Que sont les protéines en biologie cellulaire ?
Des macromolécules polymériques constituées de résidus d’acides aminés.
Quelle proportion du poids sec des cellules représentent les protéines ?
Plus de la moitié du poids sec des cellules.
Combien d'acides aminés composent les protéines de toutes les espèces ?
Un ensemble de 20 acides aminés.
Comment sont liés les acides aminés dans les protéines ?
Par covalence en séquences linéaires caractéristiques.
Quels éléments chimiques contiennent toutes les protéines ?
Carbone, hydrogène, oxygène et azote.
Quels éléments chimiques peuvent aussi contenir certaines protéines ?
Soufre et phosphore.
Quelle est la fonction générale des protéines dans les cellules ?
Assurer une grande diversité de fonctions biologiques.
De quoi dépendent plus ou moins directement toutes les activités cellulaires ?
Des protéines.
Quelle différence de taille distingue peptides et protéines ?
Les peptides ont moins de 50 acides aminés, les protéines en ont au moins 50.
Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?
Une liaison covalente amide entre groupements carboxylique et aminé avec élimination d'eau.
Quelle forme prend la chaîne formée par la liaison peptidique ?
Une chaîne linéaire non ramifiée orientée entre N-terminale et C-terminale.
Quelle fonction chimique porte l'extrémité N-terminale ?
Le groupement α-aminé libre.
Quelle fonction chimique porte l'extrémité C-terminale ?
Le groupement carboxylique libre.
Qu'est-ce qu'un résidu d'acide aminé dans un peptide ?
C'est l'unité d'acide aminé intégrée dans un peptide.
Qu'est-ce qui détermine l'hydrophobicité et la charge électrique des protéines ?
Les chaînes latérales des résidus d'acide aminé.
Quelles propriétés des protéines sont influencées par les chaînes latérales ?
L'hydrophobicité, la charge électrique, la flexibilité et l'encombrement stérique.
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine ?
L'enchaînement linéaire des acides aminés d'une protéine.
Que porte la structure primaire d'une protéine ?
Une grande partie de l'information nécessaire à sa structure tridimensionnelle.
Quel effet a la modification de quelques acides aminés dans la séquence primaire ?
Elle peut changer radicalement la structure et la fonction d'une protéine.
Comment se replie spontanément une protéine globulaire en milieu aqueux ?
Elle se replie vers la structure la plus stable énergétiquement.
Quelle est la caractéristique du cœur et de la surface d'une protéine globulaire repliée ?
Le cœur est hydrophobe et la surface extérieure est polaire.
Quelles structures secondaires comprend une protéine ?
Les hélices α, feuillets plissés β, coudes β et boucles.
Par quoi est stabilisée l'hélice α ?
Par des liaisons hydrogène intrachaîne.
Quel est le pas et le nombre de résidus par spire dans une hélice α ?
Le pas est de 5,5 Å et il y a 3,6 résidus par spire.
Comment se stabilisent les chaînes dans un feuillet plissé β ?
Par des liaisons hydrogène interchaînes.
Quel arrangement de feuillet plissé β est le plus stable ?
L'arrangement antiparallèle est le plus stable.
Comment un coude β réalise-t-il un changement de direction de 180° ?
Par une liaison hydrogène entre le CO du premier résidu et le NH du quatrième.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
La forme globale tridimensionnelle d'une protéine.
Par quelles liaisons la structure tertiaire peut-elle être stabilisée ?
Par des liaisons hydrogène, ioniques, hydrophobes et des ponts disulfure.
Qu'est-ce qu'un pont disulfure ?
Une liaison covalente entre deux atomes de soufre de cystéines proches.
Qu'est-ce qu'un domaine fonctionnel dans une protéine ?
Une unité de repliement constituant un module fonctionnel.
Qu'est-ce que la structure quaternaire en biologie moléculaire ?
Un assemblage non covalent de plusieurs chaînes polypeptidiques associées.
Qu'est-ce qui différencie un homodimère d'un hétérodimère ?
Un homodimère associe deux sous-unités identiques, un hétérodimère deux différentes.
De quoi est constitué le tétramère de l'hémoglobine ?
Deux chaînes α et deux chaînes β, chacune avec une molécule d’hème.
Qu'est-ce qu'un complexe multiprotéique ?
L’assemblage de plusieurs protéines entre elles.
Quelle longueur d'onde absorbent spécifiquement les résidus aromatiques des protéines ?
Ils absorbent à 280 nm.
Quelle liaison est principalement rompue par la chaleur lors de la dénaturation ?
Les liaisons hydrogène.
Quelle liaison est rompue par les variations de pH lors de la dénaturation ?
Les liaisons ioniques.
Quelle interaction est rompue par les détergents lors de la dénaturation ?
Les interactions hydrophobes.
Quelle est la masse moléculaire moyenne d’un résidu d’acide aminé ?
110 Da.
Comment peut-on mesurer la masse moléculaire moyenne d’un résidu d’acide aminé ?
Par spectrométrie de masse.
Qu'est-ce que le protéome ?
L’ensemble des protéines dans une cellule ou tissu à un moment donné.
Combien d'interactions binaires comprend l’interactome humain cellulaire ?
Environ 130 000 interactions.
Que comprend la maturation protéique après la traduction ?
Le repliement et d'autres modifications influençant structuration, adressage, activité ou régulation.
Quelle modification subit la méthionine d’initiation N-terminale ?
Elle est hydrolysée par une exopeptidase spécifique.
Comment évolue la préproinsuline lors de la synthèse de l’insuline ?
Elle passe de 86 à 62 acides aminés avant libération de l'hormone active.
Où sont synthétisées toutes les protéines sauf les mitochondriales ?
Sur les ribosomes du cytosol.
Quelle exception existe pour la synthèse des protéines mitochondriales ?
Elles sont synthétisées sur les ribosomes propres aux mitochondries.
Que spécifient les signaux de tri protéique ?
Ils orientent les protéines vers une destination cellulaire particulière.
Quelles destinations les signaux de tri peuvent-ils spécifier ?
Noyau, réticulum endoplasmique, mitochondrie, peroxysome ou extérieur cellulaire.
Quelle est la caractéristique du signal de localisation nucléaire NLS ?
C'est une courte séquence riche en lysine et arginine reconnue au pore nucléaire.
Qu'est-ce que le protéasome ?
Un complexe de protéases ATP-dépendantes organisé en cylindre creux.
Quelle est la première étape pour dégrader une protéine mal repliée ?
Elle est reconnue et marquée par ubiquitinylation.
Que fait le protéasome aux protéines marquées ?
Il les déplie puis les expose aux protéases internes.
Qu'est-ce que l'ubiquitine ?
Une protéine de 76 acides aminés fixée covalemment à la protéine cible.
À quel résidu de la protéine cible l'ubiquitine se fixe-t-elle ?
À un résidu de lysine.
Quel est le rôle du système ubiquitine-protéasome sur les protéines normales ?
Il détruit les protéines à demi-vie courte pour réguler leur concentration.
Pourquoi le système ubiquitine-protéasome détruit-il des protéines normales ?
Pour assurer le renouvellement protéique.
Quelle conséquence a l'agrégation de protéines mal repliées ?
Elle contribue à des maladies comme Alzheimer, Parkinson et les maladies à prions.
Combien de dipeptides peut-on former avec 20 acides aminés ?
On peut former 400 dipeptides.
Combien de séquences primaires possibles pour un tripeptide ?
Il y a 8 000 séquences possibles.
Combien de séquences primaires possibles pour un tétrapeptide ?
Il y a 160 000 séquences possibles.
Où se trouvent principalement les protéines hydrophiles ?
Elles se trouvent en solution dans les milieux aqueux.
Où se localisent principalement les protéines hydrophobes ?
Elles se trouvent dans les membranes.
Quels rôles jouent les protéines membranaires ?
Elles assurent l’adhésion cellulaire, le transport et la transmission de signaux.
Quels exemples de protéines structurales structurent les cellules ou tissus ?
L’actine, le collagène et la kératine.
Quels rôles biologiques assurent les protéines ?
Elles assurent catalyse, signalisation, régulation, transport, structure, mouvement, défense, stockage, métabolisme, reproduction et division cellulaire.
Qu'est-ce que l'allostérie ?
La régulation d'une protéine par un effecteur modifiant un site distant.
Quels événements peuvent déclencher un changement allostérique ?
Un clivage, hydrolyse d'ATP/GTP, phosphorylation, sous-unité régulatrice ou liaison d'un ligand.
Quelle protéine illustre l'allostérie par fixation séquentielle de dioxygène ?
L'hémoglobine.
Comment l'affinité de l'hémoglobine pour le dioxygène évolue-t-elle ?
Chaque fixation augmente l'affinité pour la suivante.
Quels types de mouvements allostériques existent dans les protéines ?
Mouvements localisés dans une poche ou déplacements de domaines et sous-unités.
Teste tes connaissances avec un QCM de 37 questions sur Structure et fonctions des protéines.
1. Quelle séquence d’événements correspond à la dégradation d’une protéine mal repliée par le système ubiquitine-protéasome ?
2. Quelle différence caractérise les deux extrémités d’une chaîne peptidique ?
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