Quel poids sec des cellules les protéines représentent-elles ?
Plus de la moitié du poids sec des cellules.
Quels rôles jouent les protéines dans les cellules ?
Des rôles structuraux ou biologiques indispensables aux réactions cellulaires.
Quels éléments chimiques contiennent toujours les protéines ?
Carbone, hydrogène, oxygène et azote.
Quels éléments sont souvent présents dans les protéines en plus des éléments de base ?
Le soufre et parfois le phosphore.
Quelle est la teneur en azote moyenne des protéines en masse ?
Environ 16 % en masse.
Comment estime-t-on la quantité de protéines par rapport à l'azote ?
Par dosage de l’azote.
Que sont les holoprotéines ?
Des protéines constituées uniquement d’enchaînements d’acides aminés.
Que caractérise les hétéroprotéines ?
Une ou plusieurs chaînes d’acides aminés associées à un groupement prosthétique.
Qu'est-ce qu'un alpha-aminoacide ?
Un acide aminé avec fonctions amine primaire et carboxyle sur le même carbone alpha.
Combien d'acides aminés standards composent les protéines ?
Vingt acides aminés standards composent les protéines.
Selon quels critères classifie-t-on les 20 acides aminés standards ?
Selon leur nature chimique et le caractère hydrophile ou hydrophobe de leur chaîne R.
Où trouve-t-on les aminoacides non constitutifs des protéines ?
Libres ou dans de petits peptides produits par micro-organismes ou plantes.
Donnez un exemple d'aminoacide non constitutif des protéines libre dans l'uréogenèse.
L'ornithine est un aminoacide libre dans l'uréogenèse.
Quel acide aminé ne possède pas de carbone alpha asymétrique ?
La glycine.
Pourquoi la glycine n'a-t-elle pas de carbone alpha asymétrique ?
Parce qu'elle porte deux atomes d’hydrogène sur ce carbone.
Quelle propriété d'absorption ont les acides aminés sous 230 nm ?
Ils absorbent fortement les longueurs d’onde inférieures à 230 nm.
Quels chromophores permettent l'absorption entre 250 et 300 nm ?
Le noyau phényle de la tyrosine et le noyau indole du tryptophane.
Qu'est-ce que l'amphotérie chez un acide aminé ?
La capacité à se comporter comme un acide et comme une base.
Par quel groupement un acide aminé agit-il comme un acide ?
Par son groupement carboxyle.
Par quel groupement un acide aminé agit-il comme une base ?
Par son groupement aminé.
Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?
Une liaison chimique entre le groupement alpha-amine et alpha-carboxyle de deux acides aminés.
Que désigne la structure primaire d'une protéine ?
La séquence linéaire des acides aminés unis par des liaisons peptidiques.
Par quoi est déterminée la séquence primaire d'une protéine ?
Par la séquence des bases du gène codant la protéine.
Quelles sont les deux principales structures secondaires des protéines ?
L'hélice alpha et le feuillet bêta-plissé.
Combien d'acides aminés y a-t-il par tour dans une hélice alpha ?
Il y a 3,6 acides aminés par tour.
Quelle est la longueur du pas dans une hélice alpha ?
Le pas mesure environ 0,54 nm.
Quelle est la progression moyenne d'un acide aminé le long de l'axe dans une hélice alpha ?
Chaque acide aminé progresse en moyenne de 0,15 nm.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
L'arrangement spatial tridimensionnel résultant du repliement de la chaîne polypeptidique.
Qu'est-ce que la structure quaternaire d'une protéine ?
L'arrangement spatial de plusieurs sous-unités polypeptidiques.
Que décrit la structure quaternaire en plus de l'arrangement spatial ?
La nature des interactions qui lient les sous-unités.
Quels types d'interactions peuvent lier les sous-unités d'une protéine ?
Des interactions covalentes et non covalentes.
Quel exemple d'interaction covalente lie les sous-unités protéiques ?
Les ponts disulfure.
Citez trois types d'interactions non covalentes entre sous-unités protéiques.
Forces électrostatiques, liaisons hydrogène, interactions hydrophobes.
Selon quels critères les protéines peuvent-elles être classées ?
Selon leur forme, leur solubilité ou leur composition.
Quelles sont les caractéristiques des protéines fibreuses ?
Elles sont constituées de fibres ou fibrilles et sont pratiquement insolubles.
Quels exemples de protéines fibreuses sont connus ?
La fibroïne de soie, les collagènes et les kératines.
Quelle forme ont les protéines globulaires ?
Une forme sphérique ou ovoïde.
Comment est la solubilité des protéines globulaires ?
Elles sont en général plus facilement solubles.
Quels exemples de protéines globulaires peut-on citer ?
Les albumines et les globulines.
Où trouve-t-on les collagènes dans le corps ?
Dans les tissus conjonctifs, les cartilages et les tendons.
Que produit le chauffage des collagènes avec de l’eau à l’autoclave ?
La formation de gélatines.
Teste tes connaissances avec un QCM de 16 questions sur Protéines : structure et propriétés.
1. Quelle proportion de la masse sèche des cellules les protéines représentent-elles généralement ?
2. Quel ensemble d’éléments chimiques est présent dans toutes les protéines ?
Révisez le cours complet dans la fiche de révision de Protéines : structure et propriétés.
Voir la fiche →Importe ton cours et l'IA génère des flashcards en 30 secondes.
Générateur de flashcards