Fiche de révision : Les acides aminés

📋 Plan du Cours

1. Structure et propriétés générales
2. Classification des acides aminés
3. Propriétés physico-chimiques des acides aminés
4. Réactivité des groupements fonctionnels
5. Réactions analytiques des acides aminés
6. Réactivité des chaînes latérales
7. Méthodes de séparation des acides aminés
8. Traduction et fonctions biologiques
9. Acides aminés essentiels et alimentation

📅 Repères chronologiques

1. 1806Louis-Nicolas Vauquelin et Pierre Jean Robiquet isolent dans l’asperge l’asparagine, premier acide aminé découvert.
2. 1810La cystine est découverte ; la cystéine sera découverte en 1884.
3. 1820La glycine et la leucine sont découvertes.
4. 1865Adolphe Wurtz découvre la structure chimique commune des acides aminés.
5. 1902Emil Fischer et Franz Hofmeister suggèrent que les protéines sont formées de nombreux acides aminés reliés par des liaisons peptidiques en structure linéaire, que Fischer nomme « peptide ».
6. 1920Alexandre Oparine et J.B.S. Haldane conceptualisent l’abiogenèse comme la génération de petites molécules organiques à partir de molécules inorganiques.
7. 1935William Cumming Rose découvre la thréonine, dernier des 20 acides aminés courants à être découvert.
8. 1952Miller-Urey mettent expérimentalement en évidence l’abiogenèse.

📖 1. Structure et propriétés générales

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Molécule organique qui contient simultanément une fonction –NH₂ et une fonction –COOH.
• α-aminoacide : Molécule organique dont les fonctions –αNH₂ et –αCOOH sont toutes deux portées par le même carbone α.

• Zwitterion : Molécule portant simultanément une charge positive et une charge négative ; aux pH physiologiques, les acides aminés existent sous cette forme dipolaire, avec un groupe ammonium –NH₃⁺ et un groupe carboxylate –COO⁻.
• Molécule amphotère : Molécule dont les fonctions acide carboxylique et amine sont ionisables et confèrent des propriétés acides et basiques.

★ À maîtriser

• Les α-aminoacides sont les sous-unités structurales de base des peptides et des protéines, qui sont des polymères d’acides aminés.

• Le carbone α est lié à :

  • une fonction amine
  • une fonction acide carboxylique
  • un atome d’hydrogène
  • une chaîne latérale carbonée R

• La chaîne latérale R détermine notamment :

  • la réactivité chimique
  • l’encombrement
  • la charge ionique
  • l’hydrophilie
  • la polarité
  • les propriétés optiques

• Les acides aminés incorporés dans les protéines par les ribosomes ont tous la configuration L, tandis que les glucides ont la configuration D.

Compléments

• La masse moyenne d’un acide aminé est de 110 Da.

• Les molécules amphotères contribuent au maintien de l’équilibre acido-basique dans les milieux cellulaires et dans le sang en jouant un rôle tampon.

• La glycine est le seul acide aminé cité comme dépourvu de carbone chiral ; les autres acides aminés chiraux dévient la lumière polarisée.

📌 Les acides aminés chiraux existent en deux énantiomères images l’un de l’autre dans un miroir, désignés D dextrogyre et L lévogyre.

💡 Astuce mémo

Un carbone α au centre, relié à NH₂, COOH, H et R.

📖 2. Classification des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé non protéinogène : Acide aminé qui n’est pas incorporé dans les protéines au cours de la traduction ; il peut agir isolément dans le métabolisme cellulaire ou être incorporé dans une protéine par modification post-traductionnelle.

★ À maîtriser

• Le code génétique reconnaît 22 acides aminés, dont 21 entrent dans la composition des protéines du monde vivant ; ils sont dits protéinogènes.

• Les 20 acides aminés standards sont universellement distribués chez tous les êtres vivants connus.

• Les acides aminés protéinogènes se classent selon :
  • la polarité de R : polaire ou non polaire
  • la structure de la chaîne latérale : aliphatique ou aromatique
  • la charge ionique : positive ou négative, acide ou basique

Compléments

• Environ 140 acides aminés sont insérés dans les protéines par des modifications post-traductionnelles.

• La sélénocystéine, découverte en 1980, est présente chez les eucaryotes et dans quelques dizaines d’enzymes de la famille des oxydoréductases.

• La pyrrolysine, découverte en 2002, ne se rencontre que chez certaines archées méthanogènes.

• Chaque acide aminé protéinogène possède un nom abrégé à trois lettres et un code à une lettre.

• Plus de 500 acides aminés sont connus à ce jour.

• Les acides aminés non protéinogènes cités sont :

  • l’ornithine
  • la citrulline
  • la L-homosérine
  • la L-homocystéine
  • la β-alanine
  • le γ-aminobutyrate
  • la DOPA (dihydroxyphénylalanine)
  • le 5-hydroxy-L-tryptophane

💡 Astuce mémo

Les 20 acides aminés standards sont universels, contrairement à Sec et Pyl, spécifiques.

📖 3. Propriétés physico-chimiques des acides aminés

★ À maîtriser

• Les acides aminés sont globalement solubles dans l’eau, mais leur solubilité varie selon la structure de la chaîne R et le pH de l’eau.

• Les acides aminés aromatiques Phe, Trp et Tyr absorbent dans l’UV proche entre 260 et 280 nm, ce qui permet leur dosage par spectrophotométrie.

• Sauf la glycine, les acides aminés peuvent dévier la lumière polarisée grâce à leur carbone chiral, et leur sens et angle de rotation sont spécifiques de l’acide aminé.

Compléments

• Les exemples d’acides aminés polaires les plus solubles sont :

  • Arg
  • Lys
  • Asn
  • Asp
  • Gln
  • Glu

• Les exemples d’acides aminés à longue chaîne aliphatique les moins solubles sont :

  • Val
  • Leu
  • Ile

• Les acides aminés sont insolubles dans les solvants organiques.

• Les acides aminés sont incolores et n’absorbent pas dans le spectre visible ; ils absorbent dans l’UV lointain en dessous de 230 nm.

• Le pouvoir rotatoire des acides aminés se mesure à l’aide d’un polarimètre.

📐 Formule - Le pouvoir rotatoire spécifique s’exprime par $\alpha_D^T = \frac{\alpha}{l \times c}$, où T est la température (20 °C), α l’angle mesuré en degrés, l la longueur de la cellule en dm et c la concentration de l’échantillon en g/ml.

📖 4. Réactivité des groupements fonctionnels

★ À maîtriser

• La décarboxylation enzymatique des acides aminés produit une amine.

• La N-arylation permet le marquage des extrémités NH₂ libres des protéines.

• Le phénylisothiocyanate (PITC) sert à la réaction d’Edman, tandis que le 1-fluoro-2,4-dinitrobenzène (FDNB) sert à la réaction de Sanger, dans le séquençage des peptides et des protéines.

• La désamination oxydative enzymatique transforme l’alanine en pyruvate et l’aspartate en oxalo-acétate, dans une réaction de conversion et de régénération de molécules.

• La réaction d’amidation entre la fonction α-carboxyle d’un acide aminé et la fonction α-aminée d’un autre forme une liaison amide appelée liaison peptidique, avec déshydratation.

Compléments

• Les acides aminés forment des sels avec les bases fortes, notamment NaOH et KOH.

• La décarboxylation de l’histidine produit l’histamine, médiateur de l’allergie et des réactions allergiques et inflammatoires.

• La décarboxylation du tryptophane produit la tryptamine, qui est vasoconstrictrice et hypertensive.

• La décarboxylation de la tyrosine produit la tyramine, qui est vasoconstrictrice et hypertensive.

• L’estérification du groupement carboxyle d’un acide aminé par un alcool forme un ester.

• Le chlorure de dansyl (DNS-Cl) est un réactif fluorescent de N-arylation, tandis que le FDNB donne une coloration jaune.

💡 Astuce mémo

Carboxyle, amine, puis les deux fonctions réunies pour former une liaison peptidique.

📖 5. Réactions analytiques des acides aminés

★ À maîtriser

• À chaud, la ninhydrine provoque une désamination couplée à une décarboxylation des acides aminés, produisant un chromogène bleu-violet, sauf avec la proline qui donne un composé jaune.

Compléments

• Le chromogène produit par la réaction à la ninhydrine est détecté et quantifié au spectrophotomètre à 570 nm.

📖 6. Réactivité des chaînes latérales

★ À maîtriser

• Les fonctions hydroxyle de la sérine, de la thréonine et de la tyrosine peuvent être estérifiées avec un groupement phosphate lors d’une phosphorylation.

• L’oxydation de deux résidus thiol (–SH) forme un pont disulfure (–S–S–), qui participe à l’acquisition de la structure tertiaire des peptides et des protéines.

Compléments

• L’iodation du noyau aromatique de la tyrosine conduit à la formation des hormones thyroïdiennes T3 et T4.

💡 Astuce mémo

Deux thiols s’oxydent → un pont disulfure stabilise la structure tertiaire

📖 7. Méthodes de séparation des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Fractionnement : Séparation d’une solution en ses différents constituants.

★ À maîtriser

• Les méthodes de séparation des acides aminés reposent sur leurs propriétés physico-chimiques et permettent de déterminer leur composition dans un échantillon biologique ou dans un hydrolysat de protéine.

• En électrophorèse, les acides aminés se séparent selon leur charge électrique dans un milieu tamponné soumis à un champ électrique; à pH donné, leur état d’ionisation détermine leur migration vers la cathode ou l’anode.

• En chromatographie sur couche mince, les acides aminés migrent par capillarité dans une phase solide plus ou moins loin selon leur solubilité dans la phase mobile, constituée d’un éluant.

• En HPLC, les solutés dissous dans la phase mobile traversent une colonne sous l’action d’une pompe à haute pression, se répartissent selon leurs affinités entre phases mobile et stationnaire, puis sont détectés à la sortie sous forme de pics proportionnels à leur concentration.

Compléments

• En chromatographie sur couche mince, la phase solide est du papier ou une plaque de silice, et la migration peut être révélée à la ninhydrine.

• La chromatographie échangeuse d’ions utilise une résine échangeuse comme phase stationnaire pour séparer les molécules selon leurs groupements chargés et la force ionique des analytes.

📖 8. Traduction et fonctions biologiques

★ À maîtriser

• La traduction est le processus métabolique par lequel les acides aminés sont polymérisés en peptides ou en protéines au niveau des ribosomes.

Compléments

• La traduction met principalement en jeu l’ARN messager, des ARN de transfert conjugués à des acides aminés et les ribosomes, dont l’activité peptidyl transférase catalyse la formation des liaisons peptidiques.

• Les acides aminés glucoformateurs peuvent contribuer à la production de glucose, à l’exception de la leucine et de la lysine.

• La phénylalanine est convertie en neurotransmetteurs, notamment l’adrénaline, la noradrénaline et la dopamine.

• Le tryptophane est un précurseur de la sérotonine via le 5-hydroxytryptophane (5-HTP) et de la mélatonine, biomolécule inductrice du sommeil.

• La glutamine contribue à la détoxification de l’ammoniaque du foie en urée.

• La glycine est un précurseur de l’hème de l’hémoglobine, l’histidine de l’histamine pro-inflammatoire de l’allergie, et la tyrosine des hormones thyroïdiennes T3 et T4.

• L’arginine, abondante dans les protéines histones, permet l’enroulement de l’ADN.

📖 9. Acides aminés essentiels et alimentation

🔑 Notions clés & Définitions

• Indice chimique des protéines : Évalue leur qualité nutritionnelle en exprimant le pourcentage de chaque acide aminé essentiel par rapport à une protéine de référence.

★ À maîtriser

📌 Les acides aminés non essentiels peuvent être synthétisés par l’humain, tandis que les acides aminés essentiels doivent être apportés par l’alimentation.

• Chez l’humain, le nombre d’acides aminés essentiels dépend de l’âge : il est de neuf chez l’adulte et de dix chez l’enfant.

• Les protéines alimentaires peuvent manquer de certains acides aminés essentiels ou en contenir en proportions limitées, et l’absence d’acides aminés essentiels provoque des carences alimentaires.

Compléments

• Les acides aminés essentiels varient selon l’espèce ; chez l’humain, l’histidine est essentielle chez l’adulte comme chez l’enfant, tandis que l’arginine est conditionnellement essentielle, notamment pendant la croissance.

• Les acides aminés alimentaires proviennent de protéines d’origine animale ou végétale, notamment des viandes, poissons, légumineuses, noix, céréales, graines et algues.

• William C. Rose a étudié les acides aminés essentiels et établi les besoins quotidiens minimum de tous les acides aminés pour une croissance optimale.