Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?
Une liaison covalente entre un groupement α-aminé et un groupement carboxylique.
Que produit la formation d'une liaison peptidique ?
L'élimination d'une molécule d'eau et la création d'une fonction amide.
Comment sont disposés les groupements C=O et N-H dans une liaison peptidique ?
Ils sont parallèles et coplanaires avec les atomes C, O, N et H.
Où se trouvent les chaînes latérales par rapport à la liaison peptidique ?
De part et d'autre de la liaison peptidique.
Comment se comporte la liaison peptidique malgré sa nature simple ?
Elle se comporte comme une liaison double et peut être cis ou trans.
Quelle configuration de la liaison peptidique est généralement favorisée ?
La configuration trans est généralement favorisée.
Pourquoi la configuration trans est-elle favorisée ?
À cause des interactions stériques entre les chaînes latérales des carbones α adjacents.
Quelle est la variation d'énergie libre pour la synthèse et l'hydrolyse de la liaison peptidique ?
La synthèse a ΔG = +10 kJ/mol, l'hydrolyse est thermodynamiquement favorable.
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine ?
La séquence des acides aminés dans la chaîne.
Quelle fonction porte l'extrémité N-terminale d'une protéine ?
La fonction amine libre du premier acide aminé.
Quelle fonction porte l'extrémité C-terminale d'une protéine ?
La fonction carboxylique libre du dernier acide aminé.
Quelle méthode sert à déterminer la structure primaire des protéines ?
La méthode de séquençage d’Edman.
De quoi sont constituées les holoprotéines ?
Uniquement d’acides aminés.
Que contiennent les hétéroprotéines en plus des acides aminés ?
Des groupements prosthétiques.
Qu'est-ce que la structure secondaire d'une protéine ?
Le repliement local de la chaîne d'acides aminés stabilisé par des liaisons hydrogène.
À quoi sert le diagramme de Ramachandran ?
À étudier la structure secondaire des protéines.
Comment est stabilisée l'hélice α ?
Par des liaisons hydrogène entre le carbonyle d’un résidu et l’amide quatre positions plus loin.
Quelle est la direction des chaînes latérales dans une hélice α ?
Elles sont orientées vers l’extérieur.
Comment sont stabilisés les brins β ?
Par des liaisons hydrogène entre résidus distants.
Comment est indiquée la polarité des brins β ?
Par une flèche du N-terminal vers le C-terminal.
Qu'est-ce qu'un feuillet β ?
Une structure non plane constituée de brins β avec chaînes latérales alternant au-dessus et au-dessous du plan.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
Le repliement spatial final de la chaîne polypeptidique.
Quelles liaisons stabilisent la structure tertiaire ?
Des liaisons hydrogène, hydrophobes, ioniques et covalentes comme les ponts disulfure.
Combien de temps prend le repliement des protéines ?
Quelques microsecondes.
Quels composés peuvent dénaturer les protéines sans affecter leur structure primaire ?
La guanidine, l’urée et l’uréthane.
Que caractérise la structure quaternaire d'une protéine ?
L’assemblage de plusieurs chaînes polypeptidiques par des liaisons non covalentes et parfois des ponts disulfure.
Quelle différence existe-t-il entre une protéine monomérique et multimérique ?
La monomérique a une seule chaîne, la multimérique plusieurs chaînes.
Qu'est-ce qu'un homomultimère ?
Une protéine multimérique avec des chaînes identiques.
Qu'est-ce qu'un hétéromultimère ?
Une protéine multimérique avec des chaînes différentes.
Que sont les modifications post-traductionnelles ?
Des modifications chimiques ou biologiques survenant après la traduction.
Quelle enzyme élimine la première méthionine dans 50 % des protéines ?
La méthionine aminopeptidase (MAP).
Qu'ajoute l'acétylation à l'extrémité N-terminale ?
Un groupement acétyl.
Quelle enzyme ajoute un groupement hydroxyl sur une proline ?
La prolyl-hydroxylase.
Qu'ajoutent la glutamylation et la glycylation sur la chaîne latérale d'un acide glutamique ?
Un polymère de glutamate ou de glycine.
Quel est le rôle de l’ubiquitinylation sur les protéines ?
Marquer les protéines pour destruction par le protéasome.
Quelle liaison forme la N-glycosylation ?
Une liaison amide entre asparagine et un ose.
Quelle enzyme ajoute un phosphate sur une sérine, thréonine ou tyrosine ?
Une kinase.
Qu'est-ce que l'ultrafiltration en biochimie ?
Une technique de séparation non dénaturante utilisant une membrane à très petits pores.
Comment l’ultrafiltration concentre-t-elle les protéines ?
Par passage de l’échantillon par gravitation ou pression.
Comment une chromatographie sépare-t-elle les protéines ?
Selon leurs propriétés physico-chimiques grâce à une phase mobile et une phase stationnaire.
Selon quel critère la chromatographie d’exclusion sur gel sépare-t-elle les protéines ?
Selon leur taille.
Pourquoi les grosses protéines sortent-elles avant les petites en chromatographie d’exclusion ?
Parce qu'elles sont exclues des pores et ne sont pas ralenties.
Sur quel critère la chromatographie d’échange d’ions sépare-t-elle les protéines ?
Selon leur charge et leur pHi.
Comment varie la charge des protéines selon le pH par rapport au pHi ?
Elles sont positives si pH < pHi et négatives si pH > pHi.
Comment fonctionne la chromatographie d’affinité pour isoler une protéine ?
La protéine se fixe à un effecteur spécifique, les contaminants sont lavés, puis la protéine est éluée par compétition.
Qu'est-ce que l'électrophorèse SDS-PAGE ?
Une technique dénaturante séparant les protéines selon leur poids moléculaire.
Quelle taille de protéines migre le plus loin en SDS-PAGE ?
Les petites protéines migrent plus loin que les grosses.
Quel effet a le SDS sur les protéines en SDS-PAGE ?
Il confère une charge négative et empêche leur repliement.
Pourquoi la migration en SDS-PAGE est-elle indépendante de la charge initiale ?
Parce que le SDS uniformise la charge négative des protéines.
Quel est le rôle du β-mercaptoéthanol en SDS-PAGE ?
Il réduit les ponts disulfure des protéines.
Que permet la réduction des ponts disulfure par le β-mercaptoéthanol ?
La séparation des sous-unités protéiques.
Que fait le chauffage avec SDS et β-mercaptoéthanol lors de la préparation ?
Il dénature les protéines et dissocie les sous-unités liées par ponts disulfure.
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1. Dans une chromatographie d’échange d’ions, quelle charge nette porte généralement une protéine lorsque le pH est inférieur à son pHi ?
2. Quel est l’effet principal du SDS sur les protéines lors d’une SDS-PAGE ?
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