Une charge positive
Explication
Lorsque le pH est inférieur au pHi, la protéine est généralement positive. À un pH supérieur au pHi, elle devient généralement négative.
Il leur confère une charge nette négative et empêche leur repliement
Explication
Le SDS est un détergent fort qui dénature les protéines et leur attribue une charge négative comparable, rendant leur migration essentiellement indépendante de leur charge initiale.
Il réduit les ponts disulfure et sépare les sous-unités protéiques
Explication
Le β-mercaptoéthanol est un agent réducteur qui rompt les ponts disulfure, permettant ainsi de dissocier les sous-unités d’une protéine. La charge négative uniforme est principalement apportée par le SDS.
Le repliement spatial d’une seule chaîne polypeptidique
Explication
La structure tertiaire correspond au repliement dans l’espace d’une chaîne polypeptidique, souvent à l’origine de sa forme fonctionnelle. L’assemblage de plusieurs chaînes relève de la structure quaternaire.
La méthionine aminopeptidase
Explication
La méthionine aminopeptidase élimine la méthionine initiale dans environ 50 % des protéines procaryotes et eucaryotes. Les histones désacétylases retirent quant à elles des groupements acétyl.
Entre le carbonyle d’un résidu et l’amide d’un résidu situé quatre positions plus loin
Explication
L’hélice α est stabilisée par des liaisons hydrogène entre le carbonyle d’un résidu et le groupement amide d’un résidu situé quatre positions plus loin. Les chaînes latérales sont orientées vers l’extérieur de l’hélice.
Elle dénature la protéine sans modifier sa structure primaire
Explication
Ces agents peuvent dénaturer une protéine et lui faire perdre sa fonction sans affecter sa structure primaire, c’est-à-dire sa séquence d’acides aminés.
Entre un groupement α-aminé et un groupement carboxylique
Explication
La liaison peptidique est une liaison covalente formée entre le groupement α-aminé d’un acide aminé et le groupement carboxylique d’un autre. Elle ne relie pas deux chaînes latérales.
La synthèse est thermodynamiquement défavorable, avec ΔG = +10 kJ/mol, tandis que l’hydrolyse est favorable
Explication
La synthèse de la liaison peptidique est thermodynamiquement défavorable et associée à ΔG = +10 kJ/mol. À l’inverse, son hydrolyse est thermodynamiquement favorable.
Plusieurs chaînes polypeptidiques associées en un complexe
Explication
La structure quaternaire résulte de l’assemblage d’au moins deux chaînes polypeptidiques, grâce à des interactions non covalentes et parfois à des ponts disulfure.
Une fonction amine libre puis une fonction carboxylique libre
Explication
L’extrémité N-terminale porte la fonction amine libre du premier acide aminé. L’extrémité C-terminale porte la fonction carboxylique libre du dernier acide aminé.
Fixation spécifique, lavage des contaminants, puis élution par compétition
Explication
La protéine d’intérêt se fixe spécifiquement à un effecteur porté par le support. Les contaminants sont éliminés par lavage, puis la protéine est récupérée par élution compétitive.
Marquer une protéine pour sa destruction par le protéasome
Explication
L’ubiquitinylation fixe de l’ubiquitine sur la fonction amine d’une lysine et marque la protéine ciblée pour sa destruction par le protéasome.
Les protéines sont retenues par une membrane, alors que les petites molécules la traversent
Explication
L’ultrafiltration est une séparation non dénaturante utilisant une membrane à très petits pores. Elle retient les protéines et laisse passer les petites molécules ainsi que les ions.
Une séparation dénaturante des protéines selon leur poids moléculaire
Explication
La SDS-PAGE est une technique de séparation dénaturante qui classe les protéines principalement selon leur poids moléculaire. À l’inverse, l’ultrafiltration est une méthode non dénaturante.
C’est une liaison simple présentant un caractère de double liaison et pouvant être cis ou trans
Explication
La liaison peptidique est formellement simple, mais son caractère partiel de double liaison limite sa rotation. Elle peut donc adopter une configuration cis ou trans.
L’ordre d’enchaînement des acides aminés dans la chaîne
Explication
La structure primaire correspond à la séquence des acides aminés, c’est-à-dire à leur ordre dans la chaîne. Les repliements locaux relèvent de la structure secondaire.
Comme le repliement local du squelette peptidique stabilisé par des liaisons hydrogène
Explication
La structure secondaire correspond à des repliements locaux de la chaîne, stabilisés par des liaisons hydrogène entre les groupements NH et CO du squelette peptidique. Le repliement global relève de la structure tertiaire.
Après la traduction de la chaîne polypeptidique
Explication
Les modifications post-traductionnelles sont des transformations chimiques ou biologiques qui surviennent après la traduction et peuvent modifier l’activité de la protéine. La liaison peptidique, elle, se forme pendant la traduction.
Les acétyltransférases ajoutent un groupement acétyl, tandis que les HDAC le retirent
Explication
Les acétyltransférases ajoutent un groupement acétyl à l’extrémité N-terminale ou aux lysines. Les histones désacétylases, ou HDAC, retirent ce groupement.
Elles sont exclues des pores et suivent un trajet plus court
Explication
Les grosses protéines ne pénètrent pas dans les pores du gel et sont donc moins retardées. Les petites protéines y entrent, ce qui augmente leur trajet et ralentit leur élution.
Un pont disulfure entre deux cystéines
Explication
Le pont disulfure est une liaison covalente formée entre deux cystéines. Les interactions hydrophobes, ioniques et les liaisons hydrogène sont des interactions non covalentes.
Une petite protéine de 20 kDa
Explication
En SDS-PAGE, les petites protéines se déplacent plus facilement dans les mailles du gel et migrent donc plus loin que les grosses protéines.
Une molécule d’eau est éliminée et une fonction amide apparaît
Explication
La formation de la liaison peptidique s’accompagne d’une réaction de condensation : une molécule d’eau est éliminée et une fonction amide est créée. L’hydrolyse correspond au processus inverse et consomme de l’eau.
Les brins β sont des structures étendues dont la polarité est indiquée par une flèche du N-terminal vers le C-terminal
Explication
Les brins β sont des structures périodiques étendues, stabilisées par des liaisons hydrogène entre résidus distants. Leur polarité est représentée par une flèche allant du N-terminal vers le C-terminal.
Mémorisez les réponses avec 52 flashcards sur Protéines : structure et analyse.
Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?
Une liaison covalente entre un groupement α-aminé et un groupement carboxylique.
Que produit la formation d'une liaison peptidique ?
L'élimination d'une molécule d'eau et la création d'une fonction amide.
Comment sont disposés les groupements C=O et N-H dans une liaison peptidique ?
Ils sont parallèles et coplanaires avec les atomes C, O, N et H.
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