Quel rôle remplissent les acides nucléiques dans l’information génétique ?
Ils transmettent et régulent l’information génétique.
De quels composants un nucléotide est-il formé ?
D’une base azotée, d’un pentose et d’un à trois groupements phosphate.
Qu’est-ce qui distingue un nucléoside d’un nucléotide ?
Un nucléotide est un nucléoside phosphorylé.
Quelles bases azotées appartiennent à la famille des purines ?
L’adénine et la guanine.
Quel sucre est présent dans l’ARN ?
Le ribose.
Quelle base azotée est présente dans l’ARN plutôt que dans l’ADN ?
L’uracile.
Quelles liaisons relient les nucléotides d’une chaîne polynucléotidique ?
Des liaisons phosphodiester entre le phosphate en 5’ et l’hydroxyle en 3’.
Quels groupements libres caractérisent les extrémités d’une chaîne polynucléotidique ?
Un phosphate en 5’ et un hydroxyle en 3’.
À quelle extrémité les polymérases ajoutent-elles un nucléotide lors de la synthèse d’ADN ou d’ARN ?
À l’extrémité 3’-OH libre.
Quels groupements fournissent les nucléotides incorporés par les polymérases ?
Des nucléosides triphosphatés.
Comment sont orientées les deux chaînes de l’ADN bicaténaire ?
Elles sont antiparallèles et complémentaires.
Quel scientifique est associé aux égalités entre bases de l’ADN bicaténaire ?
Erwin Chargaff.
Quelle structure l’ARN adopte-t-il généralement ?
Une structure monocaténaire.
Quel rôle les ARNm jouent-ils dans la traduction ?
Ils portent le message de l’ADN au ribosome.
Quelle fonction la grande sous-unité ribosomique remplit-elle ?
Elle catalyse la formation des liaisons peptidiques.
Que transportent les ARNt au ribosome ?
Des acides aminés.
Que produit l’épissage des pré-ARNm eucaryotes ?
Un ARNm mature.
Quelle charge portent les acides nucléiques à pH physiologique ?
Une charge négative due à leurs groupements phosphate.
Vers quelle borne migrent les acides nucléiques en électrophorèse ?
Vers la borne positive.
À quelle longueur d’onde les acides nucléiques absorbent-ils les ultraviolets ?
Vers 260 nm.
Que représente la température de fusion de l’ADN ?
La température à laquelle 50 % de l’ADN bicaténaire est séparé en deux brins simples.
Quelle formule estime la température de fusion de l’ADN à partir d’un seul brin ?
, avec en °C.
Qu’est-ce qu’un acide aminé protéinogène ?
Un acide α-aminé intégré à la constitution des protéines.
Combien d’acides aminés standards sont présents chez tous les êtres vivants connus ?
Vingt.
Quelles fonctions un acide aminé protéinogène porte-t-il sur son carbone α ?
Une fonction carboxylique et une fonction amine.
Quel acide aminé protéinogène ne possède pas de carbone α asymétrique ?
La glycine.
Pourquoi les acides aminés essentiels doivent-ils être apportés par l’alimentation ?
L’organisme ne peut pas les produire en quantité suffisante.
Quelles formes un groupement ionisable présente-t-il en solution ?
Une forme chargée et une forme neutre.
Quelle relation relie le pH à la concentration en protons ?
Quelles fonctions ionisables les acides aminés possèdent-ils au minimum ?
Une fonction carboxylique et une fonction amine.
Quelle relation définit le pKa à partir de ?
Qu’est-ce que le pHi d’une molécule ?
Le pH auquel sa charge nette est nulle.
Comment calcule-t-on le pHi d’un acide aminé à partir des pKa encadrant sa forme neutre ?
Quelle charge nette porte un acide aminé lorsque le pH égale son pHi ?
Une charge nette nulle.
Entre quelles valeurs se situent les pKa des fonctions carboxyliques ?
Entre 2 et 4.
Entre quelles valeurs se situent les pKa des fonctions amines ?
Entre 9 et 12.
Quel est le pHi généralement observé pour un acide aminé monoaminé et monocarboxylique ?
Un pHi proche de 6.
Que permet de déterminer la courbe de titration propre à un acide aminé ?
Ses pKa.
Vers quelle électrode migre un acide aminé en électrophorèse ?
Vers l’électrode déterminée par sa charge au pH du milieu.
Comment un gradient de pH élue-t-il les acides aminés en échange d’ions ?
Selon leur charge.
Comment se forme la liaison peptidique entre deux acides aminés ?
Par condensation entre le carboxyle de l’un et l’amine du suivant, avec élimination d’eau.
Quel type de liaison covalente forme la liaison peptidique ?
Une liaison amide.
Dans quel sens la chaîne peptidique est-elle orientée ?
De l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale.
Quel effet la rigidité de la liaison peptidique C–N a-t-elle sur la rotation ?
Elle empêche la libre rotation.
Que décrit la structure primaire d’une protéine ?
L’ordre linéaire des acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Qu’est-ce que la structure secondaire d’une protéine ?
Le repliement local de la chaîne peptidique, principalement en hélice α ou en feuillet plissé β.
Qu’est-ce que la structure tertiaire d’une protéine ?
Sa forme tridimensionnelle, essentielle à sa fonction biologique.
Quelles interactions entre chaînes latérales stabilisent la structure tertiaire ?
Des liaisons hydrogène, des liaisons ioniques, des interactions hydrophobes et des ponts disulfure.
Qu’est-ce que la structure quaternaire d’une protéine ?
L’assemblage de plusieurs chaînes peptidiques en une seule molécule.
Quel rôle les enzymes jouent-elles dans les réactions chimiques ?
Elles les catalysent.
Combien de résidus comprend la chaîne bêta de l’hémoglobine ?
147 résidus.
Combien de chaînes polypeptidiques comporte un anticorps ?
Quatre chaînes polypeptidiques.
Quelles modifications post-traductionnelles courantes sont citées ?
La phosphorylation, la glycosylation, la méthylation, l’acétylation et le clivage protéolytique.
Quand surviennent les modifications co-traductionnelles ?
Durant la traduction.
Quelles fonctions les modifications post-traductionnelles peuvent-elles remplir pour une protéine ?
Elles peuvent réguler son activité, l’étiqueter, l’ancrer à une membrane ou l’adresser à un compartiment cellulaire.
Pourquoi faut-il isoler une protéine d’intérêt d’un extrait cellulaire ou tissulaire ?
Les cellules contiennent plus de 100 000 protéines différentes.
Selon quel critère la chromatographie d’échange d’ions sépare-t-elle les protéines ?
Selon leur charge.
Quelle relation permet d’estimer le pHi d’un acide aminé ?
Que deviennent les petites protéines en chromatographie d’exclusion ?
Elles pénètrent dans les billes poreuses.
Quel chercheur a isolé la nucléine en 1869 ?
Friedrich Miescher.
Combien d’atomes d’azote possède le cycle d’une base pyrimidique ?
Deux atomes d’azote.
Quelle valeur prend le rapport chez l’Homme ?
1,54.
Quelle orientation ont les bases aromatiques hydrophobes dans la double hélice d’ADN ?
Elles sont orientées vers l’intérieur.
Pourquoi le code génétique est-il dit non ambigu ?
Chaque codon correspond à un seul acide aminé.
Que peut produire l’épissage alternatif à partir d’un seul gène ?
Plusieurs ARNm et isoformes protéiques.
Dans quel milieu les acides nucléiques sont-ils solubles ?
En milieu aqueux salé.
Que sépare la dénaturation thermique de l’ADN bicaténaire ?
Les deux brins, en rompant les liaisons hydrogène sans altérer l’intégrité des chaînes.
Quelle relation exprime la loi de Beer-Lambert ?
.
Quel acide aminé s’ajoute aux huit acides aminés essentiels chez l’enfant ?
L’histidine.
Quel acide aminé s’ajoute également chez le nourrisson ?
L’arginine.
Quelle propriété des acides aminés aromatiques permet de détecter et quantifier les protéines ?
Ils absorbent les ultraviolets avec un pic à 280 nm.
Quelle expression définit pour la fonction carboxylique ?
Quelle expression définit pour la fonction amine ?
Que produit la protonation de la fonction carboxylique ?
COOH.
Que produit la protonation de la fonction amine ?
NH₃⁺.
Quel est le pH plasmatique normal ?
7,40 ± 0,02, soit entre 7,38 et 7,42.
Quelle charge porte la majorité des acides aminés et des protéines au pH physiologique ?
Une charge négative.
Comment visualise-t-on les acides aminés en électrophorèse sur papier ?
Par coloration à la ninhydrine.
À quel pH apparaît le maximum d’acide aminé décroché en échange d’ions ?
Au pH égal à son pHi.
Quelle limite quantitative présente l’électrophorèse sur papier ?
Elle n’est pas quantitative.
Quelle limite de récupération présente l’électrophorèse sur papier ?
Elle ne permet pas de récupérer les échantillons.
Quel avantage de récupération offre la chromatographie par rapport à l’électrophorèse sur papier ?
Elle permet de récupérer les fractions.
Combien de codons comprend le code génétique ?
64 codons.
Que peut modifier une substitution d’acide aminé dans une protéine ?
Sa fonction biologique.
Combien de résidus compte un tour d’hélice α ?
3,6 résidus.
Comment les segments d’un feuillet β sont-ils reliés ?
Par des liaisons hydrogène entre les groupes CO et NH de brins adjacents.
Entre quels atomes se forme un pont disulfure protéique ?
Entre deux atomes de soufre portés par des cystéines.
Combien de chaînes α et β composent l’hémoglobine ?
Deux chaînes α et deux chaînes β.
Quel rôle l’actine et la vimentine jouent-elles dans le cytosquelette ?
Elles participent à sa formation.
Par quel intermédiaire les hormones protéiques comme la FSH agissent-elles ?
Par l’intermédiaire de récepteurs.
Quels acides aminés possèdent une chaîne latérale ionisable ?
Asp, Glu, His, Arg, Lys, Cys et Tyr.
Comment estime-t-on le pHi d’un peptide ?
En faisant la moyenne des deux pKa consécutifs qui encadrent sa forme neutre.
Quelle masse molaire moyenne attribue-t-on à un acide aminé ?
110 g/mol.
Comment la chromatographie d’affinité retient-elle une molécule à isoler ?
Par l’interaction de son ligand spécifique fixé sur une matrice.
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1. Concernant la composition d’un nucléotide :
2. Parmi les propositions suivantes concernant les nucléosides et les nucléotides, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?
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