QCM : Molécules d’adhésion cellulaire (15 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Quelle association entre une cadhérine classique et son type cellulaire est correcte ?

La cadhérine P est caractéristique des neurones et des muscles.
La cadhérine E est caractéristique du placenta et des épidermes.
La cadhérine N est caractéristique des cellules épithéliales et embryonnaires.
La cadhérine VE est caractéristique des cellules endothéliales vasculaires.

La cadhérine VE est caractéristique des cellules endothéliales vasculaires.

Explication

La cadhérine VE est associée aux cellules endothéliales vasculaires. La cadhérine N est liée aux neurones et aux muscles, et non aux cellules épithéliales et embryonnaires.

2. Quel rôle le calcium joue-t-il dans la structure des cadhérines ?

Il remplace leurs domaines cadhérines et permet leur liaison aux intégrines.
Il favorise la rigidité et la dimérisation de leurs cinq domaines cadhérines.
Il relie leurs domaines à la matrice extracellulaire en augmentant leur flexibilité.
Il déclenche la phosphorylation de leurs domaines et leur ancrage aux microfilaments.

Il favorise la rigidité et la dimérisation de leurs cinq domaines cadhérines.

Explication

Les cadhérines possèdent cinq domaines dont la rigidité et la dimérisation dépendent du calcium. La phosphorylation et l’ancrage aux microfilaments ne constituent pas le rôle décrit pour cet ion.

3. Comment les cadhérines de cellules voisines rapprochent-elles leurs membranes ?

Par des interactions homophiliques dépendantes du calcium, selon un mécanisme de fermeture éclair.
Par des interactions hétérophiliques dépendantes du calcium, selon un mécanisme de diffusion membranaire.
Par des interactions homophiliques dépendantes du calcium, selon un mécanisme de diffusion membranaire.
Par des interactions hétérophiliques indépendantes du calcium, selon un mécanisme de fermeture éclair.

Par des interactions homophiliques dépendantes du calcium, selon un mécanisme de fermeture éclair.

Explication

Les cadhérines établissent des interactions homophiliques qui dépendent du calcium et rapprochent les membranes comme une fermeture éclair. Le modèle d’interactions hétérophiliques ne correspond pas à ce mécanisme.

4. Quelle description caractérise les intégrines et la diversité de leurs chaînes ?

Ce sont des hétérodimères α-β, avec 18 isoformes α, 8 isoformes β et plus de 20 intégrines différentes.
Ce sont des hétérodimères α-β, avec 18 isoformes α, 8 isoformes β et moins de 20 intégrines différentes.
Ce sont des homodimères α-α ou β-β, avec 18 isoformes α, 8 isoformes β et plus de 20 intégrines différentes.
Ce sont des hétérodimères α-β, avec 8 isoformes α, 18 isoformes β et plus de 20 intégrines différentes.

Ce sont des hétérodimères α-β, avec 18 isoformes α, 8 isoformes β et plus de 20 intégrines différentes.

Explication

Les intégrines sont formées d’une chaîne α et d’une chaîne β, et les nombres indiqués sont 18 isoformes α, 8 isoformes β et plus de 20 intégrines. L’inversion des nombres d’isoformes α et β ne correspond pas à cette diversité.

5. Laquelle de ces associations comprend des ligands des intégrines ?

La fibronectine, la laminine, le collagène, FAK et VCAM.
La fibronectine, la laminine, l’actine, ICAM et VCAM.
La fibronectine, la desmogléine, le collagène, ICAM et VCAM.
La fibronectine, la laminine, le collagène, ICAM et VCAM.

La fibronectine, la laminine, le collagène, ICAM et VCAM.

Explication

Les ligands des intégrines comprennent les protéines matricielles fibronectine, laminine et collagène, ainsi que les protéines d’adhérence ICAM et VCAM. FAK appartient au complexe d’adhérence focale et n’est pas cité comme ligand des intégrines.

6. Comment les intégrines contribuent-elles à la migration cellulaire par leur lien avec la matrice extracellulaire ?

Elles relient directement la matrice au cytosquelette par les microfilaments d’actine.
Elles relient indirectement la matrice au cytosquelette par les filaments intermédiaires.
Elles relient indirectement la matrice au noyau par les microfilaments d’actine.
Elles relient indirectement la matrice au cytosquelette par les microfilaments d’actine.

Elles relient indirectement la matrice au cytosquelette par les microfilaments d’actine.

Explication

Les intégrines relient indirectement la matrice extracellulaire au cytosquelette par l’intermédiaire des microfilaments d’actine, ce qui contribue à la migration. Un lien direct entre la matrice et le cytosquelette ne décrit pas ce mécanisme indirect.

7. Lors de l’agrégation plaquettaire, quel effet l’activation des intégrines αIIbβ3 produit-elle ?

Elle réduit l’affinité des intégrines αIIbβ3 pour le fibrinogène.
Elle augmente l’affinité des intégrines αIIbβ3 pour le fibrinogène.
Elle augmente l’affinité des intégrines αIIbβ3 pour le collagène.
Elle augmente l’affinité des intégrines αIIbβ3 pour la laminine.

Elle augmente l’affinité des intégrines αIIbβ3 pour le fibrinogène.

Explication

Lors de l’agrégation plaquettaire, l’activation de αIIbβ3 augmente son affinité pour le fibrinogène. Le collagène est un ligand des intégrines, mais ce n’est pas le ligand associé ici à cette activation plaquettaire.

8. Dans une cellule où les intégrines activent un complexe d’adhérence focale, quel enchaînement favorise la migration et la prolifération ?

L’activation des protéines du complexe, avec FAK comme point central, conduit à la différenciation et à l’apoptose.
L’activation des protéines du complexe, avec FAK comme point central, conduit à la migration et à la prolifération.
L’activation des protéines du complexe, avec ICAM comme point central, conduit à la migration et à la prolifération.
L’inactivation des protéines du complexe, avec FAK comme point central, conduit à la migration et à la prolifération.

L’activation des protéines du complexe, avec FAK comme point central, conduit à la migration et à la prolifération.

Explication

L’activation des intégrines active les protéines de l’adhérence focale, dont FAK est un point central, et mène à la migration et à la prolifération. ICAM est une protéine d’adhérence et non le point central indiqué du complexe focal.

9. Comment les adhérences focales et les hémidesmosomes se distinguent-ils dans leur classification ?

Ce sont deux types de récepteurs solubles de la matrice extracellulaire.
Ce sont deux types de structures d’adhérence cellulaire.
Ce sont deux types de protéines d’adhérence circulant dans le plasma.
Ce sont deux types de jonctions assurant les interactions homophiliques entre cadhérines.

Ce sont deux types de structures d’adhérence cellulaire.

Explication

Les adhérences focales et les hémidesmosomes sont deux types de structures d’adhérence cellulaire. Les interactions homophiliques entre cadhérines relèvent d’un mécanisme distinct.

10. Quelle caractéristique définit les glycoprotéines de la superfamille des immunoglobulines ?

Elles sont des protéines solubles impliquées dans la dégradation de la matrice extracellulaire.
Elles sont des glycoprotéines membranaires impliquées dans l’adhérence cellulaire.
Elles sont des glycolipides membranaires impliqués dans l’activation des plaquettes.
Elles sont des glycoprotéines sécrétées impliquées dans la production d’anticorps.

Elles sont des glycoprotéines membranaires impliquées dans l’adhérence cellulaire.

Explication

Les molécules de cette superfamille sont des glycoprotéines membranaires qui participent à l’adhérence entre cellules. Les protéines solubles peuvent intervenir dans d’autres fonctions, mais elles ne correspondent pas à cette définition.

11. Quelle propriété décrit les interactions des molécules de la superfamille des immunoglobulines avec d’autres molécules d’adhérence ?

Elles dépendent du Ca2+\mathrm{Ca}^{2+} et sont exclusivement homophiliques.
Elles dépendent du Ca2+\mathrm{Ca}^{2+} et relient principalement des protéoglycanes entre eux.
Elles sont indépendantes du Ca2+\mathrm{Ca}^{2+} et concernent uniquement les intégrines.
Elles sont indépendantes du Ca2+\mathrm{Ca}^{2+} et peuvent être homophiliques ou hétérophiliques.

Elles sont indépendantes du $$\mathrm{Ca}^{2+}$$ et peuvent être homophiliques ou hétérophiliques.

Explication

Ces molécules peuvent interagir avec des CAM, des intégrines ou des protéoglycanes à héparanes sulfates sans dépendre du Ca2+\mathrm{Ca}^{2+}, selon des modalités homophiliques ou hétérophiliques. La dépendance au calcium caractérise plutôt les interactions transitoires des sélectines.

12. Quelle association entre les types de sélectines et leur localisation est correcte ?

E-sélectine sur l’endothélium activé, P-sélectine sur les plaquettes et l’endothélium activé, L-sélectine sur les leucocytes.
E-sélectine sur les leucocytes, P-sélectine sur les plaquettes, L-sélectine sur l’endothélium activé.
E-sélectine sur l’endothélium au repos, P-sélectine sur les leucocytes, L-sélectine sur les cellules endothéliales activées.
E-sélectine sur les plaquettes et l’endothélium activé, P-sélectine sur les leucocytes, L-sélectine sur les plaquettes.

E-sélectine sur l’endothélium activé, P-sélectine sur les plaquettes et l’endothélium activé, L-sélectine sur les leucocytes.

Explication

L’E-sélectine est associée aux cellules endothéliales activées, la P-sélectine aux plaquettes et à l’endothélium activé, et la L-sélectine aux leucocytes. L’attribution de la L-sélectine à l’endothélium confond sa localisation avec celle de l’E-sélectine.

13. Quelle caractéristique des ligands des sélectines permet leurs interactions transitoires ?

Leurs résidus peptidiques permettent des interactions hétérophiles indépendantes du Ca2+\mathrm{Ca}^{2+}.
Leurs résidus phosphatés permettent des interactions homophiliques dépendantes du Ca2+\mathrm{Ca}^{2+}.
Leurs résidus sulfatés permettent des interactions homophiliques indépendantes du Ca2+\mathrm{Ca}^{2+}.
Leurs résidus sialylés permettent des interactions hétérophiles dépendantes du Ca2+\mathrm{Ca}^{2+}.

Leurs résidus sialylés permettent des interactions hétérophiles dépendantes du $$\mathrm{Ca}^{2+}$$.

Explication

Les ligands des sélectines comprennent des oligosaccharides et des résidus glucidiques de glycoprotéines ou de glycolipides ; leur sialylation favorise des interactions hétérophiles transitoires dépendantes du calcium. Des interactions homophiliques indépendantes du calcium correspondent plutôt à certaines interactions de la superfamille des immunoglobulines.

14. Lors du recrutement leucocytaire, quelles molécules interviennent dans le roulement, puis dans l’adhérence et la diapédèse ?

Le roulement implique les intégrines et le PAF ; l’adhérence et la diapédèse impliquent l’E-sélectine et les plaquettes.
Le roulement implique le PAF et son récepteur ; l’adhérence et la diapédèse impliquent les P- et L-sélectines.
Le roulement implique l’E-sélectine et les intégrines ; l’adhérence et la diapédèse impliquent les P- et L-sélectines.
Le roulement implique les P- et L-sélectines ; l’adhérence et la diapédèse impliquent l’E-sélectine, les intégrines, le PAF et son récepteur.

Le roulement implique les P- et L-sélectines ; l’adhérence et la diapédèse impliquent l’E-sélectine, les intégrines, le PAF et son récepteur.

Explication

Les P- et L-sélectines permettent le roulement, tandis que l’E-sélectine, les intégrines, le PAF et son récepteur participent à l’adhérence et à la diapédèse. Attribuer le roulement à l’E-sélectine et aux intégrines inverse les étapes de cette séquence.

15. Quel tableau clinique peut résulter d’un défaut de la chaîne β des intégrines ?

Une adhérence leucocytaire normale, une migration tissulaire augmentée et des infections récurrentes.
Une diapédèse accrue, un recrutement leucocytaire excessif et une inflammation persistante.
Une absence de diapédèse, un recrutement leucocytaire déficient et des infections à répétition.
Un roulement leucocytaire absent, une production accrue de sélectines et des allergies récurrentes.

Une absence de diapédèse, un recrutement leucocytaire déficient et des infections à répétition.

Explication

Le défaut de la chaîne β des intégrines compromet la diapédèse et le recrutement des leucocytes, ce qui favorise des infections répétées. Une migration tissulaire augmentée ne correspond pas à cette déficience d’adhérence.

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Quelles cellules expriment la cadhérine E ?

Les cellules épithéliales et embryonnaires.

Dans quels tissus trouve-t-on la cadhérine P ?

Dans le placenta et les épidermes.

Quelles cellules expriment les cadhérines N et VE, respectivement ?

Les neurones et les muscles expriment N ; les cellules endothéliales vasculaires expriment VE.

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