Fiche de révision : Protéines : structure et propriétés

📋 Plan du Cours

1. Généralités sur les protéines
2. Acides aminés et classification
3. Propriétés physicochimiques des acides aminés
4. Liaison peptidique et structures
5. Structure quaternaire et interactions
6. Classification des protéines

📖 1. Généralités sur les protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Holoprotéines : constituées uniquement d’enchaînements d’acides aminés
• Hétéroprotéines : constituées d’une ou plusieurs chaînes d’acides aminés associées à un groupement prosthétique de nature diverse

📝 Points essentiels

• Les protéines représentent plus de la moitié du poids sec des cellules et jouent des rôles structuraux ou biologiques indispensables aux réactions cellulaires.

• Les protéines contiennent toujours du carbone, de l’hydrogène, de l’oxygène et de l’azote, beaucoup contiennent du soufre et certaines renferment du phosphore.

• La teneur en azote des protéines est généralement d’environ 16 % en masse, ce qui permet d’estimer leur quantité par dosage de l’azote.

💡 Astuce mémo

Holoprotéines = aminoacides seuls ; hétéroprotéines = aminoacides + groupement prosthétique

📖 2. Acides aminés et classification

🔑 Notions clés & Définitions

• Alpha-aminoacides : des acides aminés dont les fonctions amine primaire et carboxyle sont portées par le même carbone, appelé carbone alpha

★ À maîtriser

• Les protéines sont constituées à partir de 20 acides aminés standards, classés selon leur nature chimique et selon le caractère hydrophile ou hydrophobe de leur chaîne latérale R.

Compléments

• Les aminoacides non constitutifs des protéines peuvent être présents libres, comme l’ornithine et la citrulline dans l’uréogenèse, ou entrer dans de petits peptides produits par des micro-organismes ou des plantes.

📖 3. Propriétés physicochimiques des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Amphotérie : la capacité d’un acide aminé à se comporter comme un acide par son groupement carboxyle et comme une base par son groupement aminé

★ À maîtriser

📌 Tous les acides aminés sauf la glycine possèdent un carbone alpha asymétrique, car ses quatre substituants sont différents, tandis que la glycine porte deux atomes d’hydrogène sur ce carbone.

Compléments

• Les acides aminés absorbent fortement les longueurs d’onde inférieures à 230 nm, et certains absorbent entre 250 et 300 nm grâce à des chromophores comme le noyau phényle de la tyrosine ou le noyau indole du tryptophane.

💡 Astuce mémo

Glycine = pas de carbone asymétrique ; les autres acides aminés en possèdent un

📖 4. Liaison peptidique et structures

🔑 Notions clés & Définitions

• Liaison peptidique : une liaison chimique formée entre le groupement alpha-amine d’un acide aminé et le groupement alpha-carboxyle d’un autre acide aminé
• Structure primaire : la séquence linéaire des acides aminés unis par des liaisons peptidiques, et cette séquence est déterminée par la séquence des bases du gène codant la protéine
• Structure tertiaire : l’arrangement spatial d’acides aminés éloignés ou proches dans la séquence, résultant du repliement de la chaîne polypeptidique en une conformation tridimensionnelle biologiquement active

★ À maîtriser

• Les deux principales structures secondaires des protéines sont l’hélice alpha et le feuillet bêta-plissé.

Compléments

• Dans l’hélice alpha, il y a 3,6 acides aminés par tour, le pas mesure environ 0,54 nm et chaque acide aminé progresse en moyenne de 0,15 nm le long de l’axe.

💡 Astuce mémo

Primaire → secondaire → tertiaire → quaternaire

📖 5. Structure quaternaire et interactions

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure quaternaire : l’arrangement spatial de plusieurs sous-unités polypeptidiques et la nature des interactions qui les lient

📝 Points essentiels

• Les interactions entre sous-unités comprennent:
  • les ponts disulfure
  • les forces électrostatiques
  • les liaisons hydrogène
  • les interactions hydrophobes

📖 6. Classification des protéines

★ À maîtriser

• Les protéines fibreuses, ou scléroprotéines, sont constituées de fibres ou de fibrilles et sont pratiquement insolubles ; elles comprennent notamment la fibroïne de soie, les collagènes et les kératines.

• Les protéines globulaires, ou sphéroprotéines, ont une forme sphérique ou ovoïde et sont en général plus facilement solubles ; les albumines et les globulines en font partie.

Compléments

• Les protéines peuvent être classées selon leur forme, leur solubilité ou leur composition.

• Les collagènes se trouvent dans les tissus conjonctifs, les cartilages et les tendons, et leur chauffage avec l’eau à l’autoclave donne naissance aux gélatines.

💡 Astuce mémo

Fibreuses = insolubles et filamenteuses ; globulaires = sphériques et généralement solubles

📊 Tableaux de synthèse

Comparaison des grandes classes de protéines