Flashcards : Cinétique enzymatique homogène (60 cartes)

Qu’est-ce qu’une enzyme ?

Quelle relation définit la vitesse d’une réaction d’ordre 0 ?

Comment évolue la concentration en substrat lors d’une réaction d’ordre 0 ?

Comment évolue la vitesse lors d’une réaction d’ordre 0 ?

Comment évolue la concentration en substrat lors d’une réaction d’ordre 1 ?

De quelle concentration dépend la vitesse d’une réaction d’ordre 1 ?

Quel est l’ordre enzymatique lorsque moins de 10 % du substrat est consommé ?

Quel est l’ordre enzymatique au-delà de 10 % de substrat consommé ?

Quand mesure-t-on la vitesse initiale d’une réaction enzymatique ?

Quel est l’effet d’un catalyseur sur la vitesse d’une réaction ?

Que devient un catalyseur à la fin de la réaction ?

Qu’est-ce que l’énergie d’activation ?

Que fait le site actif de l’enzyme au substrat ?

Que fournit le site actif de l’enzyme ?

Comment détermine-t-on la vitesse initiale à partir du substrat ou du produit ?

Que devient la vitesse lorsque la réaction s’arrête ?

À conditions optimales constantes, de quoi dépend proportionnellement la vitesse initiale ?

Quelles conditions maintient-on fixes pour étudier l’effet de la concentration en substrat ?

Quelle grandeur fait-on varier pour étudier son effet sur la vitesse initiale ?

Que trace-t-on après avoir mesuré la vitesse initiale pour chaque concentration en substrat ?

Quelle est la relation de Michaelis-Menten entre $v_i$, $V_{\max}$, $[S]$ et $K_m$ ?

Que pose l’hypothèse d’état stationnaire de Michaelis-Menten sur la formation et la dissociation de $ES$ ?

Que représente la vitesse maximale $V_{\max}$ sur la courbe de Michaelis-Menten ?

Quelle relation lie $V_{\max}$, $k_{cat}$ et la concentration enzymatique ?

À quelle concentration en substrat la vitesse initiale atteint-elle la moitié de $V_{\max}$ ?

Que représente la constante catalytique $k_{cat}$ lorsque l’enzyme est saturée ?

Quelle expression donne la vitesse lorsque $[S]\ll K_m$ ?

Quelle relation définit $k$ lorsque $[S]\ll K_m$ ?

Que mesure le rapport $k_{cat}/K_m$ ?

Selon quelle loi la vitesse enzymatique augmente-t-elle avec la température ?

Quel effet une dénaturation thermique peut-elle avoir sur l’activité enzymatique ?

Quelle forme peut prendre la courbe d’activité enzymatique selon la température ?

À quoi correspond la température optimale d’une enzyme sur sa courbe d’activité ?

Comment la température optimale varie-t-elle d’une enzyme à l’autre ?

Que devient la vitesse enzymatique lorsque le pH s’éloigne de l’optimum ?

Quels changements de charge contribuent à la baisse d’activité liée au pH ?

Quel autre phénomène contribue à la baisse d’activité lorsque le pH s’éloigne de l’optimum ?

Où se fixe un inhibiteur compétitif sur l’enzyme ?

Comment un inhibiteur compétitif modifie-t-il Km ?

Quel paramètre un inhibiteur compétitif ne modifie-t-il pas ?

Où se fixe un inhibiteur non compétitif sur l’enzyme ?

Comment un inhibiteur non compétitif modifie-t-il Vmax ?

Quel paramètre un inhibiteur non compétitif ne modifie-t-il pas ?

Quel catalyseur les réactions biochimiques utilisent-elles ?

À quelle température les réactions biochimiques se déroulent-elles ?

À quel pH les réactions biochimiques se déroulent-elles ?

À quelles conditions les réactions chimiques sont-elles associées ?

Quels catalyseurs sont associés aux réactions chimiques ?

Combien de réactions les réactions biochimiques mobilisent-elles, comparativement aux réactions chimiques ?

De quels facteurs dépend la vitesse d’une réaction chimique ?

Quelles conditions permettent une réaction entre deux molécules ?

Quel effet une température trop élevée peut-elle avoir sur l’enzyme ?

Quelles conditions du site actif peuvent empêcher le fonctionnement normal de l’enzyme ?

À quel moment de la réaction l’équation de Michaelis-Menten s’applique-t-elle ?

Quelle proportion maximale du substrat peut être consommée pour appliquer l’équation de Michaelis-Menten ?

Comment évolue la concentration en substrat dans les conditions d’application de l’équation de Michaelis-Menten ?

Que devient $V_i$ lorsque $[S]$ est très supérieure à $K_m$ ?

Que vaut $V_i$ lorsque $[S]=K_m$ ?

Quelle est l’équation de la représentation de Lineweaver-Burk ?

En quelles catégories les effecteurs enzymatiques sont-ils classés ?