Fiche de révision : Structure et fonction des protéines

📋 Plan du Cours

1. Organisation générale des protéines
2. Structure primaire et liaison peptidique
3. Structures secondaires
4. Structure tertiaire et dénaturation
5. Détection et étude des protéines
6. Structure quaternaire et fonctions
7. Myoglobine et hémoglobine

📖 1. Organisation générale des protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéine : Assemblage d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques covalentes.

📝 Points essentiels

📌 Une holoprotéine est constituée uniquement d’acides aminés, tandis qu’une hétéroprotéine associe des acides aminés à un groupement prosthétique qui apporte une spécificité à la protéine.

💡 Astuce mémo

Holoprotéine = acides aminés seuls ; hétéroprotéine = acides aminés + groupement prosthétique

📖 2. Structure primaire et liaison peptidique

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure primaire : Enchaînement simple des acides aminés d’une protéine.

★ À maîtriser

📌 Dans la configuration cis, les radicaux sont du même côté du plan, tandis que dans la configuration trans ils sont de part et d’autre du plan, la configuration trans étant la plus stable.

Compléments

• L’unité peptidique, formée des deux carbones alpha et des atomes d’azote, d’hydrogène, de carbone et d’oxygène, est plane et ses atomes sont coplanaires.

📌 L’angle phi se situe entre le carbone alpha et l’azote, tandis que l’angle psi se situe entre le carbone alpha et le carbone.

💡 Astuce mémo

Cis : radicaux du même côté ; trans : radicaux de part et d’autre

📖 3. Structures secondaires

★ À maîtriser

📌 L’hélice alpha comporte 3,6 résidus par tour, des liaisons hydrogène tous les quatre résidus parallèles à l’axe de l’hélice et des radicaux situés à l’extérieur.

📌 Le feuillet beta peut être parallèle ou antiparallèle et ses radicaux sont situés de part et d’autre du feuillet.

Compléments

• Le collagène est une triple hélice droite formée de trois hélices gauches.

📌 Un coude contient 2 à 4 acides aminés entre deux brins beta d’un feuillet, tandis qu’une boucle contient plus de 4 acides aminés entre deux hélices ou entre une hélice et un brin beta.

💡 Astuce mémo

Une hélice α porte ses radicaux à l’extérieur, tandis qu’un feuillet β les expose de part et d’autre

📖 4. Structure tertiaire et dénaturation

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure tertiaire : Repliement d’une protéine sur elle-même, formant des domaines qui apportent une spécificité à la protéine.
• Dénaturation : Action de séparer les acides aminés contenus dans les protéines.

★ À maîtriser

📌 Lors du repliement tertiaire, les acides aminés hydrophobes se retrouvent vers l’intérieur de la protéine et les acides aminés hydrophiles à l’extérieur.

Compléments

• Les domaines sont stabilisés par:
  • des liaisons hydrogène
  • des liaisons ioniques
  • des liaisons hydrophobes
  • des liaisons disulfure

💡 Astuce mémo

Le repliement place les hydrophobes au cœur → les domaines acquièrent leur spécificité

📖 5. Détection et étude des protéines

★ À maîtriser

• Les acides aminés aromatiques concernés sont:

  • la phénylalanine
  • la tyrosine
  • le tryptophane

• Le Western blot ou l’ELISA repère une protéine grâce à un premier anticorps, puis à un deuxième anticorps, avant la révélation de la protéine.

Compléments

• 🔄 La détection par électrophorèse suit trois étapes:

  1. dénaturation au SDS
  2. migration des protéines dans un gel selon leur taille
  3. coloration au bleu de Coomassie

• L’immunohistochimie utilise un anticorps spécifique fluorescent pour identifier et localiser des protéines dans les tissus et les cellules.

• La structure tridimensionnelle des protéines peut être étudiée par cristallographie aux rayons X ou par cryo-microscopie électronique.

💡 Astuce mémo

Absorption, coloration, anticorps, immunohistochimie, structure 3D

📖 6. Structure quaternaire et fonctions

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure quaternaire : Association de plusieurs sous-unités protéiques par des liaisons faibles.

★ À maîtriser

• La myoglobine possède un domaine formé de 8 hélices alpha connectées par de courtes boucles et stocke l’oxygène.

• L’hémoglobine possède deux chaînes alpha et deux chaînes beta, fixe réversiblement l’oxygène et présente des propriétés allostériques.

• Une immunoglobuline est un anticorps circulant produit par l’organisme en réaction à un antigène et participant à sa protection.

Compléments

• Une protéine transmembranaire possède une hélice alpha dont les acides aminés hydrophobes sont orientés vers l’intérieur de la bicouche et les acides aminés hydrophiles vers l’extérieur.

• La topoisomérase est une enzyme allostérique qui peut passer de la conformation S à la conformation T et inversement pour agir sur la relaxation de l’ADN.

💡 Astuce mémo

Myoglobine : stockage ; hémoglobine : transport ; immunoglobuline : protection

📖 7. Myoglobine et hémoglobine

📝 Points essentiels

• La myoglobine est composée d’une apoprotéine et d’un groupement prosthétique hème, et elle est localisée dans les cellules squelettiques ou du myocarde.

📌 Seul le fer ferreux Fe2+ de l’hème peut fixer l’oxygène, tandis que le fer ferrique Fe3+ forme l’hématine ou mét-myoglobine.

• La myoglobine a une forte affinité pour l’oxygène et une P50 faible, tandis que l’hémoglobine a une faible affinité et une P50 élevée.

• Dans l’hémoglobine, l’oxygène se fixe d’abord à une chaîne alpha, ce qui provoque le passage de la conformation T à la conformation R et permet ensuite sa fixation aux chaînes beta.

• L’hémoglobine fœtale possède deux chaînes gamma à la place des chaînes beta de l’hémoglobine adulte, ce qui lui confère une affinité pour l’oxygène supérieure à celle de la mère et une P50 fœtale inférieure.

📌 Quand le pH augmente, la P50 diminue et l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène augmente, tandis que quand le pH diminue, la P50 augmente et l’affinité diminue.

• Dans la drépanocytose, une mutation du sixième codon remplace l’acide glutamique par une valine, créant une bosse hydrophobe qui diminue la solubilité et déforme l’hémoglobine.

💡 Astuce mémo

Myoglobine : forte affinité et P50 faible ; hémoglobine : faible affinité et P50 élevée

📊 Tableaux de synthèse

Comparaison de la myoglobine et de l’hémoglobine