Fiche de révision : Protéines et lipides simples

📋 Plan du Cours

1. Constituants des acides nucléiques
2. Structure et fonctions de l’ADN
3. ARN et expression génétique
4. Propriétés des acides nucléiques
5. Structure et propriétés des acides aminés
6. Groupements ionisables et pKa
7. pHi et charge des acides aminés
8. Séparation et analyse des acides aminés
9. Liaison peptidique et séquence primaire
10. Structures et propriétés des protéines
11. Fonctions et modifications des protéines
12. Étude de la séquence des protéines
13. Classification et rôles des lipides
14. Structure et propriétés des acides gras
15. Acylglycérols, cérides et stérides
16. Cérides et stérides
17. Lipides complexes et fonctions
18. Méthodes d’étude des lipides

📖 1. Constituants des acides nucléiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Acides nucléiques : Molécules biologiques impliquées dans la transmission et la régulation de l’information génétique, et comprenant l’ADN et l’ARN.
• Nucléotide : Molécule organique formée d’une base azotée, d’un pentose et d’un à trois groupements phosphate.

★ À maîtriser

📌 Un nucléoside associe une base azotée à un pentose, tandis qu’un nucléotide est un nucléoside phosphorylé.

• Les bases azotées pyrimidiques sont la cytosine, la thymine dans l’ADN et l’uracile dans l’ARN, tandis que les bases puriques sont l’adénine et la guanine.

📌 L’ARN contient du ribose et de l’uracile, tandis que l’ADN contient du 2’-désoxyribose et de la thymine.

Compléments

• En 1869, Friedrich Miescher a isolé dans le noyau des globules blancs une substance riche en phosphore qu’il a appelée « nucléine », ensuite reconnue comme l’ADN.

• Les bases pyrimidiques possèdent un cycle aromatique hexagonal et deux atomes d’azote en positions 1 et 3, tandis que les bases puriques possèdent deux cycles accolés et quatre atomes d’azote en positions 1, 3, 7 et 9.

📖 2. Structure et fonctions de l’ADN

★ À maîtriser

• Une chaîne polynucléotidique est un polymère linéaire dont les nucléotides sont reliés par des liaisons phosphodiester entre le phosphate porté en 5’ par un nucléotide et le groupement hydroxyle en 3’ d’un autre.

• Une chaîne polynucléotidique est orientée de 5’ vers 3’, avec une extrémité 5’ portant un phosphate libre et une extrémité 3’ portant un hydroxyle libre.

• Les ADN et ARN simples brins sont synthétisés de 5’ vers 3’ par addition d’un nucléotide à l’extrémité 3’-OH libre; les polymérases incorporent des nucléotides monophosphates à partir de nucléosides triphosphatés.

• L’ADN bicaténaire est formé de deux chaînes antiparallèles complémentaires maintenues notamment par des liaisons hydrogène entre bases appariées, avec deux liaisons pour A–T et trois pour G–C.

• Dans l’ADN bicaténaire, le nombre d’adénines égale celui des thymines et le nombre de guanines celui des cytosines; les quantités de purines et de pyrimidines sont donc égales. - Erwin Chargaff

Compléments

• Le rapport (A+T)/(G+C) vaut 1,54 chez l’Homme et 1,00 chez E. coli.

• Dans la double hélice d’ADN, le squelette pentose-phosphate chargé et hydrophile est orienté vers l’extérieur, tandis que les bases aromatiques hydrophobes sont orientées vers l’intérieur.

💡 Astuce mémo

Squelette hydrophile dehors, bases hydrophobes dedans

📖 3. ARN et expression génétique

★ À maîtriser

• L’ARN est généralement monocaténaire, contient du ribose et de l’uracile, et peut former localement des structures secondaires par appariement de bases complémentaires d’un même brin.

• Les ARNm portent le message de l’ADN au ribosome et sont lus de 5’ vers 3’; chez les eucaryotes, ils sont exportés du noyau vers le cytosol pour être traduits.

• Les ARNr participent à la traduction dans les ribosomes : la grande sous-unité catalyse la formation des liaisons peptidiques et la petite sous-unité décode l’ARNm.

• Les ARNt transportent les acides aminés au ribosome et possèdent un site de fixation de l’acide aminé à l’extrémité CCA-3’ ainsi qu’un anticodon complémentaire d’un codon de l’ARNm.

• Le code génétique comprend 64 codons, dont 61 codons sens pour 20 acides aminés et trois codons stop, UAA, UAG et UGA; AUG est le codon d’initiation indiqué dans le cours.

• L’épissage des pré-ARNm eucaryotes consiste à exciser les introns puis à relier les exons pour produire un ARNm mature, sous l’action du spliceosome constitué de snRNA et de protéines.

Compléments

📌 Le code génétique est dit non ambigu parce qu’un codon correspond à un seul acide aminé, et dégénéré parce qu’un même acide aminé peut correspondre à plusieurs codons.

• L’épissage alternatif sélectionne différentes combinaisons d’exons à partir d’un même pré-ARNm et peut produire plusieurs ARNm et isoformes protéiques à partir d’un seul gène.

📌 Les siRNA sont présentés comme très spécifiques d’un ARNm cible, tandis que les miRNA peuvent cibler plusieurs ARNm.

📖 4. Propriétés des acides nucléiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Température de fusion : Température à laquelle 50 % de la molécule bicaténaire est séparée en deux brins simples.

★ À maîtriser

• Les acides nucléiques sont chargés négativement à pH physiologique en raison de leurs groupements phosphate et migrent vers la borne positive lors d’une électrophorèse.

• Les acides nucléiques absorbent la lumière ultraviolette vers 260 nm grâce aux noyaux aromatiques des bases azotées, ce qui permet leur détection et leur quantification par spectrophotométrie.

📐 Formule - La température de fusion estimée sur un seul brin vérifie $T_m = 2(A+T)+4(G+C)$, avec $T_m$ en °C.

Compléments

• Les acides nucléiques sont solubles en milieu aqueux salé, insolubles dans l’éthanol où ils précipitent, et l’ADN est très visqueux en raison de sa longueur et de sa double hélice.

📌 La dénaturation thermique de l’ADN bicaténaire sépare les deux brins par rupture des liaisons hydrogène sans altérer l’intégrité des chaînes, et un refroidissement lent peut permettre leur réappariement.

📐 Formule - La loi de Beer-Lambert relie l’absorbance à la concentration par $A=\varepsilon l C$.

💡 Astuce mémo

Plus de GC → davantage de liaisons H → Tm plus élevée

📖 5. Structure et propriétés des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé protéinogène : Acide α-aminé intégré à la constitution des protéines; les 20 acides aminés standards sont présents chez tous les êtres vivants connus.

★ À maîtriser

• Les acides aminés protéinogènes possèdent une fonction carboxylique et une fonction amine portées par le même carbone α, auquel est aussi attachée une chaîne latérale variable.

• À l’exception de la glycine, les acides aminés possèdent un carbone α asymétrique; seuls les isomères de série L sont intégrés dans les protéines.

• Chez l’adulte, les acides aminés essentiels cités sont :

  • Méthionine
  • Leucine
  • Valine
  • Lysine
  • Isoleucine
  • Phénylalanine
  • Tryptophane
  • Thréonine

Compléments

• Chez l’enfant, l’histidine s’ajoute aux huit acides aminés essentiels de l’adulte; chez le nourrisson, l’arginine s’ajoute également.

• Les acides aminés aromatiques tryptophane, tyrosine et, dans une moindre mesure, phénylalanine absorbent les ultraviolets avec un pic à 280 nm, propriété utilisée pour détecter et quantifier les protéines.

📌 La cystéine possède un groupement thiol capable de former des ponts disulfure, tandis que la méthionine possède un groupement thioéther.

📖 6. Groupements ionisables et pKa

🔑 Notions clés & Définitions

• Groupement ionisable : Groupement qui existe en solution sous une forme chargée et une forme neutre, dont les proportions dépendent de la concentration en protons.

★ À maîtriser

📐 Formule - Le pH est relié à la concentration en protons par $\mathrm{pH}=-\log[\mathrm{H}^+]$ et $[\mathrm{H}^+]=10^{-\mathrm{pH}}$.

• Les acides aminés possèdent au moins deux groupements ionisables, une fonction carboxylique et une fonction amine.

📌 Le pKa vérifie $\mathrm{p}K_a=-\log(K_a)$ et correspond au pH où les deux formes d’un couple ionisable sont présentes en proportions égales.

Compléments

📐 Formule - Pour la fonction carboxylique, $K_a=\frac{[\mathrm{COO}^-][\mathrm{H}^+]}{[\mathrm{COOH}]}$ ; pour la fonction amine, $K_a=\frac{[\mathrm{NH_2}][\mathrm{H}^+]}{[\mathrm{NH_3}^+]}$.

📌 La protonation de la fonction carboxylique donne COOH, tandis que sa déprotonation donne COO⁻ ; pour la fonction amine, la protonation donne NH₃⁺ et la déprotonation donne NH₂.

💡 Astuce mémo

Beaucoup de H⁺ : protonation ; peu de H⁺ : déprotonation.

📖 7. pHi et charge des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• pHi : pH auquel la charge nette de la molécule est nulle.

★ À maîtriser

📐 Formule - Pour un acide aminé, le pHi est la moyenne des deux pKa consécutifs qui encadrent sa forme neutre : $\mathrm{pHi}=\frac{\mathrm{p}K_{a1}+\mathrm{p}K_{a2}}{2}$.

📌 Si le pH est inférieur au pHi, l’acide aminé est globalement positif ; si le pH est supérieur au pHi, il est négatif ; si le pH égale le pHi, sa charge nette est nulle.

• Les pKa des fonctions carboxyliques sont compris entre 2 et 4, tandis que ceux des fonctions amines sont compris entre 9 et 12.

• Les acides aminés monoaminés et monocarboxyliques ont généralement un pHi proche de 6 ; les acides aminés dicarboxyliques ont un pHi d’environ 3 et les dibasiques un pHi d’environ 10.

Compléments

• Le pH plasmatique normal est de 7,40 ± 0,02, soit entre 7,38 et 7,42, tandis que le pH intracellulaire est de 7 ; la majorité des acides aminés et des protéines sont négatifs au pH physiologique.

💡 Astuce mémo

pH inférieur au pHi : positif ; égal : neutre ; supérieur : négatif.

📖 8. Séparation et analyse des acides aminés

★ À maîtriser

• Chaque acide aminé possède une courbe de titration et un pHi propres ; la courbe permet de déterminer les pKa, de prédire la charge à un pH donné et de repérer les régions tampons proches des pKa.

• En électrophorèse, les acides aminés ou les protéines migrent vers l’une ou l’autre électrode selon leur charge au pH du milieu, et une différence plus grande entre le pH et le pHi entraîne une charge et une migration plus importantes.

• En chromatographie par échange d’ions, les acides aminés sont retenus par des interactions ioniques avec une résine chargée, puis un gradient de pH les élue selon leur charge.

Compléments

• En électrophorèse sur papier, les acides aminés peuvent être visualisés par coloration à la ninhydrine.

• Dans une chromatographie d’échange d’ions, le maximum d’acide aminé décroché de la colonne apparaît au pH égal à son pHi.

📌 L’électrophorèse sur papier est facile, rapide et peu coûteuse mais non quantitative et ne permet pas de récupérer les échantillons, tandis que la chromatographie est coûteuse et demande du temps mais est quantitative et permet la récupération des fractions.

📖 9. Liaison peptidique et séquence primaire

★ À maîtriser

• La liaison peptidique se forme par condensation entre le groupement carboxyle d’un acide aminé et le groupement amine du suivant, avec élimination d’eau et formation d’une liaison amide covalente.

• La chaîne peptidique est orientée de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale, et la liaison C–N peptidique est rigide et empêche la libre rotation.

📌 La structure primaire est l’ordre linéaire des acides aminés liés par des liaisons peptidiques ; le terme peptide ou polypeptide désigne cet enchaînement, tandis que le terme protéine s’applique à une ou plusieurs chaînes correctement repliées.

Compléments

• Le code génétique comprend 64 codons, dont 3 codons stop et 61 codons codants pour 20 acides aminés protéinogènes de série L.

• Une substitution d’acide aminé, ou d’une base dans un codon par mutation, peut modifier la fonction biologique d’une protéine.

• La masse molaire moyenne estimée d’un acide aminé est de 110 g/mol, ce qui permet d’estimer la masse molaire d’un peptide en multipliant le nombre de résidus par 110 g/mol.

💡 Astuce mémo

La chaîne se lit de N-terminal vers C-terminal.

📖 10. Structures et propriétés des protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure secondaire : Repliement local de la chaîne peptidique, principalement en hélice α ou en feuillet plissé β, stabilisé par des liaisons hydrogène.
• Structure tertiaire : Forme tridimensionnelle d’une protéine, correspondant à l’assemblage de ses structures secondaires et d’autres repliements ; sa forme est essentielle à sa fonction biologique.
• Structure quaternaire : Assemblage de plusieurs chaînes peptidiques en une seule molécule.
• Dénaturation : Modification de la forme et des structures secondaire, tertiaire et quaternaire d’une protéine sans modification de sa structure primaire.

★ À maîtriser

• Les interactions stabilisant la structure tertiaire sont :
  • les liaisons hydrogène
  • les liaisons ioniques
  • les interactions hydrophobes
  • les ponts disulfure covalents

Compléments

• Dans une hélice α, les liaisons hydrogène relient le groupe CO d’un acide aminé au groupe NH d’un acide aminé situé quatre résidus plus loin, et l’hélice compte 3,6 résidus par tour.

📌 Dans un feuillet β, des segments de chaîne côte à côte sont reliés par des liaisons hydrogène entre groupes CO et NH de brins adjacents ; les brins sont parallèles s’ils vont dans le même sens et antiparallèles s’ils vont en sens opposés.

• Les ponts disulfure sont des liaisons covalentes entre deux atomes de soufre portés par des cystéines ; ils peuvent être intra-chaîne ou inter-chaîne, mais ne se forment pas entre deux méthionines.

• L’hémoglobine est une protéine globulaire constituée de quatre protomères, deux chaînes α et deux chaînes β.

• La dénaturation peut être provoquée par des changements de température ou de pH, des radiations ionisantes, des solvants organiques ou des produits chimiques tels que le β-mercaptoéthanol, le DTT et le SDS.

💡 Astuce mémo

En milieu aqueux, les radicaux hydrophobes se regroupent loin du solvant, favorisant le repliement.

📖 11. Fonctions et modifications des protéines

★ À maîtriser

• Les enzymes catalysent les réactions chimiques et sont généralement des protéines complexes ou conjuguées.

• L’hémoglobine transporte l’O₂ dans le sang et sa chaîne bêta comprend 147 résidus.

• Un anticorps, ou immunoglobuline, comporte quatre chaînes polypeptidiques et deux glycosylations, et assure la reconnaissance antigène-anticorps.

• Les modifications post-traductionnelles les plus courantes citées sont :

  • la phosphorylation
  • la glycosylation
  • la méthylation
  • l’acétylation
  • le clivage protéolytique

📌 Les modifications co-traductionnelles ont lieu durant la traduction, tandis que les modifications post-traductionnelles surviennent une fois la protéine entièrement synthétisée.

• Les modifications post-traductionnelles peuvent réguler l’activité, étiqueter une protéine pour sa reconnaissance ou sa dégradation, l’ancrer à une membrane ou l’adresser à un compartiment cellulaire.

• Le clivage protéolytique coupe la chaîne polypeptidique de façon irréversible.

• La phosphorylation ajoute un ou plusieurs phosphates à une protéine, utilise notamment l’ATP comme donneur, est réalisée par des kinases et peut être inversée par des phosphatases.

📌 La N-glycosylation lie les sucres à l’azote du groupe NH₂ du radical de l’asparagine, tandis que la O-glycosylation les lie à l’oxygène du groupe OH du radical de la sérine ou de la thréonine.

• L’ubiquitination fixe de façon covalente une ou plusieurs ubiquitines de 8 kDa sur une ou plusieurs lysines de la protéine substrat; elle peut conduire à sa dégradation par le protéasome.

Compléments

• Les protéines structurales, notamment l’actine et la vimentine, participent à la formation du cytosquelette.

• Les hormones protéiques, comme la FSH, agissent par l’intermédiaire de récepteurs et participent à la signalisation cellulaire.

• 🔄 La production et la libération de l’insuline suivent ces étapes :

  1. Synthèse par les cellules bêta des îlots de Langerhans du pancréas
  2. Passage dans des grains de sécrétion au niveau du réticulum endoplasmique granuleux
  3. Clivage protéolytique
  4. Libération dans la circulation générale

• La phosphorylation concerne notamment la sérine, la thréonine ou la tyrosine et participe à la transduction des signaux et à la régulation de l’activité enzymatique.

• La palmitoylation forme une liaison covalente entre un acide gras, comme l’acide palmitique C16:0, et un résidu de cystéine, ce qui peut ancrer une protéine à la membrane plasmique.

💡 Astuce mémo

Clivage irréversible, phosphorylation réversible

📖 12. Étude de la séquence des protéines

★ À maîtriser

• La purification d’une protéine d’intérêt nécessite de l’isoler d’un extrait cellulaire ou tissulaire, car les cellules contiennent plus de 100 000 protéines différentes.

• La chromatographie d’échange d’ions sépare les protéines selon leur charge, la chromatographie d’exclusion selon leur masse et la chromatographie d’affinité selon les interactions entre deux molécules.

📐 Formule - Pour un acide aminé, le pHi est estimé par $pHi = \frac{pKa_1 + pKa_2}{2}$; une molécule est négative si le pH est supérieur au pHi et positive si le pH lui est inférieur.

• En chromatographie d’exclusion, les petites protéines pénètrent dans les billes poreuses, les protéines moyennes y sont retardées et les grosses protéines les contournent sans y entrer.

• L’hydrolyse acide des protéines se réalise pendant 24 h à 110–120 °C dans du HCl 6 M et détruit le tryptophane.

• Pour repérer l’acide aminé N-terminal, on marque le premier acide aminé de la chaîne, on le sépare du reste de la chaîne puis on l’identifie, notamment par chromatographie.

• Les spécificités de coupure présentées sont :

  • La trypsine coupe après Lys ou Arg, sauf si une Pro suit.
  • La chymotrypsine coupe après Phe, Trp ou Tyr, sauf si une Pro suit.
  • La thermolysine coupe avant Leu, Ile ou Val, sauf si une Pro précède.
  • Le bromure de cyanogène coupe après Met.

Compléments

• Les acides aminés à chaîne latérale ionisable sont :

  • l’acide aspartique (Asp)
  • l’acide glutamique (Glu)
  • l’histidine (His)
  • l’arginine (Arg)
  • la lysine (Lys)
  • la cystéine (Cys)
  • la tyrosine (Tyr)

• Pour estimer le pHi d’un peptide, on fait la moyenne des deux pKa consécutifs qui encadrent la forme neutre; le tétrapeptide Trp-Leu-Asp-Cys présenté dans le cours a un pHi de 6,05.

• La masse molaire moyenne d’un acide aminé est de 110 g/mol; le cours estime ainsi la masse d’un peptide de 80 acides aminés à 8 800 g/mol.

• La chromatographie d’affinité retient une molécule grâce à l’interaction de son ligand spécifique, fixé sur une matrice, avec la molécule à isoler; les affinités citées sont enzyme-substrat, ligand-récepteur et antigène-anticorps.

• En SDS-PAGE, l’électrophorèse sur gel de polyacrylamide en condition dénaturante sépare les protéines selon leur masse molaire.

• La réaction de Sanger produit un dérivé DNP-AA jaune, identifiable par chromatographie et dosable par spectrophotométrie à 360 nm.

• Lors de la réaction d’Edman, le phénylisothiocyanate forme un dérivé N-phénylthiocarbamylé en milieu alcalin, puis celui-ci se cyclise en phénylthiohydantoïne en milieu acide.

• Les aminopeptidases coupent la liaison peptidique entre le premier et le deuxième acide aminé, tandis que les carboxypeptidases coupent entre l’avant-dernier et le dernier acide aminé.

• La carboxypeptidase A coupe tous les acides aminés sauf Arg, Lys et Pro, tandis que la carboxypeptidase B coupe uniquement Arg et Lys.

💡 Astuce mémo

Isoler, séparer, hydrolyser, identifier

📖 13. Classification et rôles des lipides

🔑 Notions clés & Définitions

• Lipides : Groupe hétérogène de biomolécules peu ou pas solubles dans l’eau et solubles dans les solvants organiques apolaires; certains sont hydrophobes et d’autres amphiphiles.

★ À maîtriser

📌 Les lipides saponifiables sont hydrolysables en milieu alcalin en leurs acides gras et alcools constitutifs, contrairement aux lipides insaponifiables.

• Les lipides simples ne comprennent que des atomes de carbone, d’hydrogène et d’oxygène, tandis que les lipides complexes comprennent en plus du phosphore, de l’azote ou du soufre.

• Les lipides ont des rôles structuraux, énergétiques, précurseurs de molécules biologiquement actives, messagers de signalisation, isolants électriques ou thermiques et imperméabilisants.

Compléments

• Les lipides se trouvent dans les membranes cellulaires, sont stockés sous forme de triglycérides dans les adipocytes et circulent dans le sang au sein de lipoprotéines telles que les chylomicrons, VLDL, LDL et HDL.

💡 Astuce mémo

Hydrophobe dans l’eau, lipophile dans les solvants apolaires

📖 14. Structure et propriétés des acides gras

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide gras : Acide carboxylique à longue chaîne hydrocarbonée linéaire et non ramifiée, comportant généralement un nombre pair de carbones et au moins 4 carbones.

★ À maîtriser

• Les acides gras à chaîne courte ont au plus 8 carbones, ceux à chaîne moyenne en ont 10 à 12, ceux à chaîne longue 14 à 22 et ceux à très longue chaîne au moins 24.

📌 Un acide gras saturé ne comporte aucune double liaison, tandis qu’un acide gras insaturé en comporte une ou plusieurs.

• Les acides linoléique C18:2 Δ9,12 et linolénique C18:3 Δ9,12,15, aussi appelé acide α-linolénique, sont des acides gras essentiels qui doivent être apportés par l’alimentation.

• À pH physiologique 7,4, les acides gras libres sont ionisés sous forme carboxylate; leur chaîne est hydrophobe et leur groupe carboxyle est hydrophile, mais la molécule est globalement hydrophobe.

• Le point de fusion augmente avec la longueur de la chaîne et diminue lorsque le nombre de doubles liaisons augmente; à nombre de carbones identique, il est plus élevé pour un acide gras saturé que pour un monoinsaturé, lui-même supérieur à celui d’un polyinsaturé.

• La dégradation d’une mole d’acide palmitique C16:0 produit 129 moles d’ATP, contre 2 moles d’ATP par mole de glucose en anaérobie et 36 ou 38 moles en aérobie.

Compléments

• À l’état naturel, la plupart des doubles liaisons des acides gras insaturés sont en configuration cis; une double liaison cis crée un coude rigide dans la chaîne.

• Dans les acides gras polyinsaturés, les doubles liaisons sont généralement séparées par un groupement méthylène, soit tous les trois carbones.

• L’indice d’iode est la masse de diiode, en grammes, qui se fixe sur les insaturations des acides gras présents dans 100 g de lipides.

• Les acides gras sont le plus souvent engagés sous forme de groupements acyle dans des liaisons ester avec un alcool, amide avec une amine ou thioester avec le coenzyme A; l’acyl-CoA est une forme activée nécessaire à leur dégradation et à la synthèse des triglycérides.

💡 Astuce mémo

Chaîne hydrophobe, carboxyle hydrophile

📖 15. Acylglycérols, cérides et stérides

🔑 Notions clés & Définitions

• Acylglycérol : Formé par estérification d’une ou plusieurs fonctions alcool du glycérol par des acides gras; il peut être mono-, di- ou triacylglycérol selon qu’il en porte un, deux ou trois.
• Céride : Ester formé entre un alcool gras à longue chaîne de 16 à 30 carbones et un acide gras d’au moins 14 carbones; il est très hydrophobe et son point de fusion est élevé.
• Stéride : Ester formé entre un stérol, comme le cholestérol, et un acide gras; l’ester de cholestérol résulte de l’estérification de la fonction alcool du carbone 3 du cholestérol.

★ À maîtriser

• Les triglycérides constituent une forme de stockage des acides gras dans les adipocytes, une forme de transport plasmatique dans les lipoprotéines et une source alimentaire d’acides gras; ils représentent plus de 95 % des lipides alimentaires.

Compléments

📌 Les di- ou triacylglycérols sont simples si leurs acides gras estérifiés sont identiques et mixtes s’ils sont différents.

• Les monoacylglycérols et diacylglycérols sont amphiphiles, tandis que les triacylglycérols sont très hydrophobes et insolubles dans l’eau.

• Le diacylglycérol peut agir comme second messager intracellulaire et activer une protéine kinase C en réponse à l’activation d’un récepteur membranaire.

• Les triglycérides représentent environ 15 à 20 % du poids corporel, soit environ 12 kg chez un individu de 70 kg, et fournissent environ un tiers de l’apport calorique d’une alimentation équilibrée.

• Les cérides constituent des cires et participent à l’imperméabilisation et à la protection, notamment dans les cires végétales, le sébum, la cuticule des insectes et la cire d’abeille.

💡 Astuce mémo

Un, deux, trois acides gras : mono-, di-, triacylglycérol

📖 16. Cérides et stérides

🔑 Notions clés & Définitions

• Stérides : Esters de stérols, comme le cholestérol, et d’acides gras.

📝 Points essentiels

• Les cérides sont très hydrophobes et possèdent un point de fusion élevé.

• Le palmitate de cétyle, aussi appelé blanc de baleine ou spermaceti, est un céride formé d’acide palmitique C16:0 et d’alcool cétylique à 16 carbones.

• L’estérification du cholestérol fixe un acide gras sur la fonction alcool du carbone 3.

💡 Astuce mémo

Le céride imperméabilise ; le stéride stocke et transporte le cholestérol.

📖 17. Lipides complexes et fonctions

🔑 Notions clés & Définitions

• Céramide : Structure de base des sphingolipides, constituée de sphingosine et d’un acide gras liés par une liaison amide.

★ À maîtriser

• Les glycérophospholipides comprennent un glycérol, deux acides gras et un phosphate lié à un alcool aminé ou non aminé.

• À pH 7,4, la phosphatidylcholine et la phosphatidyléthanolamine sont des zwitterions neutres, tandis que la phosphatidylsérine est un anion.

• La phosphatidylinositol est clivée par la phospholipase C pour former de l’inositol-1,4,5-triphosphate (IP3), qui permet la mobilisation du stock intracellulaire de calcium.

Compléments

• Dans le glycérol des glycérophospholipides, l’acide gras en sn-1 est saturé et celui en sn-2 est polyinsaturé.

• La phosphatidylcholine est abondante dans le feuillet externe et entre dans la composition du surfactant pulmonaire, des lipoprotéines et de la gaine de myéline.

💡 Astuce mémo

Glycérol pour les glycérophospholipides, sphingosine pour les sphingolipides.

📖 18. Méthodes d’étude des lipides

🔑 Notions clés & Définitions

• Indice de saponification : Quantité de base, exprimée en milligrammes, nécessaire pour saponifier 1 g d’acide gras ou de lipide.
• Indice d’iode : Masse d’iode, en grammes, qui se fixe sur les insaturations des acides gras contenus dans 100 g de corps gras.
• Oses : Glucides simples contenant de 3 à 7 atomes de carbone et répondant à la formule générale $C_n(H_2O)_n$.
• Épimères : Diastéréoisomères qui ne diffèrent que par la configuration d’un seul carbone asymétrique, autre que le carbone le plus éloigné de la fonction réductrice.
• Osides : Substances dont l’hydrolyse libère un ou plusieurs oses.
• Métabolisme : Ensemble des activités d’anabolisme et de catabolisme d’un organisme, constituées de réactions chimiques catalysées par des enzymes.

📝 Points essentiels

• La saponification consiste à hydrolyser à chaud les liaisons ester des lipides avec de la potasse ou de la soude, ce qui produit du glycérol et des savons d’acides gras.

• En chromatographie sur couche mince sur silice, les lipides apolaires migrent plus loin que les lipides polaires.

📌 Un aldose porte sa fonction réductrice aldéhydique en C1, tandis qu’un cétose la porte en C2.

• En solution, les oses sont majoritairement cycliques et existent sous des formes anomériques α et β, qui diffèrent par la configuration du carbone anomérique.

📌 Une liaison oside-ose conserve une fonction réductrice libre et forme un oside réducteur, tandis qu’une liaison oside-oside n’en conserve aucune et forme un oside non réducteur.

• L’amidon est une réserve glucidique végétale composée de 20 à 30 % d’amylose linéaire à liaisons α (1-4) et de 70 à 80 % d’amylopectine ramifiée par des liaisons α (1-6) environ toutes les 25 à 30 unités de glucose.

• L’α-amylase salivaire et pancréatique digère l’amidon en coupant ses liaisons α (1-4), puis des oligosaccharidases libèrent du D-glucose à partir des produits obtenus.

• Le glycogène est une réserve glucidique animale présente notamment dans le foie et les muscles, dont la structure est analogue à celle de l’amylopectine mais plus ramifiée.

📌 L’anabolisme synthétise de grandes molécules à partir de petites molécules en consommant de l’énergie libre, tandis que le catabolisme dégrade de grandes molécules en petites molécules en libérant une énergie libre utilisable ou stockable.

📌 Une réaction endergonique consomme de l’énergie libre et présente $\Delta G>0$, tandis qu’une réaction exergonique libère de l’énergie libre et présente $\Delta G<0$.

📊 Tableaux de synthèse

Réserves glucidiques