substrat.

• Un inhibiteur non compétitif se fixe sur un site différent du site actif sur l’enzyme ou le complexe enzyme-substrat, ne modifie pas KM et diminue Vmax.

• La régulation transcriptionnelle modifie lentement le niveau d’expression de l’enzyme, tandis que les modifications covalentes et allostériques agissent plus rapidement.

Compléments

• La régulation par modification post-traductionnelle peut activer une enzyme par clivage protéolytique, modifier son activité par phosphorylation, puis être inversée par déphosphorylation.

📌 Une augmentation de la température accélère l’activité enzymatique jusqu’à une température optimale, puis la dénaturation thermique progressive diminue cette activité.

💡 Astuce mémo

Compétition sur le site actif → KM augmente, Vmax inchangée

📖 4. Classification et coenzymes

★ À maîtriser

• L’Union Internationale de Biochimie a établi en 1961 une classification des enzymes en six classes, identifiées par un numéro EC à quatre chiffres.

• Les six classes enzymatiques sont:

  • les oxydo-réductases
  • les transférases
  • les hydrolases
  • les lyases
  • les isomérases
  • les ligases

📌 L’apoenzyme est la partie protéique de l’enzyme, tandis que le coenzyme ou cofacteur est sa partie non protéique indispensable à l’activité catalytique.

• Les principales familles de coenzymes d’oxydo-réduction sont:
  • les coenzymes pyridiniques
  • les coenzymes flaviniques
  • le coenzyme lipoïque
  • les coenzymes quinoniques
  • les coenzymes héminiques

Compléments

📌 Un cosubstrat est lié à l’enzyme par des liaisons faibles, tandis qu’un groupement prosthétique est lié plus durablement à l’apoenzyme, notamment par des liaisons covalentes.

• Le NAD et le NADP dérivent de la vitamine B3, le FAD dérive de la vitamine B2, le thiamine pyrophosphate de la vitamine B1, le coenzyme A de la vitamine B5, le phosphate de pyridoxal de la vitamine B6, la biotine de la vitamine B8, le THF de la vitamine B9 et la cobalamine de la vitamine B12.

• L’ubiquinone, ou coenzyme Q, est un transporteur mobile d’électrons et de protons situé dans la membrane mitochondriale interne, tandis que l’hème transporte un électron grâce à l’alternance du fer entre Fe3+ et Fe2+.

💡 Astuce mémo

Synthase : sans ATP ; synthétase : avec hydrolyse de l’ATP

📖 5. Cinétique et classification enzymatiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Enzyme : Généralement une protéine dont le substrat se fixe au site actif, qui comprend un site de fixation et un site catalytique, et qui accélère une réaction en diminuant son énergie d’activation sans être consommée ni durablement modifiée.

★ À maîtriser

📌 Une enzyme michaelienne présente une courbe hyperbolique de la vitesse initiale en fonction de la concentration en substrat, tandis qu’une enzyme allostérique présente généralement une courbe sigmoïde.

📐 Formule — La représentation de Lineweaver-Burk est une droite vérifiant $\frac{1}{V_i}=\frac{K_M}{V_{max}}\frac{1}{[S]}+\frac{1}{V_{max}}$, dont l’ordonnée à l’origine vaut $\frac{1}{V_{max}}$ et l’abscisse à l’origine vaut $-\frac{1}{K_M}$.

📌 La constante de Michaelis $K_M$ est la concentration en substrat correspondant à une vitesse initiale égale à la moitié de $V_{max}$, et une faible valeur de $K_M$ traduit une forte affinité apparente pour le substrat.

📌 Un inhibiteur compétitif se fixe au site actif et augmente la constante apparente $K_M$ sans modifier $V_{max}$, tandis qu’un inhibiteur non compétitif diminue $V_{max}$ et peut se fixer sur l’enzyme libre comme sur le complexe enzyme-substrat.

Compléments

• Les déshydrogénases appartiennent aux oxydoréductases, les protéases aux hydrolases, les ligases nécessitent généralement de l’énergie, et les ions métalliques comme Mg2+ peuvent agir comme activateurs enzymatiques.

💡 Astuce mémo

Michaelis-Menten hyperbolique, Lineweaver-Burk linéaire

📖 6. Glycolyse et devenir du pyruvate

🔑 Notions clés & Définitions

• Glycolyse : Aussi appelée voie d’Emden-Meyerhof, une voie catabolique oxydative anaérobie située dans le cytosol qui transforme un glucose à six carbones en deux pyruvates à trois carbones.

★ À maîtriser

• La glycolyse comporte une phase préparatoire qui consomme 2 ATP et transforme le glucose en deux composés à trois carbones, puis une phase de rendement qui produit 4 ATP et 2 NADH,H+ et forme deux pyruvates.

• Le bilan net de la glycolyse est : $\text{glucose}+2\,\text{ADP}+2\,\text{P}_i+2\,\text{NAD}^+\rightarrow2\,\text{pyruvates}+2\,\text{ATP}+2\,\text{NADH,H}^++2\,\text{H}_2\text{O}$.

• 🔄 Les trois étapes irréversibles majeures sont:

  1. La phosphorylation du glucose par l’hexokinase ou la glucokinase
  2. La phosphorylation du fructose-6-phosphate par la PFK1
  3. La formation du pyruvate par la pyruvate kinase

📌 En anaérobie, le pyruvate est réduit en lactate par la lactate déshydrogénase, ce qui régénère le NAD+ nécessaire à la glycolyse, tandis qu’en aérobie il entre dans la mitochondrie et est oxydé en acétyl-CoA.

Compléments

• La glucokinase est principalement présente dans le foie et le pancréas, possède un KM élevé et une faible affinité pour le glucose, tandis que les hexokinases I, II et III sont ubiquitaires, ont un KM bas et sont inhibées par le glucose-6-phosphate.

💡 Astuce mémo

Glucose → G6P → F6P → F1,6BP → trioses → pyruvate

📖 7. Néoglucogenèse à partir du pyruvate

🔑 Notions clés & Définitions

• Néoglucogenèse : La synthèse de glucose à partir de composés non glucidiques, principalement dans le foie, qui représente 90 % de cette activité, et dans le rein lors d’un jeûne prolongé.

★ À maîtriser

• Les principaux substrats de la néoglucogenèse sont:
  • Le lactate provenant des muscles
  • Le glycérol provenant du tissu adipeux ou de l’alimentation
  • Les acides aminés comme l’alanine provenant des muscles
  • Le pyruvate

📌 La néoglucogenèse reprend les réactions réversibles de la glycolyse mais contourne ses trois réactions irréversibles des étapes 1, 3 et 10 grâce à des réactions spécifiques.

• La néoglucogenèse à partir du pyruvate commence par sa carboxylation mitochondriale en oxaloacétate par la pyruvate carboxylase avec consommation d’ATP et utilisation de biotine, puis l’oxaloacétate est converti en malate, transporté vers le cytosol, reconverti en oxaloacétate et transformé en phosphoénolpyruvate par la PEP carboxykinase avec consommation de GTP.

Compléments

• Les enzymes de la néoglucogenèse sont réparties dans la mitochondrie, le cytosol et le réticulum endoplasmique, contrairement aux enzymes de la glycolyse qui sont situées dans le cytosol.

💡 Astuce mémo

Pyruvate → oxaloacétate → malate → PEP → réactions réversibles

📖 8. Étapes finales de la néoglucogenèse

🔑 Notions clés & Définitions

• Fructose-1,6-bisphosphatase : Enzyme spécifique de la néoglucogenèse qui hydrolyse le fructose-1,6-bisphosphate en fructose-6-phosphate en consommant de l’eau et en libérant du phosphate inorganique.
• Glucose-6-phosphatase : Enzyme du réticulum endoplasmique qui hydrolyse le glucose-6-phosphate en glucose et phosphate inorganique, qui est exprimée dans le foie et les reins mais absente des muscles.

★ À maîtriser

• Dans le cytosol, l’oxaloacétate est transformé en phosphoénolpyruvate par la phosphoénolpyruvate carboxykinase, avec consommation d’un GTP équivalent à un ATP, libération de CO2 et formation d’un composé riche en énergie.

• La synthèse d’une molécule de glucose par néoglucogenèse à partir de deux pyruvates consomme 6 ATP, 2 pyruvates et 2 NADH,H+.

Compléments

• Les réactions réversibles de la glycolyse entre le phosphoénolpyruvate et le glycéraldéhyde-3-phosphate consomment un ATP et un NADH,H+ avant la formation du fructose-1,6-bisphosphate.

💡 Astuce mémo

Oxaloacétate → PEP → fructose-6-phosphate → glucose

📖 9. Substrats de la néoglucogenèse

★ À maîtriser

• Lors d’un effort musculaire intense et peu oxygéné, le muscle produit du lactate par glycolyse anaérobie, puis le foie le reconvertit en pyruvate et en glucose par la néoglucogenèse dans le cycle de Cori.

• Le glycérol libéré par l’hydrolyse des triglycérides est phosphorylé en glycérol-3-phosphate par la glycérol kinase en consommant un ATP, puis oxydé en phosphodihydroxyacétone avec consommation de NAD+.

Compléments

• L’alanine est transformée en pyruvate par transamination grâce à l’ALAT, avec le phosphate de pyridoxal, dérivé de la vitamine B6, comme cofacteur.

💡 Astuce mémo

Alanine, lactate et glycérol convergent vers des intermédiaires glucidiques

📖 10. Synthèse et dégradation du glycogène

🔑 Notions clés & Définitions

• Glycogène : Forme de stockage rapidement mobilisable du glucose, principalement présente dans le foie et les muscles.

📝 Points essentiels

• La glycogénogenèse utilise l’UDP-glucose comme substrat et la glycogène synthase forme les liaisons α1→4, tandis que l’enzyme branchante forme les liaisons α1→6.

• La glycogénine amorce la synthèse en s’autoglycosylant et l’amorce obtenue comprend une glycogénine et 8 résidus de glucose liés.

• La glycogénolyse utilise la glycogène phosphorylase, l’enzyme débranchante et la phosphoglucomutase pour produire principalement du glucose-1-phosphate et une faible quantité de glucose sans consommer d’énergie.

📌 L’insuline active la glycolyse et la glycogénogenèse après un repas, tandis que le glucagon active la glycogénolyse et la néoglucogenèse lorsque la glycémie diminue.

📌 La glycogène phosphorylase est active sous forme phosphorylée et inactive sous forme déphosphorylée, tandis que la glycogène synthase est active sous forme non phosphorylée et inactive sous forme phosphorylée.

💡 Astuce mémo

Glycogénogenèse = stockage ; glycogénolyse = mobilisation

📖 11. Voie des pentoses phosphates

🔑 Notions clés & Définitions

• Voie des pentoses phosphates : Voie d’oxydation du glucose-6-phosphate qui produit du NADPH,H+ pour les biosynthèses réductrices et du ribose-5-phosphate pour la synthèse des nucléotides.

★ À maîtriser

• Le segment oxydatif transforme irréversiblement le glucose-6-phosphate en ribulose-5-phosphate en produisant 2 NADPH,H+ et en libérant du CO2.

📌 La glucose-6-phosphate déshydrogénase catalyse l’étape limitante et régulatrice du segment oxydatif, et le NADP+ est son activateur allostérique.

• 🔄 La séquence du segment non oxydatif est:
  1. Transcétolisation
  2. Transaldolisation
  3. Transcétolisation

Compléments

• À partir de 6 pentoses phosphates, le segment non oxydatif produit 5 hexoses phosphates.

📌 Lorsque les besoins en ribose-5-phosphate dépassent ceux en NADPH,H+, le segment non oxydatif fonctionne en sens inverse pour former du ribose-5-phosphate à partir du glucose-6-phosphate.

💡 Astuce mémo

Segment oxydatif = NADPH ; segment non oxydatif = réarrangement des pentoses

📖 12. Structure et rôles des acides gras

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide gras : Acide carboxylique à longue chaîne aliphatique hydrocarbonée, linéaire et non ramifiée, comportant généralement un nombre pair de carbones supérieur ou égal à 4.
• Acyl-CoA : Forme activée d’un acide gras résultant de la formation d’une liaison thioester entre l’acide gras et le coenzyme A.

📝 Points essentiels

📌 L’acétyl correspond au groupement CH3-CO- à deux carbones, tandis que l’acyl correspond au groupement R-CO- comportant au moins quatre carbones.

• Les acides gras ont trois rôles principaux:
  • rôle structural dans les glycérophospholipides membranaires
  • rôle fonctionnel comme précurseurs de molécules biologiquement actives
  • rôle énergétique par leur dégradation en ATP

💡 Astuce mémo

Acétyl = 2 carbones, acyl ≥ 4 carbones

📖 13. Synthèse des acides gras

📝 Points essentiels

• La synthèse des acides gras nécessite:

  • de l’acétyl-CoA
  • du NADPH,H+
  • de l’ATP
  • l’acétyl-CoA carboxylase
  • l’acide gras synthase

• 🔄 La séquence récurrente de synthèse est:

  1. condensation
  2. réduction
  3. déshydratation
  4. réduction

📌 L’acétyl-CoA carboxylase transforme irréversiblement l’acétyl-CoA en malonyl-CoA et constitue l’étape limitante de la biosynthèse des acides gras.

• La synthèse d’une molécule d’acide palmitique C16:0 nécessite 8 acétyl-CoA, 7 ATP et 14 NADPH,H+ après 7 tours de réactions récurrentes.

📌 Le citrate active allostériquement l’acétyl-CoA carboxylase, les acyl-CoA l’inhibent allostériquement, l’insuline l’active par déphosphorylation et le glucagon l’inhibe par phosphorylation.

💡 Astuce mémo

Carboxylation → condensation → réduction → déshydratation → réduction

📖 14. β-oxydation et régulation

🔑 Notions clés & Définitions

• β-oxydation : Dégradation aérobie et oxydative des acides gras en acétyl-CoA dans la mitochondrie, avec production de FADH2 et de NADH,H+.

📝 Points essentiels

• 🔄 Chaque tour de β-oxydation comprend:

  1. oxydation
  2. hydratation
  3. oxydation
  4. thiolyse

• Le transport mitochondrial des acyl-CoA utilise la navette L-carnitine/acyl-carnitine, impliquant successivement la carnitine acyl-transférase I, la translocase et la carnitine acyl-transférase II.

📐 Formule — La dégradation complète d’un acide gras à n carbones nécessite $\frac{n}{2}-1$ tours de β-oxydation.

📌 Le malonyl-CoA inhibe allostériquement la carnitine acyl-transférase I et empêche ainsi l’entrée des acides gras dans la matrice mitochondriale, ce qui évite la synthèse et la dégradation simultanées des acides gras.

💡 Astuce mémo

Oxydation → hydratation → oxydation → thiolyse

📖 15. Comparaison des deux voies

📝 Points essentiels

📌 Lors de la synthèse, les intermédiaires sont liés à l’ACP et les réactions utilisent du NADPH,H+, tandis que lors de la β-oxydation les intermédiaires sont liés au coenzyme A et les réactions produisent du FADH2 et du NADH,H+.

💡 Astuce mémo

Synthèse : ACP et NADPH,H+ ; dégradation : CoA et FADH2/NADH,H+

📖 16. Bioénergétique et rôle de l’ATP

★ À maîtriser

• Le catabolisme regroupe les réactions de dégradation des lipides, glucides et protéines, qui produisent des cofacteurs réduits, de l’ATP et des déchets tels que le dioxyde de carbone, l’eau et l’ammoniac, tandis que l’anabolisme synthétise des macromolécules grâce notamment aux cofacteurs réduits.

• Une réaction est exergonique et thermodynamiquement favorable lorsque ΔG < 0, endergonique et non spontanée lorsque ΔG > 0, tandis que ΔG = 0 correspond à l’équilibre.

• Le couplage d’une réaction endergonique avec une réaction exergonique rend la réaction globale thermodynamiquement favorable lorsque la somme des variations d’énergie libre standard est négative.

• L’ATP occupe une position intermédiaire entre les composés phosphorylés riches et pauvres en énergie et transporte les groupements phosphoryles entre ces composés.

• L’hydrolyse de l’ATP peut produire de l’ADP et du phosphate inorganique, ou de l’AMP et du pyrophosphate, lequel peut ensuite être hydrolysé en deux phosphates inorganiques.

Compléments

📐 Formule — Pour une réaction A + B ⇄ C + D, la variation d’énergie libre vérifie $\Delta G = \Delta G^{0\prime} + RT \ln\left(\frac{[C][D]}{[A][B]}\right)$.

💡 Astuce mémo

Catabolisme : dégradation et libération d’énergie ; anabolisme : synthèse et consommation d’énergie

📖 17. Origines et formation de l’acétyl-CoA

🔑 Notions clés & Définitions

• Acétyl-CoA : Constitué d’un groupement acétyl et d’un coenzyme A reliés par une liaison thioester riche en énergie.

★ À maîtriser

• 🔄 Les trois étapes de la respiration cellulaire sont:

  1. Production d’acétyl-CoA
  2. Oxydation de l’acétyl-CoA dans le cycle de Krebs
  3. Phosphorylation oxydative

• La pyruvate déshydrogénase transforme irréversiblement le pyruvate en acétyl-CoA, dioxyde de carbone et NADH,H+ selon la réaction $\text{Pyruvate} + \text{CoASH} + \text{NAD}^+ \rightarrow \text{CO}_2 + \text{acétyl-CoA} + \text{NADH} + \text{H}^+$.

• Lors de la β-oxydation des acides gras, une molécule d’acétyl-CoA est libérée à chaque tour d’hélice après l’entrée des acides gras à chaînes moyennes et longues dans la mitochondrie par le système carnitine/acyl-carnitine.

Compléments

• Le complexe et ses coenzymes comprennent:
  • E1 pyruvate déshydrogénase
  • E2 dihydrolipoyl transacétylase
  • E3 dihydrolipoyl déshydrogénase
  • CoA
  • NAD+
  • FAD
  • Acide lipoïque
  • TPP

💡 Astuce mémo

Glucides, lipides, acides aminés → acétyl-CoA → cycle de Krebs

📖 18. Cycle de Krebs

🔑 Notions clés & Définitions

• Cycle de Krebs : Succession de réactions de la matrice mitochondriale qui oxyde l’acétyl-CoA en cofacteurs réduits, dioxyde de carbone et énergie sous forme de GTP, uniquement en conditions aérobies.
• Chaîne respiratoire : Ensemble de complexes protéiques de la membrane interne mitochondriale qui transfère les électrons du NADH,H+ et du FADH2 jusqu’à l’oxygène.
• Force protomotrice : Mitchell, années 60 — Résulte du gradient électrique et du gradient chimique de protons créés entre la matrice et l’espace intermembranaire par les complexes I, III et IV.
• Force protomotrice : Énergie potentielle résultant de la combinaison d’un potentiel électrique membranaire et d’un gradient chimique de protons à travers la membrane interne mitochondriale

📝 Points essentiels

• Les intermédiaires successifs sont:

  • Citrate
  • Isocitrate
  • α-cétoglutarate
  • Succinyl-CoA
  • Succinate
  • Fumarate
  • Malate
  • Oxaloacétate

• La citrate synthase catalyse l’entrée irréversible de l’acétyl-CoA dans le cycle en formant du citrate, et elle est inhibée par l’ATP et activée par l’ADP.

• L’isocitrate déshydrogénase réalise une décarboxylation oxydative de l’isocitrate en α-cétoglutarate et produit du NADH,H+ en présence de Mg2+ ou Mn2+.

• La succinate déshydrogénase oxyde le succinate en fumarate, réduit le FAD+ en FADH2 et constitue à la fois une enzyme du cycle de Krebs et un élément de la chaîne respiratoire mitochondriale.

• L’oxydation complète d’une molécule d’acétyl-CoA dans le cycle de Krebs produit 3 molécules de NADH,H+, 1 molécule de FADH2 et 1 molécule de GTP, soit 12 molécules d’ATP selon les rendements indiqués.

• La chaîne respiratoire comprend quatre complexes et deux transporteurs mobiles d’électrons : l’ubiquinone entre les complexes I ou II et III, puis le cytochrome c entre les complexes III et IV.

📌 Les électrons du NADH,H+ entrent par le complexe I, tandis que ceux du FADH2 issu du succinate entrent par le complexe II sans passer par le complexe I.

• Le complexe I pompe des protons vers l’espace intermembranaire et transfère les électrons du NADH,H+ à l’ubiquinone, tandis que le complexe II transfère les électrons du succinate à l’ubiquinone sans pomper de protons.

• Le complexe IV transfère les électrons du cytochrome c réduit à l’oxygène, qui est l’accepteur final des électrons et est réduit en eau.

• Dans le complexe IV, le cytochrome c réduit cède successivement son électron à l’atome de cuivre CuA, au cytochrome a, puis au centre hème a3/CuB, avant que l’oxygène ne soit réduit en eau.

📐 Formule — La réduction complète d’une mole de dioxygène consomme quatre cytochromes c réduits et quatre protons et produit quatre cytochromes c oxydés et deux moles d’eau : $4\,cytochrome\ c\ (Fe^{2+}) + O_2 + 4\,H^+ \rightarrow 4\,cytochrome\ c\ (Fe^{3+}) + 2\,H_2O$.

• Le transfert d’électrons fournit l’énergie nécessaire au pompage des protons de la matrice vers l’espace intermembranaire par les complexes I, III et IV, puis les protons reviennent dans la matrice par l’ATP synthase et permettent la phosphorylation de l’ADP en ATP. — Mitchell, années 60

💡 Astuce mémo

CIA Suspecte un Suspect qui Fume des Malboros Oxydées

📊 Tableaux de synthèse

Classes enzymatiques et réactions

Comparaison glycolyse néoglucogenèse