Qu’est-ce qu’un antigène ?
Une molécule reconnue par les éléments du système immunitaire.
Où trouve-t-on naturellement les antigènes naturels ?
Dans l’organisme.
Comment obtient-on un antigène artificiel ?
Par modification ou association de molécules pour provoquer une réponse immunitaire.
Comment obtient-on un antigène synthétique ?
Par fabrication chimique de peptides ou création de composés complètement artificiels.
Comment un haptène devient-il immunogène ?
En étant couplé à une protéine porteuse.
Que peuvent reconnaître les anticorps produits contre un haptène couplé ?
La protéine porteuse, la jonction ou l’haptène.
Qu’est-ce qu’un déterminant antigénique, ou épitope ?
La partie de l’antigène reconnue par un anticorps.
Qu’est-ce qui caractérise un épitope linéaire ?
Des acides aminés contigus dans la structure primaire et accessibles au récepteur.
Qu’est-ce qui caractérise un épitope conformationnel ?
Des acides aminés éloignés dans la structure primaire, rapprochés par le repliement tridimensionnel.
Combien d’épitopes un antigène de grande taille peut-il porter ?
Plusieurs épitopes.
Quels épitopes un anticorps monoclonal reconnaît-il ?
Un seul épitope.
Que peut reconnaître un mélange d’anticorps polyclonaux sur un même antigène ?
Plusieurs épitopes.
De qui les antigènes thymo-dépendants nécessitent-ils l’intervention pour une réponse complète ?
Des lymphocytes T.
Quelle réponse les antigènes thymo-dépendants permettent-ils d’obtenir avec l’intervention des lymphocytes T ?
Une réponse immunitaire complète.
Quel rôle joue une immunoglobuline à la surface d’un lymphocyte B ?
Elle sert de récepteur de l’antigène.
Que devient une immunoglobuline lorsqu’elle est sécrétée ?
Un anticorps.
De quelles chaînes une immunoglobuline est-elle constituée ?
De deux chaînes lourdes et de deux chaînes légères.
Comment les chaînes d’une immunoglobuline sont-elles associées ?
Par des ponts disulfure.
À quelle immunoglobuline correspond la chaîne lourde γ ?
À l’IgG.
Quel rôle les régions variables des immunoglobulines jouent-elles ?
Elles participent à la reconnaissance de l’antigène.
Que produit la digestion d’une immunoglobuline par la papaïne ?
Deux fragments Fab et un fragment Fc.
Quelles régions composent les CDR des immunoglobulines ?
CDR1, CDR2 et CDR3.
Quelles régions définissent les isotypes des immunoglobulines ?
Les régions constantes des chaînes lourdes.
Quelles parties ancrent les immunoglobulines membranaires au lymphocyte B ?
Les parties transmembranaire et cytoplasmique.
Sous quelle forme les immunoglobulines sont-elles produites après l’activation du lymphocyte B ?
Sous forme sécrétée.
Quelle chaîne est produite précocement au cours du développement du lymphocyte B ?
La chaîne lourde μ.
Quelles immunoglobulines exprime notamment le lymphocyte B immature ?
IgM et IgD.
Que permet l’activation du lymphocyte B dans la réponse humorale ?
La participation à la réponse humorale et la sécrétion d’immunoglobulines.
Quelles sont les cinq grandes classes d’immunoglobulines ?
IgA, IgG, IgD, IgE et IgM.
Quelle forme les IgM peuvent-elles former ?
Des pentamères.
Quelle forme les IgA peuvent-elles former ?
Des dimères.
Que désigne l’affinité entre un épitope et un paratope ?
La force de leur interaction.
Que désigne l’avidité entre un antigène et un anticorps ?
La force globale de liaison lorsque plusieurs interactions existent.
Que caractérise la zone d’équivalence entre antigènes et anticorps ?
La formation possible d’un réseau de complexes.
Quelles chaînes constituent le TCR et comment sont-elles liées ?
Les chaînes α et β, liées par un pont disulfure.
Où se trouve systématiquement le TCR ?
À la membrane du lymphocyte T.
Quelles conditions sont nécessaires à l’activation d’un lymphocyte T ?
Un antigène reconnu par le TCR et présenté par le CMH du soi.
Quelles sont les deux classes du complexe majeur d’histocompatibilité ?
Le CMH-I et le CMH-II.
De quelles protéines proviennent les antigènes présentés par le CMH-I ?
De protéines cytoplasmiques, notamment virales après infection cellulaire.
Quels types de protéines cytoplasmiques peuvent fournir des peptides présentés à la surface par le CMH-I ?
Des protéines virales et certaines protéines du soi.
De quelles vésicules proviennent les peptides présentés par le CMH-II ?
De vésicules intracellulaires.
Quel corécepteur reconnaît le CMH-II ?
CD4.
Quelle différence oppose les théories germinale et somatique de la diversité des récepteurs ?
La théorie germinale suppose un gène par récepteur, tandis que la théorie somatique invoque des réarrangements de l’ADN lymphocytaire.
Que rapproche la recombinaison somatique pour former les régions variables des immunoglobulines ?
Elle rapproche des segments géniques.
Quel est le premier événement du réarrangement de la chaîne légère ?
Un segment V se rapproche d’un segment J.
Quels éléments composent une séquence RSS ?
Un heptamère, un espaceur et un nonamère.
De quoi dépend en partie la distinction entre antigène artificiel et synthétique ?
De la manière dont la molécule a été obtenue.
Quel est le caractère de la distinction entre antigène artificiel et synthétique ?
Elle est conventionnelle.
Quelle partie de l’immunoglobuline reconnaît l’épitope ?
Le paratope.
Quel effet la dénaturation peut-elle avoir sur des séquences protéiques masquées ?
Elle peut les rendre accessibles.
Quel effet la dénaturation peut-elle avoir sur un épitope conformationnel ?
Elle peut le faire disparaître en séparant ses acides aminés.
Que détermine la conformation d’une protéine dans le Western blot et l’immunohistochimie ?
Quels anticorps peuvent reconnaître leurs épitopes.
Pourquoi certains épitopes d’un antigène peuvent-ils être inaccessibles ?
Un anticorps fixé peut gêner stériquement la fixation d’un autre sur une région proche.
Quelle mémoire immunologique les antigènes thymo-indépendants entraînent-ils ?
Aucune mémoire immunologique.
Quels sont les deux types de chaînes légères des immunoglobulines ?
κ (kappa) et λ (lambda).
Quelles molécules appartiennent à la superfamille des immunoglobulines ?
Le TCR, le CMH de classes I et II, CD3, CD4, CD8, CD28/B7 et certaines molécules d’adhésion.
Quelle est la valence de reconnaissance d’un fragment Fab ?
Une valence.
Quels bras le fragment F(ab’)2 conserve-t-il après digestion par la pepsine ?
Les deux bras de reconnaissance.
Combien d’épitopes un fragment F(ab’)2 peut-il reconnaître ?
Deux épitopes.
Quel rôle la région charnière joue-t-elle dans l’immunoglobuline ?
Elle rend les bras flexibles pour s’adapter à l’espacement entre les épitopes.
Comment se forme le site de liaison à l’antigène d’une immunoglobuline ?
Par l’association des régions variables des chaînes lourde et légère.
Quel est le statut d’activation du lymphocyte B mature mais naïf ?
Il n’est pas encore activé.
À quelles molécules les IgA dimériques sont-elles associées ?
À une chaîne J et à un composant sécrétoire.
Quel rôle cette association permet-elle aux IgA dimériques ?
Leur présence dans les sécrétions.
Quelles immunoglobulines sont les plus abondantes dans le sérum ?
Les IgG.
Quelle est la fonction des IgM associée à leur région Fc ?
L’activation du complément.
Comment l’avidité d’un monomère se compare-t-elle à celle d’une liaison bivalente ou polyvalente ?
Elle est plus faible lorsque plusieurs interactions peuvent se produire.
Quelles régions composent le TCR ?
Des régions variables et des régions constantes.
Où se situe le site de reconnaissance antigénique du TCR ?
Dans ses régions variables.
Quelle région confère de la flexibilité au TCR ?
La région charnière.
Quelle conséquence a l’absence d’antigène sur l’activation du lymphocyte T ?
Le lymphocyte T ne s’active pas.
Que se passe-t-il si un antigène est présenté par un CMH non-soi ?
Le lymphocyte T ne s’active pas.
Quels domaines du CMH-II forment sa cavité d’accueil des peptides ?
Les domaines alpha-1 et bêta-1.
Quelles cellules présentent le CMH-I dans presque tout l’organisme ?
Presque toutes les cellules, y compris celles du cerveau, sauf les globules rouges.
Quel résultat le Southern blot a-t-il révélé chez les patients atteints de leucémie lymphoïde chronique ?
Les fragments associés aux régions constantes et variables avaient la même taille chez les sujets atteints.
Quel est le premier événement du réarrangement de la chaîne lourde ?
Les segments D et J se rapprochent.
Quelle chaîne d’immunoglobuline se réarrange en premier ?
La chaîne lourde.
Quels segments géniques caractérisent les chaînes lourdes d’immunoglobulines ?
Les segments V, D et J.
Que se forme à l’équilibre entre anticorps et antigènes ?
Des complexes et des agrégats.
Quelles molécules constituent le CMH-I ?
Une chaîne alpha à trois domaines et une bêta-2-microglobuline.
Combien de combinaisons sont possibles pour les deux chaînes d’immunoglobulines ?
Environ possibilités.
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1. Une protéine présente des acides aminés contigus accessibles et d’autres éloignés dans la séquence mais rapprochés par son repliement. Quelles propositions sont exactes ?
2. Une protéine dont certains épitopes sont masqués est dénaturée avant une analyse immunologique. Quelles propositions sont exactes ?
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