QCM : Structure et réactions des acides aminés — 20 questions

Explication

Les acides aminés possèdent bien une fonction carboxylique et une fonction amine portées par le même carbone alpha, tandis que leur chaîne R détermine leurs propriétés. Les protéines sont au contraire des enchaînements d’acides aminés, et non des molécules élémentaires dépourvues de chaîne variable.

Explication

L’amphotérie des acides aminés résulte de la coexistence de propriétés acides et basiques. Elle ne repose ni sur deux fonctions carboxyliques, ni sur l’absence d’une fonction amine.

Explication

Les acides aminés protéinogènes participent à la composition des protéines et sont au nombre de vingt, ces vingt molécules étant définies par le code génétique. Ils interviennent notamment dans le transport et l’élimination de l’azote, et non du dioxygène. Ils ne sont pas définis par la structure tridimensionnelle des protéines, ni par la simple possession d’une fonction amine primaire.

Explication

La succession des acides aminés forme la structure primaire et contribue à déterminer la structure et la fonction des protéines. La nature des résidus et leurs rapports spatiaux participent également à ces propriétés ; la structure primaire n’est pas une association de protéines.

Explication

La glycine porte un atome d’hydrogène comme chaîne latérale, ce qui réduit son encombrement stérique et favorise la flexibilité. Le coude rigide et la structure cyclique concernent la proline, tandis que le groupement thiol appartient à la cystéine.

Explication

La valine, la leucine et l’isoleucine sont des acides aminés ramifiés et indispensables. Ils doivent donc être apportés par l’alimentation ; leur classification ne dépend pas d’un groupement thiol.

Explication

Le groupement thiol de la cystéine peut s’oxyder avec celui d’une autre cystéine pour former un pont disulfure. Cette liaison stabilise certaines protéines ; elle ne résulte ni d’une fonction amide ni d’une interaction ionique.

Explication

L’acide aspartique et l’acide glutamique possèdent deux fonctions acide carboxylique. L’asparagine et la glutamine sont leurs amides correspondants, et non des acides dicarboxyliques.

Explication

La sérine, la thréonine, l’asparagine et la glutamine font partie des acides aminés polaires non ionisables, tandis que la lysine et l’arginine sont polaires ionisables. La cystéine et la tyrosine sont non ionisables, alors que la glycine et la méthionine sont apolaires.

Explication

La glycine, l’alanine, la valine, la leucine, l’isoleucine et la méthionine figurent parmi les acides aminés apolaires. La sérine, la thréonine, l’asparagine, la lysine, l’arginine, la cystéine et la glutamine sont polaires.

Explication

Les acides aminés hydrophobes tendent à s’associer et à se regrouper à l’intérieur de la protéine afin de fuir le milieu aqueux. Ils ne sont donc pas préférentiellement exposés à l’eau et leur comportement n’est pas principalement fondé sur des liaisons ioniques.

Explication

Le point isoélectrique est le pH auquel l’acide aminé est sous forme zwitterionique et possède une charge nette nulle. Il ne correspond donc pas à une forme cationique de charge positive, à une forme anionique de charge négative, à la protonation du carboxyle ni à une forme neutre non ionisée.

Explication

En milieu acide, l’amine est protonée et la charge globale devient positive. En milieu basique, le carboxyle perd un proton et la charge devient négative, ce qui explique l’effet de l’augmentation du pH. Les propositions inversant ces comportements sont incorrectes.

Explication

Pour un acide aminé neutre, le point isoélectrique utilise les deux groupements principaux et vaut leur moyenne, soit $\frac{2+10}{2}=6$. Le $pK_R$ concerne les acides aminés chargés, tandis que l’addition simple des deux valeurs est incorrecte.

Explication

La liaison peptidique résulte de la réaction entre un carboxyle et une amine, avec élimination d’une molécule d’eau. Il s’agit d’une condensation entre acides aminés. La glycation est une réaction différente impliquant un ose, tandis que deux carboxyles ne forment pas la liaison peptidique.

Explication

Les décarboxylases utilisent un coenzyme phosphate de pyridoxal dérivé de la vitamine B6 et produisent des amines biogènes. La décarboxylation de l’histidine donne l’histamine, et non la dopamine ou la sérotonine. Le transfert d’un groupement aminé décrit la transamination.

Explication

La transamination est un transfert réversible du groupement aminé entre un acide alpha-aminé et un acide alpha-cétonique. Elle est catalysée par une aminotransférase utilisant le phosphate de pyridoxal. La décarboxylation constitue une réaction différente produisant une amine biogène.

Explication

La désamination oxydative enlève le groupement aminé du glutamate sous forme d’ammoniac et forme l’acide alpha-cétoglutarique. L’azote peut ensuite être éliminé sous forme d’urée ou d’ions ammonium. Une transamination est un transfert aminé et non une désamination oxydative.

Explication

La phosphorylation, l’hydroxylation, la glycosylation et l’oxydation font partie des modifications post-traductionnelles. Elles surviennent après la synthèse protéique, alors que la structure primaire dépend de l’enchaînement initial des acides aminés.

Explication

La glycosylation peut toucher l’asparagine, la sérine et la thréonine. La phosphorylation peut concerner la sérine, la thréonine et la tyrosine. L’asparagine et la lysine ne constituent pas le couple de résidus indiqué pour la phosphorylation.