QCM : Propriétés fonctionnelles des protéines (10 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Concernant la nature des propriétés fonctionnelles des protéines :

Leurs effets sensoriels peuvent apparaître pendant la transformation des aliments.
Les activités antihypertensives de certains peptides relèvent des propriétés biofonctionnelles.
Le pH et la température font partie des facteurs de leur environnement moléculaire.
Elles sont non nutritionnelles et influencent les caractères sensoriels des aliments.
Les activités immunomodulatrices de certains peptides sont des activités biofonctionnelles.

Leurs effets sensoriels peuvent apparaître pendant la transformation des aliments. · Les activités antihypertensives de certains peptides relèvent des propriétés biofonctionnelles. · Le pH et la température font partie des facteurs de leur environnement moléculaire. · Elles sont non nutritionnelles et influencent les caractères sensoriels des aliments. · Les activités immunomodulatrices de certains peptides sont des activités biofonctionnelles.

Explication

Les propriétés fonctionnelles sont non nutritionnelles et influencent les caractères sensoriels, notamment au cours des transformations. Elles résultent d’interactions avec l’environnement, dont le pH et la température ; les activités antihypertensives et immunomodulatrices de certains peptides sont biofonctionnelles.

2. Lors de l’hydratation d’une poudre protéique, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Au pH isoélectrique, la fixation d’eau par les protéines est minimale.
Près de pH 5,5, les protéines musculaires triplent leur teneur en eau.
L’exposition de groupements carboxyliques COO− peut accroître l’hydratation après dénaturation.
Les groupes polaires ionisés s’hydratent avant les groupes polaires non ionisés.
La quantité d’eau fixée varie selon les acides aminés et la conformation protéique.

Au pH isoélectrique, la fixation d’eau par les protéines est minimale. · L’exposition de groupements carboxyliques COO− peut accroître l’hydratation après dénaturation. · Les groupes polaires ionisés s’hydratent avant les groupes polaires non ionisés. · La quantité d’eau fixée varie selon les acides aminés et la conformation protéique.

Explication

Les groupes polaires ionisés s’hydratent d’abord, et la fixation d’eau est minimale au pH isoélectrique. Elle dépend notamment des acides aminés et de la conformation ; exposer des groupements polaires, dont COO−, peut l’augmenter. Près de pH 5,5, la teneur en eau des protéines musculaires est diminuée d’un facteur trois, et non triplée.

3. Quelles sont les réponses exactes au sujet de l’hydratation et de la solubilité protéiques ?

Une forte agrégation réduit la solubilité et l’aptitude à former mousses ou émulsions.
La solubilité protéique dépend des facteurs du milieu, mais pas des caractéristiques intrinsèques.
La solubilité dépend de facteurs intrinsèques et extrinsèques et facilite la dispersion à une interface.
Une force ionique accrue déshydrate les protéines, tandis que les polyphosphates peuvent renforcer leur rétention d’eau.
Une température croissante augmente la fixation d’eau en renforçant les liaisons hydrogène.

Une forte agrégation réduit la solubilité et l’aptitude à former mousses ou émulsions. · La solubilité dépend de facteurs intrinsèques et extrinsèques et facilite la dispersion à une interface. · Une force ionique accrue déshydrate les protéines, tandis que les polyphosphates peuvent renforcer leur rétention d’eau.

Explication

Une force ionique accrue déshydrate les protéines, alors que les polyphosphates peuvent améliorer la rétention d’eau. La solubilité dépend de facteurs intrinsèques et extrinsèques et contribue à la dispersion à l’interface ; une forte agrégation réduit la solubilité ainsi que l’aptitude à former mousses ou émulsions. Une hausse de température diminue la fixation d’eau en réduisant les liaisons hydrogène, et la solubilité dépend aussi de facteurs intrinsèques.

4. Qu’est-ce que la floculation des protéines ?

La formation de grands agrégats entraînant une perte totale de solubilité.
Le passage d’une protéine à un état désordonné avec perte de sa structure tridimensionnelle.
Une agrégation désordonnée de protéines sans dénaturation.
Une agrégation de protéines accompagnée d’une dénaturation.

Une agrégation désordonnée de protéines sans dénaturation.

Explication

La floculation correspond à une agrégation non ordonnée des protéines qui se produit sans dénaturation. La coagulation est un distracteur plausible, mais elle implique une agrégation accompagnée d’une dénaturation.

5. Quel intervalle de pH est idéal pour obtenir une structure homogène de fromage fondu ?

Entre 5,4 et 5,9
Entre 6,2 et 6,7
Entre 4,5 et 5,0
Entre 7,0 et 7,5

Entre 5,4 et 5,9

Explication

Dans le fromage fondu, le pH idéal se situe entre 5,4 et 5,9. En dessous de pH 5, la structure devient friable et non homogène, tandis qu’au-dessus de pH 6,2, elle devient trop molle.

6. Quel rôle la transglutaminase joue-t-elle dans la texturation enzymatique des aliments protéiques ?

Elle hydrolyse les protéines en peptides afin d’accroître leur solubilité.
Elle chélate le calcium des protéines afin de favoriser leur peptisation.
Elle réticule les protéines en transférant des groupes acylés vers des fonctions amines.
Elle dénature les protéines par chauffage pour déclencher leur agrégation.

Elle réticule les protéines en transférant des groupes acylés vers des fonctions amines.

Explication

La transglutaminase catalyse le transfert de groupes acylés vers des fonctions amines et peut ainsi créer des réticulations entre protéines. La chélatation du calcium est plutôt le rôle des sels de fonte employés dans la fabrication du fromage fondu.

7. En quoi une émulsion huile-dans-eau diffère-t-elle d’une émulsion eau-dans-huile ?

Dans la première, l’eau forme les gouttelettes dans l’huile ; dans la seconde, l’huile forme les gouttelettes dans l’eau.
Dans la première, l’huile et l’eau forment deux couches continues ; dans la seconde, l’eau est répartie en gouttelettes dans l’huile.
Dans la première, l’huile et l’eau forment des gouttelettes séparées dans l’air ; dans la seconde, elles constituent une phase homogène.
Dans la première, l’huile forme les gouttelettes dans l’eau ; dans la seconde, l’eau forme les gouttelettes dans l’huile.

Dans la première, l’huile forme les gouttelettes dans l’eau ; dans la seconde, l’eau forme les gouttelettes dans l’huile.

Explication

Une émulsion huile-dans-eau disperse l’huile en gouttelettes dans une phase aqueuse, alors qu’une émulsion eau-dans-huile disperse l’eau dans une phase huileuse. L’option qui inverse les rôles des deux liquides décrit les systèmes dans l’ordre opposé.

8. Quel effet une diminution de la taille des gouttelettes a-t-elle généralement sur la transparence d’une émulsion ?

Elle augmente la transparence, car les gouttelettes fines diffusent moins la lumière.
Elle réduit la transparence, car les gouttelettes fines diffusent davantage la lumière.
Elle ne modifie pas l’aspect optique, qui dépend principalement de la phase dispersante.
Elle rend l’émulsion plus laiteuse, car les gouttelettes fines deviennent visibles.

Elle augmente la transparence, car les gouttelettes fines diffusent moins la lumière.

Explication

Les gouttelettes plus fines diffusent moins la lumière et rendent ainsi l’émulsion plus transparente. À l’inverse, les grosses gouttelettes diffusent davantage la lumière et donnent un aspect blanc laiteux.

9. Pour limiter le déplacement des gouttelettes vers le haut dans une émulsion dont elles sont moins denses que la phase continue, quelle modification de formulation est la plus pertinente ?

Réduire la viscosité du milieu afin de faciliter leur homogénéisation
Diminuer la charge de surface afin de réduire la répulsion entre gouttelettes
Augmenter la viscosité du milieu afin de freiner leur migration
Augmenter le diamètre des gouttelettes afin de renforcer leur dispersion

Augmenter la viscosité du milieu afin de freiner leur migration

Explication

Un milieu plus visqueux favorise la stabilité en ralentissant le crémage, c’est-à-dire la migration ascendante des gouttelettes moins denses que la phase dispersante. Réduire la viscosité aurait plutôt tendance à faciliter leur déplacement.

10. Quelle caractéristique permet d’évaluer la stabilité d’une mousse au cours du temps ?

Elle se mesure par le volume de gaz incorporé rapporté au liquide présent dans la mousse.
Elle se mesure par la pression nécessaire pour transformer les bulles sphériques en bulles polyédriques.
Elle se mesure par le volume de mousse ou par la quantité de liquide drainé après un délai donné.
Elle se mesure par la proportion de gaz des petites bulles transférée vers les bulles plus grosses.

Elle se mesure par le volume de mousse ou par la quantité de liquide drainé après un délai donné.

Explication

La stabilité correspond à la capacité de la mousse à conserver sa structure au cours du temps et s’évalue par le volume de mousse ou le liquide drainé après une durée donnée. Le rapport entre le gaz incorporé et le liquide dans la mousse caractérise plutôt le pouvoir moussant.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 10 flashcards sur Propriétés fonctionnelles des protéines.

Que désignent les propriétés fonctionnelles des protéines et sur quels caractères agissent-elles ?

Des propriétés non nutritionnelles qui influencent les caractères sensoriels des aliments.

De quoi résultent les propriétés fonctionnelles des protéines ?

De leurs interactions moléculaires avec leur environnement.

Quels groupes s’hydratent en premier lors de l’hydratation d’une poudre protéique ?

Les groupes polaires ionisés.

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