Que permet de séparer la centrifugation ?
Les protéines des autres constituants cellulaires.
De quoi dépend la séparation des protéines en électrophorèse non dénaturante ?
De leur charge, de leur longueur et de leur structure tridimensionnelle.
De quoi dépend uniquement la séparation des protéines avec SDS ?
De leur masse moléculaire.
Quelles affinités présente une protéine d’environ 50 kDa pour les cyclines B2 et B3 ?
Une affinité moyenne pour la cycline B2 et une forte affinité pour la cycline B3.
Quelle différence de migration distingue l’HbS de l’HbA ?
L’HbS migre moins loin et moins vite que l’HbA.
À pH 9,2, quelle charge portent les radicaux de lysine et d’arginine ?
Une charge positive.
À pH 9,2, quelle charge approximative porte l’ovalbumine ?
−12.
Quels crans de micropipette servent au prélèvement et à l’expulsion ?
Le premier cran sert au prélèvement et le deuxième à l’expulsion dans le puits.
Quelles techniques le cours nomme-t-il pour caractériser les protéines ?
Le séquençage et le profil d’hydropathie.
Quelle succession est associée à l’hélice α hydrophobe du profil d’hydropathie ?
Une succession de 20 acides aminés hydrophobes.
Teste tes connaissances avec un QCM de 9 questions sur Techniques d’étude des protéines.
1. Un laboratoire veut séparer les protéines d’un mélange et en purifier certaines. Quelle technique répond à ces deux objectifs ?
2. Deux protéines sont séparées par électrophorèse sans dénaturation. Quelle combinaison de propriétés peut contribuer à leur migration différente ?
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