★ À maîtriser
Compléments
📌 En électrophorèse non dénaturante, la séparation dépend de la charge, de la longueur donc de la masse moléculaire, et de la structure tridimensionnelle des protéines.
1. Un laboratoire veut séparer les protéines d’un mélange et en purifier certaines. Quelle technique répond à ces deux objectifs ?
2. Deux protéines sont séparées par électrophorèse sans dénaturation. Quelle combinaison de propriétés peut contribuer à leur migration différente ?
3. Sur un gel, une bande est plus épaisse qu’une autre. Quelle conclusion peut-on tirer de cette observation ?
Que permet de séparer la centrifugation ?
Les protéines des autres constituants cellulaires.
De quoi dépend la séparation des protéines en électrophorèse non dénaturante ?
De leur charge, de leur longueur et de leur structure tridimensionnelle.
De quoi dépend uniquement la séparation des protéines avec SDS ?
De leur masse moléculaire.
Quelles affinités présente une protéine d’environ 50 kDa pour les cyclines B2 et B3 ?
Une affinité moyenne pour la cycline B2 et une forte affinité pour la cycline B3.
Quelle différence de migration distingue l’HbS de l’HbA ?
L’HbS migre moins loin et moins vite que l’HbA.
À pH 9,2, quelle charge portent les radicaux de lysine et d’arginine ?
Une charge positive.
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