Qu'est-ce que le point isoionique d'une protéine ?
Le pH où la protéine a une charge globale nulle.
Que fait la précipitation au pHi sur une protéine ?
Elle réduit sa solubilité pour la faire précipiter.
Comment les protéines se fixent-elles en chromatographie par échange d’ions ?
Par liaisons ioniques aux billes de gel.
Pourquoi une protéine cesse-t-elle de se fixer à la résine au pH de son pHi ?
Sa charge globale devient nulle.
Point isoionique
pH où charge globale de la protéine est nulle
Précipitation au pHi
Réduction de la solubilité protéique par ajustement du pH
Chromatographie échange d’ions
Sépare selon le pHi et la charge de la protéine
Fixation en échange d’ions
Protéines retenues par liaison ionique avec la résine
Chromatographie d’affinité
Sépare selon la liaison spécifique à un ligand
Éluation en affinité
Décrochage par compétition avec ligand saturé
Filtration sur gel
Sépare selon la taille des protéines
Teste tes connaissances avec un QCM de 8 questions sur Méthodes d’étude des protéines.
1. Concernant le point isoionique et la solubilité des protéines, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :
2. À propos de la fixation des protéines en chromatographie par échange d’ions :
Révisez le cours complet dans la fiche de révision de Méthodes d’étude des protéines.
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