Quelle réaction correspond à l'estérification ?
La réaction d'un acide avec un alcool formant un ester et de l'eau.
Que fait la décarboxylation sur un acide aminé ?
Elle retire la fonction carboxylique de l'acide aminé.
Quelle enzyme peut transformer l'histidine en histamine ?
Les décarboxylases ou déshydrogénases.
Quelle est la nature de l'histamine formée par décarboxylation de l'histidine ?
Une amine biogène.
Quel est le rôle de la transformation de l'histidine en histamine ?
C'est le premier processus de dégradation complète de l'acide aminé.
Dans quoi peut entrer la dégradation complète de l'histidine ?
Dans les voies de formation d'énergie.
Qu'est-ce que la désamination oxydative ?
C'est la substitution de la fonction amine par une fonction cétone avec libération d'ammoniac.
Quel produit forme la désamination oxydative d'un acide aminé ?
Un acide α-cétonique.
Qu'impose la transamination dans le transfert du groupement aminé ?
Elle utilise une transaminase avec phosphate de pyridoxal.
Quel rôle joue le phosphate de pyridoxal dans la transamination ?
Il est un dérivé de la vitamine B6 utilisé par la transaminase.
Qu'est-ce que la transamination permet dans le métabolisme des acides aminés ?
Elle permet le catabolisme et l’anabolisme des acides aminés.
La transamination est-elle une réaction réversible ?
Oui, elle est réversible.
Que devient l’α-cétoglutarate après réception d’un groupement aminé ?
Il devient du glutamate.
Qu'est-ce que la glycation ?
Une réaction spontanée non enzymatique entre lysine et glucose.
Que reflète le taux de fructosamine ?
La glycémie des deux à trois semaines précédant le dosage.
Quelle est la fraction majoritaire de l'hémoglobine glyquée ?
L'HbA1c.
À quoi est proportionnelle la quantité d'HbA1c ?
À la concentration sanguine en glucose.
Quelle est la durée de vie moyenne d'un globule rouge ?
60 jours.
Que reflète le taux d'hémoglobine glyquée ?
La glycémie des six à huit semaines précédant le dosage.
Qu'est-ce que la liaison peptidique ?
Une liaison amide covalente entre deux acides aminés avec libération d'eau.
Quels résidus peuvent être phosphorylés grâce à leur groupement hydroxyle ?
Les résidus de sérine, thréonine et tyrosine.
À quoi participent les dérivés iodés de la tyrosine ?
À la formation des hormones thyroïdiennes T4 et T3.
Quelle réaction chimique forme un pont disulfure à partir de cystéines ?
L’oxydation de deux groupements thiol de cystéines.
Qu'est-ce que la chromatographie sépare dans cette méthode ?
Les acides aminés selon leur affinité pour deux phases.
Comment la chromatographie échangeuse d’ions retient-elle les acides aminés cationiques ?
Sur une résine polysulfonée.
Qu'entraîne l'augmentation progressive du pH du tampon en chromatographie échangeuse d’ions ?
L'élution des acides aminés retenus.
Dans quel ordre apparaissent les acides aminés selon leur pHi en chromatographie échangeuse d’ions ?
Acides, neutres, puis basiques.
Quelle couleur forme la ninhydrine avec les acides aminés ?
Un complexe bleu-violet.
À quoi est proportionnelle l'intensité du complexe formé par la ninhydrine ?
À la quantité d'acides aminés.
Que représente la surface du pic spectrophotométrique en chromatographie des acides aminés ?
La quantité d'acides aminés.
Quels enzymes hydrolysent les protéines alimentaires dans l'estomac et l'intestin ?
La pepsine dans l'estomac, puis la trypsine, chymotrypsine, carboxypeptidases et aminopeptidases dans l'intestin.
Par quel vaisseau les acides aminés absorbés rejoignent-ils le foie ?
Par la veine porte.
Que deviennent les acides aminés dans le foie après absorption ?
Ils sont soit métabolisés, soit libérés dans la circulation générale.
Quelle est la principale origine des acides aminés après un jeûne de 12 heures ?
L'hydrolyse des protéines endogènes, notamment musculaires.
Quels systèmes dégradent les protéines musculaires après un jeûne ?
Les lysosomes et le système ubiquitine-protéasome.
Qu'est-ce que le catabolisme des acides aminés ?
La dégradation de leur azote, fonction acide et squelette carboné par désamination, décarboxylation et voies énergétiques.
Quels acides aminés ne peuvent pas subir de transamination ?
La thréonine, la lysine et la proline ne peuvent pas subir de transamination.
Quelles sont les principales transaminases ?
L’ALAT, la glutamate α-cétoglutarate transaminase et l’ASAT sont les principales transaminases.
Pourquoi doser l’ALAT et l’ASAT en clinique ?
Pour évaluer la fonction hépatique et cardiaque car leurs concentrations augmentent en cas d’atteinte.
Quelle est la première étape du mécanisme de transamination ?
La formation d’une base de Schiff avec le phosphate de pyridoxal.
Quelle étape suit la formation de la base de Schiff dans la transamination ?
Le déplacement de la double liaison.
Quelle étape forme le phosphate de pyridoxamine dans la transamination ?
L’hydrolyse forme le phosphate de pyridoxamine.
Comment le phosphate de pyridoxal est-il régénéré dans la transamination ?
Par réaction avec un nouvel acide α-cétonique.
Qu'est-ce que la désamination oxydative du glutamate produit ?
De l’α-cétoglutarate et de l’ammoniac.
Quels coenzymes utilise la glutamate déshydrogénase pour la désamination ?
Le NAD+ ou le NADP+.
Quels effecteurs allostériques inhibent la glutamate déshydrogénase ?
L’ATP et le GTP.
Quels effecteurs allostériques activent la glutamate déshydrogénase ?
L’ADP et le GDP.
Quelle est la principale forme de transport de l’ammoniac dans le sang ?
La glutamine.
Comment la glutamine se forme-t-elle à partir de l’ammoniac ?
Par fixation de l’ammoniac au glutamate via la glutamine synthétase avec consommation d’ATP.
Sous quelle forme l’ammoniac est-il éliminé dans le rein ?
Sous forme d’ion ammonium.
Quelle est la réaction chimique d’élimination de l’ammoniac dans le rein ?
.
Quelle est la localisation exclusive du cycle de l’urée ?
Le cycle de l’urée est exclusivement hépatique.
Combien d’étapes enzymatiques comprend le cycle de l’urée ?
Le cycle de l’urée comprend six étapes enzymatiques.
Combien d’étapes mitochondriales et cytosoliques comporte le cycle de l’urée ?
Il y a trois étapes mitochondriales et trois cytosoliques.
Comment est synthétisé le N-acétyl-glutamate ?
Il est synthétisé à partir du glutamate et de l’acétyl-CoA par la N-acétyl-glutamate synthase.
Quel est le rôle du N-acétyl-glutamate dans le cycle de l’urée ?
Il stimule indispensablement la carbamyl-phosphate synthase 1.
Quelle réaction catalyse la CPS1 dans la mitochondrie ?
La CPS1 condense l’ammoniac et le CO2 en carbamyl-phosphate.
Combien d’ATP consomme la CPS1 pour sa réaction ?
La CPS1 consomme deux molécules d’ATP.
Quels sont les six produits successifs des étapes du cycle de l’urée ?
N-acétyl-glutamate, carbamyl-phosphate, citrulline, argininosuccinate, arginine et urée avec régénération de l’ornithine.
Quel rôle joue le muscle dans le cycle alanine-glucose ?
Le muscle transforme le glutamate en alanine.
Que devient l’alanine dans le foie dans le cycle alanine-glucose ?
L’alanine est convertie en pyruvate dans le foie.
Quel est le devenir du pyruvate dans le foie après conversion de l’alanine ?
Le pyruvate sert à la néoglucogenèse.
Quel acide aminé est le plus important glucoformateur ?
L’alanine est l’acide aminé glucoformateur le plus important.
Quels sont les cinq métabolites glucoformateurs ?
L’α-cétoglutarate, le succinyl-CoA, le fumarate, l’oxaloacétate et le pyruvate.
Quels sont les deux métabolites cétogènes ?
L’acétyl-CoA et l’acétoacétyl-CoA sont les deux métabolites cétogènes.
Quels acides aminés sont à la fois glucoformateurs et cétogènes ?
La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane sont à la fois glucoformateurs et cétogènes.
Comment le pyruvate est-il transformé après un repas et en jeûne ?
Après un repas, il devient acétyl-CoA; en jeûne, il devient oxaloacétate.
Teste tes connaissances avec un QCM de 32 questions sur Propriétés et métabolisme des acides aminés.
1. Quelle transformation retire la fonction carboxylique d’un acide aminé et peut convertir l’histidine en histamine ?
2. Quel bilan correspond à l’estérification d’un acide par un alcool ?
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