Combien de liaisons le carbone peut-il former au maximum ?
Quatre liaisons.
À quels éléments le carbone peut-il se lier ?
À de nombreux éléments.
Quelles formes peut prendre le carbone associé à lui-même ?
Le diamant, le graphite, le graphène, les nanotubes et les fullerènes.
Qui a mené l’expérience sur l’origine de molécules pouvant être à l’origine de la vie, et quand ?
Urey et Miller, en 1954.
De quoi les protéines sont-elles des combinaisons ?
D’acides aminés.
Combien existe-t-il d’acides aminés fondamentaux ?
20.
Combien des 20 acides aminés fondamentaux sont essentiels ?
9.
Quels groupes classent les chaînes latérales R des acides aminés ?
Polaires non chargés, non polaires, chargés positivement ou négativement.
Quelle configuration stéréoisomérique caractérise presque tous les résidus protéiques ?
La configuration L.
Quelle est la demi-vie de la liaison peptidique au pH physiologique ?
Sept ans.
Quels sont les quatre niveaux d’organisation des protéines, par complexité croissante ?
Primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.
Que définit la séquence primaire d’une protéine ?
Sa structure tridimensionnelle.
Quelles interactions interviennent dans le repliement des protéines ?
Les liaisons hydrogène, les interactions ioniques, les interactions hydrophobes et les liaisons covalentes.
Entre quels atomes se forme un pont disulfure ?
Entre les atomes de soufre des groupes thiol de deux cystéines.
Quel effet les interactions hydrogène, hydrophobes, covalentes et ioniques ont-elles sur la protéine ?
Elles modulent sa structure globale.
Que désigne la structure primaire d’une protéine ?
La séquence de ses acides aminés.
Qu’est-ce que la structure secondaire d’une protéine ?
Le repliement local de sa chaîne, stabilisé par des liaisons hydrogène.
Que désigne la structure tertiaire d’une chaîne polypeptidique ?
Son repliement tridimensionnel, lié à sa fonction.
Quelle différence de solubilité distingue généralement les protéines fibreuses des globulaires ?
Les protéines fibreuses sont généralement insolubles, tandis que les globulaires sont solubles.
Quelle proportion des protéines totales représente le collagène ?
Environ 25 %.
Quelles fonctions les protéines peuvent-elles assurer ?
Des fonctions structurale, motrice, de transport, de stockage, de protection, métabolique et de transmission des signaux.
Qu’est-ce que l’amnésie ?
Une perte de la mémoire.
Qu’est-ce que l’agnosie ?
Une perte de la reconnaissance visuelle des objets.
Qu’est-ce que l’aphasie ?
Une perte du vocabulaire.
Quelle difficulté caractérise aussi l’aphasie ?
La difficulté à construire des phrases.
Qu’est-ce que l’apraxie ?
Une diminution de la coordination motrice.
Quelles hypothèses sont évoquées pour l’origine des premières molécules ?
Les sources thermales océaniques, la catalyse par des argiles et la panspermie.
En quelle année la météorite de Murchison s’est-elle écrasée en Australie ?
En 1969.
Combien d’acides aminés différents la météorite de Murchison contient-elle ?
Plus de 70.
Quelle part du poids sec des êtres vivants représentent les protéines ?
Environ 40 %.
Quelle propriété optique caractérise le tryptophane, la tyrosine et la phénylalanine ?
Ils absorbent la lumière ultraviolette.
Par quelle extrémité commence la nomenclature d’un peptide ?
Par l’extrémité N-terminale.
Que forment les substituants R d’un peptide ?
Les chaînes latérales.
Quel agent chimique peut hydrolyser une liaison peptidique ?
Le HCl.
Quelle activité peuvent exercer les peptides ?
Une activité antioxydante.
Dans quel organe le glutathion est-il produit ?
Dans le foie.
Combien d’acides aminés compte l’insuline ?
51 acides aminés.
Quelle est la plus grande protéine connue chez l’être humain ?
La titine.
Quelle est la nature des interactions hydrophobes ?
Ce ne sont pas des liaisons et elles sont environ 20 fois plus faibles qu’une liaison covalente.
Quels repères correspondent aux interactions hydrophobes dans le schéma de la structure tertiaire ?
Les repères 3, 4 et 6.
Quels codes permettent d’écrire la séquence primaire d’une protéine ?
Le code à une lettre ou le code à trois lettres des acides aminés.
Quelles formes comprend la structure secondaire d’une protéine ?
Les hélices, les feuillets et les coudes.
Combien de résidus comporte chaque tour d’une hélice alpha ?
3,6 résidus.
Comment les brins sont-ils orientés dans un feuillet bêta antiparallèle ?
Dans des directions opposées.
Quelle perte provoque la dénaturation de la structure tertiaire d’une protéine ?
La perte de sa fonction.
Quelle proportion des protéines des vertébrés les protéines fibreuses peuvent-elles représenter ?
Plus d’un tiers.
Quelle structure forme l’alpha-kératine des cheveux, des poils et des ongles ?
Deux hélices alpha associées en torsade.
Sous quelle forme la fibroïne de la soie est-elle stockée dans les glandes du ver à soie ?
Sous forme soluble.
Quelle structure caractérise la molécule de collagène ?
Une triple hélice.
Quelle apparence ont les protéines globulaires ?
Une apparence sphéroïde.
Quels exemples illustrent les protéines globulaires ?
Les enzymes, les protéines de transport et les récepteurs.
Où le collagène assure-t-il une fonction structurale ?
Dans les os, les tendons et le cartilage.
Quelles protéines sont impliquées dans le mouvement ?
La myosine et l’actine.
Que transportent respectivement l’hémoglobine et les apolipoprotéines ?
L’hémoglobine transporte l’oxygène et les apolipoprotéines transportent les lipides.
Quelles protéines assurent le stockage, la protection, le métabolisme et la transmission des signaux ?
La caséine et l’albumine assurent le stockage, les immunoglobulines la protection, les enzymes le métabolisme et les récepteurs la transmission des signaux.
Quelle mutation du collagène est notamment associée à l’ostéogenèse imparfaite ?
Le remplacement de Gly par Ala.
À quel défaut enzymatique la phénylcétonurie est-elle associée ?
À un manque de phénylalanine hydroxylase.
À quelles complications pulmonaires la mucoviscidose est-elle associée ?
À une insuffisance respiratoire et à des infections pulmonaires.
Quelle méthode permet notamment de détecter les plaques séniles associées à l’agrégation de Aβ ?
L’histochimie.
Quelle coloration aux sels permet de détecter les plaques séniles associées à l’agrégation de Aβ ?
La coloration aux sels d’argent.
Quelle autre coloration histochimique détecte les plaques séniles associées à l’agrégation de Aβ ?
La coloration à l’hématoxyline-éosine.
Que transforme la fixation du carbone en composés organiques ?
Le CO₂, grâce à un apport d’énergie.
Quel apport l’histidine nécessite-t-elle à tout âge ?
Un apport exogène.
Pourquoi l’arginine est-elle essentielle chez les nourrissons ?
Elle est conditionnellement essentielle et apportée par le lait maternel.
Que produisent les micro-organismes qui suppriment ou détruisent d’autres micro-organismes ?
Des peptides antibiotiques.
En quelle année Florey et Chain réalisent-ils leurs premières utilisations thérapeutiques de la pénicilline chez l’être humain ?
En 1941.
Teste tes connaissances avec un QCM de 24 questions sur Structure et fonctions des protéines.
1. Une molécule doit former des structures variées et se lier à plusieurs éléments. Quelle propriété du carbone explique le mieux cette capacité ?
2. En quelle année l’expérience de Miller et Urey a-t-elle porté sur la formation de molécules pouvant être à l’origine de la vie ?
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