Quelles fonctions chimiques portent les acides aminés sur le carbone alpha ?
Une fonction acide carboxylique et une fonction amine primaire.
Qu'est-ce qui détermine les propriétés des acides aminés ?
La chaîne latérale R.
Pourquoi les acides aminés sont-ils qualifiés d'amphotères ?
Parce qu'ils possèdent à la fois les propriétés des acides et des bases.
Combien d'acides aminés sont codés par le code génétique et entrent dans les protéines ?
Vingt acides aminés.
Que constitue l’enchaînement des acides aminés dans une protéine ?
La structure primaire des protéines.
Quels éléments déterminent la structure et la fonction des protéines ?
La nature des acides aminés et leurs rapports spatiaux.
Quelle chaîne latérale possède la glycine ?
Un atome d'hydrogène.
Quelle propriété la glycine confère-t-elle aux chaînes peptidiques ?
Une grande flexibilité.
Quels acides aminés sont ramifiés et indispensables ?
La valine, la leucine et l’isoleucine.
Quel groupement possède la cystéine ?
Un groupement thiol.
Quel rôle joue l’oxydation du groupement thiol de la cystéine ?
Elle permet la formation d’un pont disulfure stabilisant certaines protéines.
Quelle différence structurale distingue l’acide aspartique de l’asparagine ?
L’acide aspartique possède une fonction acide carboxylique, l’asparagine une fonction amide.
Quelle fonction amine unique possède la proline parmi les acides aminés ?
Une fonction amine secondaire.
Quels acides aminés sont polaires non ionisables ?
La sérine, la thréonine, l’asparagine, la glutamine, la tyrosine et la cystéine.
Quels acides aminés sont polaires ionisables ?
La lysine, l’arginine, l’histidine, l’acide aspartique et l’acide glutamique.
Quels acides aminés sont apolaires ou hydrophobes ?
La glycine, l’alanine, la valine, la leucine, l’isoleucine, la méthionine, la phénylalanine, le tryptophane et la proline.
Que font les acides aminés hydrophobes dans une protéine ?
Ils s’associent pour fuir le milieu aqueux et se placer à l’intérieur de la structure protéique.
Qu'est-ce que le point isoélectrique d'un acide aminé ?
Le pH où l'acide aminé est zwitterion avec charge nette nulle.
Que devient un acide aminé à pH acide concernant sa charge ?
Il devient cationique par fixation d'un proton sur le groupement amine.
Que devient un acide aminé à pH basique concernant sa charge ?
Il devient anionique par perte d'un proton du groupement carboxyle.
Quelle formule donne le point isoélectrique d'un acide aminé neutre ?
Comment se forme la liaison peptidique entre deux acides aminés ?
Par réaction du groupement carboxyle avec le groupement amine et départ d'une molécule d'eau.
Quel produit enzymatique utilise la décarboxylation des acides aminés ?
Une décarboxylase à coenzyme phosphate de pyridoxal.
Quel composé est produit par la décarboxylation de l'histidine ?
L'histamine.
Qu'est-ce que la transamination ?
Un transfert réversible du groupement aminé entre un acide alpha-aminé et un acide alpha-cétonique.
Quel coenzyme catalyse la transamination ?
La coenzyme phosphate de pyridoxal.
Que devient l'acide glutamique lors de la désamination oxydative ?
Il perd son groupement aminé sous forme d'ammoniac et devient de l'acide alpha-cétoglutarique.
Comment est éliminé l'azote issu de la désamination oxydative ?
Sous forme d'urée ou d'ions ammonium.
Qu'est-ce que la glycation ?
La réaction non enzymatique du groupement aminé d'un acide aminé avec le groupement aldéhyde ou cétone d'un ose.
Quelles modifications post-traductionnelles des acides aminés existent ?
La phosphorylation, l’hydroxylation, la glycosylation et l’oxydation.
Quels résidus peuvent subir la glycosylation ?
Les résidus d’asparagine, de sérine et de thréonine.
Quels résidus peuvent subir la phosphorylation ?
Les résidus de sérine, de thréonine et de tyrosine.
Quelle fonction permet la formation d’un pont disulfure ?
L’oxydation des groupements thiols de deux résidus de cystéine.
Quelle exception à la formule générale des acides aminés font la proline et l’hydroxyproline ?
Elles possèdent une fonction amine secondaire incluse dans un cycle.
Dans quels processus biologiques interviennent les acides aminés ?
Le transport et l’élimination de l’azote, le métabolisme énergétique, la néoglucogenèse et la synthèse de molécules biologiquement actives.
Quel noyau aromatique possède la phénylalanine ?
Un noyau phényl.
Quels sont les pK typiques du groupement carboxyle et amine pour la plupart des acides aminés ?
Le pKCOOH est proche de 2 et le pKNH2 proche de 9,5.
Quelle formule donne le point isoélectrique de l'acide aspartique ?
avec un pKR d'environ 4.
Quelle formule donne le point isoélectrique de la lysine ?
avec un pKR d'environ 12.
En quoi la lysine peut-elle être hydroxylée ?
En 5-hydroxylysine, notamment dans le collagène.
En quoi la proline peut-elle être hydroxylée ?
En 4-hydroxyproline.
Teste tes connaissances avec un QCM de 20 questions sur Structure et réactions des acides aminés.
1. Concernant la définition des acides aminés :
2. Parmi les propositions suivantes concernant les propriétés acido-basiques des acides aminés, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?
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