Fiche de révision : Propriétés fonctionnelles des protéines

📋 Plan du Cours

1. Nature des propriétés fonctionnelles
2. Hydratation et solubilité protéiques
3. Dénaturation et structuration protéiques
4. Gélification et fromage fondu
5. Texturation par extrusion et enzymes
6. Émulsions et propriétés de surface
7. Caractérisation des émulsions
8. Déstabilisation et stabilisation des émulsions
9. Propriétés et évaluation des mousses
10. Obtention et stabilisation des mousses

📖 1. Nature des propriétés fonctionnelles

🔑 Notions clés & Définitions

• Propriétés fonctionnelles : Propriétés non nutritionnelles des protéines qui influencent les caractères sensoriels des aliments pendant leur transformation, leur préparation, leur conservation et leur consommation.

★ À maîtriser

• Les propriétés fonctionnelles des protéines résultent de leurs interactions moléculaires avec leur environnement, notamment les autres molécules, le pH et la température.

• Les propriétés fonctionnelles se répartissent en trois groupes :

  • propriétés d’hydratation liées aux interactions avec l’eau
  • propriétés de structuration liées aux interactions protéine-protéine
  • propriétés de surface liées aux interactions avec des structures polaires ou apolaires en phase liquide ou gazeuse

Compléments

• Les propriétés biofonctionnelles désignent notamment les activités antihypertensives et immunomodulatrices de certains peptides.

• La caractérisation fonctionnelle s’effectue à trois niveaux :

  • mesures physiques ou physico-chimiques de molécules isolées
  • mesures intermédiaires d’un ensemble de constituants
  • mesures finales du produit terminé

📖 2. Hydratation et solubilité protéiques

★ À maîtriser

• Lors de l’hydratation d’une poudre protéique, les groupes polaires ionisés s’hydratent d’abord, puis les groupes polaires non ionisés.

• La fixation d’eau est minimale au pH isoélectrique ; les protéines musculaires perdent leur capacité à fixer l’eau au voisinage de pH 5,5, et leur teneur en eau est alors diminuée d’un facteur 3.

• L’augmentation de la force ionique déshydrate les protéines, tandis que certains ions comme les polyphosphates à 0,3 % p/p peuvent accroître leur capacité de rétention d’eau.

• La solubilité protéique dépend de facteurs intrinsèques et extrinsèques, et favorise la dispersion homogène des protéines à une interface lors de la fabrication d’émulsions ou de mousses.

Compléments

• La quantité d’eau fixée dépend de la nature des acides aminés, de la conformation de la protéine et des conditions du milieu.

• La dénaturation peut augmenter l’hydratation lorsqu’elle expose à la surface des groupements polaires, en particulier les fonctions carboxyliques sous forme COO−.

• L’augmentation de la température diminue la fixation d’eau en réduisant la quantité de liaisons hydrogène.

• Une forte agrégation diminue la solubilité des protéines et leur aptitude à former des mousses ou des émulsions.

• La solubilisation à chaud peut diminuer la solubilité des protéines en augmentant leur dénaturation.

💡 Astuce mémo

La hausse de température réduit la fixation d’eau.

📖 3. Dénaturation et structuration protéiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Dénaturation : Passage d’une protéine d’un état ordonné à un état désordonné, sans rupture de liaisons covalentes, qui entraîne la perte de sa structure tridimensionnelle.
• Coagulation : Résulte d’une agrégation protéine-protéine accompagnée d’une dénaturation.
• Précipitation : Formation d’agrégats protéiques de grande taille qui s’accompagne d’une perte totale de solubilité.
• Floculation : Agrégation non ordonnée de protéines en l’absence de dénaturation.

★ À maîtriser

• La dénaturation des protéines peut intervenir lorsque la pression dépasse 50 MPa et peut passer par la dissociation des sous-unités, la perte de la structure tertiaire et la perte des motifs de structure secondaire.

Compléments

• La dénaturation thermique des protéines peut être jusqu’à 600 fois plus rapide lorsque la température augmente de 10 °C, contre un facteur 2 pour une réaction chimique classique.

• La présence d’eau favorise la dénaturation des protéines, et les protéines dénaturées par la chaleur se placent à l’interface hydrophile-hydrophobe d’un système à deux phases.

• Le froid peut dénaturer des protéines, provoquer leur association pendant la congélation ou dissocier des structures oligomériques sans garantir une réassociation fonctionnelle.

• Les forces du pétrissage, du laminage et du battage peuvent entraîner la dénaturation des protéines.

💡 Astuce mémo

La floculation agrège sans dénaturer ; la coagulation agrège avec dénaturation.

📖 4. Gélification et fromage fondu

🔑 Notions clés & Définitions

• Gélification : Agrégation ordonnée de molécules protéiques plus ou moins dénaturées, formant un réseau tridimensionnel où les polymères interagissent entre eux et avec le solvant.

★ À maîtriser

• La gélification protéique est le plus souvent obtenue en chauffant des protéines solubles ou insolubles puis en refroidissant le mélange ; une acidification peut être nécessaire.

📌 Pour obtenir un gel homogène et ordonné, l’agrégation doit être lente par rapport à la dénaturation afin que les chaînes polypeptidiques puissent s’organiser dans l’espace.

• Pour le fromage fondu, le pH idéal se situe entre 5,4 et 5,9 ; en dessous de pH 5, la structure est non homogène et friable, tandis qu’au-dessus de pH 6,2, elle est trop molle.

• Dans la fabrication du fromage fondu, les sels de fonte chélatent le calcium lié aux protéines et convertissent le paracaséinate de calcium insoluble en paracaséinate de potassium soluble, ce qui amorce la peptisation.

Compléments

• L’ajout de sels ou d’ions peut accélérer la gélification ou augmenter la fermeté du gel.

• La gélification peut améliorer l’absorption d’eau, l’épaississement, la liaison des particules et la participation à la formation d’une mousse ou d’une émulsion.

• Les sels de fonte du fromage fondu comprennent :

  • orthophosphate de potassium
  • polyphosphate de potassium
  • citrate tripotassique
  • phosphate dipotassique
  • pyrophosphate tétrapotassique

• Lors du crémage du fromage fondu, les globules lipidiques se répartissent uniformément pendant le chauffage, les protéines dénaturées développent des zones hydrophiles et hydrophobes, et l’augmentation des charges négatives favorise l’hydratation et le gonflement.

• Lors du refroidissement du fromage fondu, un réseau tridimensionnel retient l’eau et la matière grasse émulsifiée, et se renforce par des interactions ioniques, des ponts hydrogène, des forces de Van der Waals, des ponts polyphosphates et la reformation possible de ponts calcium.

💡 Astuce mémo

Dans le fromage fondu : peptisation, crémage, refroidissement.

📖 5. Texturation par extrusion et enzymes

🔑 Notions clés & Définitions

• Transglutaminase : Enzyme qui transfère des radicaux acylés de la fonction carboxamide de la glutamine vers une fonction amine d’un acide aminé, ou réticule les protéines par réaction avec la fonction ε-NH2 d’une lysine ou une amine biogène.

★ À maîtriser

• En cuisson-extrusion, un mélange protéique contenant 10 à 30 % d’eau est traité dans un cuiseur-extrudeur à 10 000–20 000 kPa et 150–200 °C pendant 15–20 secondes, puis passe par une filière à la pression atmosphérique, provoquant son expansion et la vaporisation de l’eau surchauffée.

• L’extrusion permet de texturer en continu des mélanges protéiques et de produire des aliments cuits à texture humide et fibreuse ressemblant à la viande de volaille ou de poisson.

Compléments

• Les produits protéiques extrudés réabsorbent généralement 2 à 4 fois leur poids en eau lorsqu’ils sont réhydratés à 60 °C, ce qui fait apparaître une structure fibreuse analogue à celle de la viande.

• L’extrusion sert notamment à fabriquer :

  • des hamburgers
  • des boulettes de viande
  • des raviolis
  • certaines charcuteries

• Lorsque le mélange protéique contient environ 60 à 80 % d’eau, l’extrusion forme un film ou un gel hydraté non expansé, et des additifs sont nécessaires pour obtenir des textures homogènes.

• La transglutaminase utilisée en texturation enzymatique est isolée de Streptoverticillium mobaraense, un actinomycète.

• La transglutaminase est utilisée dans les secteurs :

  • carné
  • des produits de la mer
  • laitier
  • végétal

📖 6. Émulsions et propriétés de surface

🔑 Notions clés & Définitions

• Émulsion : Système dispersé dans lequel un liquide est réparti en fines gouttelettes dans un autre liquide non miscible, les deux liquides ayant des solubilités différentes.
• Phase dispersée : Liquide présent sous forme de gouttelettes dans une émulsion.
• Phase dispersante : Liquide dans lequel les gouttelettes de la phase dispersée sont réparties.

★ À maîtriser

📌 Une émulsion O/W disperse des gouttelettes d’huile dans l’eau, tandis qu’une émulsion W/O disperse des gouttelettes d’eau dans l’huile.

• La formation des gouttelettes par cisaillement comprend la dispersion des phases hydrophile et lipophile en grosses gouttes, puis l’homogénéisation qui les fragmente en gouttelettes plus petites.

Compléments

• Une émulsion est généralement constituée d’une phase hydrophile et d’une phase lipophile.

• Dans le mélange considéré, une valeur inférieure à 0,74 correspond à une émulsion huile dans l’eau, comme la mayonnaise, tandis qu’au-delà de 0,74 une inversion donne une émulsion eau dans l’huile, comme le beurre.

• La taille des gouttelettes dépend de la vitesse de cisaillement du mélange et des propriétés intrinsèques du mélange.

💡 Astuce mémo

O/W : huile dans l’eau ; W/O : eau dans l’huile

📖 7. Caractérisation des émulsions

🔑 Notions clés & Définitions

• Capacité émulsifiante : La quantité d’huile émulsifiée par gramme de protéines au point d’inversion de phase.

★ À maîtriser

• La couleur et la transparence d’une émulsion dépendent principalement de la taille des gouttelettes : les gouttes plus grosses diffusent davantage la lumière et donnent un aspect blanc laiteux, tandis que les gouttes plus fines rendent l’émulsion plus transparente.

• La granulométrie détermine les tailles et le diamètre moyen des gouttelettes ; elle peut être étudiée par microscopie optique avec analyse d’image ou par granulométrie laser fondée sur la diffraction de la lumière.

Compléments

• Les catégories d’émulsions selon la taille des gouttelettes sont :

  • Émulsions grossières, de 10 à 10² μm : blanc laiteux, gouttes visibles.
  • Émulsions fines, de 1 à 0,1 μm : blanc bleuté, opalescentes.
  • Microémulsions, de 0,1 à 0,01 μm : translucides.

• La concentration d’une émulsion, ou concentration de sa phase dispersée, se mesure par la fraction volumique de cette phase.

📌 Dans une émulsion diluée, les gouttelettes interagissent moins entre elles que dans une émulsion concentrée ; la sauce barbecue est un exemple d’émulsion diluée, la sauce salade d’émulsion concentrée et la mayonnaise d’émulsion très concentrée.

📖 8. Déstabilisation et stabilisation des émulsions

★ À maîtriser

• La coalescence est la fusion de gouttelettes dispersées en gouttelettes plus grosses, pouvant aboutir à la rupture de phase et à la séparation des deux phases.

• Le mûrissement d’Ostwald se produit lorsque la solubilité entre les phases dispersée et dispersante n’est pas nulle : les petites gouttelettes diffusent dans la phase dispersante.

📌 Le crémage est la migration vers le haut des gouttelettes dont la densité est inférieure à celle de la phase dispersante, tandis que la sédimentation est leur migration vers le bas lorsque leur densité est supérieure.

• La stabilité des émulsions est favorisée par :
  • Une faible tension interfaciale obtenue par ajout de tensioactifs.
  • Une couche interfaciale résistante.
  • Une charge identique en surface, qui favorise la répulsion.
  • Un faible diamètre des gouttelettes.
  • Une forte viscosité du milieu.

Compléments

• La floculation est l’agrégation des gouttelettes dispersées en agglomérats et peut ensuite favoriser leur coalescence et la séparation de phase.

📌 L’inversion de phase est le passage d’une émulsion H/E (O/W) à une émulsion E/H, ou inversement, et modifie les propriétés du produit.

• Une fraction de gouttelettes dispersées supérieure à 75 % dans une émulsion très concentrée peut provoquer des inversions de phase irréversibles.

• Les protéines émulsifiantes diffusent vers l’interface et s’y adsorbent ; plus elles sont hydrophobes ou présentent des parties hydrophobes exposées, plus leur concentration interfaciale augmente et plus la tension interfaciale diminue.

• Les protéines globulaires comme les protéines du lactosérum, le lysozyme et l’ovalbumine sont moins performantes comme émulsifiants que les caséinates.

📖 9. Propriétés et évaluation des mousses

🔑 Notions clés & Définitions

• Mousse : Une dispersion de bulles de gaz, notamment d’azote, de gaz carbonique ou d’air, dans une phase continue liquide ou solide renfermant des protéines, produite par agitation mécanique.
• Stabilité de la mousse : Son aptitude à conserver sa structure au cours du temps ; elle s’évalue par le volume de mousse ou par le liquide drainé après un certain temps.

★ À maîtriser

• Sous une contrainte, les bulles initialement sphériques deviennent plus compactes puis polyédriques ; le gaz des petites bulles se dissout, diffuse dans la phase continue et alimente les bulles plus grosses, tandis que les lamelles liquides peuvent se rompre et provoquer la coalescence.

Compléments

• La pression est plus élevée dans une petite bulle que dans une grosse bulle.

• Les mousses sont généralement moins stables que les émulsions, car les bulles tendent à éclater sous l’effet de la forte tension superficielle de l’eau, sauf si un tensioactif diminue la tension superficielle air-eau.

📐 Formule - Le foisonnement est calculé par $\frac{V_{total}-V_{liquide\ initial}}{V_{liquide\ initial}}\times 100$ ou par $\frac{C-A}{A}\times 100$.

📐 Formule - Le pouvoir moussant est calculé par $\frac{V_{gaz\ incorporé}}{V_{liquide\ dans\ la\ mousse}}\times 100$ ou par $\frac{B}{E-B}\times 100$.

📖 10. Obtention et stabilisation des mousses

★ À maîtriser

• Une mousse peut être obtenue en insufflant de l’air à travers une structure poreuse dans une solution de protéines de concentration comprise entre 0,01 et 3 % (P/V), ou en diminuant la pression d’une solution préalablement comprimée, comme pour la chantilly en aérosol.

• Une bonne capacité moussante exige une protéine soluble dans la phase liquide, capable de migrer rapidement dans la phase continue et de se déplisser rapidement pour s’adsorber à l’interface gaz-liquide.

📌 Les β-caséines, riches en structure aléatoire flexible, donnent des mousses abondantes à grosses bulles polyédriques mais instables, tandis que le lysozyme donne une mousse moins abondante mais plus stable, crémeuse et à petites bulles.

Compléments

• Les protéines globulaires de haute masse moléculaire forment des films épais et des mousses stables grâce à une multicouche de protéines partiellement dénaturées à l’interface.

• La stabilisation d’une mousse augmente lorsque le film protéique à l’interface gaz-liquide est plus épais, cohésif, élastique, continu et imperméable au gaz ; elle dépend aussi de la structure secondaire ou tertiaire de la protéine.