QCM : Protéines : structure et propriétés — 16 questions

Questions et réponses du QCM

1. Quelle proportion de la masse sèche des cellules les protéines représentent-elles généralement ?

Environ un dixième de la masse sèche cellulaire
Près d’un quart de la masse sèche cellulaire
Plus de la moitié de la masse sèche cellulaire
Moins de cinq pour cent de la masse sèche cellulaire

Plus de la moitié de la masse sèche cellulaire

Explication

Les protéines représentent plus de la moitié du poids sec des cellules et remplissent des fonctions structurales ou biologiques essentielles. Une proportion proche d’un quart sous-estime donc leur importance quantitative dans la cellule.

2. Quel ensemble d’éléments chimiques est présent dans toutes les protéines ?

Carbone, hydrogène, oxygène et azote
Carbone, hydrogène, oxygène et phosphore
Hydrogène, azote, soufre et phosphore
Carbone, oxygène, soufre et phosphore

Carbone, hydrogène, oxygène et azote

Explication

Toutes les protéines contiennent du carbone, de l’hydrogène, de l’oxygène et de l’azote. Le soufre est fréquent et le phosphore peut être présent, mais ces deux éléments ne caractérisent pas toutes les protéines.

3. Pourquoi le dosage de l’azote peut-il servir à estimer la quantité de protéines dans un échantillon ?

Parce que les protéines contiennent généralement environ 16 % d’azote en masse
Parce que les protéines contiennent généralement environ 50 % d’azote en masse
Parce que l’azote remplace les chaînes carbonées lors de la formation des protéines
Parce que l’azote est présent dans toutes les molécules cellulaires en proportion fixe

Parce que les protéines contiennent généralement environ 16 % d’azote en masse

Explication

La teneur massique en azote des protéines est généralement voisine de 16 %, ce qui permet d’estimer leur quantité à partir de la quantité d’azote mesurée. La présence d’azote dans d’autres molécules cellulaires ne suffit pas à expliquer cette méthode.

4. Quelle caractéristique distingue une hétéroprotéine d’une holoprotéine ?

Elle est formée par plusieurs chaînes d’acides aminés dépourvues de groupement associé
Elle associe une ou plusieurs chaînes d’acides aminés à un groupement prosthétique
Elle possède une chaîne d’acides aminés dont la composition varie selon le tissu
Elle contient des acides aminés reliés à une seconde chaîne exclusivement protéique

Elle associe une ou plusieurs chaînes d’acides aminés à un groupement prosthétique

Explication

Une hétéroprotéine associe une ou plusieurs chaînes d’acides aminés à un groupement prosthétique de nature diverse. Une holoprotéine, au contraire, est constituée uniquement d’enchaînements d’acides aminés.

5. Qu’est-ce qui définit un alpha-aminoacide ?

Ses fonctions amine et carboxyle sont liées directement sans carbone intermédiaire
Son groupement R est toujours fixé sur le carbone portant la fonction carboxyle
Sa fonction amine est portée par un carbone différent de celui de sa fonction carboxyle
Ses fonctions amine primaire et carboxyle sont portées par le même carbone alpha

Ses fonctions amine primaire et carboxyle sont portées par le même carbone alpha

Explication

Dans un alpha-aminoacide, la fonction amine primaire et la fonction carboxyle sont portées par le même carbone, appelé carbone alpha. Les autres aminoacides se distinguent par la position différente de leurs fonctions.

6. Sur quels critères les acides aminés utilisés pour constituer les protéines sont-ils notamment classés ?

Selon leur température de fusion et leur tendance à produire de l’énergie
Selon leur masse uniquement et leur capacité à former des liaisons peptidiques
Selon leur nature chimique et le caractère hydrophile ou hydrophobe de leur chaîne latérale R
Selon leur origine cellulaire et la présence obligatoire d’un groupement phosphaté

Selon leur nature chimique et le caractère hydrophile ou hydrophobe de leur chaîne latérale R

Explication

Les protéines sont constituées à partir de 20 acides aminés standards, classés notamment selon la nature chimique et le caractère hydrophile ou hydrophobe de leur chaîne latérale R. La masse ou la température de fusion ne constitue pas le critère indiqué pour cette classification.

7. Pourquoi la glycine ne possède-t-elle pas de carbone alpha asymétrique ?

Son carbone alpha est lié à deux chaînes latérales différentes
Son carbone alpha ne porte aucun atome d’hydrogène
Son carbone alpha porte deux groupements carboxyle identiques
Son carbone alpha porte deux atomes d’hydrogène identiques

Son carbone alpha porte deux atomes d’hydrogène identiques

Explication

La glycine possède deux atomes d’hydrogène sur son carbone alpha, de sorte que ses quatre substituants ne sont pas différents. Les autres acides aminés possèdent généralement un carbone alpha asymétrique.

8. Comment définir l’amphotérie d’un acide aminé ?

Il alterne entre deux formes selon la nature chimique de sa chaîne latérale
Il peut agir comme un acide par son groupement aminé et comme une base par son groupement carboxyle
Il peut agir comme un acide par son groupement carboxyle et comme une base par son groupement aminé
Il possède deux groupements carboxyle capables d’échanger des protons

Il peut agir comme un acide par son groupement carboxyle et comme une base par son groupement aminé

Explication

L’amphotérie correspond à la capacité d’un acide aminé à se comporter comme un acide grâce à son groupement carboxyle et comme une base grâce à son groupement aminé. Les rôles acide et basique ne sont donc pas inversés entre ces deux groupements.

9. Entre quels groupements chimiques la liaison peptidique se forme-t-elle lors de l’union de deux acides aminés ?

Entre le groupement latéral d’un acide aminé et son groupement alpha-amine
Entre deux groupements alpha-carboxyle appartenant à des acides aminés voisins
Entre le groupement alpha-amine de l’un et le groupement alpha-carboxyle de l’autre
Entre deux groupements alpha-amine appartenant à des acides aminés voisins

Entre le groupement alpha-amine de l’un et le groupement alpha-carboxyle de l’autre

Explication

La liaison peptidique unit le groupement alpha-amine d’un acide aminé au groupement alpha-carboxyle d’un autre. L’association de deux groupements amine ou de deux groupements carboxyle ne correspond pas à cette liaison.

10. Quelle relation décrit correctement la structure primaire d’une protéine ?

Elle correspond à l’association spatiale de plusieurs chaînes, déterminée par leurs interactions mutuelles
Elle correspond à la séquence linéaire des acides aminés, déterminée par la séquence du gène codant
Elle correspond aux hélices et aux feuillets formés par la chaîne, déterminés par son environnement cellulaire
Elle correspond au repliement tridimensionnel de la chaîne, déterminé par les interactions entre ses acides aminés

Elle correspond à la séquence linéaire des acides aminés, déterminée par la séquence du gène codant

Explication

La structure primaire est l’ordre linéaire des acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, ordre issu de la séquence des bases du gène. Le repliement tridimensionnel relève plutôt de la structure tertiaire.

11. Quelles sont les deux principales structures secondaires des protéines ?

Le pont disulfure et la liaison peptidique
L’hélice alpha et le feuillet bêta-plissé
La fibre de collagène et la chaîne polypeptidique
La structure tertiaire et la structure quaternaire

L’hélice alpha et le feuillet bêta-plissé

Explication

Les deux formes majeures de structure secondaire sont l’hélice alpha et le feuillet bêta-plissé. La structure tertiaire et la structure quaternaire décrivent des niveaux d’organisation supérieurs.

12. Une chaîne polypeptidique adopte une conformation tridimensionnelle active grâce au rapprochement spatial d’acides aminés parfois éloignés dans sa séquence. Quel niveau structural cela décrit-il ?

La structure secondaire
La structure primaire
La structure quaternaire
La structure tertiaire

La structure tertiaire

Explication

La structure tertiaire résulte du repliement d’une chaîne polypeptidique et organise spatialement des acides aminés proches ou éloignés dans la séquence. La structure primaire décrit leur ordre, tandis que la structure quaternaire concerne plusieurs sous-unités.

13. Quelle caractéristique distingue la structure quaternaire de la structure tertiaire ?

Elle désigne la formation locale d’hélices alpha et de feuillets bêta
Elle organise plusieurs sous-unités polypeptidiques et les interactions qui les associent
Elle décrit le repliement tridimensionnel d’une seule chaîne polypeptidique
Elle correspond à l’ordre linéaire des acides aminés dans une chaîne

Elle organise plusieurs sous-unités polypeptidiques et les interactions qui les associent

Explication

La structure quaternaire concerne l’arrangement spatial de plusieurs sous-unités polypeptidiques et leurs interactions. Le repliement d’une seule chaîne relève de la structure tertiaire.

14. Laquelle de ces associations classe correctement les interactions entre sous-unités protéiques ?

Le pont disulfure est non covalent, tandis que les interactions électrostatiques sont covalentes
Le pont disulfure est covalent, tandis que les interactions électrostatiques sont non covalentes
L’interaction hydrophobe est covalente, tandis que la liaison hydrogène forme une liaison peptidique
La liaison hydrogène est covalente, tandis que le pont disulfure est non covalent

Le pont disulfure est covalent, tandis que les interactions électrostatiques sont non covalentes

Explication

Les ponts disulfure sont des interactions covalentes, alors que les forces électrostatiques, les liaisons hydrogène et les interactions hydrophobes sont non covalentes. Une liaison hydrogène ne constitue pas une liaison peptidique.

15. Quelle propriété caractérise le mieux les protéines fibreuses, comme les collagènes et les kératines ?

Elles possèdent une structure courte et sont principalement constituées d’albumines
Elles sont formées de plusieurs sous-unités et toujours liées par des ponts disulfure
Elles sont sphériques et généralement très solubles dans l’eau
Elles sont filamenteuses et pratiquement insolubles dans l’eau

Elles sont filamenteuses et pratiquement insolubles dans l’eau

Explication

Les protéines fibreuses, ou scléroprotéines, sont constituées de fibres ou de fibrilles et sont pratiquement insolubles. La forme sphérique et la solubilité plus élevée caractérisent plutôt les protéines globulaires.

16. Quelle description correspond aux protéines globulaires, telles que les albumines et les globulines ?

Elles se trouvent principalement dans les tendons et produisent des gélatines par chauffage
Elles sont définies par une composition lipidique et une organisation en feuillets
Elles forment des fibres ou des fibrilles et sont pratiquement insolubles
Elles ont une forme sphérique ou ovoïde et sont en général plus facilement solubles

Elles ont une forme sphérique ou ovoïde et sont en général plus facilement solubles

Explication

Les protéines globulaires, ou sphéroprotéines, présentent une forme sphérique ou ovoïde et sont généralement plus solubles que les protéines fibreuses. Les fibres, les tendons et la production de gélatine sont associés notamment aux protéines fibreuses comme les collagènes.

Révisez avec les flashcards

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Quel poids sec des cellules les protéines représentent-elles ?

Plus de la moitié du poids sec des cellules.

Quels rôles jouent les protéines dans les cellules ?

Des rôles structuraux ou biologiques indispensables aux réactions cellulaires.

Quels éléments chimiques contiennent toujours les protéines ?

Carbone, hydrogène, oxygène et azote.

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