QCM : Les acides aminés (30 questions)

Explication

La décarboxylation enzymatique des acides aminés produit une amine. La désamination est une autre transformation, tandis qu’un acide cétonique ou un ester ne correspond pas au produit indiqué pour la décarboxylation.

Explication

La phosphorylation est l’estérification d’une fonction hydroxyle, présente ici chez la sérine, la thréonine et la tyrosine. La cystéine renvoie aux fonctions thiolées, tandis que l’iodation concerne le noyau aromatique de la tyrosine.

Explication

Le PITC est le réactif de la réaction d’Edman, tandis que le FDNB sert à la réaction de Sanger. Associer le FDNB à Edman inverse ces rôles; la ninhydrine sert à une réaction analytique et le chlorure de dansyle est un autre réactif de marquage.

Explication

Les acides aminés sont globalement solubles dans l’eau, mais leur solubilité varie selon la structure de R et le pH. L’absorption lumineuse ne détermine pas cette solubilité, et ni le pH ni la chaîne R ne peuvent être écartés.

Explication

En HPLC, les solutés se répartissent selon leurs affinités entre les phases mobile et stationnaire pendant le passage dans la colonne; les pics détectés sont proportionnels à leur concentration. La capillarité décrit la CCM, et la migration vers une électrode caractérise l’électrophorèse.

Explication

À l’exception de la glycine, les acides aminés peuvent dévier la lumière polarisée grâce à leur carbone chiral; leur sens et leur angle de rotation sont spécifiques. Attribuer un carbone chiral ou un pouvoir rotatoire à la glycine méconnaît cette exception, tandis que les autres acides aminés ne sont pas dépourvus de cette propriété.

Explication

Chez l’humain, le nombre d’acides aminés essentiels dépend de l’âge : il est de dix chez l’enfant et de neuf chez l’adulte. Neuf correspond donc au nombre adulte, et non au nombre requis pour l’enfant.

Explication

En électrophorèse, l’état d’ionisation à un pH donné détermine la charge et donc le sens de migration vers la cathode ou l’anode. La solubilité dans l’éluant et l’affinité entre phases relèvent de méthodes chromatographiques.

Explication

Aux pH physiologiques, les acides aminés se présentent sous forme zwitterionique, avec un groupe ammonium positif et un groupe carboxylate négatif. La notion de zwitterion implique ces deux charges opposées, et non une seule charge nette.

Explication

La phénylalanine est convertie en neurotransmetteurs, notamment l’adrénaline, la noradrénaline et la dopamine. La sérotonine est liée au tryptophane, les hormones thyroïdiennes à la tyrosine et l’hème à la glycine.

Explication

Les acides aminés protéinogènes se classent selon la polarité de R, la structure de la chaîne latérale (aliphatique ou aromatique) et la charge ionique. La longueur, la solubilité, la configuration optique et le pouvoir rotatoire ne remplacent pas ces critères de classification.

Explication

La désamination oxydative enzymatique transforme l’alanine en pyruvate et l’aspartate en oxalo-acétate. L’inversion associe les bons produits aux mauvais acides aminés; le lactate et l’acétyl-CoA ne sont pas les produits indiqués ici.

Explication

La nature de la chaîne latérale R détermine des propriétés spécifiques, notamment la réactivité chimique, la charge ionique, l’hydrophilie et la polarité. Le squelette de base et le rôle de sous-unité ne sont pas déterminés par une variation de R.

Explication

Le chromogène formé par la ninhydrine est détecté et quantifié au spectrophotomètre à 570 nm. Les valeurs de 260 et 280 nm sont associées à l’absorption UV proche des acides aminés aromatiques, et 230 nm ne correspond pas à la mesure indiquée.

Explication

L’absence d’un acide aminé essentiel dans les protéines alimentaires peut provoquer une carence alimentaire. Une proportion limitée n’est pas la même chose qu’une absence, et la présence d’autres acides aminés ne remplace pas celui qui manque.

Explication

La N-arylation permet de marquer les extrémités NH₂ libres des protéines. La décarboxylation agit sur la fonction carboxyle, l’amidation forme une liaison peptidique et la désamination oxydative transforme l’acide aminé.

Explication

Au sens général, un acide aminé est une molécule organique contenant simultanément une fonction –NH₂ et une fonction –COOH. La définition d’un α-aminoacide ajoute que les deux fonctions sont portées par le même carbone α.

Explication

L’oxydation de deux groupes thiol forme un pont disulfure, qui participe à l’acquisition de la structure tertiaire. La phosphorylation concerne des fonctions hydroxyle, et la liaison peptidique n’est pas le produit de cette oxydation.

Explication

En CCM, les acides aminés migrent par capillarité et leur déplacement dépend de leur solubilité dans la phase mobile, l’éluant. La charge en champ électrique caractérise l’électrophorèse, tandis que la colonne sous pression décrit la HPLC.

Explication

Un acide aminé essentiel doit être apporté par l’alimentation, tandis qu’un acide aminé non essentiel peut être synthétisé par l’humain. Inverser ces catégories ou les considérer comme identiques confond leur mode d’approvisionnement.

Explication

Les acides aminés aromatiques Phe, Trp et Tyr absorbent dans l’UV proche entre 260 et 280 nm, propriété utilisée pour leur dosage par spectrophotométrie. L’UV sous 230 nm correspond à l’UV lointain, et les acides aminés cités comme aliphatiques ne sont pas ceux visés par cette caractéristique.

Explication

Les 22 acides aminés reconnus par le code génétique comprennent 21 acides aminés protéinogènes, qui entrent dans les protéines du monde vivant. Le nombre 22 correspond à tous ceux reconnus, 20 aux acides aminés standards et 140 environ aux acides aminés insérés par des modifications post-traductionnelles.

Explication

Les 20 acides aminés standards sont universellement distribués chez tous les êtres vivants connus. La reconnaissance par le code génétique concerne 22 acides aminés, tandis que les modifications post-traductionnelles et la présence limitée à certains organismes décrivent d’autres cas.

Explication

Un α-aminoacide se distingue par ses fonctions amine et acide carboxylique portées toutes deux par le carbone α. La définition générale d’acide aminé ne précise pas cette localisation, tandis qu’un peptide est un polymère d’acides aminés.

Explication

À chaud, la ninhydrine donne un composé jaune avec la proline, contrairement au chromogène bleu-violet produit avec les autres acides aminés. Le bleu-violet généralise à tort le résultat habituel, et l’orange ou l’absence de couleur ne correspondent pas au résultat décrit.

Explication

En 1806, Vauquelin et Robiquet isolent l’asparagine dans l’asperge, premier acide aminé découvert. La cystine est associée à 1810, tandis que la glycine et la leucine sont découvertes en 1820.

Explication

Fischer et Hofmeister suggèrent que les protéines sont des assemblages linéaires de nombreux acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, structure que Fischer nomme « peptide ». La découverte de la structure chimique commune est attribuée à Wurtz, et l’asparagine a été isolée bien auparavant.

Explication

La traduction polymérise les acides aminés en peptides ou en protéines au niveau des ribosomes. La transcription produit de l’ARN, la réplication copie l’ADN et la protéolyse dégrade les protéines.

Explication

En 1865, Wurtz découvre la structure chimique commune des acides aminés. L’isolement de l’asparagine date de 1806, la cystine est découverte en 1810 et la proposition sur les protéines est associée à Fischer et Hofmeister en 1902.

Explication

Les méthodes de séparation exploitent les propriétés physico-chimiques des acides aminés et permettent d’établir la composition d’un hydrolysat ou d’un échantillon biologique. Déterminer une séquence intacte ou mesurer une quantité totale ne correspond pas à cet objectif de séparation.