QCM : Les protéines (10 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Que désigne la séquence primaire d’une protéine ?

L’arrangement tridimensionnel des acides aminés dans l’espace
L’association de plusieurs protéines par des interactions non covalentes
La suite des acides aminés déterminée par le gène correspondant
La répartition des protéines entre le plasma et les cellules

La suite des acides aminés déterminée par le gène correspondant

Explication

La séquence primaire est l’ordre successif des acides aminés, ordre qui dépend du gène codant la protéine. L’arrangement spatial relève de la structure tridimensionnelle et non de la séquence primaire.

2. Une modification de la séquence primaire d’une protéine peut modifier sa fonction parce que la séquence primaire influence d’abord quelle propriété ?

Son passage dans le noyau, qui commande ensuite ses interactions
Son repliement tridimensionnel, qui conditionne ensuite sa fonction
Sa concentration plasmatique, qui détermine ensuite sa forme
Sa vitesse de synthèse, qui fixe ensuite son activité biologique

Son repliement tridimensionnel, qui conditionne ensuite sa fonction

Explication

La séquence primaire guide le repliement tridimensionnel de la protéine, et cette forme spatiale détermine sa fonction. La concentration plasmatique ne constitue pas l’étape intermédiaire décrite ici.

3. Quelle partie d’un acide aminé distingue les différents acides aminés lorsqu’ils sont incorporés dans une protéine ?

La portion commune reliant deux protéines
Le groupement formant la liaison disulfure
La chaîne latérale R
Le squelette engagé dans les liaisons peptidiques

La chaîne latérale R

Explication

La chaîne latérale R varie d’un acide aminé à l’autre et porte leurs propriétés distinctives. Les éléments du squelette participent aux liaisons peptidiques et ne constituent donc pas le principal facteur de distinction entre les acides aminés.

4. Quelle interaction caractérise le mieux une chaîne latérale apolaire placée dans un environnement aqueux ?

Elle interagit peu avec l’eau et favorise des interactions hydrophobes
Elle établit une liaison peptidique avec les molécules d’eau
Elle interagit fortement avec l’eau et forme des liaisons hydrophiles
Elle forme un pont disulfure avec toute chaîne latérale voisine

Elle interagit peu avec l’eau et favorise des interactions hydrophobes

Explication

Les chaînes latérales apolaires interagissent peu avec l’eau et sont associées à des interactions hydrophobes. Les chaînes latérales polaires, à l’inverse, interagissent davantage avec l’eau grâce à leur caractère hydrophile.

5. Dans un couple acido-basique, que représente la forme déprotonée COO⁻ d’un acide aminé ?

La forme basique capable d’accepter un proton
La forme protonée stabilisée par le pH acide
La forme neutre dépourvue de charge électrique
La forme acide capable de libérer un proton

La forme basique capable d’accepter un proton

Explication

La forme COO⁻ est dite basique parce qu’elle correspond à l’espèce déprotonée du couple acido-basique. La forme COOH constitue, au contraire, la forme protonée et acide, même si elle peut aussi libérer un proton.

6. Quel angle caractérise approximativement la liaison peptidique dans sa configuration trans ?

Environ 90 degrés
Environ 120 degrés
Environ 180 degrés
Environ 270 degrés

Environ 180 degrés

Explication

La liaison peptidique présente un angle oméga d’environ 180 degrés, ce qui correspond à une configuration trans. Un angle proche de 120 degrés décrit plutôt certaines géométries autour d’atomes du squelette, mais pas l’angle oméga indiqué ici.

7. Quel est l’effet fonctionnel principal de la dénaturation d’une protéine ?

Elle augmente la stabilité de sa structure tridimensionnelle
Elle restaure les interactions responsables du repliement
Elle peut modifier sa structure et entraîner une perte de fonction
Elle favorise l’acquisition de la forme la plus stable

Elle peut modifier sa structure et entraîner une perte de fonction

Explication

La dénaturation modifie la structure tridimensionnelle d’une protéine, ce qui peut perturber son activité et provoquer une perte de fonction. La formation de la conformation la plus stable correspond plutôt au repliement protéique, et non à la dénaturation.

8. Quelle succession décrit correctement le rôle des trois protéines dans la gestion de l’oxygène et de la pression osmotique ?

L’hémoglobine maintient la pression osmotique, l’albumine stocke l’oxygène, puis la myoglobine le transporte dans le sang
La myoglobine maintient la pression osmotique, l’hémoglobine stocke l’oxygène, puis l’albumine le transporte dans le sang
L’albumine transporte l’oxygène, la myoglobine maintient la pression osmotique, puis l’hémoglobine le stocke dans le muscle
L’albumine maintient la pression osmotique, la myoglobine stocke l’oxygène, puis l’hémoglobine le transporte dans le sang

L’albumine maintient la pression osmotique, la myoglobine stocke l’oxygène, puis l’hémoglobine le transporte dans le sang

Explication

L’albumine contribue à la pression osmotique plasmatique, la myoglobine stocke l’oxygène dans les muscles et l’hémoglobine le transporte dans le sang. La myoglobine n’a pas pour fonction principale de maintenir la pression osmotique, qui relève surtout de l’albumine.

9. Quelle comparaison décrit correctement la séquence primaire et la structure tridimensionnelle d’une protéine ?

La séquence primaire est déterminée par le gène, tandis que la structure tridimensionnelle résulte de son repliement.
La séquence primaire concerne plusieurs chaînes, tandis que la structure tridimensionnelle concerne une seule chaîne.
La séquence primaire correspond à la fonction, tandis que la structure tridimensionnelle correspond à la concentration plasmatique.
La séquence primaire résulte du repliement, tandis que la structure tridimensionnelle est directement codée par le gène.

La séquence primaire est déterminée par le gène, tandis que la structure tridimensionnelle résulte de son repliement.

Explication

La séquence primaire est l’ordre des acides aminés imposé par le gène, et cet ordre guide le repliement tridimensionnel de la protéine. La structure tridimensionnelle n’est donc pas une copie directe du gène, mais une organisation obtenue à partir de la séquence.

10. Pourquoi une chaîne latérale polaire favorise-t-elle l’exposition d’un acide aminé au milieu aqueux ?

Elle forme spontanément un pont disulfure avec l’eau
Elle transforme la liaison peptidique en liaison ionique
Elle provoque le repliement de la chaîne vers le milieu hydrophobe
Elle peut établir des interactions avec les molécules d’eau

Elle peut établir des interactions avec les molécules d’eau

Explication

Une chaîne latérale polaire interagit avec l’eau, ce qui favorise sa présence dans un environnement aqueux. Une chaîne latérale polaire ne forme pas de pont disulfure avec l’eau, car ce type de liaison implique deux cystéines.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 10 flashcards sur Les protéines.

Quelle est la concentration normale des protéines plasmatiques ?

Entre 56 et 81 g/l.

Qu'est-ce qui distingue les différents acides aminés dans une protéine ?

La chaîne latérale R.

Combien d'acides aminés différents utilisent les protéines humaines ?

20 acides aminés.

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