QCM : Propriétés et métabolisme des acides aminés — 32 questions

Questions et réponses du QCM

1. Quelle transformation retire la fonction carboxylique d’un acide aminé et peut convertir l’histidine en histamine ?

La transamination qui transfère l’azote vers un acide α-cétonique
La décarboxylation catalysée par une décarboxylase ou une déshydrogénase
L’estérification qui associe un acide à un alcool avec perte d’eau
La désamination qui retire le groupement amine sous forme d’ammoniac

La décarboxylation catalysée par une décarboxylase ou une déshydrogénase

Explication

La décarboxylation élimine le groupement carboxyle et peut transformer l’histidine en histamine, une amine biogène. La désamination concerne au contraire le retrait du groupement amine, tandis que la transamination en transfère l’azote.

2. Quel bilan correspond à l’estérification d’un acide par un alcool ?

Un ester et une molécule d’eau sont formés
Une amide et une molécule de dioxyde de carbone sont formées
Une amine et une molécule d’ammoniac sont formées
Un acide α-cétonique et une molécule d’eau sont formés

Un ester et une molécule d’eau sont formés

Explication

L’estérification associe un acide et un alcool pour produire un ester avec libération d’eau. La formation d’une amide concerne notamment la liaison peptidique, et non cette réaction.

3. Lors d’une désamination oxydative, que devient la fonction amine de l’acide aminé ?

Elle est remplacée par une fonction cétone avec libération d’ammoniac
Elle est associée à un alcool avec formation d’un ester
Elle est convertie en fonction carboxylique avec production d’histamine
Elle est transférée à un acide α-cétonique sans libération d’azote

Elle est remplacée par une fonction cétone avec libération d’ammoniac

Explication

La désamination oxydative remplace la fonction amine par une fonction cétone et libère l’azote sous forme d’ammoniac, donnant un acide α-cétonique. La transamination, en revanche, transfère le groupement aminé sans libérer directement l’ammoniac.

4. Quel mécanisme décrit correctement une transamination ?

La fonction amine est remplacée par une cétone sous l’action de l’oxygène avec libération d’ammoniac
La fonction amine réagit avec un alcool pour former un ester et libérer de l’eau
Le groupement aminé passe vers un acide α-cétonique grâce à une transaminase dépendante du phosphate de pyridoxal
La fonction carboxylique est retirée par une décarboxylase pour produire une amine biogène

Le groupement aminé passe vers un acide α-cétonique grâce à une transaminase dépendante du phosphate de pyridoxal

Explication

La transamination transfère le groupement aminé vers un acide α-cétonique grâce à une transaminase utilisant le phosphate de pyridoxal, dérivé de la vitamine B6. La libération d’ammoniac caractérise plutôt la désamination oxydative.

5. Pourquoi la transamination peut-elle intervenir dans le catabolisme comme dans l’anabolisme des acides aminés ?

Parce qu’elle est réversible et peut donc fonctionner dans les deux directions
Parce qu’elle retire de façon définitive le groupement carboxyle des acides aminés
Parce qu’elle transforme directement chaque acide aminé en histamine
Parce qu’elle libère toujours l’ammoniac nécessaire aux voies de synthèse

Parce qu’elle est réversible et peut donc fonctionner dans les deux directions

Explication

La réversibilité de la transamination permet un transfert du groupement aminé dans les deux sens, ce qui explique son rôle dans le catabolisme et l’anabolisme. La libération d’ammoniac relève plutôt de la désamination oxydative.

6. Quelle réaction décrit la glycation d’une protéine par le glucose ?

Une réaction oxydative qui remplace l’amine d’un acide aminé par une fonction cétone
Une réaction entre le carboxyle d’un acide aminé et un alcool, formant un ester avec perte d’eau
Une réaction spontanée entre l’amine primaire de la lysine et l’aldéhyde du glucose, donnant d’abord une base de Schiff
Une réaction enzymatique entre une fonction hydroxyle et une amine, produisant directement une liaison peptidique stable

Une réaction spontanée entre l’amine primaire de la lysine et l’aldéhyde du glucose, donnant d’abord une base de Schiff

Explication

La glycation est spontanée et non enzymatique : elle commence entre l’amine primaire de la lysine et l’aldéhyde du glucose, avec formation d’une base de Schiff puis d’un produit d’Amadori. Elle se distingue ainsi de la glycosylation, qui est enzymatique.

7. Quelle fraction constitue la forme majoritaire de l’hémoglobine glyquée et comment sa quantité varie-t-elle avec la glycémie ?

L’hémoglobine fœtale, dont la quantité reflète principalement la glycémie quotidienne
L’HbA2, dont la quantité diminue lorsque la concentration sanguine en glucose augmente
L’HbA1c, dont la quantité augmente proportionnellement à la concentration sanguine en glucose
La fructosamine, dont la quantité varie proportionnellement à la durée de vie des globules rouges

L’HbA1c, dont la quantité augmente proportionnellement à la concentration sanguine en glucose

Explication

L’HbA1c est la fraction majoritaire de l’hémoglobine glyquée et sa quantité est proportionnelle à la concentration sanguine en glucose. La fructosamine constitue un autre marqueur, mais elle ne correspond pas à la fraction majoritaire de l’hémoglobine glyquée.

8. Quelle période de glycémie est principalement reflétée par le taux d’hémoglobine glyquée, compte tenu de la demi-vie des globules rouges ?

Les six à huit semaines précédant le dosage
Les six à huit mois précédant le dosage
Les deux à trois semaines précédant le dosage
Les deux à trois jours précédant le dosage

Les six à huit semaines précédant le dosage

Explication

Avec une demi-vie des globules rouges de 60 jours, l’hémoglobine glyquée reflète principalement la glycémie des six à huit semaines précédentes. La période de deux à trois semaines correspond plutôt au reflet fourni par la fructosamine.

9. Comment se forme une liaison peptidique au cours de la traduction ?

La fonction amine d’un acide aminé transfère son azote à un acide α-cétonique en consommant du phosphate de pyridoxal
La fonction carboxylique d’un acide aminé réagit avec la fonction amine d’un autre en libérant une molécule d’eau
La fonction carboxylique d’un acide aminé est retirée pour produire une amine biogène et du dioxyde de carbone
La fonction aldéhyde du glucose réagit spontanément avec la lysine pour former un produit d’Amadori

La fonction carboxylique d’un acide aminé réagit avec la fonction amine d’un autre en libérant une molécule d’eau

Explication

La liaison peptidique est une liaison amide covalente formée entre le carboxyle d’un acide aminé et l’amine d’un autre, avec libération d’eau pendant la traduction. La réaction du glucose avec la lysine décrit la glycation, et non la formation d’une liaison peptidique.

10. Quels résidus d’acides aminés peuvent être phosphorylés grâce à leur groupement hydroxyle ?

L’acide aspartique, l’acide glutamique et la proline
L’alanine, la valine et la leucine
La cystéine, la méthionine et la lysine
La sérine, la thréonine et la tyrosine

La sérine, la thréonine et la tyrosine

Explication

La phosphorylation peut modifier le groupement hydroxyle porté par la sérine, la thréonine ou la tyrosine. La cystéine est plutôt impliquée dans la formation de ponts disulfure par son groupement thiol.

11. Quelle transformation se produit lorsque deux groupements thiol de cystéines sont oxydés ?

La formation d’une liaison peptidique entre deux fonctions carboxyle
La phosphorylation de deux groupements hydroxyle avec libération de cystine
La formation d’un pont disulfure et de cystine selon 2 R-SH→R-S-S-R2\,\text{R-SH} \rightarrow \text{R-S-S-R}
La décarboxylation simultanée des deux cystéines en composés soufrés

La formation d’un pont disulfure et de cystine selon $$2\,\text{R-SH} \rightarrow \text{R-S-S-R}$$

Explication

L’oxydation de deux groupements thiol produit une liaison disulfure entre les cystéines et forme de la cystine. La phosphorylation concerne des groupements hydroxyle, notamment ceux de la sérine, de la thréonine et de la tyrosine.

12. Sur quelle propriété repose la séparation des acides aminés par chromatographie ?

Leur vitesse de réaction avec les groupements thiol de la résine
Leur capacité identique à absorber la lumière à une longueur d’onde donnée
Leur masse moléculaire déterminée par hydrolyse complète
Leur affinité respective pour une phase stationnaire et une phase mobile

Leur affinité respective pour une phase stationnaire et une phase mobile

Explication

La chromatographie sépare les acides aminés selon leurs affinités pour les phases stationnaire et mobile, ce qui influence notamment leur temps de rétention. La masse moléculaire ou l’absorption lumineuse ne constitue pas le principe général décrit ici.

13. Dans une chromatographie échangeuse d’ions, comment les acides aminés cationiques sont-ils élués d’une résine polysulfonée ?

En diminuant progressivement la température de la colonne
En augmentant progressivement le pH du tampon
En remplaçant la phase mobile par une phase stationnaire neutre
En ajoutant une enzyme qui hydrolyse les acides aminés

En augmentant progressivement le pH du tampon

Explication

Les acides aminés cationiques sont retenus par la résine polysulfonée, puis leur élution est provoquée par l’augmentation progressive du pH du tampon. Une variation de température ou une hydrolyse enzymatique ne correspond pas au mécanisme indiqué.

14. Dans quel ordre les acides aminés apparaissent-ils en chromatographie échangeuse d’ions selon leur pHi ?

Basiques, puis neutres, puis acides
Acides, puis neutres, puis basiques
Acides, puis basiques, puis neutres
Neutres, puis acides, puis basiques

Acides, puis neutres, puis basiques

Explication

L’ordre d’apparition indiqué est celui des acides, des neutres, puis des basiques, en fonction de leur pHi. L’ordre inverse ou les séquences intercalant ces catégories ne correspondent pas au comportement décrit.

15. Quel est le principal parcours de digestion des protéines alimentaires après un repas ?

Elles sont transformées en acides aminés par la ninhydrine dans l’estomac puis le duodénum
Elles sont dégradées par les lysosomes musculaires avant leur passage dans l’intestin
Elles sont hydrolysées par la pepsine dans l’estomac, puis par plusieurs peptidases dans l’intestin
Elles sont hydrolysées par la trypsine dans l’estomac, puis par la pepsine dans le côlon

Elles sont hydrolysées par la pepsine dans l’estomac, puis par plusieurs peptidases dans l’intestin

Explication

La pepsine commence l’hydrolyse dans l’estomac, puis la trypsine, la chymotrypsine, les carboxypeptidases et les aminopeptidases interviennent dans le duodénum et l’intestin. Les lysosomes musculaires participent plutôt à la mobilisation des protéines endogènes pendant le jeûne.

16. Après leur absorption par l’intestin grêle, par quel trajet les acides aminés atteignent-ils d’abord le foie ?

Ils passent par les voies respiratoires avant d’atteindre directement les muscles
Ils gagnent d’abord la circulation lymphatique avant d’être transformés dans l’estomac
Ils rejoignent le foie par les canaux biliaires puis sont stockés dans la vésicule
Ils empruntent la veine porte avant d’être métabolisés ou libérés dans la circulation générale

Ils empruntent la veine porte avant d’être métabolisés ou libérés dans la circulation générale

Explication

Les acides aminés absorbés rejoignent le foie par la veine porte, où ils peuvent être métabolisés ou libérés dans la circulation générale. Les canaux biliaires et les voies respiratoires ne constituent pas leur voie de transport sanguin.

17. Quelle est la principale origine des acides aminés après un jeûne d’environ douze heures ?

La synthèse directe d’acides aminés à partir de glucose dans les globules rouges
L’hydrolyse des protéines endogènes, notamment musculaires, par les lysosomes et le système ubiquitine-protéasome
La libération de protéines intactes par le foie dans la circulation générale
La digestion de nouvelles protéines alimentaires dans l’estomac et le duodénum

L’hydrolyse des protéines endogènes, notamment musculaires, par les lysosomes et le système ubiquitine-protéasome

Explication

Après douze heures de jeûne, les acides aminés proviennent principalement de la dégradation des protéines de l’organisme, notamment musculaires, par les lysosomes et le système ubiquitine-protéasome. La digestion de protéines alimentaires ne peut pas être la source principale en l’absence de repas récent.

18. Quelles transformations caractérisent le catabolisme des acides aminés ?

Les acides aminés sont assemblés en protéines, leurs squelettes carbonés étant conservés pour des biosynthèses
L’azote est traité par désamination ou transamination, la fonction acide par décarboxylation et le squelette carboné par des voies énergétiques
Les acides aminés sont phosphorylés puis stockés sous forme de protéines sans modification du squelette carboné
L’azote est incorporé dans des peptides, tandis que la fonction acide est transformée en groupement hydroxyle

L’azote est traité par désamination ou transamination, la fonction acide par décarboxylation et le squelette carboné par des voies énergétiques

Explication

Le catabolisme dégrade les différents éléments des acides aminés : l’azote par désamination ou transamination, la fonction acide par décarboxylation et le squelette carboné par des voies énergétiques. L’assemblage des acides aminés en protéines relève plutôt de l’anabolisme.

19. Quels acides aminés échappent à la transamination dans les conditions habituelles ?

La méthionine, la cystéine et la tyrosine
L’alanine, l’aspartate et le glutamate
La glycine, la valine et la leucine
La thréonine, la lysine et la proline

La thréonine, la lysine et la proline

Explication

La thréonine, la lysine et la proline font partie des exceptions à la transamination, contrairement à la majorité des acides aminés. La glycine, la valine et la leucine sont des acides aminés pouvant subir cette réaction.

20. Quel ensemble regroupe les principales transaminases impliquées dans le métabolisme des acides aminés ?

La glutamate déshydrogénase, la glutamine synthétase et la CPS1
La lactate déshydrogénase, la pyruvate carboxylase et l’uréase
L’ALAT, la transaminase glutamate α-cétoglutarate et l’ASAT
La NAGS, l’argininosuccinate synthétase et l’arginase

L’ALAT, la transaminase glutamate α-cétoglutarate et l’ASAT

Explication

Les principales transaminases sont l’ALAT, la glutamate α-cétoglutarate transaminase et l’ASAT. La glutamate déshydrogénase et la glutamine synthétase participent à d’autres réactions du métabolisme azoté.

21. Quelle réaction est catalysée par la glutamate déshydrogénase lors de la désamination oxydative ?

La condensation de l’ammoniac et du CO2 en carbamyl-phosphate avec deux ATP
La conversion du glutamate en α-cétoglutarate et ammoniac avec le NAD+ ou le NADP+
La conversion de l’ornithine en citrulline avec libération d’ammoniac
La conversion de l’ammoniac en glutamine avec consommation d’ATP

La conversion du glutamate en α-cétoglutarate et ammoniac avec le NAD+ ou le NADP+

Explication

La glutamate déshydrogénase désamine oxydativement le glutamate pour former de l’α-cétoglutarate et de l’ammoniac, en utilisant le NAD+ ou le NADP+. La formation de glutamine relève de la glutamine synthétase, et celle du carbamyl-phosphate de la CPS1.

22. Comment l’état énergétique cellulaire module-t-il l’activité de la glutamate déshydrogénase ?

L’ATP et l’ADP l’inhibent, tandis que le GTP et le GDP l’activent
L’ATP et le GDP l’activent, tandis que l’ADP et le GTP l’inhibent
L’ATP et le GTP l’inhibent, tandis que l’ADP et le GDP l’activent
L’ATP et le GTP l’activent, tandis que l’ADP et le GDP l’inhibent

L’ATP et le GTP l’inhibent, tandis que l’ADP et le GDP l’activent

Explication

L’ATP et le GTP signalent un état énergétique élevé et inhibent allostériquement la glutamate déshydrogénase, alors que l’ADP et le GDP l’activent. La proposition inverse les effets des nucléotides et ne correspond donc pas à cette régulation.

23. Sous quelle forme l’ammoniac est-il principalement transporté dans le sang après sa fixation au glutamate ?

Sous forme d’urée, produite par la CPS1 dans la mitochondrie avec consommation d’ATP
Sous forme de glutamine, produite par la glutamine synthétase avec consommation d’ATP
Sous forme de carbamyl-phosphate, produit par la glutamate déshydrogénase
Sous forme d’ammonium, formé dans le rein par protonation de l’ammoniac

Sous forme de glutamine, produite par la glutamine synthétase avec consommation d’ATP

Explication

La glutamine constitue la principale forme de transport sanguin de l’ammoniac, car la glutamine synthétase fixe l’ammoniac au glutamate en consommant de l’ATP. L’urée est une forme d’élimination produite par le foie, tandis que l’ammonium est une forme d’excrétion rénale.

24. Quelle réaction décrit l’élimination rénale de l’ammoniac sous forme d’ion ammonium ?

NH3+H+→NH4+\text{NH}_3 + \text{H}^+ \rightarrow \text{NH}_4^+
NH4++H+→NH3\text{NH}_4^+ + \text{H}^+ \rightarrow \text{NH}_3
NH4++ATP→glutamine\text{NH}_4^+ + \text{ATP} \rightarrow \text{glutamine}
NH3+CO2→carbamyl-phosphate\text{NH}_3 + \text{CO}_2 \rightarrow \text{carbamyl-phosphate}

$$\text{NH}_3 + \text{H}^+ \rightarrow \text{NH}_4^+$$

Explication

Dans le rein, l’ammoniac capte un proton et devient l’ion ammonium selon la réaction NH3+H+→NH4+\text{NH}_3 + \text{H}^+ \rightarrow \text{NH}_4^+. La réaction inverse libère de l’ammoniac et ne décrit pas son piégeage urinaire.

25. Quelle organisation anatomique et compartimentale caractérise le cycle de l’urée ?

Il est hépatique et comporte trois étapes mitochondriales puis trois étapes cytosoliques
Il est réparti entre le foie et le rein avec trois étapes dans chaque organe
Il est hépatique et comporte deux étapes mitochondriales puis quatre étapes cytosoliques
Il est rénal et comporte quatre étapes mitochondriales puis deux étapes cytosoliques

Il est hépatique et comporte trois étapes mitochondriales puis trois étapes cytosoliques

Explication

Le cycle de l’urée se déroule dans le foie et comprend six étapes enzymatiques, réparties en trois étapes mitochondriales et trois étapes cytosoliques. La libération rénale d’ammonium appartient à l’ammoniogenèse et non au cycle de l’urée.

26. Quel rôle le N-acétyl-glutamate joue-t-il dans le début du cycle de l’urée ?

Il est synthétisé par la NAGS à partir du glutamate et de l’acétyl-CoA, puis stimule la CPS1
Il est produit par l’arginase à partir de l’arginine, puis active l’argininosuccinate synthétase
Il est formé par la glutamine synthétase à partir du glutamate, puis inhibe la CPS1
Il est synthétisé par la CPS1 à partir de l’ammoniac et du CO2, puis stimule la NAGS

Il est synthétisé par la NAGS à partir du glutamate et de l’acétyl-CoA, puis stimule la CPS1

Explication

La N-acétyl-glutamate synthase forme le N-acétyl-glutamate à partir du glutamate et de l’acétyl-CoA, et ce composé stimule la CPS1. La CPS1 ne synthétise pas le N-acétyl-glutamate : elle produit le carbamyl-phosphate après son activation.

27. Que produit la CPS1 dans la mitochondrie au cours de la première réaction du cycle de l’urée ?

De l’urée à partir d’arginine et d’eau sans consommation d’ATP
Du carbamyl-phosphate à partir d’ammoniac et de CO2 en consommant deux molécules d’ATP
De la citrulline à partir d’ornithine et de carbamyl-phosphate en consommant une molécule d’ATP
De l’argininosuccinate à partir de citrulline et d’aspartate en consommant deux molécules d’ATP

Du carbamyl-phosphate à partir d’ammoniac et de CO2 en consommant deux molécules d’ATP

Explication

La CPS1 condense l’ammoniac et le CO2 dans la mitochondrie pour former du carbamyl-phosphate, avec consommation de deux molécules d’ATP. La citrulline est formée à l’étape suivante par une autre enzyme, à partir de l’ornithine et du carbamyl-phosphate.

28. Quelle séquence correspond à l’ordre général des produits formés au cours du cycle de l’urée ?

N-acétyl-glutamate, citrulline, carbamyl-phosphate, argininosuccinate, urée, arginine
Carbamyl-phosphate, N-acétyl-glutamate, citrulline, arginine, argininosuccinate, urée
N-acétyl-glutamate, carbamyl-phosphate, citrulline, argininosuccinate, arginine, urée
Citrulline, carbamyl-phosphate, N-acétyl-glutamate, argininosuccinate, arginine, urée

N-acétyl-glutamate, carbamyl-phosphate, citrulline, argininosuccinate, arginine, urée

Explication

Les produits apparaissent successivement sous la forme N-acétyl-glutamate, carbamyl-phosphate, citrulline, argininosuccinate, arginine puis urée, avec régénération de l’ornithine. Les autres séquences déplacent des intermédiaires ou inversent l’ordre des étapes.

29. Dans le cycle alanine-glucose, quelle succession décrit correctement le devenir de l’alanine produite par le muscle ?

Elle gagne le foie, y devient du pyruvate, puis contribue à la néoglucogenèse
Elle gagne le foie, y devient de l’acétyl-CoA, puis contribue à la cétogenèse
Elle gagne le rein, y devient du succinyl-CoA, puis retourne au muscle sous forme de lactate
Elle reste dans le muscle, y devient de l’oxaloacétate, puis produit directement du glucose

Elle gagne le foie, y devient du pyruvate, puis contribue à la néoglucogenèse

Explication

L’alanine musculaire est transportée vers le foie, où elle est convertie en pyruvate utilisé pour former du glucose. La transformation hépatique en acétyl-CoA orienterait plutôt le carbone vers des voies cétogènes, ce qui ne décrit pas ce cycle.

30. Quel acide aminé prédomine dans le sang pendant une période de jeûne ?

La leucine
La glutamine
La tyrosine
L’alanine

L’alanine

Explication

Pendant le jeûne, l’alanine prédomine dans le sang et participe au transport de l’azote ainsi qu’au cycle alanine-glucose. La glutamine est davantage associée à l’état post-prandial dans cette comparaison.

31. Lequel de ces groupes contient les cinq métabolites glucoformateurs de référence ?

α-cétoglutarate, succinyl-CoA, fumarate, oxaloacétate et pyruvate
α-cétoglutarate, acétyl-CoA, oxaloacétate, citrate et corps cétoniques
Acétyl-CoA, acétoacétyl-CoA, fumarate, lactate et citrate
Succinyl-CoA, acétoacétyl-CoA, pyruvate, acétone et oxaloacétate

α-cétoglutarate, succinyl-CoA, fumarate, oxaloacétate et pyruvate

Explication

Les cinq métabolites glucoformateurs sont l’α-cétoglutarate, le succinyl-CoA, le fumarate, l’oxaloacétate et le pyruvate. L’acétyl-CoA et l’acétoacétyl-CoA appartiennent plutôt aux métabolites cétogènes.

32. Quelle transformation du pyruvate prédomine après un repas par rapport à la période de jeûne ?

Après un repas, il devient de l’acétoacétyl-CoA par une carboxylase, tandis qu’à jeun il devient du citrate par une transaminase.
Après un repas, il devient de l’oxaloacétate par la pyruvate carboxylase, tandis qu’à jeun il devient de l’acétyl-CoA par la pyruvate déshydrogénase.
Après un repas, il devient de l’acétyl-CoA par la pyruvate déshydrogénase, tandis qu’à jeun il devient de l’oxaloacétate par la pyruvate carboxylase.
Après un repas, il devient du succinyl-CoA par une transaminase, tandis qu’à jeun il devient du fumarate par une déshydrogénase.

Après un repas, il devient de l’acétyl-CoA par la pyruvate déshydrogénase, tandis qu’à jeun il devient de l’oxaloacétate par la pyruvate carboxylase.

Explication

Après un repas, la pyruvate déshydrogénase convertit le pyruvate en acétyl-CoA pour soutenir la production d’ATP, alors qu’à jeun la pyruvate carboxylase forme de l’oxaloacétate destiné à la néoglucogenèse. L’inversion des enzymes et des produits ne correspond donc pas aux états métaboliques indiqués.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 67 flashcards sur Propriétés et métabolisme des acides aminés.

Quelle réaction correspond à l'estérification ?

La réaction d'un acide avec un alcool formant un ester et de l'eau.

Que fait la décarboxylation sur un acide aminé ?

Elle retire la fonction carboxylique de l'acide aminé.

Quelle enzyme peut transformer l'histidine en histamine ?

Les décarboxylases ou déshydrogénases.

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