QCM : Protéines et lipides simples (64 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Concernant la composition d’un nucléotide :

Un nucléotide associe une base azotée, un hexose et un à trois phosphates.
Un nucléotide est une molécule organique comprenant une base azotée et un pentose.
Un nucléotide associe une base azotée, un pentose et un à trois phosphates.
Un nucléotide peut comporter plusieurs groupements phosphate liés à sa structure.
Un nucléotide associe une base azotée et un pentose, sans phosphate.

Un nucléotide est une molécule organique comprenant une base azotée et un pentose. · Un nucléotide associe une base azotée, un pentose et un à trois phosphates. · Un nucléotide peut comporter plusieurs groupements phosphate liés à sa structure.

Explication

Un nucléotide comprend une base azotée, un pentose et un à trois phosphates. Le pentose n’est pas un hexose, et la structure peut porter plusieurs phosphates; sans phosphate, l’association base-pentose correspond à un nucléoside.

2. Parmi les propositions suivantes concernant les nucléosides et les nucléotides, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Un nucléotide correspond à un nucléoside auquel est ajouté un phosphate.
Un nucléoside comprend une base azotée liée à un pentose.
La présence d’un pentose et d’un phosphate sans base définit un nucléoside.
Un nucléoside associe une base azotée à un pentose, sans groupement phosphate.
Un nucléotide se distingue du nucléoside par sa phosphorylation.

Un nucléotide correspond à un nucléoside auquel est ajouté un phosphate. · Un nucléoside comprend une base azotée liée à un pentose. · Un nucléoside associe une base azotée à un pentose, sans groupement phosphate. · Un nucléotide se distingue du nucléoside par sa phosphorylation.

Explication

Le nucléoside est formé d’une base et d’un pentose, sans phosphate; sa forme phosphorylée est un nucléotide. Un pentose et un phosphate sans base ne constituent pas la définition d’un nucléoside.

3. À propos des bases azotées des acides nucléiques :

L’adénine et la guanine appartiennent au groupe des bases puriques.
La cytosine est une base pyrimidique présente dans l’ADN et l’ARN.
La cytosine et la guanine sont des bases pyrimidiques des acides nucléiques.
L’uracile est une base purique caractéristique de l’ARN.
La thymine est une base pyrimidique présente dans l’ADN.

L’adénine et la guanine appartiennent au groupe des bases puriques. · La cytosine est une base pyrimidique présente dans l’ADN et l’ARN. · La thymine est une base pyrimidique présente dans l’ADN.

Explication

L’adénine et la guanine sont puriques; cytosine, thymine et uracile sont pyrimidiques. La guanine n’est donc pas une pyrimidine, et l’uracile n’est pas une base purique.

4. Concernant les sucres et bases caractéristiques de l’ADN et de l’ARN, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

L’ARN contient du 2’-désoxyribose et l’ADN contient du ribose.
La thymine caractérise l’ADN, tandis que l’uracile caractérise l’ARN.
L’ARN et l’ADN contiennent tous deux le même pentose caractéristique.
L’ARN contient du ribose et l’ADN contient du 2’-désoxyribose.
L’ADN contient de l’uracile et l’ARN contient de la thymine.

La thymine caractérise l’ADN, tandis que l’uracile caractérise l’ARN. · L’ARN contient du ribose et l’ADN contient du 2’-désoxyribose.

Explication

L’ARN contient du ribose et de l’uracile, tandis que l’ADN contient du 2’-désoxyribose et de la thymine. Les deux autres propositions inversent ces caractéristiques ou attribuent aux deux molécules le même sucre.

5. Concernant les liaisons entre nucléotides d’une chaîne polynucléotidique :

Une liaison phosphodiester unit le phosphate en 3’ au groupement hydroxyle en 5’.
Une liaison phosphodiester unit le phosphate en 5’ d’un nucléotide au 3’-OH d’un autre.
Les liaisons phosphodiester relient des nucléotides au sein d’un polymère linéaire.
Les nucléotides d’une chaîne sont reliés par des liaisons hydrogène entre sucres.
Les liaisons phosphodiester contribuent à former une chaîne polynucléotidique linéaire.

Une liaison phosphodiester unit le phosphate en 5’ d’un nucléotide au 3’-OH d’un autre. · Les liaisons phosphodiester relient des nucléotides au sein d’un polymère linéaire. · Les liaisons phosphodiester contribuent à former une chaîne polynucléotidique linéaire.

Explication

Une chaîne polynucléotidique est un polymère linéaire dont les nucléotides sont reliés par des liaisons phosphodiester entre un phosphate en 5’ et un hydroxyle en 3’. Les liaisons hydrogène entre sucres et l’orientation inversée des groupements ne décrivent pas cette liaison.

6. Lors de la synthèse d’un brin d’ADN ou d’ARN, quelle(s) proposition(s) est(sont) exacte(s) ?

Un nucléotide est ajouté à l’extrémité 3’-OH libre du brin en croissance.
L’élongation du brin se déroule dans le sens 5’ vers 3’.
La synthèse du brin progresse dans le sens 3’ vers 5’.
Les polymérases allongent le brin par ajout à son extrémité 5’-phosphate.
Les polymérases incorporent directement des nucléosides monophosphatés libres.

Un nucléotide est ajouté à l’extrémité 3’-OH libre du brin en croissance. · L’élongation du brin se déroule dans le sens 5’ vers 3’.

Explication

Les brins d’ADN et d’ARN sont synthétisés de 5’ vers 3’ par ajout à l’extrémité 3’-OH. Les polymérases utilisent des nucléosides triphosphatés, et non des nucléosides monophosphatés libres ni une élongation en 3’ vers 5’.

7. À propos de l’organisation de l’ADN bicaténaire :

Les deux chaînes complémentaires sont orientées dans le même sens.
Les bases appariées des deux chaînes sont notamment stabilisées par des liaisons hydrogène.
Les deux chaînes d’ADN bicaténaire sont antiparallèles et complémentaires.
La paire G–C comporte trois liaisons hydrogène entre ses bases.
La paire A–T comporte trois liaisons hydrogène entre ses bases.

Les bases appariées des deux chaînes sont notamment stabilisées par des liaisons hydrogène. · Les deux chaînes d’ADN bicaténaire sont antiparallèles et complémentaires. · La paire G–C comporte trois liaisons hydrogène entre ses bases.

Explication

L’ADN bicaténaire comprend deux chaînes antiparallèles complémentaires, stabilisées notamment par des liaisons hydrogène. G–C en forme trois, tandis qu'A–T en forme deux; les chaînes ne sont donc pas orientées dans le même sens.

8. Concernant les caractéristiques structurales de l’ARN :

L’ARN est généralement constitué de deux brins antiparallèles.
L’ARN est généralement constitué d’un seul brin.
Ces structures secondaires résultent de l’appariement entre deux brins distincts.
Le ribose et l’uracile sont des constituants caractéristiques de l’ARN.
Un même brin d’ARN peut former des structures secondaires localisées.

L’ARN est généralement constitué d’un seul brin. · Le ribose et l’uracile sont des constituants caractéristiques de l’ARN. · Un même brin d’ARN peut former des structures secondaires localisées.

Explication

L’ARN est généralement monocaténaire et contient du ribose et de l’uracile. Des appariements de bases complémentaires au sein d’un même brin peuvent former localement des structures secondaires; l’appariement de deux brins distincts ne décrit pas ce mécanisme.

9. À propos du rôle et de l’organisation des ARNt, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

L’anticodon de l’ARNt est complémentaire d’un codon porté par l’ARNm.
Les ARNt transportent des acides aminés jusqu’au ribosome.
L’anticodon de l’ARNt est complémentaire d’un autre anticodon.
Les ARNt transportent les acides aminés directement vers le noyau.
L’extrémité CCA-3’ de l’ARNt porte le site de fixation de l’acide aminé.

L’anticodon de l’ARNt est complémentaire d’un codon porté par l’ARNm. · Les ARNt transportent des acides aminés jusqu’au ribosome. · L’extrémité CCA-3’ de l’ARNt porte le site de fixation de l’acide aminé.

Explication

Les ARNt apportent les acides aminés au ribosome, les fixent à l’extrémité CCA-3’ et possèdent un anticodon complémentaire d’un codon de l’ARNm. Les ARNt ne transportent pas ces acides aminés vers le noyau, et l’anticodon s’apparie à un codon, non à un autre anticodon.

10. Concernant la charge et la migration électrophorétique des acides nucléiques :

Lors d’une électrophorèse, les acides nucléiques migrent vers la borne négative.
À pH physiologique, les groupements phosphate confèrent une charge négative aux acides nucléiques.
À pH physiologique, les groupements phosphate confèrent une charge positive aux acides nucléiques.
Lors d’une électrophorèse, les acides nucléiques migrent vers la borne positive.
La charge négative des acides nucléiques est liée à leurs groupements phosphate.

À pH physiologique, les groupements phosphate confèrent une charge négative aux acides nucléiques. · Lors d’une électrophorèse, les acides nucléiques migrent vers la borne positive. · La charge négative des acides nucléiques est liée à leurs groupements phosphate.

Explication

Les groupements phosphate rendent les acides nucléiques négatifs à pH physiologique, ce qui les fait migrer vers la borne positive. Une charge positive ou une migration vers la borne négative contredirait cette propriété.

11. Quelle propriété permet de détecter et de quantifier les acides nucléiques par spectrophotométrie ?

L’absorption vers 260 nm permet la quantification spectrophotométrique des acides nucléiques.
Les noyaux aromatiques des bases azotées absorbent les ultraviolets vers 230 nm.
Les noyaux aromatiques des bases azotées absorbent les ultraviolets vers 260 nm.
Les bases azotées absorbent les ultraviolets avec un maximum proche de 280 nm.
Les groupements phosphate absorbent les ultraviolets vers 260 nm.

L’absorption vers 260 nm permet la quantification spectrophotométrique des acides nucléiques. · Les noyaux aromatiques des bases azotées absorbent les ultraviolets vers 260 nm.

Explication

Les noyaux aromatiques des bases azotées absorbent la lumière ultraviolette vers 260 nm, ce qui permet la détection et la quantification spectrophotométrique. Un maximum à 280 nm ou 230 nm, ou une absorption attribuée aux phosphates, ne correspond pas à la propriété décrite.

12. La température de fusion de l’ADN bicaténaire correspond à la température à laquelle :

La moitié des molécules d’un échantillon est complètement dénaturée.
La séparation atteint 50 % pour les brins de la molécule bicaténaire.
La moitié de la molécule bicaténaire est séparée en deux brins simples.
La totalité de la molécule bicaténaire est séparée en deux brins simples.
La moitié des liaisons phosphodiester de l’ADN est rompue.

La moitié des molécules d’un échantillon est complètement dénaturée. · La séparation atteint 50 % pour les brins de la molécule bicaténaire. · La moitié de la molécule bicaténaire est séparée en deux brins simples.

Explication

La température de fusion correspond à 50 % de séparation des brins de la molécule bicaténaire; elle peut aussi s’exprimer comme le point où la moitié des molécules est dénaturée. Elle ne désigne ni une séparation complète ni la rupture des liaisons phosphodiester.

13. Pour estimer la température de fusion d’un brin d’ADN, on utilise la relation :

Une teneur plus élevée en GC diminue la température de fusion estimée.
La température de fusion en °C vaut Tm=2(A+T)+4(G+C)T_m=2(A+T)+4(G+C).
La température de fusion en °C vaut Tm=4(A+T)+2(G+C)T_m=4(A+T)+2(G+C).
La relation estimative attribue un coefficient de 2 aux bases G et C.
Une teneur plus élevée en GC augmente la température de fusion estimée.

La température de fusion en °C vaut $$T_m=2(A+T)+4(G+C)$$. · Une teneur plus élevée en GC augmente la température de fusion estimée.

Explication

La relation est Tm=2(A+T)+4(G+C)T_m=2(A+T)+4(G+C), avec TmT_m exprimée en °C; le coefficient plus élevé des bases G et C fait augmenter l’estimation lorsque leur teneur augmente. L’inversion des coefficients ou une diminution avec une teneur en GC plus élevée sont erronées.

14. Un acide aminé protéinogène est défini comme :

Un acide α-aminé présent dans les protéines d’une seule espèce vivante.
Un acide α-aminé présent chez tous les êtres vivants, mais exclu des protéines.
Un acide α-aminé intégré à la constitution des protéines chez les êtres vivants.
Un acide β-aminé intégré à la constitution des protéines chez les êtres vivants.
Un acide aminé libre constituant une protéine sans être intégré à sa structure.

Un acide α-aminé intégré à la constitution des protéines chez les êtres vivants.

Explication

Un acide aminé protéinogène est un acide α-aminé intégré à la constitution des protéines; les 20 acides aminés standards sont présents chez tous les êtres vivants connus. Les propositions substituent la position α, restreignent leur présence à une espèce ou confondent intégration protéique et présence libre.

15. Concernant l’organisation générale d’un acide aminé protéinogène, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Le carbone α porte aussi une chaîne latérale variable.
La fonction amine et la chaîne latérale sont portées par le carbone β.
La fonction carboxylique et la fonction amine sont portées par le carbone α.
Une chaîne latérale variable est attachée au carbone α de l’acide aminé.
La fonction carboxylique est portée par le carbone β et la fonction amine par le carbone α.

Le carbone α porte aussi une chaîne latérale variable. · La fonction carboxylique et la fonction amine sont portées par le carbone α. · Une chaîne latérale variable est attachée au carbone α de l’acide aminé.

Explication

Le carbone α porte la fonction carboxylique, la fonction amine et une chaîne latérale variable. Les propositions plaçant une fonction ou la chaîne latérale sur le carbone β modifient cette organisation.

16. Quelle description rend compte de la chiralité des acides aminés et de leur incorporation dans les protéines ?

Les acides aminés standards sont tous non chiraux au carbone α.
Les isomères de série L sont les formes intégrées dans les protéines.
Les isomères de série D sont les formes intégrées dans les protéines.
La glycine possède un carbone α asymétrique, comme les autres acides aminés standards.
La glycine est non chirale, contrairement aux autres acides aminés standards.

Les isomères de série L sont les formes intégrées dans les protéines. · La glycine est non chirale, contrairement aux autres acides aminés standards.

Explication

La glycine est non chirale, tandis que les autres acides aminés standards possèdent un carbone α asymétrique. Les formes intégrées dans les protéines sont les isomères de série L, et non ceux de série D.

17. À propos des acides aminés essentiels chez l’adulte :

La liste adulte comprend l’histidine parmi les huit acides aminés cités.
La liste adulte comprend l’arginine parmi les huit acides aminés cités.
Ils doivent être apportés par l’alimentation, car l’organisme n’en produit aucune quantité.
Ils doivent être apportés par l’alimentation, car l’organisme n’en produit pas assez.
La liste adulte comprend la cystéine parmi les huit acides aminés cités.

Ils doivent être apportés par l’alimentation, car l’organisme n’en produit pas assez.

Explication

Les acides aminés essentiels ne sont pas produits en quantité suffisante par l’organisme et doivent être apportés par l’alimentation. La liste adulte comprend notamment méthionine, leucine, valine, lysine, isoleucine, phénylalanine, tryptophane et thréonine; l’histidine et l’arginine s’ajoutent selon l’âge, tandis que la cystéine ne figure pas dans cette liste.

18. Un groupement ionisable en solution se caractérise par :

Des proportions de formes qui varient avec la concentration en protons.
La coexistence d’une forme chargée et d’une forme neutre en solution.
La coexistence d’une forme positive et d’une forme négative en solution.
Des proportions de formes indépendantes de la concentration en protons.
Des proportions de formes qui dépendent de la concentration en protons.

Des proportions de formes qui varient avec la concentration en protons. · La coexistence d’une forme chargée et d’une forme neutre en solution. · Des proportions de formes qui dépendent de la concentration en protons.

Explication

Un groupement ionisable existe sous une forme chargée et une forme neutre, dont les proportions dépendent de la concentration en protons. Les deux formes ne sont pas définies comme positive et négative, et leurs proportions ne sont pas indépendantes des protons.

19. Une solution a un pH de 3. Quelle proposition décrit correctement le lien entre pH et concentration en protons ?

La relation est pH=−log⁡[H+]\mathrm{pH}=-\log[\mathrm{H}^+] et la concentration vaut 10−pH10^{-\mathrm{pH}}.
À pH 3, la concentration en protons vaut 10−310^{-3}.
La relation est pH=−log⁡[H+]\mathrm{pH}=-\log[\mathrm{H}^+] et la concentration vaut 10pH10^{\mathrm{pH}}.
À pH 3, la concentration en protons vaut 10310^3.
La relation est pH=log⁡[H+]\mathrm{pH}=\log[\mathrm{H}^+] et la concentration vaut 10−pH10^{-\mathrm{pH}}.

La relation est $$\mathrm{pH}=-\log[\mathrm{H}^+]$$ et la concentration vaut $$10^{-\mathrm{pH}}$$. · À pH 3, la concentration en protons vaut $$10^{-3}$$.

Explication

Le pH vérifie pH=−log⁡[H+]\mathrm{pH}=-\log[\mathrm{H}^+] et donc [H+]=10−pH[\mathrm{H}^+]=10^{-\mathrm{pH}}; à pH 3, la concentration vaut 10−310^{-3}. Les signes positifs proposés dans le logarithme ou l’exponentielle inversent la relation.

20. Le pKa d’un groupement ionisable correspond :

Au logarithme de la constante d’équilibre KaK_a.
Au pH où les deux formes d’un couple ionisable sont en proportions égales.
Au pH où la forme chargée représente trois quarts du couple ionisable.
Au pH où les deux formes du couple ionisable sont absentes.
À l’opposé du logarithme de la constante d’équilibre KaK_a.

Au pH où les deux formes d’un couple ionisable sont en proportions égales.

Explication

Le pKa vérifie pKa=−log⁡(Ka)\mathrm{p}K_a=-\log(K_a) et correspond au pH où les deux formes du couple sont en proportions égales. Une proportion de trois quarts ne définit pas ce point, et le signe du logarithme de KaK_a ne peut être omis.

21. Concernant le pHi d’un acide aminé :

Le pHi correspond au pH auquel la charge nette de la molécule est nulle.
Le pHi des acides aminés monoaminés et monocarboxyliques est proche de 3.
Le pHi désigne le pH où les charges positives et négatives se compensent.
Le pHi des acides aminés dibasiques est proche de 3.
Le pHi est la valeur de pH où la charge totale de l’acide aminé s’annule.

Le pHi correspond au pH auquel la charge nette de la molécule est nulle. · Le pHi désigne le pH où les charges positives et négatives se compensent. · Le pHi est la valeur de pH où la charge totale de l’acide aminé s’annule.

Explication

Le pHi est le pH où la charge nette est nulle, c’est-à-dire où les charges opposées se compensent. Les acides aminés monoaminés et monocarboxyliques ont généralement un pHi proche de 6, les dicarboxyliques un pHi d’environ 3 et les dibasiques un pHi d’environ 10. Une charge nette positive ou négative ne définit pas le pHi.

22. Pour calculer le pHi d’un acide aminé, quelle règle faut-il appliquer ?

On additionne les pKa encadrant la forme neutre sans diviser par deux.
On fait la moyenne des deux pKa encadrant la forme cationique de l’acide aminé.
On fait la moyenne des deux pKa consécutifs qui encadrent sa forme neutre.
On soustrait les deux pKa encadrant la forme neutre de l’acide aminé.
On fait la moyenne des deux pKa qui encadrent sa forme anionique.

On fait la moyenne des deux pKa consécutifs qui encadrent sa forme neutre.

Explication

Le pHi se calcule par la moyenne des deux pKa consécutifs encadrant la forme neutre. Les autres propositions utilisent une forme ionique différente ou une opération incorrecte.

23. Un acide aminé est placé dans un milieu dont le pH dépasse son pHi. Quelle description de sa charge est exacte ?

Sa charge nette est nulle lorsque le pH du milieu égale son pHi.
Sa charge globale est négative lorsque le pH du milieu est inférieur à son pHi.
Sa charge globale devient plus positive à mesure que le pH dépasse son pHi.
Sa charge globale est nulle lorsque le pH du milieu dépasse son pHi.
Sa charge globale est négative, car le pH du milieu dépasse son pHi.

Sa charge nette est nulle lorsque le pH du milieu égale son pHi. · Sa charge globale est négative, car le pH du milieu dépasse son pHi.

Explication

Au-dessus du pHi, l’acide aminé est globalement négatif, tandis qu’au pHi sa charge nette est nulle. En dessous du pHi, il est globalement positif ; au-dessus du pHi, sa charge ne devient donc pas plus positive.

24. À propos des pKa des fonctions des acides aminés :

Les pKa des fonctions carboxyliques et amines sont compris entre 2 et 4.
Les fonctions amines ont des pKa compris entre 9 et 12.
Les fonctions carboxyliques ont des pKa compris entre 9 et 12.
Les fonctions amines ont des pKa compris entre 2 et 4.
Les fonctions carboxyliques ont des pKa compris entre 2 et 4.

Les fonctions amines ont des pKa compris entre 9 et 12. · Les fonctions carboxyliques ont des pKa compris entre 2 et 4.

Explication

Les fonctions carboxyliques ont des pKa compris entre 2 et 4, et les fonctions amines entre 9 et 12. Les propositions qui attribuent ces intervalles à l’autre fonction inversent les valeurs.

25. Les courbes de titration propres aux acides aminés permettent notamment :

De prévoir la charge d’un acide aminé à un pH donné.
De caractériser une courbe de titration propre à chaque acide aminé.
De déterminer le pHi sans fournir d’information sur les pKa.
De repérer les régions tampons situées à proximité des pKa.
De déterminer les pKa caractéristiques de chaque acide aminé.

De prévoir la charge d’un acide aminé à un pH donné. · De caractériser une courbe de titration propre à chaque acide aminé. · De repérer les régions tampons situées à proximité des pKa. · De déterminer les pKa caractéristiques de chaque acide aminé.

Explication

Chaque acide aminé possède sa courbe de titration, qui renseigne sur ses pKa, sa charge à un pH donné et les régions tampons proches des pKa. La courbe permet donc aussi d’identifier le profil propre à l’acide aminé.

26. En électrophorèse, des acides aminés sont placés dans un milieu dont le pH diffère de leur pHi. Quelles règles décrivent leur migration ?

La charge détermine si la migration s’effectue vers l’une ou l’autre électrode.
Une différence plus grande entre pH et pHi favorise une migration plus importante.
La migration est dirigée vers la même électrode quelle que soit la charge.
L’écart entre pH et pHi influence l’importance de la charge et de la migration.
Le sens de migration dépend de la charge au pH du milieu.

La charge détermine si la migration s’effectue vers l’une ou l’autre électrode. · Une différence plus grande entre pH et pHi favorise une migration plus importante. · L’écart entre pH et pHi influence l’importance de la charge et de la migration. · Le sens de migration dépend de la charge au pH du milieu.

Explication

La charge au pH du milieu détermine l’électrode vers laquelle migre la molécule, et un écart pH–pHi plus grand entraîne une charge et une migration plus importantes. Le sens de migration n’est donc pas indépendant de la charge.

27. En chromatographie par échange d’ions, comment les acides aminés sont-ils retenus puis élués ?

Ils sont retenus par des interactions ioniques avec une résine chargée.
La résine chargée participe à la rétention des acides aminés.
Un gradient de pH intervient dans leur élution selon leur charge.
Ils sont retenus par des interactions covalentes avec une résine chargée.
Le gradient de pH permet de les éluer en fonction de leur charge.

Ils sont retenus par des interactions ioniques avec une résine chargée. · La résine chargée participe à la rétention des acides aminés. · Un gradient de pH intervient dans leur élution selon leur charge. · Le gradient de pH permet de les éluer en fonction de leur charge.

Explication

La rétention repose sur des interactions ioniques entre les acides aminés et une résine chargée. Un gradient de pH les élue selon leur charge ; il ne s’agit pas d’une rétention par liaison covalente.

28. Concernant la formation d’une liaison peptidique :

Elle correspond à une liaison amide covalente entre deux acides aminés.
Le carboxyle d’un acide aminé réagit avec l’amine du suivant.
Elle se forme entre les groupements amine de deux acides aminés successifs.
Elle résulte d’une condensation entre les groupements carboxyle et amine de deux acides aminés successifs.
Sa formation s’accompagne de l’élimination d’une molécule d’eau.

Elle correspond à une liaison amide covalente entre deux acides aminés. · Le carboxyle d’un acide aminé réagit avec l’amine du suivant. · Elle résulte d’une condensation entre les groupements carboxyle et amine de deux acides aminés successifs. · Sa formation s’accompagne de l’élimination d’une molécule d’eau.

Explication

La liaison peptidique résulte de la condensation du carboxyle d’un acide aminé avec l’amine du suivant, avec élimination d’eau et formation d’une liaison amide covalente. Deux groupements amine ne forment pas cette liaison.

29. À propos de l’orientation et de la liaison peptidique d’une chaîne :

La chaîne peptidique est orientée de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale.
La chaîne peptidique est orientée de l’extrémité C-terminale vers l’extrémité N-terminale.
La liaison C–N peptidique empêche la libre rotation.
La liaison peptidique comporte une liaison C–N rigide.
L’orientation conventionnelle de la chaîne va de N-terminal à C-terminal.

La chaîne peptidique est orientée de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale. · La liaison C–N peptidique empêche la libre rotation. · La liaison peptidique comporte une liaison C–N rigide. · L’orientation conventionnelle de la chaîne va de N-terminal à C-terminal.

Explication

Une chaîne peptidique est orientée de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale. Sa liaison C–N peptidique est rigide et empêche la libre rotation.

30. Parmi les propositions suivantes concernant la structure primaire et les protéines, laquelle ou lesquelles sont exactes ?

Les acides aminés de la structure primaire sont liés par des liaisons peptidiques.
Le terme protéine s’applique à une ou plusieurs chaînes correctement repliées.
Le terme protéine désigne un enchaînement d’acides aminés indépendamment de son repliement.
Les termes peptide et polypeptide désignent l’enchaînement des acides aminés.
La structure primaire correspond à l’ordre linéaire des acides aminés d’une chaîne.

Les acides aminés de la structure primaire sont liés par des liaisons peptidiques. · Le terme protéine s’applique à une ou plusieurs chaînes correctement repliées. · Les termes peptide et polypeptide désignent l’enchaînement des acides aminés. · La structure primaire correspond à l’ordre linéaire des acides aminés d’une chaîne.

Explication

La structure primaire est l’ordre linéaire des acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, appelé peptide ou polypeptide. Le terme protéine s’applique à une ou plusieurs chaînes correctement repliées, et non à un enchaînement défini indépendamment de son repliement.

31. Concernant la structure secondaire des protéines :

Elle désigne l’assemblage de plusieurs chaînes peptidiques en une molécule.
Elle adopte principalement des formes d’hélice α ou de feuillet plissé β.
Elle est stabilisée par des liaisons hydrogène au sein de la chaîne.
Elle correspond à la forme tridimensionnelle globale d’une protéine.
Elle correspond au repliement local de la chaîne peptidique en motifs organisés.

Elle adopte principalement des formes d’hélice α ou de feuillet plissé β. · Elle est stabilisée par des liaisons hydrogène au sein de la chaîne. · Elle correspond au repliement local de la chaîne peptidique en motifs organisés.

Explication

Le repliement local forme la structure secondaire, qui comprend principalement hélices α et feuillets β stabilisés par des liaisons hydrogène. L’assemblage de chaînes définit la structure quaternaire, tandis que la forme tridimensionnelle globale relève de la structure tertiaire.

32. La structure tertiaire d’une protéine se caractérise par :

Une forme tridimensionnelle résultant de l’organisation de structures secondaires.
Une association de plusieurs chaînes peptidiques en une molécule.
Un repliement limité aux liaisons hydrogène entre groupes CO et NH.
Une forme dont l’organisation est essentielle à la fonction biologique.
Un assemblage qui peut inclure les structures secondaires et d’autres repliements.

Une forme tridimensionnelle résultant de l’organisation de structures secondaires. · Une forme dont l’organisation est essentielle à la fonction biologique. · Un assemblage qui peut inclure les structures secondaires et d’autres repliements.

Explication

La structure tertiaire est la forme tridimensionnelle issue de l’assemblage des structures secondaires et d’autres repliements; sa forme est essentielle à la fonction biologique. Les liaisons CO–NH décrivent un détail de l’hélice α, et l’assemblage de plusieurs chaînes correspond à la structure quaternaire.

33. À propos de la stabilisation de la structure tertiaire :

Les interactions hydrophobes et les ponts disulfure covalents peuvent la stabiliser.
Les ponts disulfure impliqués sont des liaisons non covalentes entre chaînes latérales.
Les liaisons peptidiques entre résidus voisins en constituent les seules interactions stabilisatrices.
Des interactions entre chaînes latérales contribuent à stabiliser cette structure.
Les liaisons hydrogène et ioniques peuvent participer à sa stabilisation.

Les interactions hydrophobes et les ponts disulfure covalents peuvent la stabiliser. · Des interactions entre chaînes latérales contribuent à stabiliser cette structure. · Les liaisons hydrogène et ioniques peuvent participer à sa stabilisation.

Explication

La structure tertiaire est stabilisée par des interactions entre chaînes latérales, notamment les liaisons hydrogène, ioniques, hydrophobes et les ponts disulfure covalents. Les liaisons peptidiques ne sont pas les seules interactions en cause, et les ponts disulfure sont covalents.

34. Lorsqu’une protéine est dénaturée, quelles modifications structurales peut-on constater ?

La séquence primaire est altérée au même titre que le repliement secondaire.
La structure quaternaire peut également être modifiée.
Les structures secondaire et tertiaire peuvent être modifiées.
La forme de la protéine est modifiée par la dénaturation.
La dénaturation transforme la structure primaire en structure quaternaire.

La structure quaternaire peut également être modifiée. · Les structures secondaire et tertiaire peuvent être modifiées. · La forme de la protéine est modifiée par la dénaturation.

Explication

La dénaturation modifie la forme ainsi que les structures secondaire, tertiaire et quaternaire, sans changer la structure primaire. Elle n’altère donc pas la séquence primaire et ne transforme pas une structure en une autre.

35. Concernant le rôle et la nature des enzymes :

Elles sont généralement constituées de protéines complexes ou conjuguées.
Elles catalysent des réactions chimiques dans les systèmes biologiques.
Elles reconnaissent les antigènes grâce à quatre chaînes polypeptidiques.
Elles assurent principalement le transport de l’oxygène dans le sang.
Leur fonction catalytique porte sur des réactions chimiques.

Elles sont généralement constituées de protéines complexes ou conjuguées. · Elles catalysent des réactions chimiques dans les systèmes biologiques. · Leur fonction catalytique porte sur des réactions chimiques.

Explication

Les enzymes catalysent les réactions chimiques et sont généralement des protéines complexes ou conjuguées. Le transport sanguin de l’oxygène est associé à l’hémoglobine, tandis que la reconnaissance antigénique est assurée par les anticorps.

36. À propos de l’hémoglobine :

Sa chaîne bêta comprend 146 résidus et transporte l’oxygène sanguin.
Sa chaîne bêta comporte 148 résidus dans la protéine.
Elle assure la reconnaissance antigène-anticorps grâce à deux glycosylations.
Le transport sanguin de l’O₂ est une fonction de l’hémoglobine.
Elle transporte l’O₂ dans le sang.

Le transport sanguin de l’O₂ est une fonction de l’hémoglobine. · Elle transporte l’O₂ dans le sang.

Explication

L’hémoglobine transporte l’O₂ dans le sang, et sa chaîne bêta compte 147 résidus. Les nombres 146 et 148 sont erronés; la reconnaissance antigène-anticorps relève des anticorps.

37. Les caractéristiques des anticorps comprennent :

Deux glycosylations sont associées à la structure d’un anticorps.
Une immunoglobuline comporte trois chaînes polypeptidiques et deux glycosylations.
Les anticorps assurent la reconnaissance antigène-anticorps.
L’hémoglobine assure la reconnaissance antigène-anticorps grâce à quatre chaînes.
Un anticorps, ou immunoglobuline, comporte quatre chaînes polypeptidiques.

Deux glycosylations sont associées à la structure d’un anticorps. · Les anticorps assurent la reconnaissance antigène-anticorps. · Un anticorps, ou immunoglobuline, comporte quatre chaînes polypeptidiques.

Explication

Un anticorps, également appelé immunoglobuline, comporte quatre chaînes polypeptidiques et deux glycosylations, et participe à la reconnaissance antigène-anticorps. Une immunoglobuline à trois chaînes polypeptidiques ne correspond pas à cette composition, et l’hémoglobine transporte l’oxygène plutôt que d’assurer la reconnaissance antigénique.

38. Parmi les modifications post-traductionnelles connues figurent :

La phosphorylation et la glycosylation comptent parmi les modifications courantes.
Le clivage protéolytique figure parmi les modifications courantes citées.
Moins de 100 modifications post-traductionnelles ont été recensées.
Plus de 100 modifications post-traductionnelles sont connues.
La méthylation et l’acétylation sont des modifications co-traductionnelles courantes.

La phosphorylation et la glycosylation comptent parmi les modifications courantes. · Le clivage protéolytique figure parmi les modifications courantes citées. · Plus de 100 modifications post-traductionnelles sont connues.

Explication

Plus de 100 modifications post-traductionnelles sont connues; les plus courantes citées comprennent phosphorylation, glycosylation, méthylation, acétylation et clivage protéolytique. Le total dépasse 100, et les exemples cités sont bien post-traductionnels, non co-traductionnels.

39. La purification d’une protéine d’intérêt nécessite une étape d’isolement parce que :

La purification concerne une protéine présente dans un mélange biologique complexe.
Un extrait cellulaire contient moins de 100 000 protéines distinctes.
L’isolement permet de distinguer la protéine recherchée des autres protéines.
Une protéine cible doit être séparée d’un extrait cellulaire ou tissulaire.
Les cellules contiennent plus de 100 000 protéines différentes.

La purification concerne une protéine présente dans un mélange biologique complexe. · L’isolement permet de distinguer la protéine recherchée des autres protéines. · Une protéine cible doit être séparée d’un extrait cellulaire ou tissulaire. · Les cellules contiennent plus de 100 000 protéines différentes.

Explication

La purification exige d’isoler la protéine d’intérêt d’un extrait cellulaire ou tissulaire, car les cellules contiennent plus de 100 000 protéines différentes. L’affirmation donnant un nombre inférieur contredit cette donnée.

40. En chromatographie, les méthodes de séparation reposent sur différents critères :

L’échange d’ions sépare les protéines selon leur masse.
L’échange d’ions sépare les protéines selon leur charge.
L’exclusion sépare les protéines selon leur masse.
L’affinité sépare les protéines selon leur charge électrique.
L’exclusion sépare les protéines selon leurs interactions spécifiques.

L’échange d’ions sépare les protéines selon leur charge. · L’exclusion sépare les protéines selon leur masse.

Explication

L’échange d’ions repose sur la charge et l’exclusion sur la masse. La chromatographie d’affinité dépend des interactions entre deux molécules; les critères attribués à tort aux méthodes sont donc erronés.

41. Pour un acide aminé, la charge en fonction du pH et du pHi est décrite par :

Le pHi est estimé par pHi=pKa1+pKa2pHi = pKa_1 + pKa_2.
La molécule est négative lorsque le pH est inférieur au pHi.
Le pHi est estimé par pHi=pKa1+pKa22pHi = \frac{pKa_1 + pKa_2}{2}.
La molécule est positive lorsque le pH est égal au pHi.
La molécule est négative lorsque le pH dépasse le pHi.

Le pHi est estimé par $$pHi = \frac{pKa_1 + pKa_2}{2}$$. · La molécule est négative lorsque le pH dépasse le pHi.

Explication

Le pHi est estimé par la moyenne de pKa1pKa_1 et pKa2pKa_2. Au-dessus du pHi, la molécule est négative; en dessous, elle est positive. Au pHi, ces propositions de charge négative ou positive sont incorrectes.

42. Dans une chromatographie d’exclusion, le comportement des protéines dans les billes poreuses est le suivant :

Les petites protéines contournent les billes sans y entrer.
Les protéines moyennes contournent les billes sans y entrer.
Les protéines moyennes sont retardées dans les billes poreuses.
Les petites protéines pénètrent dans les billes poreuses.
Les grosses protéines pénètrent dans les billes poreuses.

Les protéines moyennes sont retardées dans les billes poreuses. · Les petites protéines pénètrent dans les billes poreuses.

Explication

Les petites protéines pénètrent dans les billes, les protéines moyennes y sont retardées et les grosses les contournent sans entrer. Les propositions attribuant aux grosses ou aux petites le comportement inverse sont fausses.

43. Concernant les propriétés générales des lipides :

Certains lipides sont hydrophobes, tandis que d’autres présentent un caractère amphiphile.
Les solvants organiques apolaires peuvent dissoudre des lipides peu solubles dans l’eau.
Le caractère amphiphile de certains lipides coexiste avec des lipides hydrophobes.
Les lipides constituent un groupe hétérogène de biomolécules aux propriétés variées.
Les lipides sont généralement peu solubles dans l’eau et solubles dans les solvants organiques apolaires.

Certains lipides sont hydrophobes, tandis que d’autres présentent un caractère amphiphile. · Les solvants organiques apolaires peuvent dissoudre des lipides peu solubles dans l’eau. · Le caractère amphiphile de certains lipides coexiste avec des lipides hydrophobes. · Les lipides constituent un groupe hétérogène de biomolécules aux propriétés variées. · Les lipides sont généralement peu solubles dans l’eau et solubles dans les solvants organiques apolaires.

Explication

Les lipides forment un groupe hétérogène, généralement peu ou pas soluble dans l’eau mais soluble dans les solvants organiques apolaires. Certains sont hydrophobes et d’autres amphiphiles.

44. Parmi les propositions suivantes concernant la saponification des lipides, laquelle ou lesquelles sont exactes ?

Les lipides insaponifiables sont hydrolysables en milieu alcalin en acides gras et alcools constitutifs.
Les lipides saponifiables sont hydrolysables en milieu alcalin en acides gras et alcools constitutifs.
Les lipides insaponifiables se distinguent des lipides hydrolysables par saponification.
La saponification correspond à une hydrolyse réalisée en milieu alcalin.
Les lipides saponifiables résistent à l’hydrolyse alcaline de leurs constituants.

Les lipides saponifiables sont hydrolysables en milieu alcalin en acides gras et alcools constitutifs. · Les lipides insaponifiables se distinguent des lipides hydrolysables par saponification. · La saponification correspond à une hydrolyse réalisée en milieu alcalin.

Explication

Les lipides saponifiables sont hydrolysés en milieu alcalin en leurs acides gras et alcools constitutifs. Les insaponifiables ne subissent pas cette hydrolyse, contrairement à ce qu’affirme une proposition; la saponification désigne bien cette hydrolyse alcaline.

45. Les caractéristiques atomiques des lipides simples et complexes comprennent :

Les lipides complexes se limitent aux atomes de carbone, d’hydrogène et d’oxygène.
Les lipides simples comprennent du carbone, de l’hydrogène et du phosphore.
Les lipides complexes associent aux éléments des lipides simples du phosphore, de l’azote ou du soufre.
Les lipides simples comprennent du carbone, de l’hydrogène et de l’oxygène.
Les lipides complexes peuvent contenir du phosphore, de l’azote ou du soufre.

Les lipides complexes associent aux éléments des lipides simples du phosphore, de l’azote ou du soufre. · Les lipides simples comprennent du carbone, de l’hydrogène et de l’oxygène. · Les lipides complexes peuvent contenir du phosphore, de l’azote ou du soufre.

Explication

Les lipides simples comprennent du carbone, de l’hydrogène et de l’oxygène. Les lipides complexes peuvent aussi comporter du phosphore, de l’azote ou du soufre; ils ne se limitent donc pas aux trois premiers éléments.

46. À propos des rôles biologiques des lipides :

Certains lipides sont des précurseurs de molécules biologiquement actives.
Des lipides interviennent comme messagers dans les voies de signalisation.
Les lipides constituent une réserve énergétique pour l’organisme.
Les lipides peuvent contribuer à la structure des membranes biologiques.
Les lipides peuvent assurer des fonctions isolantes ou imperméabilisantes.

Certains lipides sont des précurseurs de molécules biologiquement actives. · Des lipides interviennent comme messagers dans les voies de signalisation. · Les lipides constituent une réserve énergétique pour l’organisme. · Les lipides peuvent contribuer à la structure des membranes biologiques. · Les lipides peuvent assurer des fonctions isolantes ou imperméabilisantes.

Explication

Les rôles des lipides incluent les fonctions structurales et énergétiques, la production de précurseurs biologiquement actifs et la signalisation. Ils peuvent également servir d’isolants électriques ou thermiques et d’agents imperméabilisants.

47. Un acide gras se définit par les caractéristiques suivantes :

Un acide gras est un acide carboxylique doté d’une longue chaîne hydrocarbonée.
Un acide gras possède généralement une chaîne hydrocarbonée comptant moins de quatre carbones.
Un acide gras présente généralement une chaîne linéaire et non ramifiée.
Un acide gras comporte généralement un nombre impair d’atomes de carbone.
Un acide gras possède une chaîne hydrocarbonée ramifiée comportant au moins quatre carbones.

Un acide gras est un acide carboxylique doté d’une longue chaîne hydrocarbonée. · Un acide gras présente généralement une chaîne linéaire et non ramifiée.

Explication

Un acide gras est un acide carboxylique à longue chaîne hydrocarbonée linéaire et non ramifiée. Cette chaîne comporte généralement un nombre pair de carbones et au moins quatre, ce qui invalide les autres caractéristiques proposées.

48. Concernant la classification des acides gras selon la longueur de leur chaîne :

Les acides gras à chaîne courte comportent au plus huit atomes de carbone.
Les acides gras à chaîne longue comportent quatorze à vingt-deux atomes de carbone.
Les acides gras à chaîne moyenne comportent généralement quatorze à vingt-deux carbones.
Les chaînes courtes d’acides gras comprennent généralement au moins vingt-quatre carbones.
Les acides gras à très longue chaîne comportent de dix à douze carbones.

Les acides gras à chaîne courte comportent au plus huit atomes de carbone. · Les acides gras à chaîne longue comportent quatorze à vingt-deux atomes de carbone.

Explication

Les chaînes courtes comportent au plus huit carbones et les chaînes longues en comptent quatorze à vingt-deux. Les chaînes moyennes comptent dix à douze carbones, tandis que les très longues chaînes en comptent au moins vingt-quatre.

49. Parmi les propositions suivantes sur la saturation des acides gras, laquelle ou lesquelles sont exactes ?

Un acide gras insaturé comporte nécessairement une seule double liaison.
Un acide gras insaturé comporte deux doubles liaisons dans sa chaîne.
Un acide gras saturé ne comporte aucune double liaison dans sa chaîne.
La présence d’une ou plusieurs doubles liaisons caractérise un acide gras insaturé.
Un acide gras saturé comporte généralement deux doubles liaisons dans sa chaîne.

Un acide gras saturé ne comporte aucune double liaison dans sa chaîne. · La présence d’une ou plusieurs doubles liaisons caractérise un acide gras insaturé.

Explication

Un acide gras saturé ne possède aucune double liaison, tandis qu’un acide gras insaturé en possède une ou plusieurs, pas nécessairement deux. Une seule double liaison n’est donc pas une condition nécessaire de l’insaturation.

50. À propos des acides gras essentiels linoléique et linolénique :

L’acide linoléique de formule C18:2 Δ9,12 doit être apporté par l’alimentation.
L’acide α-linolénique est une autre dénomination de l’acide linolénique.
L’acide linoléique de formule C18:3 Δ9,12,15 correspond à l’acide α-linolénique.
L’acide linolénique est un acide gras essentiel qui doit être fourni par l’alimentation.
L’acide linolénique de formule C18:3 Δ9,12,15 est un acide gras essentiel.

L’acide linoléique de formule C18:2 Δ9,12 doit être apporté par l’alimentation. · L’acide α-linolénique est une autre dénomination de l’acide linolénique. · L’acide linolénique est un acide gras essentiel qui doit être fourni par l’alimentation. · L’acide linolénique de formule C18:3 Δ9,12,15 est un acide gras essentiel.

Explication

L’acide linoléique C18:2 Δ9,12 et l’acide linolénique C18:3 Δ9,12,15, également appelé α-linolénique, sont essentiels et doivent être apportés par l’alimentation. L’association de la formule C18:3 Δ9,12,15 au linoléique est incorrecte.

51. Concernant la formation et les types d’acylglycérols :

Un triacylglycérol porte trois acides gras estérifiés au glycérol.
Les acides gras estérifiés au glycérol forment les acylglycérols.
Un monoacylglycérol porte un acide gras estérifié au glycérol.
Un acylglycérol résulte de l’estérification d’une ou plusieurs fonctions alcool du glycérol.
Un diacylglycérol porte deux acides gras estérifiés au cholestérol.

Un triacylglycérol porte trois acides gras estérifiés au glycérol. · Les acides gras estérifiés au glycérol forment les acylglycérols. · Un monoacylglycérol porte un acide gras estérifié au glycérol. · Un acylglycérol résulte de l’estérification d’une ou plusieurs fonctions alcool du glycérol.

Explication

Les acylglycérols résultent de l’estérification d’une ou plusieurs fonctions alcool du glycérol par des acides gras. Un monoacylglycérol en porte un, un diacylglycérol deux et un triacylglycérol trois; ces acides gras sont estérifiés au glycérol.

52. Dans l’organisme et l’alimentation, les triglycérides :

Les triglycérides constituent une source alimentaire d’acides gras.
Les triglycérides représentent moins de cinq pour cent des lipides alimentaires.
Les triglycérides stockent des acides gras dans les adipocytes.
Les triglycérides assurent le transport plasmatique des acides gras sous forme libre.
Les triglycérides circulent dans le plasma au sein de lipoprotéines.

Les triglycérides constituent une source alimentaire d’acides gras. · Les triglycérides stockent des acides gras dans les adipocytes. · Les triglycérides circulent dans le plasma au sein de lipoprotéines.

Explication

Les triglycérides stockent des acides gras dans les adipocytes, sont transportés dans le plasma par les lipoprotéines et constituent une source alimentaire d’acides gras. Ils représentent plus de 95 % des lipides alimentaires; leur transport plasmatique n’est pas décrit comme une circulation sous forme libre.

53. Un céride présente les caractéristiques suivantes :

Un céride associe un alcool gras de quatorze à vingt-deux carbones à un acide gras d’au moins seize carbones.
Un céride est un ester formé entre un stérol et un acide gras d’au moins quatorze carbones.
Un céride présente un point de fusion bas et une faible hydrophobicité.
Un céride associe un alcool gras de seize à trente carbones à un acide gras d’au moins douze carbones.
Un céride est un ester formé entre un alcool gras de seize à trente carbones et un acide gras d’au moins quatorze carbones.

Un céride est un ester formé entre un alcool gras de seize à trente carbones et un acide gras d’au moins quatorze carbones.

Explication

Un céride est un ester d’un alcool gras à longue chaîne de 16 à 30 carbones et d’un acide gras d’au moins 14 carbones. Il est très hydrophobe et possède un point de fusion élevé; les autres propositions modifient les longueurs requises ou décrivent un stéride.

54. Quelles propositions sont exactes au sujet des stérides ?

L’ester de cholestérol implique la fonction alcool du carbone 17.
Le cholestérol peut former un ester avec un acide gras.
Un stéride est un ester formé entre un stérol et un acide gras.
L’ester de cholestérol se forme par estérification de la fonction alcool du carbone 2.
Un stéride résulte de l’estérification d’un alcool gras et d’un acide gras.

Le cholestérol peut former un ester avec un acide gras. · Un stéride est un ester formé entre un stérol et un acide gras.

Explication

Un stéride est l’ester d’un stérol, comme le cholestérol, et d’un acide gras. Dans l’ester de cholestérol, l’estérification concerne la fonction alcool du carbone 3, et non celles des carbones 2 ou 17.

55. Concernant les stérides :

L’estérification du cholestérol fixe un acide gras sur la fonction alcool du carbone 17.
Le cholestérol peut entrer dans la constitution d’un stéride.
Les stérides associent un acide gras à un composé de la famille des stérols.
Les stérides résultent de l’estérification d’un stérol par un acide gras.
La liaison caractéristique des stérides est une liaison ester.

Le cholestérol peut entrer dans la constitution d’un stéride. · Les stérides associent un acide gras à un composé de la famille des stérols. · Les stérides résultent de l’estérification d’un stérol par un acide gras. · La liaison caractéristique des stérides est une liaison ester.

Explication

Un stéride est un ester formé par un stérol et un acide gras, et le cholestérol est un exemple de stérol. Dans le cholestérol, l’estérification fixe l’acide gras sur la fonction alcool du carbone 3, et non du carbone 17.

56. Parmi les caractéristiques des cérides, laquelle ou lesquelles sont exactes ?

Les cérides sont très hydrophiles et présentent un point de fusion bas.
Les cérides sont très hydrophobes et présentent un point de fusion bas.
Les cérides présentent une faible hydrophobicité et un point de fusion élevé.
Les cérides sont très hydrophobes et présentent un point de fusion élevé.
Les cérides sont très hydrophiles et présentent un point de fusion élevé.

Les cérides sont très hydrophobes et présentent un point de fusion élevé.

Explication

Les cérides sont très hydrophobes et ont un point de fusion élevé. Les autres propositions inversent l’hydrophobicité, le point de fusion, ou les deux caractéristiques.

57. Les glycérophospholipides comprennent :

Un glycérol portant deux acides gras et un phosphate lié à un alcool.
Un glycérol portant trois acides gras et un phosphate lié à un alcool.
Un phosphate associé à un alcool aminé ou non aminé dans leur structure.
Un glycérol, deux acides gras et un groupement phosphate.
Une sphingosine portant un acide gras et un phosphate lié à un alcool.

Un glycérol portant deux acides gras et un phosphate lié à un alcool. · Un phosphate associé à un alcool aminé ou non aminé dans leur structure. · Un glycérol, deux acides gras et un groupement phosphate.

Explication

Les glycérophospholipides comprennent un glycérol, deux acides gras et un phosphate lié à un alcool aminé ou non aminé. Ils ne portent pas un seul acide gras, et leur squelette est le glycérol plutôt qu’une sphingosine.

58. À pH 7,4, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) concernant la charge de ces phospholipides :

La phosphatidylcholine porte une charge nette positive à pH 7,4.
La phosphatidylsérine porte une charge anionique à pH 7,4.
La phosphatidyléthanolamine est un zwitterion globalement neutre à pH 7,4.
La phosphatidylcholine et la phosphatidyléthanolamine sont neutres à pH 7,4.
La phosphatidylcholine est un zwitterion globalement neutre à pH 7,4.

La phosphatidylsérine porte une charge anionique à pH 7,4. · La phosphatidyléthanolamine est un zwitterion globalement neutre à pH 7,4. · La phosphatidylcholine et la phosphatidyléthanolamine sont neutres à pH 7,4. · La phosphatidylcholine est un zwitterion globalement neutre à pH 7,4.

Explication

À pH 7,4, la phosphatidylsérine est anionique. La phosphatidylcholine et la phosphatidyléthanolamine sont des zwitterions globalement neutres, et la phosphatidylcholine ne porte donc pas une charge nette positive.

59. Lors du clivage de la phosphatidylinositol par la phospholipase C :

La phosphatidylinositol libère de l’inositol-1,4,5-bisphosphate, mobilisant le calcium intracellulaire.
La phosphatidylinositol libère de l’inositol-1,3,5-triphosphate, mobilisant le calcium intracellulaire.
La phosphatidylinositol forme de l’inositol-1,4,5-triphosphate, qui favorise l’entrée du calcium extracellulaire.
La phosphatidylinositol forme de l’inositol-1,4,5-triphosphate, qui mobilise le stock intracellulaire de sodium.
La phosphatidylinositol forme de l’inositol-1,4,5-triphosphate, qui mobilise le calcium intracellulaire.

La phosphatidylinositol forme de l’inositol-1,4,5-triphosphate, qui mobilise le calcium intracellulaire.

Explication

La phospholipase C clive la phosphatidylinositol et produit l’IP3, ou inositol-1,4,5-triphosphate, qui mobilise le stock intracellulaire de calcium. Les propositions erronées changent le nombre ou la position des phosphates, la provenance du calcium ou l’ion mobilisé.

60. Quelle(s) proposition(s) caractérise(nt) correctement le céramide ?

Le céramide repose sur une sphingosine liée à un acide gras.
Le céramide constitue la structure de base des sphingolipides.
Dans le céramide, la sphingosine et l’acide gras sont liés par amide.
Le céramide associe un glycérol et un acide gras par liaison amide.
Le céramide associe une sphingosine et un acide gras.

Le céramide repose sur une sphingosine liée à un acide gras. · Le céramide constitue la structure de base des sphingolipides. · Dans le céramide, la sphingosine et l’acide gras sont liés par amide. · Le céramide associe une sphingosine et un acide gras.

Explication

Le céramide, base des sphingolipides, est constitué d’une sphingosine et d’un acide gras réunis par une liaison amide. Le glycérol n’entre pas dans cette définition.

61. Concernant la saponification des lipides :

La saponification à chaud des liaisons ester produit du glycérol et des acides gras libres.
La saponification hydrolyse à chaud des liaisons ester avec une base.
La potasse peut être utilisée pour saponifier les liaisons ester des lipides.
La saponification produit du glycérol et des savons d’acides gras.
La soude peut être utilisée pour saponifier les liaisons ester des lipides.

La saponification hydrolyse à chaud des liaisons ester avec une base. · La potasse peut être utilisée pour saponifier les liaisons ester des lipides. · La saponification produit du glycérol et des savons d’acides gras. · La soude peut être utilisée pour saponifier les liaisons ester des lipides.

Explication

La saponification hydrolyse à chaud les liaisons ester avec de la potasse ou de la soude et produit du glycérol ainsi que des savons d’acides gras. Le produit lipidique indiqué est un savon, et non simplement un acide gras libre.

62. L’indice de saponification correspond à :

La quantité de base, en milligrammes, nécessaire pour saponifier un gramme de lipide.
La quantité de base, en milligrammes, nécessaire pour saponifier un gramme d’acide gras.
Une mesure rapportée à un gramme de lipide ou d’acide gras.
La quantité de base, en grammes, nécessaire pour saponifier un gramme de lipide.
Une quantité de base exprimée en milligrammes pour la masse de référence.

La quantité de base, en milligrammes, nécessaire pour saponifier un gramme de lipide. · La quantité de base, en milligrammes, nécessaire pour saponifier un gramme d’acide gras. · Une mesure rapportée à un gramme de lipide ou d’acide gras. · Une quantité de base exprimée en milligrammes pour la masse de référence.

Explication

L’indice de saponification est la quantité de base en milligrammes nécessaire pour saponifier un gramme de lipide ou d’acide gras. L’unité de masse de la base est le milligramme, et non le gramme.

63. Parmi les propositions suivantes concernant l’indice d’iode, laquelle ou lesquelles sont exactes ?

Il correspond à la masse d’iode fixée sur les insaturations de 100 g d’acide gras.
Il correspond à la masse de brome fixée sur les insaturations de 100 g de corps gras.
Il correspond à la masse d’iode fixée sur les insaturations de 1 g de corps gras.
Il correspond à la masse d’iode fixée sur les insaturations de 100 g de corps gras.
Il correspond à la masse d’iode fixée sur les saturations de 100 g de corps gras.

Il correspond à la masse d’iode fixée sur les insaturations de 100 g de corps gras.

Explication

L’indice d’iode est la masse d’iode, en grammes, fixée sur les insaturations des acides gras contenus dans 100 g de corps gras. Les autres propositions substituent le brome, les saturations, une autre matière de référence ou une masse de corps gras différente.

64. En chromatographie sur couche mince sur silice, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Les lipides polaires migrent plus loin que les lipides apolaires sur silice.
Les lipides polaires et apolaires migrent à la même distance sur silice.
Les lipides apolaires migrent moins loin que les lipides polaires sur silice.
Les lipides apolaires migrent plus loin que les lipides polaires sur silice.
Les lipides apolaires ont une migration plus importante que les lipides polaires.

Les lipides apolaires migrent plus loin que les lipides polaires sur silice. · Les lipides apolaires ont une migration plus importante que les lipides polaires.

Explication

Sur silice, les lipides apolaires migrent plus loin que les lipides polaires. Les propositions incorrectes inversent cet ordre ou attribuent une migration identique aux deux catégories.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 94 flashcards sur Protéines et lipides simples.

Quel rôle remplissent les acides nucléiques dans l’information génétique ?

Ils transmettent et régulent l’information génétique.

De quels composants un nucléotide est-il formé ?

D’une base azotée, d’un pentose et d’un à trois groupements phosphate.

Qu’est-ce qui distingue un nucléoside d’un nucléotide ?

Un nucléotide est un nucléoside phosphorylé.

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Approfondir avec la fiche

Consultez la fiche de révision complète sur Protéines et lipides simples.

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