Fiche de révision : Structure et fonction des protéines

📋 Plan du Cours

1. Niveaux moléculaires du vivant
2. Composition et rôles des protéines
3. Structure générale des acides aminés
4. Nomenclature et propriétés des acides aminés
5. Classification des chaînes latérales
6. Structure primaire des protéines

📖 1. Niveaux moléculaires du vivant

🔑 Notions clés & Définitions

• Biochimie : Science expérimentale qui étudie les processus chimiques à la base de la vie.
• Molécule : Groupe d’atomes unis par des liaisons chimiques résultant de la mise en commun d’électrons.

📝 Points essentiels

• Les quatre biomolécules citées sont:
  • les sucres
  • les lipides
  • les protéines
  • les acides nucléiques, notamment l’ADN et l’ARN

• Les capacités de liaison sont:
  • le carbone : 4 liaisons
  • l’hydrogène : 1 liaison
  • l’oxygène : 2 liaisons
  • l’azote : 3 liaisons

💡 Astuce mémo

Atome → molécule → biomolécule

📖 2. Composition et rôles des protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéine : Polymère linéaire d’acides aminés unis entre eux par des liaisons peptidiques.

📝 Points essentiels

• Les protéines représentent 50 % du poids sec d’une cellule et figurent parmi ses biomolécules les plus abondantes.

• Les protéines assurent notamment un rôle structural dans les cellules et les tissus ainsi qu’un rôle fonctionnel dans des processus biologiques grâce aux enzymes, à l’hémoglobine, aux toxines, aux hormones et aux immunoglobulines.

📌 La fonction d’une protéine dépend de sa structure tridimensionnelle, tandis que la diversité des chaînes latérales détermine notamment leur dimension, leur forme, leur charge, leurs liaisons hydrogène, leur hydrophobicité et leur réactivité chimique.

💡 Astuce mémo

Diversité structurale → diversité fonctionnelle

📖 3. Structure générale des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé protéinogène : α-aminoacide dont le groupement amine primaire et le groupement acide carboxylique sont portés par le même carbone α, auquel est également liée une chaîne latérale variable.
• Liaison covalente : Liaison chimique fondée sur la mise en commun d’électrons entre des atomes.

📝 Points essentiels

• Plus de 500 acides aminés sont décrits dans la nature, mais 20 acides aminés protéinogènes standards constituent les protéines.

📖 4. Nomenclature et propriétés des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Zwitterion : Forme électriquement neutre d’un acide aminé possédant autant de charges positives que de charges négatives.
• Point isoélectrique : pH auquel cet acide aminé ne présente aucune charge électrique nette.

★ À maîtriser

• Les huit acides aminés essentiels doivent être apportés par l’alimentation chez l’homme, tandis que l’histidine et l’arginine sont semi-essentielles.

📌 Un acide aminé est amphotère car son groupement carboxyle peut se comporter comme un acide et son groupement amine comme une base.

• Tous les acides aminés standards, sauf la glycine, possèdent un carbone chiral et sont optiquement actifs.

• Tous les acides aminés constitutifs des protéines naturelles, sauf la glycine qui n’est pas chirale, appartiennent à la série L.

Compléments

• Les 20 acides aminés standards sont identifiés par un code à une lettre et un code à trois lettres, par exemple la leucine est notée L et Leu.

• La plupart des acides aminés sont solubles dans l’eau et peu solubles dans les solvants organiques apolaires, leur solubilité dans ces solvants dépendant de leur chaîne latérale.

💡 Astuce mémo

D-L : deux séries optiques

📖 5. Classification des chaînes latérales

★ À maîtriser

• Les trois catégories fondées sur la polarité du groupe R sont:

  • les acides aminés à groupe R non polaire
  • les acides aminés à groupe R polaire non chargé
  • les acides aminés à groupe R polaire chargé

• Les chaînes latérales non polaires participent au maintien de la structure des protéines grâce à des interactions hydrophobes.

• Les chaînes latérales polaires non chargées peuvent établir des liaisons hydrogène avec l’eau environnante ou avec d’autres acides aminés de la chaîne protéique.

• La cystéine est le seul acide aminé constitutif des protéines qui possède un groupe thiol SH.

• Un pont disulfure se forme entre deux résidus de cystéine et peut relier deux chaînes peptidiques distinctes ou deux cystéines d’une même chaîne.

• Dans l’insuline, deux ponts disulfures sont interchaînes et un pont disulfure est intrachaîne.

📌 À pH physiologique, les acides aminés basiques sont chargés positivement tandis que les acides aminés acides sont chargés négativement.

Compléments

• La proline possède une chaîne latérale cyclique et une amine secondaire, ce qui lui confère une structure rigide imposant des contraintes conformationnelles aux chaînes polypeptidiques.

💡 Astuce mémo

Non polaire, polaire non chargée, polaire chargée

📖 6. Structure primaire des protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure primaire : Séquence orientée d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.
• Liaison peptidique : Liaison amide covalente formée entre le groupement α-amine d’un acide aminé et le groupement α-carboxyle d’un autre acide aminé durant la traduction.

★ À maîtriser

• La séquence Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu est différente de la séquence Leu-Phe-Gly-Gly-Tyr, car l’ordre des acides aminés est orienté.

Compléments

• La liaison peptidique est très stable et sa formation nécessite un apport d’énergie.

• Chaque unité d’une protéine dérivée d’un acide aminé est appelée un résidu.

💡 Astuce mémo

N-terminal → C-terminal

📊 Tableaux de synthèse

Classification des chaînes latérales