QCM : Le cytosquelette cellulaire (24 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Quelle description correspond à l’organisation générale du cytosquelette dans une cellule ?

Un réseau structuré de filaments protéiques répartis dans la cellule et contre la membrane plasmique
Un amas de protéines globulaires dispersées dans le cytoplasme sans organisation en réseau
Une couche continue de lipides située sous la membrane plasmique et dépourvue de protéines filamenteuses
Un ensemble de compartiments membranaires concentrés autour du noyau et reliés par des canaux

Un réseau structuré de filaments protéiques répartis dans la cellule et contre la membrane plasmique

Explication

Le cytosquelette forme un réseau organisé de filaments protéiques présents dans la cellule, notamment au voisinage de la membrane plasmique. Une couche lipidique sous-membranaire ne décrit pas ce réseau protéique.

2. Une cellule doit maintenir son organisation en trois dimensions, réguler son trafic interne et effectuer des mouvements de contraction ; quel rôle du cytosquelette relie ces fonctions ?

Il délimite les compartiments membranaires et contrôle directement la production d’énergie cellulaire
Il transforme les signaux extracellulaires en hormones et dirige leur sécrétion dans le milieu
Il contribue à l’organisation structurale tridimensionnelle, au trafic cellulaire et aux mouvements de contraction
Il assure la synthèse des protéines, la réplication de l’ADN et la dégradation des nutriments

Il contribue à l’organisation structurale tridimensionnelle, au trafic cellulaire et aux mouvements de contraction

Explication

Le cytosquelette participe à l’organisation tridimensionnelle de la cellule, à la régulation du trafic cellulaire et aux mouvements de contraction. La synthèse des protéines et la réplication de l’ADN ne correspondent pas aux fonctions énumérées ici.

3. Quelles caractéristiques structurales décrivent les microfilaments d’actine ?

Un diamètre de 7 à 8 nm et une structure en filament simple peu flexible
Un diamètre d’environ 25 nm et une structure tubulaire rigide formée de sous-unités globulaires
Un diamètre de 7 à 8 nm et une structure en double hélice très flexible
Un diamètre de 10 à 12 nm et une structure en câble résistant constituée de plusieurs protéines

Un diamètre de 7 à 8 nm et une structure en double hélice très flexible

Explication

Les microfilaments d’actine mesurent environ 7 à 8 nm de diamètre et forment une double hélice très flexible. Un filament simple de même diamètre ne rend pas compte de leur organisation en double hélice.

4. En présence d’ATP, quel processus transforme des unités d’actine-G en filaments d’actine ?

La polymérisation d’unités globulaires d’actine-G de 42 kDa en actine-F filamenteuse
L’association de sous-unités d’actine-G en filaments, tandis que l’ATP convertit l’actine-F en actine-G
La fusion de monomères d’actine-F en unités globulaires d’actine-G de 42 kDa
La dépolymérisation d’actine-F en unités d’actine-G de 42 kDa, suivie de leur assemblage sans ATP

La polymérisation d’unités globulaires d’actine-G de 42 kDa en actine-F filamenteuse

Explication

L’actine-F filamenteuse se forme par polymérisation d’unités d’actine-G globulaire de 42 kDa en présence d’ATP. La dépolymérisation décrit le processus inverse et ne correspond donc pas à la formation du filament.

5. Pourquoi un filament d’actine possède-t-il une extrémité (+) et une extrémité (-) ?

Parce que l’ATP s’accumule à une extrémité et l’ADP à l’autre, sans orientation commune des monomères
Parce que ses monomères alternent leur orientation, ce qui crée deux extrémités chimiquement identiques
Parce que les deux extrémités sont reliées à des protéines différentes qui leur attribuent leur polarité
Parce que ses monomères sont orientés dans le même sens, ce qui confère une polarité au filament

Parce que ses monomères sont orientés dans le même sens, ce qui confère une polarité au filament

Explication

Les monomères d’actine sont orientés dans le même sens, ce qui rend le filament polarisé et définit ses extrémités (+) et (-). Une répartition différente de l’ATP et de l’ADP n’est pas la cause de cette polarité structurale.

6. Quelle organisation caractérise le faisceau d’actine d’une microvillosité intestinale ?

Environ 30 filaments parallèles, espacés de 40 nm, orientés vers la base par leur extrémité (+) et consolidés par la filamine et la spectrine
Des filaments lâches et obliques, espacés de 20 nm, orientés vers le sommet par leur extrémité (-) et interconnectés par la fimbrine
Environ 30 filaments parallèles, espacés de 20 nm, orientés vers le sommet par leur extrémité (+) et consolidés par la fimbrine et la villine
Des filaments disposés tête-bêche, espacés de 20 nm, orientés vers le sommet par leur extrémité (+) et reliés par un dimère d’α-actine

Environ 30 filaments parallèles, espacés de 20 nm, orientés vers le sommet par leur extrémité (+) et consolidés par la fimbrine et la villine

Explication

Les microvillosités contiennent environ 30 filaments parallèles espacés de 20 nm, dont les extrémités (+) sont dirigées vers le sommet ; la fimbrine et la villine consolident le faisceau. La filamine relie plutôt les filaments lâches des réseaux maillés sous-membranaires.

7. Quel agencement de filaments d’actine forme un réseau maillé sous-membranaire ?

Des filaments espacés et disposés tête-bêche, reliés par un dimère d’α-actine
Des filaments lâches, non orientés et souvent obliques, interconnectés par la filamine
Des filaments parallèles et serrés, orientés vers un même pôle et consolidés par la fimbrine
Des filaments parallèles attachés à la membrane par la minimyosine et ancrés par la spectrine

Des filaments lâches, non orientés et souvent obliques, interconnectés par la filamine

Explication

Les réseaux maillés sous-membranaires sont constitués de filaments d’actine lâches, non orientés et souvent obliques, que la filamine interconnecte. Les filaments parallèles serrés consolidés par la fimbrine caractérisent plutôt les faisceaux des microvillosités.

8. Comment la myosine-II contribue-t-elle à la contraction et à la motilité cellulaire ?

Cette protéine motrice de 230 kDa hydrolyse l’ATP pour permettre la contraction et la motilité cellulaire
Cette protéine motrice de 42 kDa assemble l’actine-G en filaments d’actine-F afin de produire la contraction
Cette protéine de liaison de 230 kDa utilise l’ATP pour interconnecter les filaments lâches des réseaux sous-membranaires
Cette protéine motrice de 100 kDa hydrolyse l’ATP pour consolider les faisceaux d’actine des microvillosités

Cette protéine motrice de 230 kDa hydrolyse l’ATP pour permettre la contraction et la motilité cellulaire

Explication

La myosine-II est une protéine motrice de 230 kDa dont l’hydrolyse de l’ATP permet la contraction et la motilité cellulaire. La consolidation des faisceaux de microvillosités relève de protéines comme la fimbrine et la villine, et non de la myosine-II.

9. Dans quel type de cellules les filaments intermédiaires sont-ils particulièrement abondants et utiles pour résister aux tensions mécaniques ?

Dans les cellules animales embryonnaires en division rapide
Dans les cellules animales matures qui ne se divisent plus
Dans les cellules musculaires en cours de différenciation
Dans les cellules végétales en croissance active

Dans les cellules animales matures qui ne se divisent plus

Explication

Ces filaments sont surtout abondants dans les cellules animales matures qui ne se divisent plus et leur confèrent une forte résistance aux contraintes de tension. Les cellules en division rapide ne correspondent pas au type cellulaire décrit comme particulièrement riche en filaments intermédiaires.

10. Une cellule subit des contraintes mécaniques répétées et doit maintenir ses attaches aux cellules voisines et à la matrice extracellulaire. Quelle fonction des filaments intermédiaires répond à ce besoin ?

Organiser la synthèse des protéines dans le cytoplasme
Produire l’énergie nécessaire à la contraction cellulaire
Accélérer le transport vésiculaire entre les organites
Renforcer la structure cellulaire et ses attaches mécaniques

Renforcer la structure cellulaire et ses attaches mécaniques

Explication

Les filaments intermédiaires renforcent la résistance mécanique de la cellule et contribuent à l’attachement aux cellules voisines et à la matrice extracellulaire. Le transport vésiculaire est une fonction associée à d’autres éléments du cytosquelette, et non à leur rôle structural principal.

11. Quelle description correspond à la structure habituelle d’un microtubule ?

Un diamètre de 30 à 35 nm et une paroi de 20 protofilaments
Un diamètre de 10 nm et une paroi de huit protofilaments
Un diamètre de 20 à 25 nm et une paroi de 13 protofilaments
Un diamètre de 7 à 9 nm et une paroi de deux protofilaments

Un diamètre de 20 à 25 nm et une paroi de 13 protofilaments

Explication

Un microtubule mesure généralement 20 à 25 nm de diamètre et sa paroi comporte 13 protofilaments de tubuline. La structure de 10 nm correspond plutôt aux filaments intermédiaires, et non aux microtubules.

12. Quelle séquence décrit correctement l’assemblage des microtubules à partir des tubulines ?

Les tubulines α et β forment des filaments intermédiaires, qui se réunissent ensuite en protofilaments
Les tubulines α et β forment des protofilaments en présence d’ATP, puis des hétérodimères qui s’assemblent en microtubules
Les tubulines α seules forment des hétérodimères, puis les tubulines β assemblent ces dimères en microtubules
Les tubulines α et β forment des hétérodimères en présence de GTP, puis des protofilaments qui s’assemblent en microtubules

Les tubulines α et β forment des hétérodimères en présence de GTP, puis des protofilaments qui s’assemblent en microtubules

Explication

En présence de GTP, les tubulines α et β s’associent en hétérodimères, lesquels forment des protofilaments qui s’assemblent en microtubules. L’assemblage ne passe pas par la formation préalable de protofilaments en présence d’ATP.

13. Dans une cellule, quelle extrémité d’un microtubule croît rapidement tandis que l’autre est généralement enchâssée dans le centrosome ?

L’extrémité (+) croît rapidement et l’extrémité (-) est généralement ancrée au centrosome
Les deux extrémités sont ancrées au centrosome et ne présentent pas de polarité
L’extrémité (-) croît rapidement et l’extrémité (+) est généralement ancrée au centrosome
Les deux extrémités croissent rapidement et restent libres dans le cytoplasme

L’extrémité (+) croît rapidement et l’extrémité (-) est généralement ancrée au centrosome

Explication

Les microtubules sont polarisés : leur extrémité (+) croît rapidement, tandis que l’extrémité (-) est le plus souvent enchâssée dans le centrosome. L’inversion de ces rôles constitue une confusion fréquente, mais c’est bien l’extrémité (+) qui croît rapidement.

14. Quelle description définit le mieux le centrosome dans une cellule ?

Un complexe de filaments intermédiaires réparti à la périphérie cellulaire
Un réseau membranaire organisé autour d’un centriole, généralement près de la membrane
Un complexe protéique organisé autour de deux centrioles, généralement près du noyau
Un assemblage de tubulines situé dans le noyau et dépourvu de centrioles

Un complexe protéique organisé autour de deux centrioles, généralement près du noyau

Explication

Le centrosome est un complexe protéique organisé autour de deux centrioles et généralement situé près du noyau, au centre de la cellule. Un réseau membranaire périphérique ne correspond pas à cette organisation.

15. Quelle organisation caractérise un centriole et l’association de deux centrioles ?

Neuf triplets parallèles stabilisés par des bras radiaires; deux centrioles forment un diplosome stabilisé par le matériel péricentriolaire
Neuf doublets parallèles stabilisés par des bras radiaires; deux centrioles forment un diplosome stabilisé par la lamina nucléaire
Treize triplets disposés en anneau; deux centrioles forment un diplosome stabilisé par les protofilaments
Neuf triplets parallèles reliés par la tubuline γ; deux centrioles forment un diplosome stabilisé par la membrane nucléaire

Neuf triplets parallèles stabilisés par des bras radiaires; deux centrioles forment un diplosome stabilisé par le matériel péricentriolaire

Explication

Un centriole comprend neuf triplets parallèles de microtubules stabilisés par des bras radiaires protéiques; deux centrioles associés constituent un diplosome stabilisé par le matériel péricentriolaire. Les doublets, plutôt que les triplets, ne décrivent pas l’organisation indiquée ici.

16. Comment le complexe γ-TuRC contribue-t-il à la nucléation des microtubules ?

Il dégrade les dimères de tubuline α et β afin de libérer la tubuline γ
Il attache les microtubules aux centrioles par des bras radiaires protéiques
Il facilite l’assemblage des tubulines α et β grâce à la tubuline γ et aux protéines du complexe gamma
Il stabilise les filaments intermédiaires en recrutant des lamines nucléaires

Il facilite l’assemblage des tubulines α et β grâce à la tubuline γ et aux protéines du complexe gamma

Explication

Le γ-TuRC, composé de tubuline γ et de protéines du complexe gamma, nucléé les microtubules en facilitant l’assemblage des tubulines α et β. Les bras radiaires participent à la stabilisation des triplets du centriole, mais ne décrivent pas le mécanisme de nucléation du γ-TuRC.

17. Quel rôle les microtubules jouent-ils dans certains mouvements intracellulaires ?

Ils forment des pores qui laissent passer des ions et des molécules à travers la membrane.
Ils emballent les molécules dans des vésicules qui fusionnent avec une autre membrane.
Ils produisent l’énergie nécessaire au déplacement en hydrolysant directement l’ATP.
Ils servent de rails aux déplacements, notamment au transport de vésicules par des protéines associées aux microtubules.

Ils servent de rails aux déplacements, notamment au transport de vésicules par des protéines associées aux microtubules.

Explication

Les microtubules servent de rails au transport intracellulaire, notamment celui des vésicules, avec l’intervention de protéines associées aux microtubules. Les pores membranaires permettent le passage de certaines substances, mais ne constituent pas les rails de ce transport.

18. Une vésicule doit être transportée de l’extrémité (+) vers l’extrémité (-) d’un microtubule ; quelle protéine motrice assure ce déplacement centripète ?

La dynéine, qui assure le transport rétrograde vers l’extrémité (-).
La kinésine, qui assure le transport rétrograde vers l’extrémité (-).
La dynéine, qui assure le transport antérograde vers l’extrémité (+).
La kinésine, qui assure le transport antérograde vers l’extrémité (+).

La dynéine, qui assure le transport rétrograde vers l’extrémité (-).

Explication

La dynéine assure le transport rétrograde ou centripète de l’extrémité (+) vers l’extrémité (-). La kinésine est le distracteur plausible, mais elle transporte les charges dans le sens opposé, vers l’extrémité (+).

19. Comment l’action de la dynéine contribue-t-elle au mouvement des cils et des flagelles ?

Elle fait glisser des vésicules le long des microtubules pour entraîner le battement.
Elle ouvre des pores membranaires qui modifient la forme du faisceau de microtubules.
Elle provoque la flexion du faisceau de microtubules en utilisant l’énergie de l’hydrolyse de l’ATP.
Elle assemble les microtubules en faisceau en libérant l’énergie de l’ATP.

Elle provoque la flexion du faisceau de microtubules en utilisant l’énergie de l’hydrolyse de l’ATP.

Explication

La dynéine et l’hydrolyse de l’ATP permettent la flexion du faisceau de microtubules, à l’origine du mouvement des cils et des flagelles. Le transport de vésicules le long des microtubules est un autre type de mouvement et n’explique pas directement cette flexion.

20. Quelle différence distingue un canal membranaire d’un transporteur ?

Un canal fait traverser la membrane à une molécule par fusion, tandis qu’un transporteur la déplace dans une vésicule.
Un canal lie une molécule puis change de conformation, tandis qu’un transporteur forme un pore de passage.
Un canal forme un pore de passage, tandis qu’un transporteur lie une molécule puis change de conformation pour la faire traverser.
Un canal emballe une molécule dans une vésicule, tandis qu’un transporteur la fait passer par fusion membranaire.

Un canal forme un pore de passage, tandis qu’un transporteur lie une molécule puis change de conformation pour la faire traverser.

Explication

Un canal permet le passage de certaines molécules ou de certains ions à travers un pore, tandis qu’un transporteur lie une molécule et change de conformation. L’option qui attribue le pore au transporteur et le changement de conformation au canal inverse ces mécanismes.

21. Lors d’un transport vésiculaire, comment une molécule passe-t-elle d’un compartiment à un autre ?

Elle traverse directement la membrane pendant que la vésicule reste attachée au compartiment de départ.
Elle se lie à un transporteur, qui change de conformation et la fait passer directement à travers la membrane.
Elle est emballée dans une vésicule, qui se déplace puis fusionne avec une autre membrane, sans traversée directe de la membrane par la molécule.
Elle traverse directement un pore membranaire, puis est emballée dans une vésicule après son passage.

Elle est emballée dans une vésicule, qui se déplace puis fusionne avec une autre membrane, sans traversée directe de la membrane par la molécule.

Explication

Dans le transport vésiculaire, la molécule est transportée à l’intérieur d’une vésicule qui se déplace puis fusionne avec une autre membrane, sans passage direct de la molécule à travers la membrane. Le passage par un pore ou par un transporteur correspond plutôt à un transport transmembranaire direct.

22. Dans un faisceau contractile musculaire ou un anneau contractile mitotique, comment les filaments d’actine sont-ils organisés et reliés ?

Ils sont espacés de 40 nm, disposés tête-bêche et reliés par un dimère d’α-actinine de 100 kDa.
Ils sont espacés de 20 nm, disposés en parallèle et reliés par un dimère de kératine de 100 kDa.
Ils sont espacés de 60 nm, disposés tête-bêche et reliés par un dimère de desmine de 100 kDa.
Ils sont espacés de 40 nm, disposés en parallèle et reliés par un dimère de myosine de 200 kDa.

Ils sont espacés de 40 nm, disposés tête-bêche et reliés par un dimère d’α-actinine de 100 kDa.

Explication

Dans ces faisceaux contractiles, les filaments d’actine espacés de 40 nm sont orientés tête-bêche et associés par un dimère d’α-actinine de 100 kDa. Une organisation en parallèle reliée par la myosine ne correspond pas à cette architecture.

23. Quelle association entre une protéine de filament intermédiaire et le type cellulaire correspondant est correcte ?

La kératine est caractéristique des fibroblastes.
La vimentine est caractéristique des cellules épithéliales.
La desmine est caractéristique des cellules musculaires.
La protéine gliale est caractéristique des cellules musculaires.

La desmine est caractéristique des cellules musculaires.

Explication

La desmine est la protéine de filament intermédiaire associée aux cellules musculaires. La kératine est plutôt associée aux cellules épithéliales, et non aux fibroblastes.

24. Où se trouvent les lamines et quelle structure forment-elles dans les cellules animales ?

Dans le cytoplasme, elles forment un réseau autour des mitochondries.
Dans le nucléole, elles forment la charpente du nucléole.
Sur la face externe de l’enveloppe nucléaire, elles forment une couche périphérique.
Sur la face interne de l’enveloppe nucléaire, elles forment la lamina nucléaire.

Sur la face interne de l’enveloppe nucléaire, elles forment la lamina nucléaire.

Explication

Dans les cellules animales, les lamines se trouvent dans le noyau et constituent la lamina nucléaire sur la face interne de l’enveloppe nucléaire. Leur localisation n’est pas la face externe de cette enveloppe.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 54 flashcards sur Le cytosquelette cellulaire.

Qu’est-ce que le cytosquelette ?

Un réseau structuré de filaments protéiques répartis dans la cellule et contre la membrane plasmique.

À quoi contribue le cytosquelette dans l’organisation cellulaire ?

À l’organisation structurale tridimensionnelle.

À quoi contribue le cytosquelette concernant le trafic cellulaire ?

À la régulation du trafic cellulaire.

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