QCM : Biochimie métabolique et enzymologie — 34 questions

Questions et réponses du QCM

1. Comment définit-on la vitesse instantanée d’une réaction enzymatique à un moment donné ?

Par la pente de la tangente à la courbe de concentration en fonction du temps
Par la concentration finale du produit lorsque l’équilibre est atteint
Par la pente moyenne calculée entre le début et la fin de la réaction
Par la quantité totale de substrat présente avant le début de la réaction

Par la pente de la tangente à la courbe de concentration en fonction du temps

Explication

La vitesse instantanée correspond à la pente de la tangente à la courbe de concentration du produit ou du substrat au temps considéré. Une pente moyenne décrit une évolution sur un intervalle et non la vitesse à un instant précis.

2. Quelles sont les étapes d’un tour de bêta-oxydation et quel produit carboné est libéré ?

Condensation, réduction, déshydratation, réduction, avec libération de deux carbones sous forme de malonyl-CoA
Oxydation, hydratation, oxydation, thiolyse, avec libération de deux carbones sous forme d’acétyl-CoA
Hydratation, oxydation, carboxylation, thiolyse, avec libération de trois carbones sous forme de propionyl-CoA
Oxydation, thiolyse, hydratation, carboxylation, avec libération de quatre carbones sous forme d’oxaloacétate

Oxydation, hydratation, oxydation, thiolyse, avec libération de deux carbones sous forme d’acétyl-CoA

Explication

Chaque tour comprend deux oxydations, une hydratation et une thiolyse, et retire deux carbones sous forme d’acétyl-CoA. La condensation, la réduction et la déshydratation appartiennent à la synthèse des acides gras, tandis que le malonyl-CoA est un intermédiaire de synthèse.

3. Quel énoncé décrit correctement l’hydrolyse de l’ATP ?

Elle est exergonique et peut produire de l’ADP et du phosphate inorganique ou de l’AMP et du pyrophosphate
Elle est endergonique et dégrade l’ATP en acétyl-CoA et en phosphate inorganique
Elle est exergonique et transforme l’ADP en ATP en libérant du pyrophosphate
Elle est endergonique et produit de l’ATP à partir d’ADP et de phosphate inorganique

Elle est exergonique et peut produire de l’ADP et du phosphate inorganique ou de l’AMP et du pyrophosphate

Explication

L’hydrolyse de l’ATP est exergonique et libère une quantité importante d’énergie, avec formation possible d’ADP et de phosphate inorganique ou d’AMP et de pyrophosphate. C’est la synthèse de l’ATP qui demande un apport énergétique, et non son hydrolyse.

4. Quelle association entre un inhibiteur et sa cible mitochondriale est correcte ?

L’antimycine A inhibe l’ATP synthase.
Le malonate inhibe le complexe IV.
L’oligomycine inhibe le complexe II.
La roténone inhibe le complexe I.

La roténone inhibe le complexe I.

Explication

La roténone bloque le complexe I de la chaîne respiratoire. Le malonate cible le complexe II, l’antimycine A le complexe III et l’oligomycine l’ATP synthase.

5. Comment le transfert des électrons permet-il la synthèse d’ATP dans la mitochondrie ?

Il crée un gradient de protons dont le retour par l’ATP synthase phosphoryle l’ADP.
Il dissipe le gradient de protons afin de libérer l’énergie nécessaire à la synthèse.
Il fournit directement des groupements phosphate qui se fixent sur l’ADP.
Il accumule l’ATP dans l’espace intermembranaire avant son passage vers la matrice.

Il crée un gradient de protons dont le retour par l’ATP synthase phosphoryle l’ADP.

Explication

Le transfert électronique pompe des protons vers l’espace intermembranaire, puis leur retour vers la matrice à travers l’ATP synthase fournit l’énergie nécessaire pour former l’ATP. La chaîne ne transfère donc pas directement un groupement phosphate à l’ADP.

6. Quelle définition caractérise correctement la bêta-oxydation, ou hélice de Lynen ?

Une synthèse mitochondriale des acyl-CoA à partir de malonyl-CoA et d’ATP
Une dégradation cytosolique des acétyl-CoA avant leur transport par la navette carnitine
Une synthèse cytosolique des acides gras après leur activation par la navette carnitine
Une dégradation mitochondriale des acyl-CoA après leur transport par la navette carnitine

Une dégradation mitochondriale des acyl-CoA après leur transport par la navette carnitine

Explication

La bêta-oxydation est la dégradation mitochondriale des acyl-CoA, qui atteignent la mitochondrie grâce à la navette carnitine. La synthèse des acides gras se déroule dans le cytosol et construit les chaînes carbonées au lieu de les dégrader.

7. Quel rendement énergétique est associé à la dégradation complète d’une molécule d’acide palmitique ?

7 molécules d’ATP
14 molécules d’ATP
129 molécules d’ATP
12 molécules d’ATP

129 molécules d’ATP

Explication

La dégradation complète d’une molécule de palmitate produit 129 molécules d’ATP. La valeur de 12 molécules d’ATP correspond au rendement attribué à l’oxydation complète d’une molécule d’acétyl-CoA dans le cycle de Krebs.

8. Quelle évolution caractérise la vitesse d’une réaction enzymatique au cours du temps ?

Elle reste constante pendant toute la réaction, y compris lorsque l’équilibre est atteint
Elle est constante au début, puis diminue progressivement vers zéro à l’équilibre
Elle augmente progressivement jusqu’à l’équilibre après une phase initiale faible
Elle diminue immédiatement avant de devenir constante dans la portion initiale

Elle est constante au début, puis diminue progressivement vers zéro à l’équilibre

Explication

La vitesse initiale est constante dans la portion linéaire de la courbe, puis elle diminue progressivement et tend vers zéro à l’équilibre. Elle ne reste donc pas constante pendant toute la réaction.

9. Quel trajet suivent les électrons provenant du FADH2 dans la chaîne respiratoire mitochondriale ?

Ils passent directement du complexe II au dioxygène.
Ils passent par les complexes I, II et IV.
Ils passent par les complexes II, III et IV.
Ils passent par les complexes I, III et IV.

Ils passent par les complexes II, III et IV.

Explication

Les électrons du FADH2 entrent dans la chaîne au niveau du complexe II, puis poursuivent leur trajet par les complexes III et IV. Le complexe I intervient dans le trajet des électrons du NADH,H+, mais pas dans celui du FADH2.

10. Quel est l’accepteur final des électrons dans la chaîne respiratoire mitochondriale ?

Le FADH2
L’ADP
Le dioxygène
Le NADH,H+

Le dioxygène

Explication

Le dioxygène reçoit les électrons à l’issue de leur transfert à travers les complexes respiratoires. Le NADH,H+ et le FADH2 jouent au contraire le rôle de donneurs d’électrons.

11. Quelle enzyme forme principalement les ramifications du glycogène ?

La glycogénine, en créant des liaisons alpha 1→6
La glycogène phosphorylase, en créant des liaisons alpha 1→4
L’enzyme branchante, en créant des liaisons alpha 1→6
La glycogène synthase, en créant des liaisons alpha 1→6

L’enzyme branchante, en créant des liaisons alpha 1→6

Explication

L’enzyme branchante forme les liaisons alpha 1→6 des ramifications, tandis que la glycogène synthase forme les liaisons alpha 1→4 de la chaîne linéaire. La glycogène phosphorylase intervient principalement dans la dégradation du glycogène.

12. Quelle est la fonction principale d’une enzyme lors d’une réaction biologique ?

Fournir de l’énergie en étant transformée en produit final
Augmenter la vitesse en abaissant l’énergie libre d’activation sans être modifiée
Élever l’énergie libre d’activation pour stabiliser les substrats
Remplacer le substrat après sa consommation pendant la réaction

Augmenter la vitesse en abaissant l’énergie libre d’activation sans être modifiée

Explication

Une enzyme accélère une réaction en abaissant son énergie libre d’activation et reste intacte à la fin du processus. Le substrat, et non l’enzyme, est transformé au cours de la réaction.

13. Quelle succession d’étapes décrit correctement le début et le déroulement de la synthèse des acides gras ?

Carboxylation, hydratation, oxydation, condensation, puis seconde carboxylation
Oxydation, hydratation, condensation, réduction, puis thiolyse
Condensation, carboxylation, oxydation, déshydratation, puis réduction
Carboxylation, condensation, réduction, déshydratation, puis seconde réduction

Carboxylation, condensation, réduction, déshydratation, puis seconde réduction

Explication

L’acétyl-CoA est d’abord carboxylé en malonyl-CoA, puis l’acide gras synthase enchaîne condensation, réduction, déshydratation et seconde réduction. La bêta-oxydation suit une autre séquence et produit des cofacteurs réduits au lieu d’utiliser le NADPH,H+ pour les réductions de synthèse.

14. Pour un acide gras comportant nn carbones, combien de tours de bêta-oxydation et de molécules d’acétyl-CoA sont formés ?

n1n-1 tours et nn molécules d’acétyl-CoA
n21\frac{n}{2}-1 tours et nn molécules d’acétyl-CoA
n21\frac{n}{2}-1 tours et n2\frac{n}{2} molécules d’acétyl-CoA
n2\frac{n}{2} tours et n21\frac{n}{2}-1 molécules d’acétyl-CoA

$$rac{n}{2}-1$$ tours et $$rac{n}{2}$$ molécules d’acétyl-CoA

Explication

Un acide gras à nn carbones subit n21\frac{n}{2}-1 tours et produit n2\frac{n}{2} molécules d’acétyl-CoA. Le nombre de tours est inférieur d’une unité au nombre d’acétyl-CoA formés, car le dernier clivage libère deux acétyl-CoA.

15. Quel profil cinétique distingue correctement un inhibiteur compétitif d’un inhibiteur non compétitif ?

Le compétitif et le non compétitif diminuent la VmaxV_{max} en augmentant le KMK_M apparent
Le compétitif augmente la VmaxV_{max} sans changer le KMK_M, tandis que le non compétitif diminue le KMK_M
Le compétitif diminue la VmaxV_{max} sans changer le KMK_M, tandis que le non compétitif augmente le KMK_M apparent
Le compétitif augmente le KMK_M apparent sans changer la VmaxV_{max}, tandis que le non compétitif diminue la VmaxV_{max} sans changer le KMK_M

Le compétitif augmente le $$K_M$$ apparent sans changer la $$V_{max}$$, tandis que le non compétitif diminue la $$V_{max}$$ sans changer le $$K_M$$

Explication

L’inhibiteur compétitif se fixe au site actif, ce qui augmente le KMK_M apparent sans modifier la VmaxV_{max}. L’inhibiteur non compétitif se fixe sur un autre site et réduit la VmaxV_{max} sans modifier le KMK_M.

16. Quel bilan correspond à la glycolyse d’une molécule de glucose ?

2 ATP, 4 NADH,H+ et 2 lactates
2 ATP, 2 NADH,H+ et 2 pyruvates
4 ATP, 2 NADH,H+ et 1 pyruvate
6 ATP, 2 NADH,H+ et 2 pyruvates

2 ATP, 2 NADH,H+ et 2 pyruvates

Explication

La dégradation d’un glucose par la glycolyse produit un bilan net de 2 ATP, 2 NADH,H+ et 2 molécules de pyruvate. Les lactates apparaissent ensuite dans certaines conditions anaérobies, lors de la fermentation lactique.

17. Quelle association décrit correctement les deux fonctions du site actif d’une enzyme ?

Le site catalytique lie le substrat et le site de fixation le transforme
Le site de fixation libère le produit et le site catalytique reconnaît l’enzyme
Les deux sites transforment le substrat par des mécanismes indépendants
Le site de fixation lie le substrat et le site catalytique le transforme

Le site de fixation lie le substrat et le site catalytique le transforme

Explication

Le site de fixation assure la liaison avec le substrat, tandis que le site catalytique permet sa transformation en produit. Inverser ces fonctions constitue la confusion principale entre les deux régions du site actif.

18. Quel bilan moléculaire correspond à la production d’une molécule de glucose par la néoglucogenèse ?

1 pyruvate, 2 ATP et 6 NADH,H+ consommés
4 pyruvates, 6 ATP et 1 NADH,H+ consommé
2 pyruvates, 6 ATP et 2 NADH,H+ consommés
2 pyruvates, 4 ATP et 2 NADH,H+ consommés

2 pyruvates, 6 ATP et 2 NADH,H+ consommés

Explication

La néoglucogenèse consomme 2 pyruvates, 6 ATP et 2 NADH,H+ pour produire 1 glucose. Elle forme également 4 ADP, 2 GDP et 2 NAD+.

19. Quelles réactions de la glycolyse sont irréversibles ?

Les réactions 1, 4 et 9
Les réactions 2, 5 et 8
Les réactions 1, 3 et 10
Les réactions 3, 6 et 10

Les réactions 1, 3 et 10

Explication

Les étapes irréversibles de la glycolyse sont les première, troisième et dixième réactions, catalysées respectivement par l’hexokinase, la phosphofructokinase-1 et la pyruvate kinase. Les autres combinaisons ne correspondent pas aux trois points de contrôle irréversibles.

20. Quelle caractéristique décrit correctement la glycolyse ?

C’est une voie mitochondriale qui transforme le lactate en glucose.
C’est une voie cytosolique qui dégrade le glucose avec ou sans oxygène.
C’est une voie cytosolique qui synthétise le glucose à partir du pyruvate.
C’est une voie mitochondriale qui dégrade le glucose en présence d’oxygène.

C’est une voie cytosolique qui dégrade le glucose avec ou sans oxygène.

Explication

La glycolyse se déroule dans le cytosol, dégrade le glucose et peut fonctionner en présence ou en absence d’oxygène. Le cycle de Krebs, contrairement à la glycolyse, se déroule dans la mitochondrie.

21. Quelle distinction entre une réaction exergonique et une réaction endergonique est correcte ?

Les deux réactions libèrent spontanément de l’énergie, mais à des vitesses différentes
Les deux réactions nécessitent un apport d’énergie, mais utilisent des cofacteurs différents
La réaction exergonique nécessite un apport d’énergie, tandis que la réaction endergonique en libère spontanément
La réaction exergonique libère spontanément de l’énergie, tandis que la réaction endergonique nécessite un apport d’énergie

La réaction exergonique libère spontanément de l’énergie, tandis que la réaction endergonique nécessite un apport d’énergie

Explication

Une réaction exergonique peut se produire spontanément en libérant de l’énergie, alors qu’une réaction endergonique doit recevoir un apport énergétique. Inverser ces propriétés constitue la confusion classique entre les deux catégories.

22. Quelle définition correspond à la néoglucogenèse ?

Une synthèse mitochondriale de glycogène à partir d’UDP-glucose.
Une dégradation cytosolique du glucose en pyruvate et en lactate.
Une oxydation du glucose produisant du NADPH,H+ et du ribose.
Une synthèse hépatique de glucose à partir de composés non glucidiques.

Une synthèse hépatique de glucose à partir de composés non glucidiques.

Explication

La néoglucogenèse synthétise du glucose à partir de composés non glucidiques et se déroule majoritairement dans le foie. La glycolyse, à l’inverse, dégrade le glucose.

23. Quels compartiments cellulaires participent à la néoglucogenèse ?

Le noyau, le lysosome et l’appareil de Golgi
La mitochondrie, le cytosol et le réticulum endoplasmique
Le cytosol, le peroxysome et la membrane plasmique
La mitochondrie, le lysosome et l’espace extracellulaire

La mitochondrie, le cytosol et le réticulum endoplasmique

Explication

La néoglucogenèse mobilise des réactions situées dans la mitochondrie, le cytosol et le réticulum endoplasmique. Cette organisation lui permet notamment de contourner les trois réactions irréversibles de la glycolyse.

24. Lequel des ensembles contient les quatre principaux substrats de la néoglucogenèse ?

Glycogène, fructose, galactose et UDP-glucose
Glucose, glycogène, citrate et ribose-5-phosphate
Lactate, glycérol, alanine et pyruvate
Acétyl-CoA, ATP, NADH,H+ et glucose

Lactate, glycérol, alanine et pyruvate

Explication

Les principaux substrats de la néoglucogenèse sont le lactate, le glycérol, l’alanine et le pyruvate. Le glucose est le produit de cette voie plutôt qu’un de ses quatre substrats principaux.

25. Dans quel compartiment cellulaire la synthèse des acides gras se déroule-t-elle, et quels sont ses principaux substrats et cofacteurs énergétiques ?

Dans la mitochondrie, à partir d’acyl-CoA, avec consommation d’ADP et de NADH,H+
Dans le cytosol, à partir de malonyl-CoA, avec production d’ATP et de NADPH,H+
Dans le cytosol, à partir d’acétyl-CoA, avec consommation d’ATP et de NADPH,H+
Dans la mitochondrie, à partir d’acétyl-CoA, avec production d’ATP et de NADH,H+

Dans le cytosol, à partir d’acétyl-CoA, avec consommation d’ATP et de NADPH,H+

Explication

La synthèse des acides gras a lieu dans le cytosol à partir d’acétyl-CoA et consomme de l’ATP ainsi que du NADPH,H+. La bêta-oxydation constitue le processus mitochondrial associé à la dégradation des acides gras, et non à leur synthèse.

26. Quelle association entre hormone et métabolisme du glycogène est correcte ?

L’insuline et le glucagon stimulent tous deux la glycogénolyse.
L’insuline stimule la glycogénolyse, tandis que le glucagon stimule la glycogénogenèse.
L’insuline stimule la glycogénogenèse, tandis que le glucagon stimule la glycogénolyse.
L’insuline et le glucagon stimulent tous deux la glycogénogenèse.

L’insuline stimule la glycogénogenèse, tandis que le glucagon stimule la glycogénolyse.

Explication

L’insuline favorise le stockage du glucose sous forme de glycogène, donc la glycogénogenèse. Le glucagon favorise la mobilisation du glycogène par la glycogénolyse.

27. Lors de la glycogénolyse, quel produit est principalement libéré par la glycogène phosphorylase ?

Du ribose-5-phosphate issu des liaisons alpha 1→6
Du glucose-1-phosphate issu des liaisons alpha 1→4
Du glucose libre issu des liaisons alpha 1→4
Du glucose-6-phosphate issu des liaisons alpha 1→6

Du glucose-1-phosphate issu des liaisons alpha 1→4

Explication

La glycogène phosphorylase libère principalement du glucose-1-phosphate par phosphorolyse des liaisons alpha 1→4. Le glucose libre provient ensuite de l’hydrolyse des liaisons alpha 1→6 par l’enzyme débranchante.

28. Dans une représentation de Lineweaver-Burk, quelles grandeurs correspondent respectivement à l’ordonnée et à l’abscisse à l’origine ?

1Vmax\frac{1}{V_{max}} et 1KM-\frac{1}{K_M}
VmaxV_{max} et KMK_M
1Vmax-\frac{1}{V_{max}} et 1KM\frac{1}{K_M}
KMK_M et Vmax-V_{max}

$$\frac{1}{V_{max}}$$ et $$-\frac{1}{K_M}$$

Explication

La droite de Lineweaver-Burk représente 1v0\frac{1}{v_0} en fonction de 1[S]\frac{1}{[S]}, avec une ordonnée à l’origine égale à 1Vmax\frac{1}{V_{max}} et une abscisse à l’origine égale à 1KM-\frac{1}{K_M}. Les signes négatifs et les inversions ne doivent pas être interchangés.

29. Quelle forme prend la courbe de la vitesse initiale en fonction de la concentration en substrat pour une enzyme michaelienne ?

Une droite passant par l’origine
Une courbe hyperbolique
Une courbe en cloche symétrique
Une courbe sigmoïde

Une courbe hyperbolique

Explication

Une enzyme michaelienne produit une relation hyperbolique entre la vitesse initiale et la concentration en substrat. La forme sigmoïde caractérise plutôt une enzyme allostérique.

30. Quel bilan correspond à une molécule d’acétyl-CoA oxydée dans le cycle de Krebs ?

1 GTP, 1 NADH,H+ et 3 FADH2
1 GTP, 3 NADH,H+ et 1 FADH2
3 GTP, 1 NADH,H+ et 1 FADH2
2 GTP, 3 NADH,H+ et 2 FADH2

1 GTP, 3 NADH,H+ et 1 FADH2

Explication

Une molécule d’acétyl-CoA fournit, au cours du cycle de Krebs, 1 GTP, 3 NADH,H+ et 1 FADH2. Le cycle se déroule dans la mitochondrie en conditions aérobies, tandis que la glycolyse peut fonctionner sans oxygène.

31. Comment un activateur et un inhibiteur allostériques modifient-ils l’équilibre entre les formes R et T d’une enzyme ?

L’activateur favorise la forme R à forte affinité, tandis que l’inhibiteur favorise la forme T à faible affinité
Les deux régulateurs favorisent la forme R, mais avec des affinités différentes pour le substrat
Les deux régulateurs favorisent la forme T, qui possède une affinité élevée pour le substrat
L’activateur favorise la forme T à forte affinité, tandis que l’inhibiteur favorise la forme R à faible affinité

L’activateur favorise la forme R à forte affinité, tandis que l’inhibiteur favorise la forme T à faible affinité

Explication

La forme R relâchée possède une forte affinité pour le substrat et est favorisée par un activateur allostérique. La forme T tendue possède une faible affinité et est favorisée par un inhibiteur allostérique.

32. Quel bilan correspond à la synthèse d’une molécule d’acide palmitique C16:0C16:0 ?

8 acétyl-CoA, 7 ATP, 14 NADPH,H+ et 6 molécules d’eau
16 acétyl-CoA, 8 ATP, 14 NADPH,H+ et 7 molécules d’eau
8 acétyl-CoA, 7 ATP, 7 NADPH,H+ et 14 molécules d’eau
7 acétyl-CoA, 8 ATP, 14 NADH,H+ et 6 molécules d’eau

8 acétyl-CoA, 7 ATP, 14 NADPH,H+ et 6 molécules d’eau

Explication

La synthèse du palmitate nécessite 8 acétyl-CoA, 7 ATP et 14 NADPH,H+, tout en produisant 6 molécules d’eau. Les autres bilans modifient le nombre de substrats, le cofacteur réduit ou les quantités énergétiques.

33. Dans une cellule où la concentration d’ATP et de citrate augmente, comment l’activité de la phosphofructokinase-1 évolue-t-elle ?

Elle reste stable, car ces molécules agissent sur la pyruvate kinase.
Elle s’inverse, car le citrate transforme le pyruvate en lactate.
Elle augmente, car l’ATP et le citrate fournissent de l’énergie.
Elle diminue, car l’ATP et le citrate l’inhibent.

Elle diminue, car l’ATP et le citrate l’inhibent.

Explication

La phosphofructokinase-1 est inhibée par l’ATP et le citrate, tandis que le fructose-2,6-bisphosphate l’active. L’augmentation de ces deux inhibiteurs réduit donc l’activité de cette enzyme.

34. Quel énoncé décrit correctement la glycogénogenèse ?

Elle synthétise le glycogène à partir d’UDP-glucose, avec l’intervention de la glycogénine.
Elle synthétise le glucose à partir de lactate dans le réticulum endoplasmique.
Elle dégrade le glycogène en glucose grâce à la glycogène phosphorylase.
Elle transforme le glycogène en ribose-5-phosphate dans le cytosol.

Elle synthétise le glycogène à partir d’UDP-glucose, avec l’intervention de la glycogénine.

Explication

La glycogénogenèse est la synthèse du glycogène à partir d’UDP-glucose, initiée par la glycogénine et prolongée notamment par la glycogène synthase. La glycogénolyse correspond au processus de dégradation du glycogène.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 77 flashcards sur Biochimie métabolique et enzymologie.

Qu'est-ce qu'une enzyme ?

Un catalyseur biologique protéique qui accélère une réaction sans être modifié.

Que comprend le site actif d'une enzyme ?

Un site de fixation et un site catalytique.

Quelle fonction a le site de fixation dans le site actif ?

Il lie spécifiquement le substrat.

Voir les flashcards →

Approfondir avec la fiche

Consultez la fiche de révision complète sur Biochimie métabolique et enzymologie.

Voir la fiche →

Cours similaires

Crée tes propres QCM

Importe ton cours et l'IA génère des QCM avec corrections en 30 secondes.

Générateur de QCM