Fiche de révision : Les protéines

📋 Plan du Cours

1. Protéines plasmatiques et organisation
2. Acides aminés et chaînes latérales
3. Équilibres et liaisons chimiques
4. Liaison peptidique et structures
5. Dénaturation et repliement protéique
6. Albumine, myoglobine et hémoglobine

📖 1. Protéines plasmatiques et organisation

🔑 Notions clés & Définitions

• Séquence primaire : Suite des acides aminés d’une protéine, déterminée par le gène qui la code.

★ À maîtriser

• La concentration normale des protéines plasmatiques est comprise entre 56 et 81 g/l.

• L’albumine représente plus de 50 % des protéines du plasma et participe notamment au transport des acides gras.

📌 La séquence primaire détermine le repliement tridimensionnel de la protéine, et la forme tridimensionnelle détermine sa fonction.

Compléments

• 🔄 La préparation des protéines plasmatiques suit trois étapes :
  1. Prélever du plasma avec un anticoagulant
  2. Centrifuger l’échantillon au laboratoire
  3. Récupérer la phase aqueuse contenant les protéines

💡 Astuce mémo

Séquence primaire → repliement tridimensionnel → fonction

📖 2. Acides aminés et chaînes latérales

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Brique élémentaire des protéines et possède une chaîne latérale R qui distingue les différents acides aminés lorsqu’ils sont intégrés à une protéine.

★ À maîtriser

• Les protéines humaines utilisent 20 acides aminés différents.

📌 Les chaînes latérales apolaires interagissent peu avec l’eau et établissent des interactions hydrophobes, tandis que les chaînes latérales polaires hydrophiles interagissent avec l’eau.

• Deux cystéines peuvent former un pont disulfure, qui est la seule liaison covalente possible entre deux chaînes latérales d’acides aminés.

Compléments

• Cinq acides aminés possèdent des chaînes latérales ionisables, dont deux peuvent porter une charge négative et trois peuvent porter une charge positive ou négative selon le pH.

• La proline possède une forme atypique qui introduit des coudes dans les protéines.

📌 La tyrosine, la sérine et la thréonine possèdent une fonction alcool pouvant être phosphorylée par une tyrosine kinase, ce qui régule la fonction des protéines.

💡 Astuce mémo

Apolaire fuit l’eau, polaire l’interagit

📖 3. Équilibres et liaisons chimiques

★ À maîtriser

📌 Dans un couple acido-basique, la forme protonée COOH est acide tandis que la forme déprotonée COO− est basique.

• Lorsque les formes protonée et déprotonée sont en quantités égales, le pH est égal au pKa1.

📌 Un pH inférieur au pKa favorise la forme protonée acide, tandis qu’un pH supérieur favorise la forme déprotonée basique.

• Les trois interactions faibles principales sont :
  • Les liaisons ioniques entre molécules chargées
  • Les liaisons hydrogène entre molécules polaires
  • Les interactions hydrophobes entre molécules apolaires

Compléments

• Le pH du cytoplasme est d’environ 7,2.

💡 Astuce mémo

Forme protonée = acide, forme déprotonée = basique

📖 4. Liaison peptidique et structures

🔑 Notions clés & Définitions

• Liaison peptidique : Relie deux acides aminés successifs et est plane, polaire et rigide.

• Structure secondaire : La structure secondaire correspond à des arrangements locaux réguliers ou non réguliers de la chaîne polypeptidique, notamment les hélices, les feuillets, les boucles et les coudes.
• Structure quaternaire : Organisation relative de plusieurs chaînes protéiques au sein d’une même protéine fonctionnelle.

★ À maîtriser

📌 Les hélices et les feuillets sont stabilisés par des liaisons hydrogène entre les liaisons peptidiques.

Compléments

• La liaison peptidique possède un angle oméga d’environ 180 degrés.

• Les protéines qui traversent une membrane adoptent une hélice dont les chaînes latérales interagissent avec le milieu hydrophobe membranaire.

💡 Astuce mémo

Primaire → secondaire → tertiaire → quaternaire

📖 5. Dénaturation et repliement protéique

★ À maîtriser

📌 La dénaturation d’une protéine modifie sa structure et peut lui faire perdre sa fonction.

📌 Une variation de température ou de pH peut modifier la forme d’une protéine et changer son fonctionnement.

Compléments

• Le repliement protéique aboutit à la forme la plus stable de la protéine.

💡 Astuce mémo

Température ou pH modifié → perte de forme → perte de fonction

📖 6. Albumine, myoglobine et hémoglobine

🔑 Notions clés & Définitions

• Hème : Molécule plane et polaire contenant un ion ferreux qui fixe l’oxygène.

★ À maîtriser

• L’albumine est synthétisée par le foie après la naissance et représente plus de 50 % des protéines plasmatiques.

📌 L’albumine contribue au maintien de la pression osmotique du plasma, et son manque peut provoquer des œdèmes par déplacement de l’eau hors du sang.

• La myoglobine stocke l’oxygène dans les cellules musculaires, tandis que l’hémoglobine transporte l’oxygène dans le sang.

• L’hémoglobine adulte possède une structure quaternaire composée de deux sous-unités alpha et de deux sous-unités bêta.

Compléments

• L’albumine possède six sites de fixation et peut transporter des acides gras à longue chaîne ainsi que des médicaments.

• La myoglobine est une hétéroprotéine monomérique, car elle possède une seule chaîne d’acides aminés associée à une molécule non protéique, l’hème.

💡 Astuce mémo

Albumine transporte, myoglobine stocke, hémoglobine transporte l’oxygène

📊 Tableaux de synthèse

Comparaison des principales protéines