Fiche de révision : Structure et réactions des acides aminés

📋 Plan du Cours

1. Définition et rôles biologiques
2. Classification structurale des acides aminés
3. Polarité et hydrophobicité des chaînes latérales
4. Ionisation et point isoélectrique
5. Réactions des fonctions carboxyle et amine
6. Modifications du radical R

📖 1. Définition et rôles biologiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Acides aminés : Molécules comportant une fonction acide carboxylique et une fonction amine primaire portées par le même carbone alpha, et dont la chaîne latérale R détermine les propriétés.

★ À maîtriser

• Les acides aminés sont amphotères car ils possèdent à la fois les propriétés des acides et des bases.

• Vingt acides aminés sont définis par le code génétique et entrent dans la composition des protéines ; ils sont appelés acides aminés protéinogènes.

• L’enchaînement des acides aminés constitue la structure primaire des protéines et détermine, avec leur nature et leurs rapports spatiaux, la structure et la fonction des protéines.

Compléments

📌 La proline et l’hydroxyproline font exception à la formule générale des acides aminés car elles possèdent une fonction amine secondaire incluse dans un cycle.

• Les acides aminés interviennent dans le transport et l’élimination de l’azote, le métabolisme énergétique, la néoglucogenèse et la synthèse de molécules biologiquement actives.

💡 Astuce mémo

Chaîne latérale R → propriétés et fonctions de l’acide aminé

📖 2. Classification structurale des acides aminés

★ À maîtriser

• La glycine possède une chaîne latérale constituée d’un atome d’hydrogène et confère une grande flexibilité aux chaînes peptidiques en raison de son faible encombrement stérique.

• La valine, la leucine et l’isoleucine sont des acides aminés ramifiés et indispensables, qui doivent être apportés par l’alimentation.

• La cystéine possède un groupement thiol, dont l’oxydation entre deux résidus de cystéine voisins permet la formation d’un pont disulfure stabilisant certaines protéines.

📌 L’acide aspartique et l’acide glutamique possèdent deux fonctions acide carboxylique, tandis que l’asparagine et la glutamine sont leurs amides correspondants.

• La proline est le seul des vingt acides aminés constitutifs des protéines à posséder une fonction amine secondaire et sa structure impose un coude à la chaîne polypeptidique.

Compléments

• La phénylalanine possède un noyau phényl, la tyrosine un noyau phénol et le tryptophane un noyau indole ; le tryptophane est le plus gros des acides aminés.

💡 Astuce mémo

Aliphatique non cyclique versus cyclique aromatique ou hétérocyclique

📖 3. Polarité et hydrophobicité des chaînes latérales

📝 Points essentiels

• Les acides aminés polaires non ionisables sont:

  • la sérine
  • la thréonine
  • l’asparagine
  • la glutamine
  • la tyrosine
  • la cystéine

• Les acides aminés apolaires ou hydrophobes sont:

  • la glycine
  • l’alanine
  • la valine
  • la leucine
  • l’isoleucine
  • la méthionine
  • la phénylalanine
  • le tryptophane
  • la proline

• Au sein d’une protéine, les acides aminés hydrophobes tendent à s’associer pour fuir le milieu aqueux et se retrouver à l’intérieur de la structure protéique.

💡 Astuce mémo

Polaires vers l’eau, apolaires vers l’intérieur des protéines

📖 4. Ionisation et point isoélectrique

🔑 Notions clés & Définitions

• Point isoélectrique : pH auquel un acide aminé est sous forme de zwitterion et possède une charge nette nulle.

★ À maîtriser

📌 À pH acide, le groupement amine fixe un proton et l’acide aminé devient cationique, tandis qu’à pH basique le groupement carboxyle cède un proton et l’acide aminé devient anionique.

📐 Formule — Pour un acide aminé neutre, le point isoélectrique vérifie $pHi = \frac{pK_{COOH}+pK_{NH_2}}{2}$.

Compléments

• Pour la plupart des acides aminés, le pKCOOH est proche de 2 et le pKNH2 est proche de 9,5.

📐 Formule — Pour l’acide aspartique, le point isoélectrique vérifie $pHi = \frac{pK_{COOH}+pK_R}{2}$, avec un pKR de l’ordre de 4.

📐 Formule — Pour la lysine, le point isoélectrique vérifie $pHi = \frac{pK_{NH_2}+pK_R}{2}$, avec un pKR de l’ordre de 12.

💡 Astuce mémo

pH acide → cation, pHi → zwitterion, pH basique → anion

📖 5. Réactions des fonctions carboxyle et amine

🔑 Notions clés & Définitions

• Transamination : Transfert réversible du groupement aminé entre un acide alpha-aminé et un acide alpha-cétonique, catalysé par une aminotransférase à coenzyme phosphate de pyridoxal.
• Glycation : Réaction non enzymatique du groupement aminé d’un acide aminé avec le groupement aldéhyde ou cétone d’un ose.

★ À maîtriser

• 🔄 La formation de la liaison peptidique comprend: la réaction du groupement carboxyle d’un acide aminé avec le groupement amine d’un autre, la formation d’une liaison amide, le départ d’une molécule d’eau

• La décarboxylation enzymatique d’un acide aminé par une décarboxylase à coenzyme phosphate de pyridoxal, dérivant de la vitamine B6, produit une amine biogène ; la décarboxylation de l’histidine produit l’histamine.

• 🔄 La désamination oxydative entraîne: la perte du groupement aminé de l’acide glutamique, la production d’ammoniac, la formation d’acide alpha-cétoglutarique, l’élimination de l’azote sous forme d’urée ou d’ions ammonium

Compléments

• L’hémoglobine glyquée résulte de la liaison covalente entre le glucose et la globine, et son dosage est utilisé pour le suivi glycémique chez le diabétique car son taux est directement proportionnel à la glycémie.

💡 Astuce mémo

Carboxyle : liaison peptidique puis décarboxylation ; amine : transamination puis désamination

📖 6. Modifications du radical R

★ À maîtriser

• Les principales modifications post-traductionnelles sont:

  • la phosphorylation
  • l’hydroxylation
  • la glycosylation
  • l’oxydation

• La glycosylation peut concerner les résidus d’asparagine, de sérine et de thréonine, tandis que la phosphorylation peut concerner les résidus de sérine, de thréonine et de tyrosine.

• L’oxydation des groupements thiols de deux résidus de cystéine permet la formation d’un pont disulfure au sein d’une protéine.

Compléments

• La lysine peut être hydroxylée en 5-hydroxylysine, notamment dans le collagène, et la proline peut être hydroxylée en 4-hydroxyproline.

📊 Tableaux de synthèse

Classification selon la polarité